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    BQ 2020 Clase 7 - Enzimas

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    CENTRO DE CIENCIAS BÁSICAS

    UNIDAD 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL

    ENZIMAS
    Dr. Marcelo Peña C. - Dra. Catalina Figueroa B.
    Enzimas
    Existen dos condiciones fundamentales para la vida.

    El organismo debe ser capaz de


    autorreplicarse.

    El organismo debe ser capaz de


    catalizar reacciones químicas de
    manera eficiente y selectiva.
    Enzimas
    Con la excepción de un pequeño número de moléculas de ARN
    catalíticos (ribozimas), todas las enzimas son proteínas.

    Diagnóstico Farmacología

    Nutrición Industrias

    Enzimas
    Aplicaciones enzimáticas
    Función enzimática
    Las enzimas catalizan la conversión de uno o más compuestos
    (sustratos) hacia uno o más compuestos diferentes (productos).
    AUMENTO DE VELOCIDAD DE LAS ENZIMAS
    ¿Por qué las enzimas son grandes
    catalizadores?

    Generan enlaces covalentes transitorios

    Activación del sustrato

    Formación de enlaces débiles no covalentes


    Liberación de una pequeña cantidad de
    energía, disminuyendo el ΔG

    Especificidad exquisita

    Elevada estereoselectividad
    Actividad enzimática

    Energía libre de activación


    ΔG
    Es la cantidad de energía
    que se requiere para
    convertir un mol de
    moléculas de sustrato desde
    su estado basal al estado
    de transición “T”.
    Unión enzima-sustrato

    Sitio activo

    Masas relativas: 12000 a 106 Da


    Unión enzima-sustrato
    ¿Por qué las enzimas son tan grandes
    al compararla con el sitio activo?
    Alcohol deshidrogenasa (ADH)
    80000 Da/monómero
    2 sustratos (etanol y NAD+)
    10 residuos en el sitio activo

    ¿De qué sirve el resto de la estructura 3ª?

    Optimiza la catálisis Ensamble de los Posiciona Permite la regulación


    mediante el ajuste complejos correctamente los de la enzima y de
    inducido multiproteicos con residuos catalíticos en una vía metabólica
    capacidad catalítica el sitio activo
    Modelo de fijación en 3 puntos
    Isoenzimas
    Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de
    aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química.

    Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos y


    diferentes propiedades de regulación.
    Estructura enzimática
    Cofactores enzimáticos
    Algunas enzimas, no requieren mas grupos químicos que la
    cadena de aminoácidos que la compone, para su actividad.
    Otras requieren un componente químico adicional llamado
    cofactor.
    Tipos de cofactores
    Cofactores inorgánicos
    Cofactores orgánicos o coenzimas
    Regulación de la actividad enzimática
    Zimógenos
    El proceso de corte del zimógeno ocurre comúnmente en el
    aparato de Golgi, siendo necesario para la estabilización y
    plegamiento correcto del zimógeno.
    Nomenclatura de las enzimas

    Nombre trivial: sufijo –asa (Hexoquinasa,


    Ureasa, Amilasa

    Nombre sistemático: el número de clasificación


    es una serie de 4 dígitos, que designan la clase,
    sub-clase, sub-subclase y número de orden de la
    enzima dentro de la clasificación internacional
    Nomenclatura de las enzimas
    Nombre sistemático: Grupo transferido

    ATP: hexosa fosfotransferasa

    Donador Aceptor

    Número sistemático Grupo Subgrupo

    Enzyme
    EC 2.7.1.1 Enzima
    Comission
    Sub-subgrupo

    Nombre común: Hexoquinasa


    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Clasificación de las enzimas
    Modelo de la llave-cerradura
    El sustrato y la enzima se acoplan de forma estereoespecífica,
    de la misma manera que una llave se ajusta a una cerradura.

    Fue un modelo aceptado durante mucho tiempo, pero hoy se


    considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la
    inhibición enzimática.
    Modelo del ajuste inducido
    Tanto la enzima como sustrato sufren una alteración en su
    estructura por el hecho físico de su unión.

    Está mucho mas aceptada, por estar de acuerdo con todos los
    datos experimentales hasta el momento.

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