Reacciones de Reconocimiento de Proteínas

Reacciones de reconocimiento de
Proteínas
Las reacciones de coloración para el reconocimiento de proteínas se basan principalmente
en la identificación de grupos estructurales de algunos de sus aminoácidos en particular (1).
1. Reacción de la Ninhidrina
La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre carbohidratos
y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína
dando lugar a la formación de un complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a
excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color amarillo. Este
complejo colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia, el cual es
independiente de la coloración original del aminoácido y/o proteína.
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo, en
aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica que no
hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres (2).
Figura 1. Reacción de un aminoácido con la ninhidrina.
Aplicación: Ésta prueba es comúnmente usada en química forense para detectar huellas
dactilares, debida a que en dichas huellas quedan restos de aminoácidos de proteínas que
pueden reaccionar dando el color característico (2); además de las pruebas cualitativas para la
identificación de proteínas en algunos productos naturales y procesados.
Leer más: https://es.scribd.com/doc/27312502/INFORME-LABORATORIO-

RECONOCIMIENTO-DE-AMINOACIDOS-EN-ALIMENTOS
2. Reacción de Biuret
Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con
el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación
entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de
los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de
absorción a 540 nm (2–4).
Figura 2. Reacción de una proteína con el reactivo de Biuret.
Aplicación: El método normalizado se usa normalmente para la cuantificación de proteínas

totales.
Leer más: http://www.binasss.sa.cr/revistas/rccm/v15n3-

4/art4.pdf, http://www.bganalizadores.com.ar/img/inserto23.pdf
3. Reacción de Millon
Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto en ácido
nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir proteínas que contienen
tirosina para la formación de nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos
inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo
al calentar por formación de una sal mercúrica (5).
Figura 3. Formación del complejo (sal mercúrica) a partir de una proteína con restos de
tirosina.
4. Reacción Xantoproteica
Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos
aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y triptófano, mediante
la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo se intensifica
cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y triptófano
contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la nitración, mientras que la
fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que el anillo no está activado
(2,4,6).
Figura 4. Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos (4).
5. Prueba de Nitroprusiato
Es específico para aminoácidos o proteínas que contienen azufre, -SH (cisteína y cistina) da
un color rojo-púrpura llamado “prueba de Mörner”(7).
Figura 5. Reacción del nitroprusiato con la cisteína.
6. Prueba de Sakaguchi
Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es positiva para el
aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo guanidina presente en el
aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo
(7,8).
Figura 6. Reacción del grupo guanidina con α-naftol
7. Prueba de aldehído – Hopkin-Cole

La prueba de Hopkins-Cole es específica para el triptófano, el único aminoácido que contiene
un grupo de indol. El anillo de indol reacciona con el ácido glioxílico en presencia de un ácido
fuerte (ácido sulfúrico) para formar un producto cíclico color violeta. El reactivo Hopkins-Cole
solo reacciona con proteínas que contienen triptófano. La solución de proteína se hidroliza
mediante el ácido sulfúrico concentrado en la interfaz de la solución. Una vez que el triptófano
está libre, reacciona con el ácido glioxílico para formar el producto de color violeta (en forma
de anillo) (2,9).
Figura 7. Reacción del grupo indol del triptófano con un aldehído.

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Aplicación: El método normalizado se usa normalmente para la cuantificación de proteínas

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Figura 5. Reacción del nitroprusiato con la cisteína.

7. Prueba de aldehído – Hopkin-Cole

Figura 7. Reacción del grupo indol del triptófano con un aldehído.

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