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    HEMOGLOBINA

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    La hemoglobina es una proteína transportadora de oxígeno encontrada en los glóbulos rojos. Está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta, que contienen un grupo hemo con hierro en su centro. La hemoglobina transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de regreso a los pulmones, además de funcionar como buffer para mantener el pH sanguíneo.

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    HEMOGLOBINA

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    La hemoglobina es una proteína transportadora de oxígeno encontrada en los glóbulos rojos. Está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta, que contienen un grupo hemo con hierro en su centro. La hemoglobina transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de regreso a los pulmones, además de funcionar como buffer para mantener el pH sanguíneo.

    Título original

    HEMOGLOBINA[1]

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    La hemoglobina es una proteína transportadora de oxígeno encontrada en los glóbulos rojos. Está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta, que contienen un grupo hemo con hierro en su centro. La hemoglobina transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de regreso a los pulmones, además de funcionar como buffer para mantener el pH sanguíneo.

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    La hemoglobina es una proteína transportadora de oxígeno encontrada en los glóbulos rojos. Está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta, que contienen un grupo hemo con hierro en su centro. La hemoglobina transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de regreso a los pulmones, además de funcionar como buffer para mantener el pH sanguíneo.

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    UNIVERSIDAD DE SAN

    MARTIN DE PORRES

    HEMOGLOBINA

    FLORES REQUE , Fiorella GRUPO


    GARCIA SANCHEZ
    Christian 07A
    GRADOS VITONERA, Victor
    LEON ZORRILLA ,Hugo
    HEMOGLOBINA
    DEFINICIÒN
    La hemoglobina es una proteína que contiene
    hierro y que le otorga el color rojo a la sangre.

     Se encuentra en los glóbulos rojos y es la


    encargada del transporte de oxígeno por la
    sangre desde los pulmones a los tejidos.
    La hemoglobina también transporta el dióxido
    de carbono, que es el producto de desecho del
    proceso de producción de energía.
    VALORES NORMALES

    Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL


    Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL
    TIPO S DE HB Y
    COM PO SICIÒ N
    Tipo de Hemoglobina 2 cadenas 2 cadenas
    polipeptídicas polipeptídicas
    Hemoglobina A (adulto) 2 cadenas 2 cadenas
    (HbA1): 97% alfa beta
    Hemoglobina A2 (adulto) 2 cadenas 2 cadenas
    (HbA2) 2% alfa delta
    Hemoglobina F (fetal): 2 cadenas 2 cadenas
    (HbF): 1% alfa gamma
    Hemoglobina Gower II 2 cadenas 2 cadenas
    (embrionaria) alfa épsilon
     Oxihemoglobina (HbO2): Hb unida al oxígeno.

     Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)

     Carboxihemoglobina: Hb unida a CO2. Letal en grandes


    concentraciones.

     Carbaminohemoglobina o carbohemoglobina: ciertos


    aminoácidos de la Hb se asocian al CO2.

     Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), así no se une al


    oxígeno.

     Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a


    valina terminal de cadena Beta. Aumenta en diabetes mal
    controlada.
    cristian
    GRUPO HEMO
     Grupo prostético, que actúa como cofactor.

     Conformado por una molécula de


    protoporfirina IX más Fe2+.

     Su síntesis es más pronunciada en la médula


    ósea y el hígado.
    Síntesis de Hemo
    Proceso detallado
    GRUPO HEMO
     Por acción de la ferroquelatasa. El hierro se
    incorpora, después del ensamblaje de la
    protoporfirina IX.
     Producto hemo actúa como un retroinhibidor
    en caso de regulación.
     La célula tiene que asegurarse que la
    proporción de α-globina, β-globina y hemo
    sea de 2/2/4.
    GRUPO HEMO
     El Fe2+. Posee 6 enlaces.
    4 con la protoporfirina con la cual forma un
    plano.
     2, en plano perpendicular.
     Uno de ellos se une a la cadena polipeptídica por
    medio de la histidina F8 (histidina proximal)
     El sexto enlace es con el O2, que además está
    unido a la histidina distal.
    ALOTERISMO
    COOPERATIVO
     Es una característica de la
    hemoglobina.
     Permite una saturación al
    100%.
     La atracción de O2 hacia
    la Hb, aumenta, a mayor
    Nº de O2 ligados.
    FUNCIONES DE
    LA HB
    TRANSPORTE DE
    O2
    CURVA DE
    DISOCIACIÓN
    TRANSPORTE DE
    CO2.
     Disuelto en plasma
     Formando los llamados Compuestos
    carbamínicos (25%): surgen de la unión de
    CO2 con los grupos aminos de las proteínas.
     Como bicarbonato (65%):
    BUFFER DE PH
    INTRACELULAR
     : Es otra de las funciones de la hemoglobina,
    y está dada por la captación de H+ antes
    mencionada. La hemoglobina es el principal
    buffer de la sangre aunque el más
    importante buffer del organismo es el
    bicarbonato ya que el organismo puede
    regular la concentración de este último, a
    nivel pulmonar y renal.
    02
     2. -¿ ?

     A. -
     B .-

     C .-

     D.-

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