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    Tema 3.3 Cinetica Enzimatica Introducion

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    Elonis Torres
    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten y sus transformaciones, así como la cinética en reacciones con dos o más sustratos. También cubre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática y las unidades para medirla. Por último, presenta gráficas y ecuaciones para describir la variación de la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato en una reacción enzimática de primer orden con un sustrato.

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    Tema 3.3 Cinetica Enzimatica Introducion

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    Elonis Torres
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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten y sus transformaciones, así como la cinética en reacciones con dos o más sustratos. También cubre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática y las unidades para medirla. Por último, presenta gráficas y ecuaciones para describir la variación de la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato en una reacción enzimática de primer orden con un sustrato.

    Descripción original:

    Introduccion a la cinetica enzimatica

    Título original

    Tema 3.3 Cinetica Enzimatica introducion

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica la ecuación de Michaelis-Menten y sus transformaciones, así como la cinética en reacciones con dos o más sustratos. También cubre la determinación cuantitativa de la actividad enzimática y las unidades para medirla. Por último, presenta gráficas y ecuaciones para describir la variación de la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato en una reacción enzimática de primer orden con un sustrato.

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    TEMA 3.3.- CINETICA ENZIMÁTICA.

    Contenido:
    ! Ecuación de Michaelis-Menten y sus transformaciones.
    ! Cinética en reacciones con dos o más sustratos.
    ! Determinación cuantitativa de la actividad enzimática.
    ! Unidades de actividad enzimática.
    Lehninger
    Variación de la velocidad de reacción de
    una reacción de primer orden

    Rawn
    Determinación de la constante de velocidad

    Rawn
    Avance de reacción en una reacción enzimática monosustrato

    Rawn
    Rawn
    k1 k3
    E+S ES E+P
    k2

    [ET] = [E] + [ES]


    k3 comparable a k2
    Condiciones
    [ET] << [S]
    Vo = k3[ES]

    Estado estacionario [ES] constante entre t1 y t2


    Vf = Vd
    Vf = k1[E][S]
    Vd = k2[ES] + k3[ES] = (k2 + k3)[ES]

    k1[E][S] = (k2 + k3)[ES]


    k1[E][S] = (k2 + k3)[ES]

    k1[E][S] [E][S] [E][S]


    [ES] = = =
    (k2 + k3) (k2 + k3)/k1 KM

    ([ET] - [ES])[S]
    [E] = [ET] - [ES] [ES] =
    KM

    [ET][S]
    [ES] =
    KM + [S]

    k3[ET][S] Vmax[S]
    Vo = k3[ES] = Vo =
    KM + [S] KM + [S]
    Vmax[S]
    Vo =
    KM + [S]

    [S] Vo = Vmax

    [S] = KM Vo = 1/2Vmax
    Vmax
    [S] Vo = [S]
    KM
    Vmax[S]
    Vo =
    KM + [S]

    [S] Vo = Vmax

    [S] = KM Vo = 1/2Vmax
    Vmax
    [S] Vo = [S]
    KM
    Linearización ecuación de Michaelis Menten

    Vmax[S]
    Vo =
    KM + [S]

    KM + [S]
    1/Vo =
    Vmax[S]

    KM 1 + 1
    1/Vo = [S] Vmax
    Vmax

    Ecuación de Lineweaber - Burk


    Significado de KM

    Vmax[S]
    Vo =
    KM + [S]
    Vo [S]
    Fracción de centros ocupados fES = =
    Vmax KM + [S]
    [S] fES = 1

    [S] = KM fES = 0.5


    1
    [S] fES = [S]
    KM
    Significado de KM

    k2 + k3
    KM =
    k1

    k2 1
    k2 >> k3 KM = = = KD
    k1 Keq

    KM KD Afinidad baja

    KM KD Afinidad alta
    Reacciones con dos sustratos
    Reacciones con dos sustratos
    Devlin

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