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    Cinematica Enzimatica

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    Lina Rendon
    Este documento describe la cinética enzimática y la ecuación de Michaelis-Menten. Explica que las enzimas son proteínas catalizadoras que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. También describe que las enzimas tienen un sitio activo donde ocurre la conversión del sustrato en producto y que cada enzima se une a un sustrato específico debido a su estructura complementaria.

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    Lina Rendon
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    Este documento describe la cinética enzimática y la ecuación de Michaelis-Menten. Explica que las enzimas son proteínas catalizadoras que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. También describe que las enzimas tienen un sitio activo donde ocurre la conversión del sustrato en producto y que cada enzima se une a un sustrato específico debido a su estructura complementaria.

    Título original

    CINEMATICA ENZIMATICA

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    Este documento describe la cinética enzimática y la ecuación de Michaelis-Menten. Explica que las enzimas son proteínas catalizadoras que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. También describe que las enzimas tienen un sitio activo donde ocurre la conversión del sustrato en producto y que cada enzima se une a un sustrato específico debido a su estructura complementaria.

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    CINEMATICA ENZIMATICA

    CINDY JOHANNA FAJARDO BARRAGAN


    REPASO

    ● Son proteínas catalizadoras que aumentan la


    01 Enzima velocidad de una reacción química y no se
    consumen durante la reacción.

    ● Es el lugar de la enzima, generalmente una


    cavidad, donde ocurre la transformación del
    02 Sitio Activos
    ●
    sustrato - formado por el pliegue de la proteína.
    El sitio activo facilita la conversión del sustrato
    en producto

    ● Cada enzima se une a un único tipo de sustrato


    03 Modelo llave-cerradura debido a que el lugar activo y el sustrato poseen
    estructuras complementarias.
    TÉRMINOS ENERGÉTICOS
    CINEMATICA ENZIMATICA

    La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones


    catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan
    información directa acerca del mecanismo de la reacción
    catalítica y de la especificidad de la enzima.
    VELOCIDAD DE REACCIÓN

    La medida se realiza siempre


    La velocidad de una reacción
    en las condiciones
    catalizada por un enzima
    óptimas de pH,
    puede medirse con relativa
    temperatura, presencia de
    facilidad, ya que en muchos
    cofactores, etc, y se utilizan
    casos no es necesario
    concentraciones saturantes
    purificar o aislar el enzima.
    de sustrato.

    La velocidad puede
    la velocidad de reacción determinarse bien midiendo
    observada es la velocidad la aparición de los productos
    máxima (Vmax). o la desaparición de los
    reactivos.
    VELOCIDAD DE REACCIÓN

    Al seguir la velocidad de aparición de producto (o


    de desaparición del sustrato) en función del tiempo
    se obtiene la llamada curva de avance de la
    reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.
    VELOCIDAD DE REACCIÓN

    - La concentración de moléculas de sustrato [S]


    - La temperatura
    - La presencia de inhibidores
    - pH del medio, que afecta a la conformación
    (estructura espacial) de la molécula enzimática
    ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

    Maud Menten (izq)


    Leonor Michaelis (der)
    ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

    [E0] = [E] + [ES] = constante


    [E] =Enzima libre
    [ES] =Complejo enzima
    sustrato
    ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

    NOS DA LA IDEA DE LA
    AFINIDAD ENTRE LA
    ENZIMA Y EL SUSTRATO
    CALCULO DE KM Y V MAX

    Cinetica Enzimatica
    0.6

    SUSTRATO [S] (Mm) V Inicial Vo (mM/s)


    0.5
    0,14 0,15
    0.4
    0,22 0,17
    Vo (mM/s)

    0.3 0,29 0,23

    0.2
    0,56 0,32
    0,77 0,39
    0.1
    1,46 0,49
    0
    0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2 1.4 1.6

    [S] (mM)
    EJERCICIO

    En experimentos de laboratorio, se
    utilizaron dos descarboxilasas (A y B)
    obtenidas de diferente
    microorganismo (ver tabla). Decida
    cuál enzima demuestra un mayor
    coeficiente de especificidad, (Vmax/
    Km), recuerde que entre mayor sea el
    valor del coeficiente de especificidad
    más específica es la enzima por el
    substrato.

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