Bioquímica 2

Bioquímica
Ana julia Castello Branco
Proteínas
Proteína é uma macromolécula composta por uma ou mais cadeias de aminoácidos, ligadas por
ligações peptídicas. Elas desempenham uma variedade de funções essenciais nos organismos vivos,
incluindo estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, imunológica e de sinalização. As proteínas
são essenciais para praticamente todos os processos biológicos e são consideradas os “tijolos”
fundamentais da vida.
Aminoácidos
Um aminoácido é uma molécula orgânica que serve como unidade básica na formação das proteínas.
1. Estrutura química
A estrutura química dos aminoácidos inclui três componentes principais:
1. Grupo Amino (-NH2): É uma amina, composta por um átomo de nitrogênio (N) ligado a dois
átomos de hidrogênio (H). Este grupo está ligado ao carbono alfa (α-carbono) do aminoácido.
2. Grupo Carboxila (-COOH): É um ácido carboxílico, composto por um átomo de carbono (C)
ligado a um grupo carbonila (C=O) e a um grupo hidroxila (OH). Este grupo também está ligado ao
carbono alfa do aminoácido.
3. Grupo R (Cadeia Lateral): É uma cadeia lateral que varia de um aminoácido para outro. Pode
ser uma estrutura simples, como um átomo de hidrogênio (H), ou uma cadeia lateral complexa,
contendo átomos de carbono e outros elementos. A natureza química do grupo R determina as
propriedades únicas de cada aminoácido.
2. Alfa aminoácidos
Um aminoácido alfa (ou α-aminoácido) é uma categoria específica de aminoácido que possui o
grupo amino (-NH2) e o grupo carboxila (-COOH) ligados ao mesmo átomo de carbono, chamado
de carbono alfa (α-carbono). Esta é a característica estrutural distintiva que define os aminoácidos
alfa. Além disso, eles também têm uma cadeia lateral variável, conhecida como grupo R.
Grupo amino ligado no 1º carbono da cadeia
3. Os aminoácidos não-proteinogênicos
São moléculas que possuem a estrutura de um aminoácido, mas não são incorporadas diretamente
na síntese de proteínas. Enquanto os aminoácidos proteinogênicos são aqueles que são utilizados
pelos organismos na síntese de proteínas, os aminoácidos não-proteinogênicos têm uma variedade
de funções e não são incorporados às cadeias polipeptídicas durante a tradução do RNA
mensageiro.
4. Aminoácidos essenciais e não essenciais

Os aminoácidos podem ser classificados como essenciais ou não essenciais, dependendo da
capacidade do organismo em sintetizá-los.
Aminoácidos Essenciais:
• São aqueles que o organismo não pode sintetizar em quantidades adequadas para suprir suas
necessidades fisiológicas, sendo necessária sua ingestão através da dieta.
• Os aminoácidos essenciais incluem: leucina, isoleucina, valina, lisina, metionina, treonina,
triptofano, fenilalanina e histidina.
Aminoácidos Não Essenciais:
• São aqueles que o organismo é capaz de sintetizar a partir de outras moléculas, mesmo que
não sejam fornecidos pela dieta em quantidades adequadas.
• Os aminoácidos não essenciais incluem: alanina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico,
cisteína, glicina, glutamina, prolina, serina, tirosina e asparagina.
5. Comportamento anfótero ponto isolelétrico (pI)

Os aminoácidos possuem comportamento anfótero, o que significa que eles podem atuar tanto
como ácidos quanto como bases, dependendo do pH do meio em que estão. O ponto isoelétrico (pI) é
o pH no qual um aminoácido ou uma molécula possui carga elétrica líquida zero.
pH < pl pH = pl pH > pl
Ácido Igual Básico
6. Ligação peptídica
• A ligação peptídica é uma ligação covalente que ocorre entre o grupo amino (-NH2) de um
aminoácido e o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, durante a síntese de proteínas. Essa
ligação é formada por uma reação de desidratação ou condensação, na qual ocorre a remoção de
uma molécula de água.
• Na ligação peptídica, o átomo de carbono do grupo carboxila de um aminoácido se une ao
átomo de nitrogênio do grupo amino de outro aminoácido, formando uma ligação C-N. Como
resultado, um novo átomo de carbono é formado, conhecido como carbono alfa (α-carbono), que é
compartilhado entre os dois resíduos de aminoácidos.
•Confere estabilidade e rigidez às proteínas, sendo essencial para a sua estrutura tridimensional e
para a função biológica. As proteínas são compostas por cadeias lineares de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas, que se dobram e se organizam em estruturas complexas para desempenhar suas
diversas funções no organismo. docácido
.
Aminoacido 22
Até 50 aminoácidos = polipeptídeo Ligação

plídia
~
Mais de 50 = proteína
ptídio
-
agua
Agua
1
-
Proteínas
1. Os oligo – polipeptídeos e proteínas
Os oligopeptídeos são cadeias curtas de aminoácidos, geralmente contendo até 20 aminoácidos,
enquanto os polipeptídeos são cadeias mais longas, compostas por mais de 20 aminoácidos. Ambos
são considerados precursores das proteínas.
As proteínas, por sua vez, são macromoléculas formadas pela ligação de uma ou mais cadeias
polipeptídicas. Elas desempenham uma variedade de funções essenciais nos organismos vivos, incluindo
estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, imunológica e de sinalização.
2. Estrutura das proteínas

A estrutura das proteínas é geralmente descrita em quatro níveis de organização: primária,
secundária, terciária e quaternária.
1. Estrutura Primária:
• Refere-se à sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
• A sequência de aminoácidos é determinada pela informação genética codificada no DNA.
• Esta é a estrutura mais básica de uma proteína e é fundamental para a sua função biológica.
2. Estrutura Secundária:
• Descreve os padrões de dobra e torção localizados na cadeia polipeptídica.
• Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta.
• A hélice alfa é uma estrutura helicoidal em espiral, enquanto a folha beta é uma estrutura
plana e estendida.
3. Estrutura Terciária:
• Refere-se ao arranjo tridimensional completo de uma única cadeia polipeptídica.
• É determinado pelas interações entre os grupos R dos aminoácidos, incluindo ligações de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto e interações eletrostáticas.
• A estrutura terciária define a forma global da proteína e é crucial para a sua função biológica
específica.
4. Estrutura Quaternária:
• Aplica-se apenas a proteínas compostas por múltiplas subunidades polipeptídicas.
• Descreve a organização tridimensional das subunidades individuais e suas interações para formar
uma estrutura funcional maior.
3. Desnaturação proteica
A variação de agentes físicos e químicos do meio, como temperatura, pH, pressão, concentração de
sais, podem alterar ou desfazer os níveis de organização das proteínas (3a, 2a e até 4a ), fazendo
com que a proteína perca a sua forma nativa e sua função biológica, temos então a desnaturação
proteica.
A desnaturação das proteínas pode ser reversível e irreversível, não deve desfazer a estrutura
primária de organização, perdendo esse nível de organização a proteína é destruida.
4. Classificação da forma
As proteínas podem ser classificadas em duas categorias principais com base em sua forma e
estrutura: proteínas globulares e proteínas filamentares (ou fibrilares).
1. Proteínas Globulares:
• As proteínas globulares têm uma forma esférica ou globular e uma estrutura tridimensional
compacta.
• Elas são solúveis em água devido à sua estrutura hidrofílica, que favorece a interação com o
ambiente aquoso.
• Geralmente desempenham funções metabólicas, enzimáticas, de transporte ou de sinalização.
2. Proteínas Filamentares (ou Fibrilares):
• As proteínas filamentares têm uma forma alongada e uma estrutura fibrosa, frequentemente
organizada em filamentos ou fibras.
• Elas são insolúveis em água devido à sua estrutura hidrofóbica, que é rica em aminoácidos
hidrofóbicos.
• Geralmente desempenham funções estruturais ou de suporte, fornecendo resistência e
integridade mecânica a tecidos e células.
Essas duas categorias representam extremos na diversidade estrutural das proteínas e refletem
suas diferentes funções biológicas e contextos celulares. É importante destacar que muitas proteínas
podem ter características de ambas as categorias ou podem mudar de forma em diferentes
condições ambientais ou em resposta a estímulos específicos.
5. Classificação da composição química

• Proteínas simples
São formadas exclusivamente por aminoácidos, como exemplo temos a albumina, a queratina e a
enzima amilase.
• Proteínas conjugadas
Além da cadeia polipeptídica, apresentam uma parte não proteica. Por exemplo: a hemoglobina,
glicoproteínas e as lipoproteínas plasmáticas HDL e LDL .

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Grupo amino ligado no 1º carbono da cadeia

4. Aminoácidos essenciais e não essenciais

5. Comportamento anfótero ponto isolelétrico (pI)

Até 50 aminoácidos = polipeptídeo Ligação

2. Estrutura das proteínas

5. Classificação da composição química

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