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    Informe Concentración de Sustrato e Inhibidores

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    Este documento presenta los resultados de un experimento que analizó cómo la concentración de sustrato y la presencia de inhibidores afectan la velocidad de la reacción catalizada por la enzima invertasa. Los estudiantes encontraron que la velocidad de la reacción aumenta a medida que aumenta la concentración de sustrato, y que la anilina es un inhibidor acompetitivo de la invertasa. Usando gráficas de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk, determinaron que la constante de Michaelis-Menten (

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    Este documento presenta los resultados de un experimento que analizó cómo la concentración de sustrato y la presencia de inhibidores afectan la velocidad de la reacción catalizada por la enzima invertasa. Los estudiantes encontraron que la velocidad de la reacción aumenta a medida que aumenta la concentración de sustrato, y que la anilina es un inhibidor acompetitivo de la invertasa. Usando gráficas de Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk, determinaron que la constante de Michaelis-Menten (

    Descripción original:

    Inhibidor

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    Instituto Politécnico Nacional

    Escuela Nacional de Ciencias Biológicas


    Químico Farmacéutico Industrial
    BIOQUÍMICA GENERAL
    “Informe concentración de sustrato e inhibidores”
    Integrantes:
    ● Corona Aguila Sergio Adrian Grupo: 3FV1
    ● García Tenorio Daniela Sección: 1
    Introducción: Resultados:
    Uno de los factores clave que afectan la velocidad (Anexo de Gráficas, figura 1 y figura 2)
    de una reacción catalizada por una enzima es la
    concentración de sustrato presente (s). Su estudio Discusión:
    es complicado debido al hecho de que (s) cambia
    durante el transcurso de una reacción in vitro a Al combinar estas dos prácticas logramos observar
    medida que el sustrato se convierte en producto. cual es el efecto que tiene la concentración del
    una aproximación que sirve para simplificar los sustrato y la acción de los inhibidores en la
    experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad de reacción a la que llamamos actividad
    velocidad inicial (Vo), a concentraciones de enzimática. De los cuales observamos que al
    sustrato relativamente bajas, Vo aumenta casi cambiar la concentración del sustrato la enzima
    linealmente con el incremento de (s) y a mayores (Invertasa) actúa cada vez más rápido mientras
    concentraciones de sustrato Vo aumenta a más sustrato tenga para trabajar
    incrementos cada vez menores en respuesta a Los resultados que se obtuvieron no fueron los
    incrementos de (s). Cuando se alcanza un punto deseados exactamente, en las gráficas podemos
    más allá del cual se dan incrementos observar como hay incongruencias en la velocidad
    pequeñísimos de Vo a medida que aumenta (s) se del tubo 3 de la práctica con inhibición que se
    denomina velocidad máxima Vmax. redujo
    Las enzimas están sujetas a inhibición reversible o Esto podría deberse al inexacto volumen aplicado o
    irreversible. Hay 3 tipos de inhibición reversible, el al tiempo que no se contó adecuadamente.
    común se le denomina inhibición competitivo pues Los valores que nosotros obtuvimos de Km y Vmax
    compite con el sustrato por el sitio activo de la fueron gracias a la gráfica de Lineweaver- Burk
    enzima, los otros dos son acompetitivos que es el empezando por la ordenada al origen que al sacarle
    que se fija a un sitio distinto del que se fija el el inverso obtenemos que, en la práctica con
    sustrato en el sitio activo, solo se une al complejo inhibidor, la Vmax. es igual a 7.905 y el Km es igual
    ES y mixtos, tambien se fijan a un sitio distinto al a .105. En la práctica sin inhibidor el valor de Vmax
    sustrato, pero se fija tanto en E como en ES es igual a 7.90 y el Km es igual a .075. El valor de
    Objetivos: Km de la invertasa consultado en la bibliografía es
    de 0.063
    ● Analizar los factores que alteran la
    velocidad de reacción catalizada por la Conclusión:
    invertasa y distinguir a dicha enzima. ● La anilina es un inhibidor acompetitivo y la
    ● Determinar el tipo de inhibición de la estructura que tiene el inhibidor y del sitio
    sustancia (anilina) sobre la actividad de la activo influye en el tipo de inhibidor que
    invertasa puede llegar a ser
    ● Observar el efecto de la concentración del ● La concentración de sustrato es directamente
    sustrato sobre la velocidad de la reacción proporcional a la actividad enzimática
    enzimática y obtener la constante de
    Michaelis-Menten por los métodos de Referencias:
    ● Nelson D.L., Cox M.M., (2001) “Lehninger Principios
    Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk de Bioquímica” Editorial OMEGA, 7ª Edición.

    Figura 1. Gráfica de Michaelis- Menten para la inhibición


    enzimática. Se muestra el comportamiento de un inhibidor
    con una línea naranja y azul sin inhibidor.

    Figura 2. Gráfica de Lineweaver- Burk para la inhibición


    enzimática. Se muestran comportamiento de un inhibidor
    con una línea verde y amarilla sin inhibidor

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