Proteínas

Proteínas
Parte I:
• Conceptos generales
• Aminoácidos
Bioquímica General 2017
Dra. Daniela Ureta
Prof. Adjunto
Proteínas
• Asociamos el concepto proteínas a
nuestras necesidades alimenticias,
pero ello resulta incompleto.
• Químicamente contienen C, H, O y N
(y casi todas tienen además S).
• El contenido de N es 16% del total de

la proteína. 6,25 g de proteína
contienen 1 g de N, y este factor de
6,25 se utiliza para calcular la
cantidad de proteínas en alimentos
como la leche y la carne.
Proteínas
Están asociadas en sus aspectos estructurales:
• al citoesqueleto celular
• a fosfolipoproteínas constitutivas de las membranas
• a hidratos de carbono, como marcadores inmunológicos
En el citosol, asociadas a aspectos fisiológicos:

• enzimas
• ribosomas
• sistemas de transporte celular
Proteínas
a) Enzimas
b) Hormonas
• Son moléculas constituyentes
de los seres vivos. c) Transporte de sustancias en la sangre:
hemoglobina, albúmina, LDL y HDL.
• Ocupan el 50% del peso seco de
los tejidos. d) Anticuerpos
• Tienen un lugar de la máxima e) Receptores de la célula

importancia por las funciones f) Contracción muscular: actina, miosina.
que desempeñan.
g) Tejido conectivo y aponeurosis:
colágeno, elastina, etc.
Canal de potasio Colágeno
Mioglobina
ESTRUCTURA
TRANSPORTE
Histonas
Albúmina
PROTEÍ
NAS Lisozima
REGULACIÓN CATÁLISIS
y
Insulina SEÑALIZACIÓN
MOVIMIENTO Pepsina
ADN polimerasa
Factor de transcripción Inmunoglobulina G Actina
Son biopolímeros naturales.
Constituidas por a-L-aminoácidos, unidos entre sí

mediante uniones peptídicas.
¿Qué son? Siguen un ordenamiento genético.
Adoptan diferentes disposiciones espaciales

llamadas estructuras.
Son macromoléculas de elevado peso molecular.

Para recordar:
Péptidos
• Hasta 50 aminoácidos aprox.

b -lactamasa
• No tienen estructura definida.
• Síntesis enzimática. Proteínas
• > 50 aminoácidos aprox.

• Poseen estructura tridimensional.
• Síntesis a partir de información
contenida en ADN.
glutatión
Aminoácidos
Aminoácidos
Funciones
1. Moléculas sillares formadoras de las proteínas.
2. Precursores de vitaminas.
3. Intermediarios en las síntesis de otros aminoácidos.
4. Como neurotransmisores.
5. Presentes en las paredes celulares de bacterias.
Valina
6. Hay varios en plantas que tienen funciones desconocidas.
Aminoácidos
• Se caracterizan por poseer al menos un grupo carboxilo (ácido)
y un grupo amino (básico).
• Este comportamiento anfipático contribuye a explicar el efecto

buffer de las proteínas que constituyen.
• Poseen al menos un C asimétrico (centro quiral), siendo los

aminoácidos de origen natural, pertenecientes a la serie L.
Un aminoácido posee 2
grupos funcionales:
• un grupo amino
• un grupo carboxilo
unidos al carbono en
posición α
•R
representa el
esqueleto carbonado
característico.
Los aminoácidos se
diferencian por la Estructura general de los
composición de su cadena aminoácidos
lateral R.
• Las proteínas tienen funciones estructurales, regulatorias y energéticas.
• Existen algunos AA que las constituyen que pueden ser sintetizados por las
células a partir de materiales sencillos que contengan C, H, O, N:
aminoácidos no esenciales.
• Otros tienen que adquirirse necesariamente con la dieta: aminoácidos
esenciales.
Aminoácidos
Treonina Leucina esenciales
Histidina Fenilalanina
Arginina Isoleucina
Metionina Triptofano
Valina Lisina
Estructura general de los aminoácidos
Fuentes de aminoácidos esenciales
• Alimento con proteínas con todos los
aminoácidos esenciales: alto valor biológico.
• Se pueden combinar las proteínas de diferentes
alimentos para conseguir todos los aminoácidos
esenciales.
• Alimentos con todos los aminoácidos esenciales:
carne, huevos, lácteos, algunos vegetales (soja,
quinoa).
• Combinaciones de alimentos que suman los
aminoácidos esenciales: garbanzos y avena, trigo
y porotos, choclo y lentejas, arroz y maní.
Clasificación de aminoácidos
• Ácidos
En base a su carácter
ácido o básico
• Básicos
• Neutros: alifáticos, aromáticos, azufrados
• Con grupo R no polar de naturaleza hidrofóbica

En base a la • Con grupo R polar sin carga
polaridad de sus
grupos R • Con grupo R cargado negativamente
• Con grupo R cargado positivamente
Clasificación de aminoácidos
Apolares
Polares sin carga
Ácidos Básicos
• Con grupo R no polar de naturaleza hidrofóbica
• Con grupo R polar sin carga
• Con grupo R cargado negativamente
son los aminoácidos ácidos, ya que sus grupos R poseen

carga negativa neta al pH fisiológico de 7,4
• Con grupo R cargado positivamente
son los aminoácidos básicos,

ya que a pH 7,4 presentan
carga neta positiva
Esenciales
Resumiendo… Treonina
Histidina
20 aminoácidos Arginina
Metionina
Leucina
Fenilalanina
Apolares Polares Isoleucina
Valina
Alanina Triptofano
Valina Lisina
Leucina Carga negativa Carga positiva
Sin carga Azufrados
Isoleucina (AA ácidos) (AA básicos)
Prolina Metionina
Fenilalanina Glicina Ácido aspártico Lisina
Cisteína
Triptofano Serina Ácido glutámico Arginina
Metionina Treonina Histidina Aromáticos
Tirosina
Fenilalanina
Glutamina
Tirosina
Asparagina Triptofano
Cisteína
Estereoisomería
• Todos los AA, excepto la glicina,
presentan isómeros espaciales.
• Puede relacionarse estructuralmente
con los dos estereoisómeros, L o D,
del gliceraldehído.
• Esta nomenclatura es independiente
de la dirección de rotación del plano
de la luz polarizada.
• Se refiere a la fórmula absoluta.
L-Gliceraldehído D-Gliceraldehído
• Todos los aminoácidos que aparecen en la naturaleza y forman parte de las
proteínas, pertenecen a la serie L.
L-Gliceraldehído L-α Aminoácido

• Siempre que un aminoácido tenga más de un átomo de carbono
asimétrico, se toma la configuración del carbono α como base para la
asignación de la configuración.
23
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Por su estructura de zwiterión, los AA pueden
actuar como ácidos débiles o como bases
débiles. Tienen propiedades anfóteras.
En el interior celular, los aminoácidos

predominan en forma de ion dipolar, donde el
grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-)
y el grupo amino protonado (-NH3+), siendo la
carga de la molécula neutra.
EI pI (punto isoeléctrico) es el pH al cual el

aminoácido se encuentra como zwitterión y
Estructura de zwiterión o ion dipolar
puede actuar como un ácido o como una base,
cediendo o tomando protones.
Carga neta + Carga neta 0 Carga neta -
PUNTO
ISOELECTRICO pI de
un aminoácido:
es aquel valor de pH
para el cual las cargas
positivas (forma
catiónica) son iguales
a las cargas negativas
(forma aniónica) y su
carga neta es nula. No
se desplazaría al
aplicar corriente.
Reacciones químicas de los aminoácidos
Propiedades del grupo carboxilo: Propiedades del grupo amino:

• formación de ésteres • desaminación: formación
hidroxiácido
• formación de amidas • desaminación oxidativa: formación

cetoácido
• Reacción de Sanger (DNFB)
• formación de aminas por • Reacción de Edman (PITC)
descarboxilación
• Reacción de Ninhidrina
Reacción de Sanger
• Método utilizado para identificación de

aminoácidos N-terminales.
• Se usa para secuenciar proteínas.
• El reactivo es DNFB (dinitrofluorobenceno).
• Puede ser usado en diversas muestras, como
sangre o lisados celulares.
cromatografía
dinitroflurobenceno
Reacción de Edman
• Método utilizado para identificación de aminoácidos N-terminales.

• Se usa para secuenciar proteínas.
• El reactivo inicial para la detección del grupo N-terminal es PITC (fenilisotiocianato).
Reacción de Ninhidrina para identificación de AA
• La ninhidrina decarboxila y desamina al AA

debido a su fuerte poder oxidante.
• La ninhidrina reducida formada reacciona con
una molécula de ninhidrina no reducida y con
el amoníaco de la desaminación para formar
un compuesto complejo de color violeta.
Propiedades espectrales de los aminoácidos
Absorben luz UV
Presentan una absorbancia máxima a 280 nm.
La absorción depende del tipo de AA.
Es proporcional a la concentración.
Aminoácidos no proteicos
• Hay aminoácidos que no se consideran proteicos y aparecen en algunas proteínas.
• Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como

uno de los aminoácidos proteicos y después se modifican químicamente. Ej.
hidroxiprolina.
• Algunos aminoácidos no proteicos tienen función de neurotransmisores,

vitaminas, etc. Ej. b-alanina, D-lisina .
• La mayoría aparecen en plantas y bacterias.

D-alanina y D-glutámico pared celular bateriana
D-aminoácidos
D-fenilalanina Gramicidina S
TRES GRUPOS
Ornitina y citrulina Metabolismo de eliminación del N
a-AA no proteicos Homoserina Intermediario en síntesis de AA esenciales
Homocisteína Transfiere grupos metilo. Aumenta en infarto
Creatina Energía muscular
Beta-alanina Vitamina B5
w-aminoácidos
Ácido Neurotransmisor, responsable del tono
g-aminobutírico (GABA) muscular
Algunos derivados de los aminoácidos estándar
Ácido g-aminobutírico (GABA) Histamina Tiroxina

Algunos aminoácidos no proteicos
Citrulina Ornitina Homocisteína Hidroxiprolina

Unión peptídica

Proteínas - Parte I

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Proteínas - Parte I

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Proteínas - Parte I

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

• El contenido de N es 16% del total de

En el citosol, asociadas a aspectos fisiológicos:

• Tienen un lugar de la máxima e) Receptores de la célula

Constituidas por a-L-aminoácidos, unidos entre sí

¿Qué son? Siguen un ordenamiento genético.

Adoptan diferentes disposiciones espaciales

Son macromoléculas de elevado peso molecular.

• Hasta 50 aminoácidos aprox.

• > 50 aminoácidos aprox.

1. Moléculas sillares formadoras de las proteínas.

• Este comportamiento anfipático contribuye a explicar el efecto

• Poseen al menos un C asimétrico (centro quiral), siendo los

• Con grupo R no polar de naturaleza hidrofóbica

Polares sin carga

son los aminoácidos ácidos, ya que sus grupos R poseen

son los aminoácidos básicos,

L-Gliceraldehído L-α Aminoácido

En el interior celular, los aminoácidos

EI pI (punto isoeléctrico) es el pH al cual el

Propiedades del grupo carboxilo: Propiedades del grupo amino:

• formación de amidas • desaminación oxidativa: formación

• Método utilizado para identificación de

• Método utilizado para identificación de aminoácidos N-terminales.

• La ninhidrina decarboxila y desamina al AA

Presentan una absorbancia máxima a 280 nm.

La absorción depende del tipo de AA.

• Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como

• Algunos aminoácidos no proteicos tienen función de neurotransmisores,

• La mayoría aparecen en plantas y bacterias.

Ornitina y citrulina Metabolismo de eliminación del N

a-AA no proteicos Homoserina Intermediario en síntesis de AA esenciales

Homocisteína Transfiere grupos metilo. Aumenta en infarto

Creatina Energía muscular

Ácido g-aminobutírico (GABA) Histamina Tiroxina

Citrulina Ornitina Homocisteína Hidroxiprolina

También podría gustarte