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    Piruvato Deshidrogenasa

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    El complejo piruvato deshidrogenasa (PDH) cataliza la oxidación del piruvato a acetil-CoA en las mitocondrias. Está compuesto de tres enzimas que actúan secuencialmente: 1) la piruvato descarboxilasa cataliza la descarboxilación oxidativa del piruvato formando acetil-lipoato; 2) la dihidrolipoamida aciltransferasa transfiere el grupo acetilo al CoA formando acetil-CoA; y 3) la dihidrolipoamida deshidrogenasa reoxida el ácido lipo

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    Piruvato Deshidrogenasa

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    El complejo piruvato deshidrogenasa (PDH) cataliza la oxidación del piruvato a acetil-CoA en las mitocondrias. Está compuesto de tres enzimas que actúan secuencialmente: 1) la piruvato descarboxilasa cataliza la descarboxilación oxidativa del piruvato formando acetil-lipoato; 2) la dihidrolipoamida aciltransferasa transfiere el grupo acetilo al CoA formando acetil-CoA; y 3) la dihidrolipoamida deshidrogenasa reoxida el ácido lipo

    Descripción original:

    Complejo de la piruvato deshidrogenasa, química biologica FCV UBA

    Título original

    Piruvato deshidrogenasa

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    El complejo piruvato deshidrogenasa (PDH) cataliza la oxidación del piruvato a acetil-CoA en las mitocondrias. Está compuesto de tres enzimas que actúan secuencialmente: 1) la piruvato descarboxilasa cataliza la descarboxilación oxidativa del piruvato formando acetil-lipoato; 2) la dihidrolipoamida aciltransferasa transfiere el grupo acetilo al CoA formando acetil-CoA; y 3) la dihidrolipoamida deshidrogenasa reoxida el ácido lipo

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    El complejo piruvato deshidrogenasa (PDH) cataliza la oxidación del piruvato a acetil-CoA en las mitocondrias. Está compuesto de tres enzimas que actúan secuencialmente: 1) la piruvato descarboxilasa cataliza la descarboxilación oxidativa del piruvato formando acetil-lipoato; 2) la dihidrolipoamida aciltransferasa transfiere el grupo acetilo al CoA formando acetil-CoA; y 3) la dihidrolipoamida deshidrogenasa reoxida el ácido lipo

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    PIRUVATO​ ​DESHIDROGENASA

    Cuando existe adecuada provisión de oxígeno en la célula y la carga energética es baja,


    el piruvato producido en la glucólisis es degradado dentro de las mitocondrias hasta CO​2 y
    agua para obtener energía. Para ello atraviesa la membrana interna de las organelas
    gracias a un cotransporte con H​+​, donde se descarboxila oxidativamente de forma
    irreversible formando acetil-CoA. Esta reacción es catalizada por un sistema multienzimático
    llamado​ ​complejo​ ​piruvato​ ​deshidrogenasa​ ​(PDH).​ ​La​ ​reacción​ ​global​ ​es:
    piruvato​ ​+​ ​ ​CoASH​ ​ ​+​ ​ ​NAD​+​​ ​⇒​ ​acetil-CoA​ ​+​ ​ ​NADH+H​+​​ ​+​ ​CO​2

    El​ ​complejo​ ​está​ ​compuesto​ ​por​ ​tres​ ​enzimas.


    ➢ Piruvato descarboxilasa / E1: Está formada por dos subunidades alfa y dos beta.
    Cataliza la descarboxilación del piruvato y su unión al ácido lipoico de la siguiente
    enzima. Su coenzima es el pirofosfato de tiamina (PPT), el cual está unido
    covalentemente a la enzima y actúa como aceptor y transportador del resto de dos
    carbonos.
    1) piruvato​ ​+​ ​PPT​ ​⇒​ ​hidroxietil-PPT​ ​+​ ​CO​2
    CH​3​-CO-COO​—​​ ​+​ ​PPT​ ​⇒​ ​CH​3​-C​—​-OH-PPT​ ​+​ ​CO​2

    2) hidroxietil-PPT​ ​+​ ​ác.​ ​lipoico​ ​⇒​ ​PPT​+​​ ​+​ ​acetil-lipoato


    ➢ Dihidrolipoamida aciltransferasa / E2: Tiene como coenzimas al ácido lipoico (o
    lipoamida) y la coenzima A. Transfiere el grupo acetil que se encuentra unido al
    lipoato a la coenzima A para dar el acetil-CoA, producto de la reacción, y ácido
    lipoico en su forma reducida. Éste último actúa como receptor dos hidrógenos
    perdidos​ ​por​ ​el​ ​acetil.
    3) ​ ​acetil-lipoato​ ​+​ ​CoASH​ ​⇒​ ​acetil-CoA​ ​+​ ​ác.​ ​lipoico​ ​(reducido)

    ➢ Dihidrolipoamida deshidrogenasa / E3: Sus coenzimas son FAD y NAD, y su función


    es reoxidar el ácido lipoico para su reutilización. El FAD toma los hidrógenos del
    ácido lipoico reducido, resultando en FADH​2​. Luego cede los equivalentes de
    reducción​ ​al​ ​NAD​ ​y​ ​libera​ ​al​ ​medio​ ​NADH+H​+​,​ ​el​ ​cual​ ​ingresa​ ​a​ ​cadena​ ​respiratoria.
    4) ác.​ ​lipoico​ ​(reducido)​ ​+​ ​FAD​ ​+​ ​NAD​ ​⇒​ ​ác.​ ​lipoico​ ​(oxidado)​ ​+​ ​FAD​ ​+​ ​NADH+H​+

    Además, también forman parte del complejo una quinasa, la ​piruvato deshidrogenasa
    quinasa, unida al complejo covalentemente, y la ​piruvato deshidrogenasa fosfatasa, a pesar
    de​ ​que​ ​su​ ​unión​ ​es​ ​transitoria.​ ​Estas​ ​enzimas​ ​están​ ​involucradas​ ​en​ ​su​ ​regulación.
    Su ubicación es mitocondrial y se encuentra en todos los tejidos (a excepción de los
    eritrocitos​ ​por​ ​su​ ​falta​ ​de​ ​dicha​ ​organela).

    Regulación

    La PDH tiene dos tipos de regulación: ​por modificación covalente y alostérica. Ésta última
    depende​ ​de​ ​la​ ​relación​ ​[NADH]/[NAD]​ ​y​ ​la​ ​relación​ ​[acetil-CoA]/[CoASH].
    En el caso de la modificación covalente, el complejo enzimático ​se encuentra activo
    cuando está desfosforilado. Su fosforilación depende de la quinasa y, por el contrario, su
    desfosforilación​ ​depende​ ​de​ ​la​ ​fosfatasa.
    Cuando las relaciones [NADH]/[NAD] y [acetil-CoA]/[CoASH] son elevadas, es decir que
    la carga energética de la célula es alta, la piruvato deshidrogenasa quinasa se activa y
    fosforila, con gasto de ATP, un resto de serina de la E1. Así se inactiva la piruvato
    descarboxilasa,​ ​por​ ​lo​ ​que​ ​la​ ​reacción​ ​completa​ ​se​ ​inactiva.
    Por el contrario, cuando las relaciones [NADH]/[NAD] y [acetil-CoA]/[CoASH] son bajas,
    se provoca un cambio conformacional que permite la unión débil del complejo con la
    piruvato deshidrogenasa fosfatasa, la cual hidroliza el grupo fosfato. La PDH se encuentra
    ahora​ ​desfosforilada​ ​y​ ​activa,​ ​y​ ​la​ ​fosfatasa​ ​se​ ​desprende​ ​del​ ​complejo.

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