Taller Química

TALLER QUÍMICA
la ecuación de Michaelis-Menten es fundamental en la cinética enzimática y se utiliza para describir la velocidad

de reacción de una enzima.
V₀ (Velocidad inicial de reacción): Este término se refiere a la velocidad inicial de la reacción enzimática, es
decir, la velocidad a la que se forma el producto al comienzo de la reacción. La velocidad inicial es una medida
de la eficiencia de la enzima en la conversión de sustrato en producto.
Vₘáx (Velocidad máxima): La velocidad máxima es la velocidad máxima que una enzima puede alcanzar en una
reacción catalizada cuando todos los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato. En otras palabras,
es la velocidad de la reacción cuando la enzima está funcionando a su máxima capacidad.
[S] (Concentración de sustrato): Este t ,555555555555555555555555555555555WW2érmino representa la

concentración de sustrato presente en la reacción. Cuanto mayor sea la concentración de sustrato, mayor será
la velocidad de reacción hasta que la enzima alcance su capacidad máxima.
Km (Constante de Michaelis-Menten): La constante de Michaelis-Menten (Km) es una medida de la afinidad de

una enzima por su sustrato. Representa la concentración de sustrato a la cual la enzima alcanza la mitad de su
velocidad máxima. Una menor Km indica una mayor afinidad de la enzima por el sustrato.
V₀/Vₘáx (Fracción de velocidad inicial o eficiencia relativa): Este término indica la fracción de la velocidad
máxima que se alcanza en un momento dado de la reacción, y se calcula dividiendo la velocidad inicial (V₀)
entre la velocidad máxima (Vₘáx). Es útil para comparar la eficiencia de diferentes enzimas o condiciones
experimentales.
La ecuación de Michaelis-Menten se expresa de la siguiente manera:
En resumen, la ecuación de Michaelis-Menten describe cómo la velocidad de una reacción enzimática depende
de la concentración de sustrato y la afinidad de la enzima por ese sustrato. Es una herramienta valiosa para
comprender y cuantificar la cinética de las reacciones enzimáticas.
Un gráfico típico de la ecuación de Michaelis-Menten tiene la velocidad de reacción (V₀) en el eje y y la

concentración de sustrato ([S]) en el eje x. Aquí tienes una descripción visual de cómo se relacionarían los
términos en el gráfico:
Velocidad Inicial (V₀): En el gráfico, V₀ representa la velocidad de la reacción al comienzo, cuando la
concentración de sustrato es baja. La línea de la curva comienza en un valor no nulo en el eje y.
Velocidad Máxima (Vₘáx): Vₘáx es el punto en el gráfico donde la curva alcanza su valor máximo. Esto ocurre
cuando todos los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato.
Concentración de Sustrato ([S]): En el eje x, tienes la concentración de sustrato ([S]). A medida que aumenta la
concentración de sustrato, la velocidad de la reacción (V₀) también aumenta. La curva se acerca a V ₘáx a
medida que la concentración de sustrato se incrementa.
Constante de Michaelis-Menten (Km): Km se relaciona con la pendiente de la curva. Una mayor Km indica que
la enzima tiene una menor afinidad por el sustrato, lo que significa que se necesita una concentración más alta
de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima. En el gráfico, Km se relaciona con el punto en el que
V₀ alcanza la mitad de Vₘáx.
La curva en el gráfico es una hipérbola rectangular hiperbólica que se acerca asintóticamente a la velocidad
máxima (Vₘáx) a medida que la concentración de sustrato aumenta. Esta curva característica es una
representación visual de la ecuación de Michaelis-Menten y se utiliza para analizar la cinética enzimática y
determinar parámetros cinéticos importantes como Vₘáx y Km.
https://zuretalur.org/2021/01/24/los-modelos-de-catalisis-enzimatica-el-modelo-michaelis-menten-de-
cinetica-enzimatica-y-los-cambios-de-paradigmas-en-la-ciencia/
D. Cuando se grafica la velocidad de reacción de una enzima contra la concentración de su sutrato, dicha grafica
porque tiene la forma de una hipérbola
La gráfica de la velocidad de reacción de una enzima en función de la concentración de sustrato se asemeja a

una hipérbola debido a la naturaleza de la cinética enzimática descrita por la ecuación de Michaelis-Menten.
Hay varias razones clave para esto:
Saturación Enzimática: A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción también
aumenta. Sin embargo, a medida que la concentración de sustrato se acerca a niveles elevados, la velocidad de
reacción se aproxima a un valor máximo, conocido como la velocidad máxima (V ₘáx). Esto se debe a que, en
este punto, todos los sitios activos de la enzima están saturados con sustrato y no pueden catalizar la reacción a
una velocidad más rápida.
Efecto de la Afinidad: La ecuación de Michaelis-Menten también incluye la constante de Michaelis-Menten

(Km), que es una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato. A valores bajos de concentración de
sustrato ([S]), la enzima tiene una alta afinidad por el sustrato, lo que significa que puede unirse eficientemente
al sustrato y catalizar la reacción. A medida que [S] aumenta y se acerca a Km, la afinidad de la enzima por el
sustrato disminuye, lo que se refleja en una disminución en la velocidad de reacción relativa.
Forma Matemática de la Ecuación: La ecuación de Michaelis-Menten tiene una forma matemática que da
como resultado una curva hiperbólica cuando se grafica. La ecuación relaciona la velocidad de reacción (V₀) con
la concentración de sustrato ([S]) de la siguiente manera: �0=��ˊ�[�]��+[�]V0=Km+[S]Vmaˊx[S]. Esta
ecuación muestra claramente cómo la velocidad de reacción depende de [S] y cómo se acerca a V ₘáx a medida
que [S] aumenta.
En resumen, la gráfica de la velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato tiene una forma de
hipérbola debido a la saturación enzimática, los efectos de afinidad y la forma matemática de la ecuación de
Michaelis-Menten. Esta curva característica es fundamental en la cinética enzimática y proporciona información
valiosa sobre cómo las enzimas interactúan con sus sustratos.

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la ecuación de Michaelis-Menten es fundamental en la cinética enzimática y se utiliza para describir la velocidad

[S] (Concentración de sustrato): Este t ,555555555555555555555555555555555WW2érmino representa la

Km (Constante de Michaelis-Menten): La constante de Michaelis-Menten (Km) es una medida de la afinidad de

La ecuación de Michaelis-Menten se expresa de la siguiente manera:

Un gráfico típico de la ecuación de Michaelis-Menten tiene la velocidad de reacción (V₀) en el eje y y la

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