Biocatálisiis U2 Cuestionario

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UNIVERSIDAD POLITÉCNICA DE HUATUSCO

U2EC1: Cuestionario

Nombre del (los) Alumno (s): Abraham David Huerta Lezama


Matricula 190204178
Asignatura: BIOCATALISIS Fecha de entrega:
Programa Educativo: Ingeniería en Biotecnología Profesora: Claudia Lorena Fernández López
NOTA: DESPUES DE LA FECHA LIMITE NO SE RECIBE, APLICA SEMANA DE COMPETENCIAS NO ADQUIRIDAS.

1. ¿Cómo se mide la actividad enzimática de forma experimental?


R = La actividad enzimática se mide mediante la velocidad con la cual la enzima puede
realizar una reacción.
Hay formulas utilizadas para poder calcular esta actividad y los parámetros, las cuales
son la ecuación de Michaelis-Menten y Lineweaver – Burk

2. ¿Qué significa [ES] en las teorìas matemáticas de cinética enzimática?


R= Significa complejo enzima sustrato

3. ¿Enquè consiste el postulado de Michaelis


Menten?

R= Esta ecuación explica el comportamiento cinético de las enzimas, ya que con ella se
pudo explicar la relación que tiene la velocidad inicial(V0) y la concentración inicial de
sustrato ([S]). Aplicando la ecuación se llegó a la conclusión de que las reacciones que
son catalizadas por enzimas ocurren en dos etapas, en la primera ocurre el complejo
enzima sustrato. En la segunda etapa se crea el producto a partir de dicho complejo.

4. . ¿Que significan los valores de Km?

R= Son las constantes que tiene cada enzima, esto consiste en la concentración de
sustrato, la velocidad inicial y la velocidad máxima. A mayor Km tenga la enzima mayor
afinidad al sustrato tendrá.

5. ¿Cual
es la utilidad en un proceso industrial de
la Vmax?

R= En la velocidad máxima es teórica. lo que significa que cuando todos los centros de
actividad están activos y ocupados por el sustrato, trabajan en la industria a la que
sirven porque indican sus centros de actividad y se pueden utilizar Especificar o
visualizar qué tipo de centro de actividades. El centro activo tiene o quiere un propósito
determinado
6. ¿Cuáles la ecuación matemática que habla de la inhibición
enzimática?

R= En la velocidad máxima es teórica. lo que significa que cuando todos los centros de
actividad están activos y ocupados por el sustrato, trabajan en la industria a la que
sirven porque indican sus centros de actividad y se pueden utilizar Especificar o
visualizar qué tipo de centro de actividades. El centro activo tiene o quiere un propósito
determinado

7. ¿Cuáles son los tipos de inhibición, explique?

R= Existen tres tipos de inhibición enzimática, las cuales son; Inhibición no competitiva,
la cual se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la enzima de forma
que no afecta la configuración del centro activo por lo que se puede unir perfectamente
con el sustrato pero afecta su efectividad, la Inhibición mixta es la que permite que el
inhibidor una a la enzima y al sustrato al mismo tiempo e inhibición competitiva es
cuando dos o mas enzimas no se pueden unir al mismo tiempo al centro activo de la
misma enzima de la que ambos son sustratos, por lo tanto se “molestaran” entre ellos
para unirse al centro activo.

8. ¿Qué significa Kcat?

R= Es una constante para cada enzima, como Km, pero este numero de recambio o el
número de moléculas de sustrato que fueron convertidas en productos por moléculas de
enzimas.
9.A partir de una serie de experimentos en sistema por lote, con una concentración de
enzima constante, se obtuvieron las siguientes velocidades iniciales en función de una
concentración inicial de sustrato.

S MMOL/L Vo MMOL/L m
1 0.2
2 0.22
3 0.3
5 0.45
7 0.41
10 0.5
15 0.4
20 0.33

a) Evalúe los parámetros cinéticos de Michaelis-Menten, empleando las gráficas de Linewaver-Burk, y


comente si hay inhibición de que tipo es.

Michaelis-Menten = V=(VMAX * [S])/(KM + [S])


Vmax = 0.0067
KM= 0.2983
Lineweaver-Burk
6
VMAX = 0.449458 5
KM/VMAX =3.0387 4
VMAX = -0.7321881
3
KM= 2.224
2
Inhibición: Competitiva
1
0
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2

1/s MMOL/L 1/Vo MMOL/Lm


1 5
0.5 4.545454
0.333333 3.333333
0.2 2.222222
0.142857 2.439024
0.1 2
0.066666 2.5
0.05 3.030303

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