Segundo Parcial Bioquimica

Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann
Facultad de Ciencias Agropecuarias

Escuela de Medicina Veterinaria y Zootecnia
METABOLISMO
DE ÁCIDOS
NUCLEICOS Y
PROTEÍNAS
Prof. Dr. Blgo. Alonso R. Poma Ticona

arpomat@unjbg.edu.pe
PROTEÍNAS: DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN
PROTEÍNAS
• Son compuestos bioquímicos que consisten en uno o más polipéptidos.
• Dichos polipéptidos están formados por unidades conocidas como aminoácidos (AAs), los cuales
están unidos entre sí por enlaces polipeptídicos.
• Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de
agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro.
• La mayoría de proteínas se pliega sobre sí misma para formar estructuras tridimensionales, las
cuales son determinadas por su secuencia de aminoácidos.
PROTEÍNAS
Proteína intracelular
IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS Degradación de
proteínas
DE LA DIETA
Proteína de Aminoácidos
la dieta
Esqueletos
• Origen vegetal. NH4 carbonados
• Origen animal Biosíntesis de AAs,
nucleótidos y otras aminas
Carbonil
α-cetoácidos
fosfato Asp
Ciclo CO2
Ciclo de del ácido H2O
la Urea cítrico ATP
Fumarato
Oxalacetato
Urea
(Producto de
excreción del
nitrogeno)
Glucosa
(gluconeogénesis)
PROTEÍNAS
IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS DE LA DIETA
• Los AAs que constituyen las proteínas de la dieta se utilizan en la síntesis de las proteínas
corporales. Son fuente de AAs esenciales.
• Los esqueletos carbonados de sus AAs pueden oxidarse para producir energía.
• Sus átomos de C y N pueden ser usados para la biosíntesis de metabolitos secundarios. Son fuente
de nitrógeno para el organismo y son importantes para el mantenimiento del balance nitrogenado.
• Pueden ser fuente de C para la síntesis de sustancias no nitrogenadas, como la glucosa.

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
La digestión de proteínas consiste en su degradación a polipéptidos, tripéptidos y

dipéptidos y finalmente aminoácidos, a través de una proceso de hidrólisis.
Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por acción enzimática en
aminoácidos para poder ser absorbidas por el organismo.
Participan múltiples sistemas de hidrólisis enzimática y de transporte de aminoacídico

intestinales.
Fuente de proteínas para digestión y absorción: de la dieta, de secreción endógena y

de descamación intestinal.
Proteínas de la dieta
Fase
Gástrica
Pepsina
Estómago
Polipéptidos + Aminoácidos
Tripsina
Páncreas Quimotripsina Fase
Elastasa Lumen Intestinal
Carboximetil-
Peptidasa A y B
Oligopéptidos + Aminoácidos
Intestino delgado Di – y - Tripéptidos Aminoácidos

Peptidasa de Fase intestinal de
borde en
cepillo Borde en cepillo
Peptidasas Dipéptidos Aminoácidos Fase intestinal
cirosólicas Tripéptidos
intracelular
Intestino delgado Sangre
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS:
Por la ubicación del enlace peptídico que hidrolizan, las péptidasas se clasifican en:
Endopeptidasas: hidrolizan aleatoriamente enlaces peptídicos dentro de la cadena

polipeptídica. Ejm. PEPSINA, TRIPSINA, QUMOTRPSINA, ELASTASA.
Se producen péptidos de menor tamaño

ENZIMAS PROTEOLÍTICAS:
Exopeptidasas: hidrolizan aleatoriamente enlaces de los AAs en los extremos de la cadena

polipeptídica. Ejm. AMINOPEPTIDASAS: rompen enlaces N-terminales
CARBOXIPEPTIDASAS: Rompen enlaces C-terminales.
Péptido
PROCESO DE DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS - ESTÓMAGO
HORMONAS DEL TRACTO DIGESTIVO
PAPEL DE LA GASTRINA: hormona polipeptídica secretada por las células G del estómago.
Células Células
Parietales Principales
HCL
Pepsinógeno
Células
mucosas
FUNCIONES DE HCl
• Pepsinógeno a Pepsina.
• Desnaturalización de proteínas.
PROCESO DE DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS - INTESTINO
SECRECIÓN DE HORMONAS:
Secretina: Na+, K+, Cl-, HCO3
Pancreozimina o Colecistocinina: enterocinasa o enteropetidasa, zimógenos.
Zimógenos: Tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidasa.

SECRECIÓN Y ACTIVACIÓN DE ENZIMAS PANCREÁTICAS
Polipéptidos
Célula
Oligopéptidos
endócrina
Aminoácidos
intestinal
Colecistocinina y Secretina Colescistocinina
Célula Célula epitelial

Pancreática
acinar Mucosa intestinal
Enteropeptidasa
Tripsinógeno Tripsina
Quimotripsinógeno Quimotripsina
Proelastasa Elastasa
Procarboxipeptidasa Carboxipeptidasa
PROTEASAS DEL ENTEROCITO Y PROTEASAS PANCREÁTICAS
ENZIMAS DE LA MUCOSA INTESTINAL:

PROCESO DE ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS:
1. Peptidasas de la membrana del cepillo.

2. Transportadores de AAs de la membrana del
cepillo.
3. Transportadores de di y tripéptidos en la
membrana del cepillo.
4. Peptidasas intracelulares.
5. Acarreadores de AAs de la membrana
basolateral.
6. Acarreadores de di y tripéptidos en la
membrana basolateral.
ABSORCIÓN DE PRODUCTOS DE DIGESTIÓN
Etapas:
1. Transporte de AAs, dipéptidos y tripéptidos a través de la membrana luminal de los enterocitos
Cotransporte Difusión
LUMEN activo secundario facilitada Aminoácidos
Aminoácidos
INTESTINAL
ENTEROCITO
SANGRE
PORTAL Aminoácidos Aminoácidos
ABSORCIÓN DE PRODUCTOS DE DIGESTIÓN
LAT-1
PEPT-1
PRINCIPALES VIAS DE ELIMINACIÓN DEL GRUPO
AMINO
AMINOÁCIDOS
METABOLISMO DE NITROGENO
PRODUCTOS DE DESECHO EN ANIMALES
- Productos Nitrogenados (N, procedente

del metabolismo de proteínas y ácidos
nucleicos).
1. Amoniotélicos: excretan amoníaco.

2. Ureotélicos: excretan desechos
nitrogenados en forma de urea.
3. Uricotélicos: excretan N en forma de
ácido úrico.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
Ciclo
Proteínas NH3 de la Urea
urea
de la dieta
(exógenos)
Aminoácidos
Glucosa
Proteínas
Ciclo
corporales Nucleótidos Esqueleto
de CO2, H2O, ATP
(endógenos) Porfirinas carbonado Krebs
Neurotransmisores
Hormonas
Cetónicos y
Ácidos grasos
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
El grupo amino se descarta y se incorpora en la urea para su

eliminación.
El esqueleto carbonado remanente (α-cetoácido) puede

degradarse a CO2 y agua, o convertirse en Glucosa, Acetil-CoA
o cuerpos cetónicos
VIAS DE ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO
Reacción de Transaminación
Es la transferencia reversible de un grupo amino de un AA a un cetoácido
(esqueleto de carbono) catalizado por una aminotransferasa usando fosfato de
piridoxal (PLP) como cofactor.
Reacción de desaminación oxidativa del glutamato
Se caracteriza por la liberación de un grupo amino.
La desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato desidrogenasa

y se lleva a cabo en la mitocondria.
Esta enzima puede trabajar con NAD+ o NADP+

Reacción de desaminación oxidativa del glutamato

Excreción del Amonio
Las moléculas con nitrógeno orgánico son muy importantes para los organismos, porque
les cuesta mucha energía su síntesis. Cuando se degradan a AAs se produce NH4+ . El
exceso de NH4+ puede ser tóxico y se debe de eliminar del organismo. Su excreción se
produce de forma muy diferenciada en las distintas especies.
DESTINO ESQUELETO CARBONADO AMINOÁCIDOS
DESTINO:
a) Para producir energía: ciclo de Krebs o intermediarios que pueden ir al ciclo de
Krebs.
b) Para su metabolización: formación de glucosa o cuerpos cetónicos.
MOLÉCULAS RESULTANTES:
Ácido pirúvico, acetil CoA, Succinil CoA, ácido α-cetoglutárico, acetoacetil CoA, ácido
fumárico y ácido oxalacético.
CLASIFICACIÓN SEGÚN PRODUCTO ESQUELETO CARBONADO:

Aminoácidos cetogénicos: generan Acetil-CoA o Acetoacetil-CoA, en el hígado pueden
transformarse en cuerpos cetónicos.
Aminoácidos glucogénicos: originan compuestos a partir de los cuales se puede formar
glucosa (vía gluconeogénesis).
Aminoácidos mixtos: ambas vías
Transporte del amoniaco al hígado
 La mayoría de los tejidos utilizan la glutamina sintasa para convertir el amoniaco en el producto
atoxico y eléctricamente neutro Glutamina.
 La Glutamina se transporta de la sangre al hígado donde se degrada por la glutaminasa.
CICLO DE LA UREA
CICLO DE LA UREA
La urea, se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea, que es
secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina.
Los dos átomos de nitrógeno de la urea son aportados por el aspartato y el amonio,
los átomos de carbono, provienen del ácido carbónico. En el ciclo intervienen 5
reacciones, dos son mitocondriales y tres citosólicas.
CICLO DE LA UREA
CICLO DE LA UREA
CICLO DE LA UREA
 Tóxico – No tóxico.
 Molécula pequeña.
 Hidrosoluble – difusible.
 50% es nitrógeno.
 3 ATP para su formación.
 NH3 es el más tóxico de los
metabolitos endógenos,
afecta cerebro y SNC.
 Fuerte regulación alostérica
por N acetil glutamato
 Hiperamonémia: no se
metaboliza el amonio.
 Uremia: sobreproducción
de urea y no se elimina.
INTERCONEXIÓN CICLO DE KREBS Y CICLO DE LA UREA
REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA
 LARGO PLAZO: velocidad de síntesis de las

enzimas del ciclo (expresión génica).
 CORTO PLAZO: regulación alostérica de la

carbamoil fosfato sintasa I
ALTERACIONES DEL CICLO DE LA UREA
 Anomalía genética causada por deficiencia de alguna de las 6 enzimas participantes

del ciclo:
• CPS – Carbamyl fosfato sintasa.
• NAGS- N Acetilglutamato sintasa.
• OTC – Ornitina transcarbamilasa.
• AS – Arginina Succinato sintasa.
• AL/ASA - Arginina Succinato liasa.
• AG – Arginasa.
 Se considera error innato metabólico. No existe cura.
 El ciclo de la urea remueve amonio de la circulación, como resultado

principalmente del catabolismo protéico. La falla produce acumulación de N
(amonio) en la sangre y causa daño cerebral severo e irreversible y muerte en
recién nacidos e infantes (20% de muerte súbita).
BIOSÍNTESIS DE AAs NO ESENCIALES
Biosíntesis de AAs no esenciales
La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías

metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas reacciones. Los
sustratos iniciales son metabolitos intermediarios del ciclo del ácido cítrico, de la
glucólisis o de la ruta de las pentosas fosfato.
AAs esenciales: No puede ser sintetizados por el organismo, deben ser obtenidos a
partir de la dieta.
AAs No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos

intermediarios del Ciclo de Krebs y otras vías metabólicas
Los aminoácidos esenciales en la mayoría de los

animales son: arginina, histidina, lisina,
isoleucina, leucina, metionina, fenilalamina,
treonina, triptófano y valina. Todos estos
participan en diversas funciones como la
síntesis de proteínas de los tejidos y en la leche
o en la síntesis de otros metabolitos corporales.
Biosíntesis de AAs y derivados
Las rutas biosintéticas son muy variadas, algunas requieren una única reacción y otras
son de una gran complejidad. Los aminoácidos no esenciales tienen vías biosintéticas
relativamente simples, mientras que las rutas sintéticas de los esenciales son bastante
complejas.
Intermediarios metabólicos
AAs que la Precursor común Aas que la Precursor común

Familia Familia
constituyen (vía metabólica) constituyen (vía metabólica)
L-glutamato
Alanina
L-glutamina
α-cetoglutarato Isoleucina Piruvato
L-glutamato L-prolina Piruvato
(Ciclo de Krebs) Valina (glucólisis)
L-arginina
Leucina
L-lisina
L-serina
3-fosfoglicerato Eritrosa-4-fosfato
L-serina glicina
(glucólisis) Fenilalanina (Vías de las Pentosas)
L-cisteína Aminoácidos
Tirosina
Aspartato aromáticos
Triptófano Fosfoenolpiruvato
Asparagina (glucólisis)
Lisina Oxaloacetato
L-aspartato
Metionina (Ciclo de Krebs)
Treonina ATP Fosforribosil-
L-histidina L-histidina
Isoleucina pirofosfato
Los intermediarios metabólicos indispensables para la biosíntesis

de AAs no esenciales, provienen de las rutas GLUCOLISIS, CICLO DE
KREBS, Y VIAS PENTOSA FOSFATO
Síntesis de Tirosina
• Se forma mediante la hidroxilación del AA

esencial Fenialanina, por la Fenialanina
hidroxilasa. Reacción irreversible.
• La enzima necesita del cofactor
Tetrahidrobiopterina que participa en la
reacción de hidroxilación.
• El déficit genético de la fenialanina
hidroxilasa produce Fenilcetonuria.
• La tirosina es precursor de las
catecolaminas (dopaminas, adrenalina y
noradrenalina) así como de la melanina y
la hormona tiroxina.
Síntesis de Serina
• Existen varias rutas disponibles para la síntesis de Serina.

• La vía fosforilada (vía principal): Tiene lugar en el citosol, la serina se forma a partir del
producto intermediario de la glucolisis (3-fosfoglicerato).
• A partir de la glicina: Se puede sintetizar a partir de la glicina en la mitocondria. La
reacción es reversible, por tanto la Serina y Glicina son interconvertibles.
• La enzima Glicina hidroximetil transferasa requiere de Piridoxal fosfato.
Síntesis de Alanina
• Se forma mediante un solo paso de

transaminación del Piruvato.
• Su formación depende de la demanda
de la vía glucolítica (estado energético
de la célula).
Síntesis de Cisteína
• Se forma a partir de la
Serina y del AA esencial
Metionina en el citosol
celular.
• La síntesis de cisteína es
dependiente del aporte
dietético de Metionina.
Síntesis de Cisteína
• Se forma a partir de la
Serina y del AA esencial
Metionina en el citosol
celular.
• La síntesis de cisteína es
dependiente del aporte
dietético de Metionina.
Síntesis de Aspartato y Asparagina
• El Aspartato se forma a partir del

Oxalacetato.
• El Aspartato es un AA importante dentro
del metabolismo debido a su papel como
donantes de grupos amino en el ciclo de
la Urea y en la síntesis de Purinas y
Pirimidinas.
• La Asparagina se forma por la
transferencia de un grupo amino de la
Glutamina al Aspartato. La reacción
requiere ATP y el equilibrio se inclina a
favor de la síntesis de Asparagina.
Síntesis de Glutamato, Glutamina,

Prolina y Arginina
• Se agrupa estos aminoácidos por

que el Glutamato es precursor de
los otros, todso se forman a partir
de α-cetoglutarato.
Metabolismo de aminoácidos
METABOLISMO
DE PURINAS Y
PIRIMIDINAS

GENERALIDADES
GENERALIDADES
• Son los precursores de los ácidos nucleicos.

• Actúan en muchos otros procesos como metabolismo de energía, coenzimas, transducción
de señales, entre otros.
• Son heterociclos que contienen nitrógeno.
• Los AN de la dieta son degradados a nucleótidos libres y luego a nucleósidos y fosfato.
• Los nucleósidos son absorbidos como tales o degradados a BN y pentosa.
• No son requerimiento nutricional esencial ya que la célula puede generarlos.
• Existe dos pools metabólicos independientes.
GENERALIDADES
Absorción Degradación de
intestinal Biosíntesis nucleótidos y
ácidos nucleicos
Purinas Purinas Síntesis de

Pirimidinas Pirimidinas nucleótidos y
exógenas endógenas ácidos nucleicos
Catabolismo Recuperación
Excreción
DIGESTIÓN DE PURINAS Y PIRIMIDINAS
NUCLEÓTIDOS
NUCLEÓSIDO
Adenosina
PENTOSAS
PURINAS Y
PIRIMIDINAS
BIOSÍNTESIS DE NOVO DE NUCLEÓTIDOS DE PURINAS
ácidos nucleicos

Excreción
BIOSÍNTESIS DE PURINAS
Origen de los átomos

del anillo de purinas
Glicina
Amina de
Aspartato
Formilo Formilo
Amida de glutamina
BIOSÍNTESIS DE NOVO DE PURINAS
2. Glicina
Conversión del IMP

La biosíntesis de purinas forma nucleótidos!
• IMP
• AMP
• GMP
Se agregó un grupo Pirofosfato a nivel del C-1 de la Ribosa-5-fosfato

Adenilosuccinato
sintasa
Monofosfato de inosina Adenilosuccinato Monofosfato de adenosina
(IMP) (AMPS) (AMP)
Monofosfato de guanosina
(GMP)
Ribosa 5-fosfato Fosforribosil 5-Fosfato-ribosilamina Glicinamida Formilglicinamida
(I) pirofosfato (PRPP) (II) (III) Ribosil-5-fosfato ribosil-5-fosfato
(IV) (V)
Aminoimidazol succinil Aminoimidazol Aminoimidazol Formilglicinamidina

carboxamida ribosil-5-fosfato carboxilato ribosil-5-fosfato ribosil-5-fosfato ribosil-5-fosfato
(IX) (VIII) (VII) (VI)
Aminoimidazol carboxamida Formimidoimidazol carboxamida Inosina monofosfato (IMP)

ribosil-5-fosfato ribosil-5-fosfato (XII)
(X) (XI)
VÍA DE RECUPERACIÓN DE LAS DE PURINAS
ácidos nucleicos

Excreción
Fosforribosil
pirofosfato
Fosforribosil
Fosforribosil
pirofosfato
pirofosfato
CATABOLISMO DE NUCLEÓTIDOS DE PURINAS
CATABOLISMO DE
NUCLEÓTIDOS DE PURINAS
El ácido úrico es el producto

de excreción de las purinas
en el hombre.
En otros vertebrados, el
ácido úrico es degradado a
alantonína por la urato
oxidasa (única xodasa que
no tiene cofactores), y éste a
alantoato, urea o amonio.
BIOSÍNTESIS DE PIRIMIDINAS
BIOSÍNTESIS DE
Carbamoil
Dihidro-
PIRIMIDINAS
Fosfato Aspartato Carbamoil
(CAP) Aspartato Orotato
Orotato
CATABOLISMO DE
NUCLEÓTIDOS DE PIRIMIDINAS
CATABOLISMO DE
NUCLEÓTIDOS DE PIRIMIDINAS
Carbamoil fosfato
Sintasa
Aspartato
transcarbamilasa
REGULACIÓN DE SÍNTESIS
DE PIRIMIDINAS
REPLICACIÓN Y TRANSCRIPCIÓN DEL ADN.
TRADUCCIÓN

REPLICACIÓN DEL ADN
GENERALIDADES
Dogma Central
de la Biología Molecular
DOGMA
Proposición que se asienta como
un principio innegable
GENERALIDADES
Replicación
GENERALIDADES
Ciclo celular
Molécula de
ADN
Las enzimas trabajan en sentido 5’ hacia 3’

Las enzimas trabajan en sentido 5’ hacia 3’

Topoisomerasa: Enzimas que desenrollan el ADN y lo relajan. Alivian tensión

entre las cadenas. Se ubican en el medio distanciando las cadenas de Puentes
de hidrógeno.
Helicasa: Rompe los puentes de hidrógeno. Son enzimas que separan las dos
cadenas de la moléculas de ADN parental. Desplazándose a lo largo de la molécula
de ADN eliminan los enlaces. Requiere de consumo de ATP. Determinar el vértice de
la orquilla.
RPA (Proteínas A de replicación): proteínas que estabilizan las cadenas separadas

uniéndose a ellas. Se ubican por fuera de la cadena de ADN manteniendo abierta la
horquilla de replicación.
FASE PREPARATORIO:
No hay síntesis. Se preparan la molécula de ADN para que puedan trabajar las
enzimas en la replicación.
ARN PRIMASA (ARN polimerasa dependiente de ADN): enzimas que sintetizan el

cebador, éste suele ser un corto fragmento de ARN, necesario para que pueda
comenzar la ADN polimerasa III, y que posteriormente será eliminado y sustituido
por un fragmento de ADN por la ADN polimerasa I. Genera un fragmento de 10 nt.
Polimerasa: Complejo enzimático

Polimerasa alfa: actúa con el ARN
Polimerasa delta: contínua con la extensión de la cadena.
Polimerasa beta: corrección de errores. Actividad exonucleasa 5’-> 3’
Ligasa: Unen fragmentos de Okasaki. Realiza un enlace fosfodiester entre el ultimo

nucleótido de una cadena y el primero de otra cadena.
FASE DE ELONGACIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
PROMOTOR
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
LEY DE CHARGAFF
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
ARN de Transcripción
Transporte
ARN ribosomal
Sitio o lugar
ARN mensajero
Código o guía
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
INTRONES
EXONES
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
5’ 3’
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
Cis
TRADUCCIÓN
Val
Met
Ala
Ala Met Leu

Cis Val
Cis
Leu
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
PEPTIDIL -TRANSFERASA
Libera el grupo
carboxilo de la
Metionina para que se
una al grupo amino de
la Alanina
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
CODONES DE
FINALIZACIÓN
TRADUCCIÓN
TRADUCCIÓN
CÓDIGO GENÉTICO
CÓDIGO GENÉTICO
• El código genético es el conjunto de reglas que define cómo se traduce una

secuencia de nucleótidos en el ARNm a una secuencia de aminoácidos en una
proteína.
• Este código es universal y se encuentra conservado en todos los organismos vivos

(con pequeñas excepciones).
• La información genética para el ensamblaje de aminoácidos se encuentra

almacenada en pequeñas secuencias de tres nucleótidos que en el ARNm se
denominan codones.
CÓDIGO GENÉTICO
• Cada codón representa uno de los veinte aminoácidos empleados en la

fabricación de proteínas.
• El código se representa en una tabla que identifica el aminoácido codificado por

cada codón.
• El número de codones posibles es 64, de los cuales 61 codifican aminoácidos

(siendo además uno de ellos el codón de inicio, AUG) y los tres restantes son
sitios de parada (UAA, UAG, UGA).
CÓDIGO GENÉTICO
CÓDIGO GENÉTICO
• El código genético es degenerado, lo que significa que puede haber más de un

codón codificando para un mismo aminoácido. La mayor parte de esta
degeneración se debe a variaciones en el tercer nucleótido de un codón.
• De los 20 aminoácidos clásicos, sólo dos (metionina y triptófano) están

codificados por un sólo codón.
CÓDIGO GENÉTICO
MODIFICACIONES
POST-TRADUCCIONALES

MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES
• La modificación postraduccional de una proteína es un cambio químico

ocurrido en esta después de su síntesis por los ribosomas.
• Es uno de los pasos finales de la síntesis de proteínas y, por lo tanto, de la

expresión génica. Muchas proteínas no podrían ejercer sus funciones si no
sufrieran estos cambios.
• El proceso de la traducción da lugar a un protopéptido que necesitará sufrir

modificaciones para poder activarse como agente biológico.
• Esta activación es la modificación pos-traduccional y amplía las posibles

funciones de la proteína al unirle otro grupo químico funcional (como
acetato, fosfato, varios lípidos y glúcidos), o provocando cambios
estructurales (por ejemplo la formación de puentes disulfuro).
BIOELEMENTOS, AGUA
Y SALES MINERALES

Bioelementos
• Son los elementos químicos que

constituyen los seres vivos.
• De los aproximadamente 100

elementos químicos que existen en la
naturaleza, unos 70 se encuentran en
los seres vivos.
• De estos sólo unos 22 – 27 se

encuentran en todos en cierta
abundancia y cumplen una cierta
función.
Bioelementos
Bioelementos primarios
Aparecen en una proporción • Forman entre ellos enlaces
media del 96% en la materia viva covalente muy estables,
y son: compartiendo pares de
• Carbono electrones.
• Oxigeno
• Hidrógeno • El carbono, oxigeno y
• Nitrógeno nitrógeno pueden formar
• Fósforo enlaces doble o triple.
• Azufre
• Facilitan la adaptación de los
seres vivos al campo
Los cuatro primeros se gravitatorio terrestre, ya que
denominan ORGANÓGENOS son los elementos más ligeros
de la naturaleza.
Estos elementos reúnen una
serie de propiedades que los
hacen adecuados para la vida.
Bioelementos secundarios
Aparecen en una proporción próxima al 3,3%.
Se divide en:
• INDISPENSABLES: Calcio (Ca2+), Sodio (Na+), Potasio (K+), Magnesio

(Mg2+) y Cloruro (Cl-).
• VARIABLES: Boro (B), Bromo (Br), Cobre (Cu), Fluor (F), Manganeso (mn),
Silicio (Si).
Desempeñan funciones de vital importancia en fisiología celular.

Oligoelementos
Aparecen en la materia viva en proporción inferior

al 0,1%.
Son también esenciales para la vida: hierro, zinc,

flúor, yodo, silicio, vanadio, cobalto, selenio,
molibdeno, y estaño.
Cuadro comparativo
BIOELEMENTOS OLIGOELEMENTOS
PRIMARIOS SECUNDARIOS INDISPENSABLES VARIABLES
O Na Mn B
C K Fe Al
H Mg Co Mo
N Ca Cu I
P Cl Zn Si
S Li
Bioelementos
LOS ELEMENTOS QUÍMICOS MÁS ABUNDANTES EM LA CORTEZA TERRESTRE Y EN

LOS SERES VIVOS (EM % EM PESO)
ELEMENTOS CORTEZA (%) ELEMENTOS SERES VIVOS (%)
Oxígeno 47 Oxígeno 63
Silicio 28 Carbono 20
aluminio 8 Hidrógeno 9,5
hierro 5 Nitrógeno 3
Funciones de los bioelementos primarios
• El carbono, hidrogeno y oxigeno (respiración aerobia

incorpora electrones) constituyen la estructura básica de
las moléculas orgánicas.
• El nitrógeno participa en la construcción de proteínas y

ácidos nucleicos.
• El fósforo forma parte de los ácidos nucleicos y sus enlaces

son utilizados en la obtención de energía (ATP).
• El azufre constituye parte de la mayoría de las proteínas.

Funciones de los bioelementos secundarios
• AZUFRE: Se encuentra en dos aminoácidos, presentes en todas las proteínas.
• FÓSFORO: Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucleicos. También
forman parte de los fosfatos, sales minerales abundantes en los seres vivos.
• MAGNESIO: Forma parte de la molécula de la clorofila, y en forma iónica actúa como catalizador,
junto con las enzimas, en muchas reacciones químicas del organismo.
• CALCIO: Forma parte de las estructuras esqueléticas. En forma iónica interviene en la contracción
muscular, coagulación sanguínea y transmisión del impulso nervioso.
• SODIO: Catión abundante en el medio extracelular, necesario para la conducción nerviosa y la

contracción muscular.
• POTASIO: Catión más abundante en el interior de las células, necesario para la conducción
nerviosa y la contracción muscular.
• CLORO: Es el anión más frecuente; necesario para mantener el balance de agua en la sangre.
Funciones de los oligoelementos
• HIERRO: Fundamental para la síntesis de clorofila y la hemoglobina.
• MANGANESO: Interviene en la fotosíntesis de las plantas.
• IODO: Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo.
• FLUOR: Forma parte del esmalte dentario y de los huesos.
• COBALTO: Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina.
• SILICIO: Proporciona resistencia al tejido conjuntivo, endurece tejidos vegetales.
• CROMO: Interviene junto a la insulina en la regulación de glucosa en sangre.
• ZINC: Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo.

Bioelementos
Bioelementos
EL AGUA
El agua y sus funciones biológicas
• El agua es una biomolécula inorgánica. Se trata de la biomolécula más abundantes en los seres
vivos.
• En las medusas, puede alcanzar el 98% del volumen del animal y en la lechuga, el 97% del volumen
de la planta. Estructuras como el liquido interno de animales o plantas, embriones o tejidos
conjuntivos suelen contener gran cantidad de agua. Otras estructuras, como semillas, huesos, pelo,
escamas, o dientes poseen poca cantidad de agua en su composición.
Estructura
• Está formada por 2 moléculas de hidrogeno y uno de oxigeno. La unión de esos elementos con
diferentes electronegatividad proporciona unas características poco frecuentes.
Características:
1. La molécula de agua forma un ángulo de 104.5°
2. La molécula de agua es neutra.
3. La molécula de agua, aun siendo neutra, forma un dipolo aparece una zona con un diferencial de carga
positivo en la región de los hidrógenos, y una zona con diferencial de carga negativo, en la región del oxígeno.
4. El dipolo facilita la unión entre las moléculas, formando puentes de hidrógeno, que unen la parte electro
positiva de una molécula con la electronegativa de otra.
Importancia biológica del agua
• Disolvente polar universal: el agua, debido a su elevada constante dieléctrica, es el mejor
disolvente para todas aquellas moléculas polares. Sin embargo, moléculas apolares no se disuelven
en el agua.
• Lugar donde se realizan reacciones químicas: debido a ser un buen disolvente, por su elevada
constante dieléctrica, y debido a su bajo grado de ionización.
• Función estructural: por su elevada cohesión molecular, el agua confiere estructura, volumen y
resistencia.
• Función de transporte: por ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica y por
poder ascender por las paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas.
• Función amortiguadora: debido a su elevada cohesión molecular, el agua sirve con lubricante entre
estructuras que friccionan y evita el rozamiento.
• Función termorreguladora: al tener un alto calor específico, el agua es idóneo para mantener
constante la temperatura, absorbiendo el exceso de calor o cediendo energía si es necesario.
Solubilidad en el agua
• Sustancias polares o hidrófilas: tienen afinidad por el agua. Ejemplo: glúcidos,

aminoácidos, etc.
• Sustancias apolares o hidrófobas: No tienen afinidad por el agua. Presentan

interacciones hidrofóbicas. Ejemplo: Lípidos.
• Sustancias anfipáticas: tienen una parte de su molécula que es hidrófila y otra parte
hidrófoba. En medio acuoso, orientan su molécula y dan lugar a la formación de
micelas, monocapas o bicapas. Ejemplo: Las membranas celulares.
SALES MINERALES
Sales Minerales
Biomoléculas inorgánicas: Sales Minerales
Son biomoléculas inorgánicas que aparecen en los seres vivos de forma precipitada, disuelta en forma
de iones o asociada a otras moléculas.
Precipitadas:
• Las sales se forman por unión de un ácido y una base, liberando agua. En forma precipitada
constituyen estructuras duras, que proporcionan estructura o protección al ser que las posee. Las
conchas, los caparazones o los esqueletos.
Disueltas:
Las sales disueltas en agua manifiestan cargas positivas o negativas. Los cationes más abundantes en la
composición de los seres vivos son Na+, K+, Ca2+, Mg2+. Los aniones más representativos en la
composición de los seres vivos son Cl-, PO3-, CO2-. Las sales disueltas en agua pueden realizar
funciones como:
• Mantener el grado de salinidad.
• Amortiguar cambios de pH, mediante el efecto tampón.
• Controlar la contracción muscular.
• Producir gradientes electroquímicos.
Biomoléculas inorgánicas: Sales Minerales
Asociadas a otra moléculas:
Los iones pueden asociarse a moléculas, permitiendo realizar funciones que, por sí solos
no podrían, y que tampoco realizaría la molécula a la que se asocia, si no tuviera el ion.
• La hemoglobina es capaz de transporta oxígeno por la sangre porque está unida al

ion Fe++.
• Los citocromos actúan como transportadores de electrones porque poseen un ion

Fe+++.
• La clorofila captura energía luminosa en el proceso de fotosíntesis por contener un

ion Mg++ en su estructura.
Metabolismo de las Vitaminas

VITAMINAS
• Las vitaminas son sustancias orgánicas complejas, biológicamente activas y

con diversa estructura molecular.
• Estructura relativamente simple distintos de los carbohidratos, lípidos y proteínas.
• Son necesarias para el organismo en pequeñas cantidades: los llamados

micronutrientes.
• Al ingerirlos en la dieta de forma equilibrada y en dosis esenciales,

promueven el correcto funcionamiento fisiológico y del metabolismo
VITAMINAS
• Juegan papel esencial en los procesos metabólicos.

• No pueden ser sintetizados.
• En su ausencia, los mamíferos desarrollan ciertas enfermedades u otras

condiciones anormales.
• Algunos animales pueden sintetizar ciertas vitaminas.

• Vitamina D, K, B1, B2., acido fólico.
• Algunas de ellas pueden ser obtenidas mediante biosíntesis de otras

biomoléculas.
• Todos los animales necesitan de la Vitamina D, y pueden producirlas a partir del
ergosterol en presencia de luz ultravioleta.
VITAMINAS
Funciones
• Las concentraciones en que actúan son muy bajas al igual que las hormonas
y forman parte de numerosas vías metabólicas y procesos fisiológicos.
• Algunas vitaminas son aportadas por la dieta, en cambio otras son

incorporadas en forma de PROVITAMINAS, como es el caso de los carotenos,
que al metabolizarse originan a la Vitamina A.
• Participan activamente del metabolismo de nutrientes, síntesis de

hormonas, neuro-transmisores, y como cofactores enzimáticos.
VITAMINAS
VITAMINAS
• Regulan los procesos que ocurren en las células.
• Trabajan en conjunto con algunas enzimas.
• Hay 2 tipos:
HIDROSOLUBLES
LIPOSOLUBLES
VITAMINAS
VITAMINAS
Liposolubles
• Se almacenan en el hígado, el tejido graso y los músculos del cuerpo.
• Las cuatro vitaminas liposolubles son A, D, E y K.
• Estas vitaminas se absorben más fácilmente junto con alimentos que

contienen grasa.
• Estas vitaminas no contienen nitrógeno.
• Se absorben en el intestino delgado con alimentos grasos y pueden

almacenarse en el cuerpo en mayor o menor grado (no se excretan en la
orina).
VITAMINAS
Hidrosolubles
• Se disuelven en agua. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias
para muchas reacciones químicas del metabolismo.
• Contienen nitrógeno en su molécula, excepto la vit. C.
• No se almacenan en el organismo.
• Excepto, B12 que se almacena en hígado.
• El exceso de vitaminas ingeridas se excreta en la orina.

• Se requiere una ingesta prácticamente diaria.
• Se disuelven en el agua de cocción de los alimentos.

Vitamina A
• Su formula molecular C20H30O posee un ciclo de 6 carbonos con una cadena

lateral constituida por 2 unidades isopreno y una función alcohol primario.
• También se la denomina retinol o vitamina antixeroftálmica.

Vitamina A
Metabolismo
• La conversión de β-caroteno a vitamina A se realiza en las paredes del intestino.
1. Los esteres de retinol son hidrolizado por lipasas y esterasas del jugo
pancreático.
2. En el borde de cepillo, una monooxigenasa cataliza la ruptura del C15 del β-

caroteno y genera 2 moléculas de retinal que es convertido en retinol por una
retino deshidrogenasa.
3. Los carotenoides y la Vit A pasan a la circulación en los Quilomicrones.

Vitamina A
• Grupo de compuestos orgánicos que incluyen a retinoides preformados como el

retinol y sus derivados, retinal y ácido retinoico; y varios carotenoides
provitamina A
FUNCIONES:
1. Importancia en crecimiento y desarrollo, sistema inmunitario, visión.
• La retina del ojo necesita la vitamina A en forma de retinal, que se combina con la proteína
opsina para formar rodopsina.
Vitamina A
Fuentes de vitamina A
• Vegetales pigmentados, espinaca, acelga, zanahoria, zapallo, tomate, durazno,

damasco, contienen provitamina A (carotenos).
• Hígado, leche carnes, huevo, hígado de peces (vitamina A).
• La Vitamina A comercial se extrae del aceite de hígado de pescado fresco o por

síntesis a partir de β-ionona.
Vitamina D
• Esencial para el crecimiento y desarrollo normal de los

huesos.
• 10 a 15 minutos de exposición al sol bastan para

sintetizarla a nivel de la piel.
• Participa en la absorción de calcio y fosforo.
• Ayuda al sistema inmunológico.

Vitamina D
• La vitamina D3 es producida en la piel del ser humano y de otros animales, a partir del 7-
deshidrocolesterol (derivado del colesterol) por acción de los rayos UVB (290-310 nm) de la
luz solar.
• La vitamina D2 se produce en las plantas, hongos y levaduras por la irradiación solar a
partir del ergosterol.
Ambos compuestos de vitamina D son inactivos biológicamente. Al ser

absorbidos, sufren una serie de transformaciones (metabolismo) para producir
varios compuestos (sus metabolitos), que son los activos y responsables de las
múltiples funciones de la vitamina D en el organismo
Vitamina D
Vitamina D
Absorción intestinal
• En los 2/3 superiores del Intestino Delgado, se

requiere la presencia de sales biliares y de factores
que aseguren una adecuada digestión y absorción
de grasas.
• La Vit D, junto con otros lípidos, ingresa por

difusión simple.
• En los enterocitos es incoporada en Quilomicrones.

Vitamina D
Transporte
• Los quilomicrones pasan a la circulación, en la cual

buena parte del colecalciferol es transferida a la
proteínas fijadora de Vit D (DBP).
• Tanto la vitamina que queda en los remantes de los

quilomicrones, como la unida a la DBP, son
captadas por el hígado.
Vitamina D
Transporte
• La producción y disponibilidad de Vitamina D

depende de la exposición a la luz ultravioleta o de
la ingesta.
• La activación de vitamina se cumple 1° en el

hígado, luego en el riñón.
Vitamina D
Papel funcional
• El 1,25-(OH)2-D3 y 25-OH-D3 son

importante reguladores de la homeostasis
del calcio y fosfato, produciendo aumento
en los niveles extracelulares.
• Acción sobre los órganos.

Vitamina E
Vitamina E
• La vitamina E se presenta como un aceite claro, soluble en grasas e insoluble en

agua, estable al calor y al tratamiento con ácidos derivan de una estructura básica
llamada tocol. El tocol posee un núcleo cromano con un hidroxilo y una cadena
lateral de 16 carbonos.
Vitamina E
Vitamina E
Fuentes naturales: tejidos vegetales y animales: Los aceites de maíz, algodón,

maní, soja, germen de trigo son muy buenas fuentes de vitaminas.
Absorción, transporte y metabolismo:
• Requiere la presencia de bilis en intestino y normal digestión y absorción de

grasas. Desde la mucosa intestinal pasa a la sangre. Son captados por el
hígado y luego liberados a la circulación unidos a las Lipoproteínas. El
exceso de vitamina E se almacena principalmente en tejido adiposo.

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Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann

Facultad de Ciencias Agropecuarias

Prof. Dr. Blgo. Alonso R. Poma Ticona

• Pueden ser fuente de C para la síntesis de sustancias no nitrogenadas, como la glucosa.

La digestión de proteínas consiste en su degradación a polipéptidos, tripéptidos y

Participan múltiples sistemas de hidrólisis enzimática y de transporte de aminoacídico

Fuente de proteínas para digestión y absorción: de la dieta, de secreción endógena y

Intestino delgado Di – y - Tripéptidos Aminoácidos

Endopeptidasas: hidrolizan aleatoriamente enlaces peptídicos dentro de la cadena

Se producen péptidos de menor tamaño

Exopeptidasas: hidrolizan aleatoriamente enlaces de los AAs en los extremos de la cadena

Secretina: Na+, K+, Cl-, HCO3

Pancreozimina o Colecistocinina: enterocinasa o enteropetidasa, zimógenos.

Zimógenos: Tripsinógeno, quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidasa.

Colecistocinina y Secretina Colescistocinina

Célula Célula epitelial

ENZIMAS DE LA MUCOSA INTESTINAL:

1. Peptidasas de la membrana del cepillo.

PRODUCTOS DE DESECHO EN ANIMALES

- Productos Nitrogenados (N, procedente

1. Amoniotélicos: excretan amoníaco.

El grupo amino se descarta y se incorpora en la urea para su

El esqueleto carbonado remanente (α-cetoácido) puede

Reacción de desaminación oxidativa del glutamato

Se caracteriza por la liberación de un grupo amino.

La desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato desidrogenasa

Esta enzima puede trabajar con NAD+ o NADP+

Reacción de desaminación oxidativa del glutamato

CLASIFICACIÓN SEGÚN PRODUCTO ESQUELETO CARBONADO:

 LARGO PLAZO: velocidad de síntesis de las

 CORTO PLAZO: regulación alostérica de la

 Anomalía genética causada por deficiencia de alguna de las 6 enzimas participantes

 Se considera error innato metabólico. No existe cura.

 El ciclo de la urea remueve amonio de la circulación, como resultado

La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías

AAs No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos

Los aminoácidos esenciales en la mayoría de los

AAs que la Precursor común Aas que la Precursor común

Los intermediarios metabólicos indispensables para la biosíntesis

• Se forma mediante la hidroxilación del AA

• Existen varias rutas disponibles para la síntesis de Serina.

• Se forma mediante un solo paso de

Síntesis de Aspartato y Asparagina

• El Aspartato se forma a partir del

Síntesis de Glutamato, Glutamina,

• Se agrupa estos aminoácidos por

Prof. Dr. Blgo. Alonso R. Poma Ticona

• Son los precursores de los ácidos nucleicos.

Purinas Purinas Síntesis de

Purinas Purinas Síntesis de

Origen de los átomos

Conversión del IMP

La biosíntesis de purinas forma nucleótidos!

Se agregó un grupo Pirofosfato a nivel del C-1 de la Ribosa-5-fosfato

Aminoimidazol succinil Aminoimidazol Aminoimidazol Formilglicinamidina

Aminoimidazol carboxamida Formimidoimidazol carboxamida Inosina monofosfato (IMP)

Purinas Purinas Síntesis de

El ácido úrico es el producto

Prof. Dr. Blgo. Alonso R. Poma Ticona

Las enzimas trabajan en sentido 5’ hacia 3’