“Año de la universalización de la Salud”

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERIA AMBIENTAL Y RECURSOS NATURALES

FLAGELOS BACTERIANOS

DOCENTE:
TOME RAMOS, CARLOS TEODORICO

ALUMNO:
SANDOVAL BEZADA, VICTOR RICARDO

Cañete, 2020
1. INTRODUCCIÓN.

Los flagelos bacterianos típicos son largos apéndices filamentosos extracelulares,

helicoidales, responsables del desplazamiento en medios líquidos de la mayor parte
de las bacterias móviles. Aunque empleamos la misma palabra para designar a los
orgánulos locomotores de procariotas y eucariotas, ambos son totalmente diferentes,
tanto en estructura como en mecanismo de funcionamiento:

El filamento del flagelo bacteriano, que constituye su porción externa más visible,
consta generalmente de un solo tipo de proteína, y en él no se realiza ningún trabajo
quimiomecánico. El mecanismo del flagelo bacteriano es rotatorio, con un motor
reversible (funciona en los dos sentidos de giro). La energía que propulsa a este
motor no es ATP ni ninguna otra molécula con enlaces energéticos, sino que deriva
directamente del gradiente de protones (fuerza protón-motriz).

1.1. OBSERVACION

A microscopía óptica: En preparaciones en fresco, no se pueden detectar

los flagelos individuales, debido a su extrema delgadez (están ligeramente
por debajo del límite resolutivo del microscopio). En cambio, la microscopía
óptica de alta intensidad en campo oscuro sí logra discernir los flagelos. El
microscopio de contraste de fases logra visualizar los penachos densos de
flagelos de ciertas bacterias.

Pueden estudiarse fácilmente mediante impregnación argéntica en

preparaciones previamente fijadas por procedimientos suaves que no
destruyan la estructura (alcohol-éter) y con mordientes que la engruesan
artificialmente: ácido tánico, sales de Al y Cr.

A microscopía electrónica: Se suelen emplear las técnicas habituales de

sombreado o tinción negativa con ácido fosfotúngstico.

1.2. ASPECTOS MORFOLÓGICOS

Sobre células intactas, los flagelos se observan como filamentos helicoidales

largos y finos. La longitud es variable (no está determinada de modo fijo):
de 5 a 10 mm, pero su anchura o diámetro es constante y uniforme para cada
especie: en Escherichia coli es de 20 nm.

El carácter helicoidal del filamento es propio e intrínseco: para cada especie,

y dadas unas condiciones ambientales determinadas (sobre todo de pH) los
parámetros de la hélice son fijos y característicos:

 longitud de onda (p. ej., de 2-2.5 mm)

 amplitud o anchura de la hélice (0.4-0.6 mm).

Algunas especies presentan simultánemante dos tipos de flagelos, con dos
longitudes de onda diferentes (normalmente una es la mitad de la otra). A
este fenómeno se le denomina biplicidad.

Existe una serie de especies Gram-negativas (Vibrio, Photobacterium,

Bdellovibrio) que poseen flagelos muy engrosados, debido a que están
envueltos en una vaina que presenta continuidad con la membrana externa.
Por otro lado Pseudomonas rhodos tiene un flagelo con vaina a base de
subunidades de una proteína.

[ CITATION ENR98 \l 10250 ]

El patrón de flagelación (es decir, el número y localización de los flagelos)

varía entre especies, y reviste interés en la determinación taxonómica:

 Un solo flagelo: bacterias monotricas. Normalmente la inserción del

flagelo (en bacterias bacilares) es polar o subpolar.

 Dos o más flagelos formando un penacho, normalmente en un

polo: lofotricas. (por ejemplo, en Spirillum volutans hay más de 80
flagelos en el penacho).

 Dos penachos de flagelos, uno en cada polo: bacterias anfitricas.

 Flagelos repartidos por toda la superficie: bacterias peritricas. (Por

ejemplo, Escherichia coli posee 10 flagelos, mientras que Proteus
mirabilis posee cientos, dando aspecto muy denso a la disposición de
éstos).

[ CITATION UNI06 \l 10250 ]

2. COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA.

El flagelo eubacteriano es una de las estructuras procarióticas más complejas,

formada por más de 20 tipos de proteínas estructurales. Ya a microscopía
electrónica se pueden distinguir tres partes o subestructuras:

FILAMENTO: helicoidal largo; está conectado a un corto segmento curvado

denominado CODO O GANCHO, que a su vez está unido al CORPUSCULO
BASAL, este corpúsculo basal está inmerso en las envueltas (membrana
citoplásmica y pared), y consta esencialmente de un cilindro que ensarta 1 o 2
parejas de anillos. En los últimos años se ha visto que, relacionado con este
corpúsculo existen más subestructuras. En conjunto, este corpúsculo “ampliado”
que ahora conocemos tiene varias funciones:
 Anclar el flagelo a las envueltas
 Suministrar el mecanismo del movimiento (un motor rotatorio que puede
girar en ambos sentidos)
 Albergar la maquinaria de exportación de subunidades de proteínas para su
ensamblaje en la estructura flagelar “acabada”.

Estructura de un flagelo de una bacteria Gram-negativa

2.1. FILAMENTO

El filamento es una estructura cilíndrica fina, hueca y rígida, con aspecto

helicoidal. Está constituido por el arrollamiento de miles de subunidades
idénticas de una proteína llamada flagelina. La flagelina es una proteína
globular relativamente elongada, con pesos moleculares variados, según las
especies (desde unos 15 kDa en algunos Bacillus hasta unos 62 kDa en
algunas enterobacterias). Las subunidades de flagelina se disponen
formando una matriz cilíndrica, en la que se distinguen 11 hileras cuasi-
axiales (casi verticales) de subunidades; las hileras cuasi-axiales se
denominan fibrillas. El cilindro está hueco (deja un canal en su interior de
unos 3 nm). El filamento es notablemente rígido, de modo que durante el
movimiento activo sólo se producen pequeñas deformaciones, pero sin
afectar a los parámetros de la hélice.

En el extremo distal del filamento existe un “capuchón” formado por un

pentámero de una proteína distinta (HAP2).

El filamento tiene un papel “pasivo”, actuando de manera análoga a la hélice

de un barco. El movimiento de rotación del motor (situado, como veremos,
en el corpúsculo basal) se comunica (a través del codo) al filamento
helicoidal rígido, lo que permite el avance de la bacteria.

Tanto la flagelina nativa aislada como los filamentos intactos son buenos
antígenos, constituyendo el denominado antígeno H flagelar, específico
para cada especie e incluso para cada estirpe o raza.

2.2. CODO O GANCHO

Es una estructura curvada, acodada, de 55 nm de longitud, y 22 nm de

diámetro, que conecta el filamento al corpúsculo basal. Consta de unas 120
unidades de una proteína elongada, distinta de la flagelina (42 kDa),
dispuestas igualmente en una matriz cilíndrica de 11 fibrillas. Parece ser que
el codo actúa a modo de juntura universal o flexible entre el filamento y el
corpúsculo basal.

Entre el codo y el filamento existen dos discos de proteínas accesorias del

codo (HAP1 y HAP3). Cada uno de los discos consiste en dos giros de
hélice, e intervienen en el control del ensamblaje del flagelo. Son estructuras
adaptadoras que permiten la correcta interacción entre filamento y codo.
2.3. CORPÚSCULO BASAL

Entendido el corpúsculo basal en su sentido actual (más amplio de lo que

sabíamos hace unos años), es una notable estructura que, inmersa en la
membrana citoplásmica y en la pared celular, posee varias funciones:

 Ancla el flagelo a la célula, está relacionada con la función del

motor rotatorio y del conmutador (cambio del sentido de giro),
alberga el aparato para la secreción y correcto ensamblaje de la
mayor parte del flagelo

En Gram-negativas, consta de dos pares de anillos coaxiales atravesados por

un cilindro central hueco, junto con otra serie de subestructuras anejas a todo
lo anterior:

 Los dos anillos exteriores se denominan L y P, y están relacionados

respectivamente con la membrana externa y con el peptidoglucano.
(A veces estos dos anillos están conectados por una pared cilíndrica
que enmascara la porción del cilindro central).

 Los dos anillos interiores se denominan S y M: el S está en el espacio

periplásmico, inmediatamente por encima de la membrana
citoplásmica, y el M está inmerso plenamente en dicha membrana.
Como ambos anillos están muy juntos, a veces se alude a ellos como
“anillo MS”.

 Ya hacia el lado citoplásmico de la membrana, por debajo del anillo

M (y en contacto con él) existe un quinto anillo, llamado anillo C, en
el que existen tres proteínas. Una de ellas, (FliG) parece ser el
elemento central del rotor, mientras que las tres (FliG, FliM y FliN)
están implicadas en la conmutación del sentido del giro del
motor: permiten que el motor pueda girar en sentido de las agujas
del reloj y en el sentido contrario al de las agujas del reloj.
 Rodeando al corpúsculo basal, a modo de empalizada cilíndrica,
existen subunidades de dos proteínas integrales de membrana: MotA
y MotB. Su papel parece ser doble:
  Constituyen el estator del motor. Se sabe que MotB se
proyecta hacia el espacio periplásmico, y probablemente
establece contactos con el peptidoglucano.

 Por otro lado, forman una especie de canal por donde pueden
entrar los protones al citoplasma, lo que constituye la base del
mecanismo que surte de energía al motor.

 En el hueco interior formado por los anillos MS y C se aloja una

serie de proteínas implicadas en la secreción de los monómeros de
componentes del flagelo.
Con todo ello, la hipótesis que se maneja hoy es que, con el “carburante” de
protones, el rotor gira respecto del estator. Este giro se comunica al cilindro
central, que a su vez debe de estar bien engarzado con al menos alguno de
los otros cuatro anillos. El giro se transmite al codo y, de éste al filamento.
Como el filamento es una hélice rígida, al girar hace avanzar a la bacteria en
el medio acuoso.
En Gram-positivas la estructura del corpúsculo basal es más sencilla:
cilindro central y una sola pareja de anillos (el M y el S). Probablemente el
anillo S está conectado con el peptidoglucano (sería análogo en realidad al
anillo P de las Gram-negativas).
[ CITATION UNI06 \l 10250 ]

3. SÍNTESIS.

FILAMENTO ESTÁTOR
ESPACIO PERIPLÁSMICO ANILLO “MS”
JUNTURA SISTEMA DE SECRECIÓN DE TIPO III
ANILLO “L” MEMBRANA EXTERNA
EJE MEMBRANA CITOPLASMÁTICA
ANILLO “P” PUNTA
PARED CELULAR

El filamento es un tubo hueco helicoidal de 20 nm de espesor. El filamento tiene

una fuerte curva justo a la salida de la membrana externa; este "codo" permite
convertir el movimiento giratorio del eje en helicoidal. Un eje se extiende entre el
codo y el cuerpo basal, pasando por varios anillos de proteínas en la membrana de la
célula que actúan como cojinetes. Las bacterias Gram-negativas tienen cuatro de
estos anillos: el anillo L que se asocia con la membrana externa (lipopolisacáridos),
el anillo P que se asocia con la pared celular (capa de peptidoglicano), el anillo MS
que se inserta directamente en la membrana plasmática, y el anillo C que se une a la
membrana plasmática. Las bacterias Gram-positivas sólo tienen dos anillos: MS y
C. El filamento termina en una punta de proteínas.

El flagelo bacteriano está impulsado por un motor rotativo compuesto por proteínas
(estátor, complejo Mot), situado en el punto de anclaje del flagelo en la membrana
plasmática. El motor está impulsado por la fuerza motriz de una bomba de protones,
es decir, por el flujo de protones (iones de hidrógeno) a través de la membrana
plasmática bacteriana. Este bombeo se produce debido al gradiente de
concentración creado por el metabolismo de la célula. (En Vibrio hay dos tipos de
flagelos, laterales y polares, y algunos son impulsados por una bomba de iones de
sodio en lugar de la bomba de protones4). El rotor puede girar a 6.000-17.000 rpm,
pero el filamento por lo general sólo alcanza 200-1000 rpm.

Los flagelos no giran a una velocidad constante, sino que aumentan o disminuyen su
velocidad de rotación en relación con la fuerza motriz de protones. Las bacterias
pueden alcanzar a través del medio líquido una velocidad de hasta 60 longitudes de
célula/segundo. Aunque esto representa sólo 0,00017 km/h, al comparar esta
velocidad con la de organismos superiores en términos de número de longitudes del
cuerpo por segundo, es extremadamente rápido. El más rápido de los animales
terrestres, el guepardo, corre a una velocidad máxima de alrededor de 110 km/h,
pero esto representa sólo alrededor de 25 longitudes de cuerpo/segundo. Por tanto,
cuando el tamaño se tiene en cuenta, las células procarióticas que nadan velocidades
de 50-60 longitudes de cuerpo/segundo son en realidad mucho más rápidas que los
organismos más grandes.

Los componentes del flagelo bacteriano son capaces de autoensamblaje sin ayuda
de enzimas o de otros factores. Tanto el cuerpo basal como el filamento tienen un
hueco central, a través del cual las proteínas del flagelo son capaces de moverse a
sus respectivas posiciones. Durante el montaje, las proteínas que forman el
filamento se añaden a la punta en lugar de en la base.

El flagelo bacteriano está relacionado con el complejo de poro y con el sistema de

secreción de tipo III, una jeringa molecular que las bacterias utilizan para inyectar
toxinas en otras células. Dadas las similitudes, se piensa que tanto el flagelo como el
 sistema de secreción se han originado a partir del complejo de poro. Además, el
sistema de secreción de tipo III parece ser una simplificación del flagelo, pues está
formado por subconjunto de componentes del flagelo.

[ CITATION WIK20 \l 10250 ]

4. ENSAMBLAJE.

En la “construcción” del flagelo bacteriano intervienen unas 50 proteínas, entre

proteínas estructurales que formarán parte de la estructura definitiva (unas 20), y
proteínas accesorias que sólo sirven durante este ensamblaje (unas 30). Debido a
esta complejidad, y a que, además, diversas partes del flagelo deben de
interaccionar con las envueltas bacterianas (membrana, pared), no es de extrañar
que este ensamblaje esté bien ajustado ni que la síntesis de las diversas “piezas” esté
sometida a un estricto control genético.

El orden de ensamblaje es en su mayor parte lineal y secuencial:

tiene lugar desde las subestructuras más proximales hasta las más distales.

Los componentes integrales de membrana (excluyendo a las proteínas Mot), el

doble anillo MS y el anillo C emplean la “habitual” ruta Sec (procesamiento de pre-
proteínas con escisión del péptido líder).

Pero la mayor parte de las proteínas cuyo destino está más allá de la membrana
citoplásmica usan una ruta especial, que es una variante del denominado
sistema III de exportación. Como dijimos, el aparato para esa exportación se
alberga en el hueco de los anillos MS. Este aparato va exportando ordenadamente
las subunidades de las distintas subestructuras, las cuales viajan “en fila india” a
través del canal interior continuo (que a su vez se va construyendo) del cilindro -
codo - filamento. Las subunidades se van añadiendo en el correspondiente extremo
distal de la subestructura en formación, y evitan su escape al medio merced a unas
proteínas de “capuchón” en dichos extremos distales.

[ CITATION UNI06 \l 10250 ]

5. MECANISMOS DEL MOVIMIENTO FLAGELAR, TAXIAS, FIMBRIAS O
PELOS

5.1. MOVIMIENTO FLAGELAR.

Cada flagelo es una estructura semirrígida poco flexible pero como ya se

mencionó anteriormente, es capaz de moverse por rotación como si se tratara
de una hélice.

El movimiento de rotación del flagelo parte del cuerpo basal que funciona
como un motor. La energía necesaria para la rotación del flagelo proviene de
la fuerza motriz generada por el gradiente de protones. El flujo de protones a
través de la membrana se realiza por el complejo Mot y estimula la rotación
del flagelo, habiéndose estimado que por cada rotación del flagelo se
trasladan aproximadamente 1000 protones.

Los flagelos no rotan a velocidad constante, sino que la velocidad de

rotación aumenta o disminuye en función de la intensidad de la fuerza
motriz de protones. La rotación flagelar puede mover a las bacterias a través
de un medio líquido a velocidades de hasta 60 veces la longitud de esa
bacteria por segundo.

[ CITATION riv17 \l 10250 ]

5.2. TAXIAS

Se denomina taxia, o taxismo al movimiento o desplazamiento orientado de

un organismo, o parte de él, como respuesta a la percepción de un estímulo o
de un gradiente de la intensidad del mismo. Un ejemplo claro es la fototaxia,
o reacción a la luz o en función de ella. Cuando se produce un acercamiento
del ser vivo a la fuente del estímulo, se dice que el taxismo es positivo; si en
cambio el movimiento corresponde a un alejamiento del estímulo, se lo
 denomina taxismo negativo. Este tipo de respuesta a los estímulos se da en
la mayoría de los seres vivos, excepto en las plantas.

Sin embargo, en la palmera Socratea exorrhiza nativa de la América

tropical, parece producirse una taxia, según investigaciones llevadas a cabo
en la Reserva de la Biosfera de Sumaco, en Ecuador. A medida que el suelo
se erosiona, el árbol produce largas raíces superficiales (de más de 20 m de
largo), en dirección a la luz y mientras las raíces del lado opuesto se van
levantando lentamente del suelo las nuevas se extienden. De este modo, los
árboles parece que "caminan", aunque el avance hacia la nueva ubicación
más soleada y con mejor suelo puede durar hasta dos años.

[ CITATION WIK19 \l 10250 ]

5.3. FIMBRIAS O PELOS.

Fimbria es un apéndice proteínico presente en muchas bacterias, más

delgado y corto que un flagelo. Estos apéndices oscilan entre 4-7 nm de
diámetro y hasta varios μm de largo y corresponden a evaginaciones de
la membrana citoplasmática que asoman al exterior a través de los poros de
la pared celular y la cápsula. Son utilizadas por las bacterias para adherirse a
las superficies, unas a otras, o a las células animales: una bacteria puede
tener del orden 1000 fimbrias que son solo visibles con el uso de
un microscopio electrónico. Las fimbrias pueden estar repartidas
uniformemente por toda la superficie de la célula o estar situadas solo en los
polos. Las fimbrias se encuentran tanto en las bacterias gram-
negativas como gram-positivas. En las bacterias Gram positivas, las fimbrias
están ligadas covalentemente.

En muchas bacterias, las fimbrias son necesarias para la colonización

durante el proceso de infección o para iniciar la formación de
una biopelícula. Las bacterias mutantes que carecen de fimbrias no puede
adherirse a su destino habitual y, por lo tanto, no pueden provocar
infecciones. Algunas fimbrias pueden contener lectinas, las cuales son
necesarias para adherirse a las células destino puesto que pueden reconocer
las unidades de oligosacáridos presentes en la superficie de estas células.
Otras fimbrias se unen a los componentes de la matriz extracelular. Por
ejemplo, es uno de los mecanismos primarios de virulencia en E. coli.

Los términos fimbria y pilus (plural pili) son a menudo intercambiables,

pero fimbria se suele reservar para los pelos cortos que utilizan las bacterias
para adherirse a las superficies, en tanto que pilus suele referir a los pelos
ligeramente más largos que se utilizan en la conjugación bacteriana para
transferir material genético desde la célula donadora hasta la receptora y a
veces en el desplazamiento.

[ CITATION WIK201 \l 10250 ]

Escherichia coli presenta unas 100-200 fimbrias que

utiliza para adherirse a las células epiteliales o al tracto
urogenital.