28 de mar.

de 22

Nombre de origen griego Lypos que significa grasa.

Grupo heterogéneo de compuestos relacionados con los ácidos grasos.

Molécula no polar e insoluble en agua.

Incluyen grasas, aceites, ceras y compuestos relacionados.

Formado por carbono, hidrogeno y oxígeno. Algunos casos fosforo

nitrógeno y azufre.

Tanto el éter como los lípidos son apolares, por lo tanto, pueden disolverse
entre sí.

La podemos encontrar en nueces, semillas, salmón

Funciones.

- Fuentes de energía y de almacenamiento, se pueden almacenar en

los adipocitos.
Solo hay una sola vacuola con muchas partículas de grasa y poseen
muy pocas mitocondrias
El adipocito tiene muchas vacuolas y tiene muchas mitocondrias.
- Aislante térmico en tejido subcutáneo y alrededor de órganos.
- Lípido no polar actúan como aislante termiónico que presenta la
rápides de las ondas de despolarización a lo largo de los nervios
mielinizados.
- Constituyentes importantes de las membranas celulares y transporte
de lípidos en sangre (lipoproteínas). Las lipoproteínas se encargan
del transporte de lípidos en la sangre.
- Clasificación amplia.
Ácidos grasos.
Saturados e Insaturados.
Glicéridos.
Neutros
Monoacicliceridos
Diacigliceridos.
Triacilglicéridos
 Fosfoglicéridos
Lecitina.
Cefalinas
Sin Glicerol.
Terpenos.
Ceras.
Esteroides.
Esfingolípidos
Esfingomielinas.
Cerebrocilos.
Gangliósidos.
Lípidos complejos.
Lipoproteínas, mezcla de lípidos y proteínas.
Glucolípidos, mezcla de lípidos con los glúcidos.

Los lípidos complejos son aquellos en los que interactúan distintas

biomoléculas como las lipoproteínas y glucolípidos.

Propiedades Físicas

Solubilidad: son moléculas bipolares o anfipáticas. La cabeza de las

moléculas es polar o iónica y por tanto hidrófila ( -COOH ). La cadena es
apolar o hidrófoba (grupos -CH2- y -CH3- terminal).

Punto de fusión: es los saturados, el punto de fusión aumenta debido al

número de carbonos, mostrando tendencias a establecer enlaces de Van
de Waals entre las cadenas carbonadas. Los insaturados tienen menos
interacciones de este tipo debido al codo de su cadena.

Propiedades Químicas

A) Esterificación: el ácido graso se une a un alcohol por enlace

covalente formando un éster y liberando una molécula de agua.

B) Saponificación: reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal

de ácido graso que se denomina jabón. El aporte de jabones
favorece la solubilidad y la formación de micelas de ácidos grasos.
Ácidos Grasos.
Los ácidos grasos son moléculas formadas por cadenas de carbono que
poseen un grupo carboxilo (extremo hidrofílico) y una cadena carbonada
(cola hidrofóbica).

El número de carbonos de la cadena hidrocarbonada es habitualmente

de número par.

Los tipos de ácidos grasos más abundantes en la naturaleza están

formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono.

Como la cadena apolar es mucho más grande que la parte con carga
(polar), la molécula no se disuelve en agua.

Tipos de Ácidos Grasos.

Saturados: carecen de dobles enlaces (sólidos temperatura ambiente). Son

ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14 C). El palmítico (16 C) y el
esteárico (18 C)

Insaturados: poseen uno o más dobles enlaces (líquidos a temperatura

ambiente). Son ejemplos el oleico ( 18 C un doble enlace) y el linoleico (18
C y dos dobles enlaces)

Los ácidos grasos saturados, debido a la forma recta de su molécula, pueden empaquetarse más
densamente mediante fuerzas de Van de Waals y enlaces hidrofóbicos. Es por esto que las
sustancias que los contienen son sólidas a temperatura ambiente.

Los principales ácidos grasos

Nombre trivial Átomos de carbono Dobles enlaces Puntos de fusión
Saturados
láurico 12 - 44,2
Mirístico 14 - 54,0
Palmítico 16 - 63,0
Esteárico 18 - 69,6
Araquídico 20 - 76,5
Lignocérico 24 - 86,0
Insaturado
Palmitoléico 16 1 -0,5
Oleico 18 1 13,4
Linoleico 18 2 -3,0
Linolénico 18 3 -11,0
Araquidónico 20 4 -49,5

Ácidos Grasos esenciales, se obtienen mediante el alimento porque el

cuerpo, para poder mantenerse, no puede sintetizarlos, los encontramos
con el signo Omega que significa al final
Acetil Co A, precursor por el cual los organismos vegetales y bacterias
pueden llegar a sintetizar todos sus ácidos grasos.

En mamíferos no es así, por lo cual tiene que ir agregándolos a su dieta,

todos aquellos que si se puedan sintetizar en el organismo se conocen
como “No esenciales”.

Dos ácidos esenciales que se requieren en el cuerpo son Acido Linoleico y

el Ácido Linolénico.

Esterificación, ácido + alcohol = un ester y agua

Glicéridos.
Neutros y Fosfoglicéridos.

Los acil-glicéridos están formados por ácidos grasos, por lo que son lípidos
saponificables. Son moléculas formadas por la unión de uno, dos o tres
ácidos grasos, con una glicerina o un glicerol. La unión se da entre los
grupos -OH de cada molécula. Se libera una molécula de agua.

El enlace recibe el nombre de éster.

Una molécula de grasa está formada por tres ácidos grasos unidos a una
molécula de glicerol de aquí el termino triglicérido.

Triglicéridos.
- Son moléculas
insolubles en agua.
- En la mayoría de las
células eucarióticas
forman gotas que
sirven de depósito o
reservas energéticas.
- En los animales las
células (adipocitos)
almacenan grandes
cantidades de triglicéridos.
- Los triglicéridos también se almacenan en las semillas de muchos
tipos de plantas aportando energía y precursores biosintéticos para
el momento de la germinación.
- Como fuentes energéticas, los triglicéridos tienen ventajas
importantes sobre los polisacáridos: como el glucógeno y el almidón.

Pueden sufrir diferentes reacciones.

Las cadenas de los ácidos grasos pueden ser iguales o diferentes,

saturados o insaturados.
Grasas y aceites.

Se diferencian uno del otro porque a temperatura ambiente los aceites son
líquidos oleosos, esta característica está dada por que son triglicéridos no
saturados, mientras que las grasas presentan ácidos grasos saturados.

Ambos sirven de depósito de reserva de energía para células animales

(grasas) y en vegetales (aceites).

Funciones de los acil-glicéridos

La importancia de los acil-glicéridos radica en que:

1. Actúan como combustible energético. Son moléculas muy reducidas

que, al oxidarse totalmente, liberan mucha energía (9Kcal/g).
2. Funcionan como reserva energética. Acumulan mucha energía en
poco peso. Comparada con los glúcidos, su combustión produce
más del doble de energía.
Los animales utilizan los lípidos como reserva de energética para
poder desplazarse mejor.
3. Sirven como aislantes térmicos. Conducen mal el calor. Los animales
de zonas frías presentan a veces una gran capa de tejido adiposo.
4. Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los
golpes y por ello protegen estructuras sensibles o estructuras que
sufren continuo rozamiento.

Fosfolípidos.

Su principal función es constituir las membranas celulares.

Tienen carácter anfipático porque poseen un grupo fosfato.

Se clasifican en:

Glicerofosfolípidos, cuando poseen ácidos grasos unidos al alcohol

glicerol.

Los fosfoglicéridos pertenecen al grupo de los fosfolípidos. La estructura de

la molécula es un ácido fosfatídico. El ácido fosfatídico está compuesto
por dos ácidos grasos, uno saturado y otro generalmente insaturados, una
glicerina y un ácido ortofosfórico. La unión entre estas moléculas se realiza
mediante enlaces de tipo éster.
El ácido fosfatídico se puede unir a un aminoalcohol, como la serina, la
Etanolamina o la Colina, y formar un Fosfoaminolípido. También pueden
unirse a un alcohol, como el Inositol.

Los fosfolípidos tienen un gran interés biológico por ser componentes

estructurales de las membranas celulares.

Los fosfolípidos de la membrana son inestables. Flexibles en su movimiento

sin perder la continuidad.
Lípidos sin Glicerol.
Céridos.

Los céridos, también llamados ceras, se forman por la unión de un ácido

graso de cadena larga (de 14 a 36 átomos de carbono) con un
monoalcohol, también de cadena larga (16 a 30 átomos de carbono),
mediante un enlace éster mediante una reacción de esterificación.

El resultado es una molécula completamente apolar, muy hidrófoba, ya

que no aparece ninguna carga y su estructura es de tamaño
considerable.

- Esta característica permite que la función típica de las ceras consiste

en servir de impermeabilizante.
El revestimiento de las hojas, frutos, flores o tallos jóvenes, así como
los tegumentos de muchos animales, el pelo o las plumas está
recubierto de una capa cérea para impedir la pérdida o entrada
(en animales pequeños) de agua.

Son sustancias sólidas a temperatura ambiente debido a sus largas

cadenas hidrocarbonadas, aunque de bajo punto de fusión.
Impermeables, lo que hace útiles para los seres vivos para proteger de la
desecación (hojas y frutos). También funcionan de protección la cera del
conducto auditivo.
Esteroides.

- Compuestos orgánicos derivados de los alcoholes.

- Se construyen alrededor de un esqueleto de cuatro anillos de
hidrocarburo.
- Tienen funciones reguladoras, estructural y hormonal.
- El más importante es el colesterol.

Ciclopentanoperhidrofenantreno

Los primeros 3 anillos hexagonales se conocen como fenantrenos y el

cuarto anillo como forma de pentágono es el ciclo pentano.

Colesterol.

- Componente esencial de las membranas de las células animales y

regula su fluidez.
- Esterol principal de los tejidos animales.
- Se obtiene de la síntesis de novo y absorción en la dieta.
- Precursor de ácidos biliares, hormonas esteroides y vitamina D.
 - Sintetizado principalmente en el hígado, intestino, corteza
suprarrenal y órganos reproductivos.
- Se almacena esterificado dentro de las
células. Esta reacción de esterificación
está catalizada por la enzima acilcoA:
colesterol aciltransferasa (ACHT) que se
encuentra en la porción citoplasmática
del retículo endoplasmático.
- El colesterol se elimina del organismo por
conversión en sales biliares o por secreción
de bilis. La bilis tiene como principales componentes las sales biliares
y la fosfatidilcolina (FC),

Esta molécula es precursora de toda clase de hormonas esteroideas como:

- Glucocorticoides (Cortisol).
- Mineralocorticoides (Aldosterona).
- Hormonas sexuales (Andrógenos, Estrógenos, Progesterona).
- También de la vitamina D y las sales biliares.

Las hormonas esteroideas se sintetizan y secretan en respuestas a señales

hormonales.

Hormona: sustancia química producida por un órgano o por parte de él,

cuya función es la de regular la actividad de un tejido determinado.

Los corticosteroides y andrógenos se producen en diferentes regiones de la

corteza suprarrenal y se secretan a la sangre.

Hormonas Esteroideas.

Cortisol: conocido como la hormona

del estrés, tiene influencia sobre el
metabolismo intermediario (incrementa
la gluconeogénesis, la respuesta
inflamatoria e inmune),
Aldosterona: estimula la captación de Na++ y agua y la excreción de K+.
incrementa la tensión arterial.

Andrógenos: hormonas sexuales masculinas como la

testosterona, la androsterona y la androstenediona.
Estimulan el desarrollo de los caracteres sexuales
masculinos. Producidos por los testículos, ovarios y
corteza de las glándulas suprarrenales. Son
precursores de las hormonas sexuales femeninas.

Progesterona: secretada por el cuerpo lúteo en el ovario, tiene por función

preparar al útero para el inicio y mantenimiento de la preñez.

Estrógenos: hormonas sexuales de tipo femenino producidos por el ovario y

en glándulas adrenales. Regula el ciclo menstrual y desarrolla
características sexuales secundarias.
Sales Biliares.

Se sintetizan en el hígado a partir del colesterol.

Los ácidos biliares primarios son el ácido cólico y el quenodesoxicólico,

estos se conjugan con glicerina o taurina para
formar:

- Glicocolato.
- Taurocolato.
- Glicoquenodesoxicolato.
- Tauroquenodesoxicolato.

Las sales biliares son sales de sodio y potasio de estos ácidos conjugados.
Estas se secretan en la bilis y se vierten al intestino.

Vitamina D.

- Se origina en la piel.
- Las células epiteliales de la piel sintetizan
el precursor inmediato de la vitamina D,
el 7-dehidrocolesterol a partir de
acetato.
- Se requiere de la luz ultravioleta para que
se forme la vitamina D.
- Es inactiva y debe ser transformada por
el hígado y el riñón antes de volverse
biológicamente activa.

Funciones.

- Aumentar la absorción de calcio en el

intestino.
- Promueve el movimiento de iones de
calcio y resorción de hueso.
 - Activa la paratohormona (PTH) relacionada directamente con la
absorción de calcio en el intestino.

Isoprenoides.

- Los isoprenoides son biomoléculas que contienen unidades

estructurales de cinco carbonos que se repiten y se denominan
unidades isopreno.
- No se sintetizan a partir del isopreno, sino
que todas sus rutas de biosíntesis comienzan
con la formación de isopentenilpirofosfato
a partir de AcetilCoA.
- Constan de terpenos.
En este tipo de moléculas aparecen
enlaces conjugados que pueden ser
excitados por la luz o la temperatura.
Al cambiar su posición emiten una señal por lo que están
relacionadas con estímulos lumínicos o químicos.

Terpenos.

- Derivados de los isoprenos.

- Grupo grande de moléculas que se
encuentran en los aceites esenciales en
las plantas (dan aroma y cierta
protección).
- Se clasifican de acuerdo al número de
unidades de isopreno que contienen.
- Todos los terpenos deben ser divisibles en
unidades de isopreno.
 Clasificación de los Terpenos
Nombre No. De isoprenos que Función Ejemplo.
componen la
molécula
Monoterpenos 2 Aromas y esencias Geranio, mentol
Sesquiterpenos 3 Intermediario en la Farnesol
síntesis de colesterol
Diterpenos 4 Forman pigmentos y Fitol, vitamina A,
vitaminas. E, K.
Triterpenos 6 Intermediario en la Escualeno.
síntesis del colesterol.
Tetraterpenos 8 Pigmentos vegetales Carotenos,
xantofilas
Politerpenos n Aislantes. Látex, caucho

*Los carbonos se multiplican por el número de isoprenos.

*n mayor cantidad de isoprenos que lo compongan.

Esfingolípidos.

- Componente importante de la membrana animal y vegetal.

- Todas las moléculas de esfingolípidos contienen un aminoalcohol de
cadena larga.
- En animales es la esfingosina (amino alcohol insaturado de 18
carbonos).
- En vegetales es la fitoesfingosina.
- Poseen una estructura derivada de la ceramida.
 - Actúan como primeros y
segundos mensajeros en
señalización celular.

La ceramida está formada por

un ácido graso unido por
enlace amida a esfingosina.

Es el esfingolípido más sencillo.

Son precursoras de los glucolípidos que suelen denominar

glucoesfingolípidos.

Tienen función clave en la señalización celular y es precursora

esfingolípidos más complejos.

Esfingomielinas.

Se conocen como esfingomielinas a los

compuestos en los que el hidroxilo del carbono 1
de la ceramida se encuentra esterificada con el
grupo fosfato de la fosfocolina o fosfoetanolamina.

- Se encuentran en mayor proporción en la vaina de mielina de las

células nerviosas.
- Propiedades aislantes facilitan la transmisión rápida de los impulsos
nerviosos.
Lípidos Complejos.
Glucolípidos.

- Tienen como compuesto base la ceramida y a esta se encuentra

unido ya sea un monosacárido, un disacárido o un oligosacárido
mediante un enlace O-Glucosídico.
- Se diferencia de las esfingomielinas porque no contienen fosfato.
- Las clases más importantes de glucolípidos son:

Los galactocerebrósidos se encuentran casi por

completo en las membranas celulares del
cerebro. Si este llega a sulfatarse se le conoce
como sulfátido.

- Gangliósidos: esfingolípidos que poseen

grupos oligosacáridos con uno o varios residuos de ácidos siálico.
- Se nombran con las letras M,D y T indicando si tienen uno, dos o tres
residuos de ácidos siálico.
 Asociados a receptores en las
membranas celulares.

(cólera, botulismo y tétanos).

Lipoproteínas.

- Cualquier pretina que está unida covalentemente a grupos lipídicos;

se suele utilizar por un grupo de complejos moleculares que se
encuentran en el plasma sanguíneo de los mamíferos.
- Las lipoproteínas plasmáticas se encargan de transportar a los lípidos
(triacilgliceroles, fosfolípidos y colesterol) a través del torrente
sanguíneo de un órgano a otro.

Los componentes proteicos de las

lipoproteínas se conocen como
apoproteínas o apolipoproteínas.
Las lipoproteínas contienen moléculas
antioxidantes que protegen a las
biomoléculas de los radicales libres.
- Se clasifican de acuerdo a su densidad como:
A. Quilomicrones.
B. Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL).
C. Lipoproteínas de baja densidad (LDL).
D. Lipoproteínas de alta densidad (HDL).
 A. Quilomicrones.

Son lipoproteínas grandes de densidad extremadamente baja, transportan

los triacilgliceroles y los ésteres de colesterol del alimento del intestino hasta
los tejidos musculares y adiposo.

B. Lipoproteínas de muy baja densidad

Se conocen por sus siglas en inglés VLDL.

Densidad de 0.95 – 1.006 g/cm3.

Se sintetizan en el hígado, transportan los lípidos a los tejidos. Cuando estas

se transportan en el organismo, van perdiendo los triacilgliceroles y algunas
apoproteínas y fosfolípidos.

Los restos de la VLDL sin triacilgliceroles son captados por el hígado o

convertidos en lipoproteínas de baja densidad.
 C. Lipoproteínas de baja densidad.

Densidad de 1.006 – 1.063 g/cm3.

Transportan el colesterol a los tejidos, estas son englobadas por las células
tras unirse a los receptores de LDL.

Cada una está formada por un centro de ésteres de colesterol rodeado

por una monocapa formada de cientos de moléculas de colesterol y
fosfolípidos y una molécula de apolipoproteína.

D. Lipoproteínas de alta densidad.

Densidad de 1.063 – 1.210 g/cm3.

Se producen en el hígado.

Se encargan de eliminar el colesterol excesivo de las membranas celulares.

Se cree que estas transportan los ésteres de colesterol al hígado, ya que

este es el único órgano que puede desprenderse del exceso de colesterol
por el único que posee los receptores HDL.

Convierte la mayoría de colesterol en ácidos biliares.

Aspectos generales:

¿Que son? Son los bloques de construcción de las proteínas.

Son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo

Amino y un grupo carboxilo. Todos unidos a un carbono.

A nivel celular los encontramos en el citoplasma, formando los ribosomas

en un 60%, almacenados en el Aparato de Golgi.

Forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el cabello.

Importantica: son la base de todo proceso vital, porque son necesarios en

los procesos metabólicos.

Funciones:

- Transporte de nutrientes.
- Optimización del almacenamiento de los nutrientes.

Aminoácidos.

- Monómeros de los péptidos y de las

proteínas.
- Cristalinos, presentan carbonos
asimétricos o quirales (va a tener lo
cuatro enlaces del carbono
diferentes).
- Uno de sus radicales siempre es un
grupo ácido (carboxilo) el otro es
básico (amina), (la R es un radical,
que puede tener una cadena con
varios números de carbonos)
- El tercer grupo es un Hidrógeno y el
cuarto es un radical, característico de cada aminoácido.
- Existen más de 300 en la naturaleza, pero solo requieren 20 para la
biosíntesis de proteínas.
- Se identifican con abreviaturas de 3 letras.
Los aminoácidos se unen de manera covalente mediante un enlace
peptídico en una secuencia establecida. La estructura resultante en forma
de cadena recibe el nombre de péptido o polipéptido y si este llega a
tener más de 50 unidades de aminoácidos se le considera una proteína.

Listado de Aminoácidos.

Ácido glutámico Isoleucina

Ácido aspártico Leucina
Alanina Lisina
Asparagina Metionina
Cisteína Prolina
Fenilalanina Serina
Glicina Tirosina
Glutamina Treonina
Histidina Triptófano
Serina
Valina

Clasificación de los Aminoácidos.

Existen diversas formas de poder clasificar los aminoácidos, por ejemplo:

- Por la composición química de sus radicales.

- Por las características funcionales de sus radicales.
- Por su forma de obtención.
 1. Por la composición química de sus radicales.

En esta presenta siete categorías basadas en las composiciones químicas

del radical o grupo R, las categorías son las siguiente:

- Hidrocarburo no aromático (alifáticos).

- OH presente (hidroxilados).
- S presente (azufrados).
- Hidrocarburo aromático (aromáticos).
- Con un grupo COOH adicional y correspondiente derivado amídico
(ácido amídicos).
- Con un NH2 adicional (básicos o alcalinos.
- Con estructura amínica secundaria cíclica (imínicos).

Alifático: (poseen carbono e hidrogeno)

- Glicina
- Alamina
- Valina
- Leucina
- Isoleucina

Hidroxilados: (tienen un grupo OH)

- Serina
- Treonina

Sulfurado: (poseen azufre)

- Cisteína
- Metionina

Aromáticos: (en el Radial es un anillo aromático cíclico)

- Fenilalanina
- Tirosina
- Triptófano

Ácidos: (segundo grupo carboxilo, van que cadena para formar los
distintos tipos)

- Ácido aspártico.
- Ácido Glutámico
- Asparagina
 - Glutamina

Básicos: (tienen un grupo amino adicional)

- Arginina
- Histidina
- Lisina

Imínicos: (son estructuras cíclicas que tienen el Nitrógeno como parte de su

carbono inicial)

- Prolina

2. Por las características funcionales de sus radicales.

Neutro, básicos y ácidos: esto es con base a la capacidad de ionizarse o

no de un aminoácido. Si no se ioniza se dice que es NEUTRO, si se ioniza se
considera BÁSICO con una carpa positiva o ÁCIDO cuando tiene una
carga negativa.

NEUTRO BÁSICO ÁCIDO

Ácido glutámico
Glicina Serina Triptófano Lisina (fuerte)
(fuerte)

Arginina Ácido aspártico

Alanina Treonina Glutamina
(fuerte) (fuerte)
Histidina
Valina Metionina Asparagina Cisteína (débil)
(débil)
Leucina Prolina Fenilalanina Tirosina (débil)

Isoleucina

Polares o apolares: la polaridad puede deberse a la presencia (en pH

fisiológico 7) de una carga positiva o negativa completa en un grupo R o a
la presencia de cargas parciales en los enlaces tipo dipolo permanente.
Un AA apolar carecerá de estas características y tendrá muchos enlaces
apolares C-C.

POLAR POLAR APOLAR

CARGADO NO CARGADO Glicina
Lisina Asparagina Valina
Arginina Glutamina Leucina
Ácido glutámico Serina Isoleucina
Ácido aspártico Treonina Metionina
Histidina Cisteína Fenilalanina
Tirosina Alanina
Triptófano
Prolina

3. Por su forma de obtención.

Dependerá si el organismo tiene la capacidad de sintetizarlos (no

esenciales) o si deben ser ingeridos en la dieta para su obtención
(esenciales).

Esenciales No Esenciales

Valina (Val, V) Alanina (Ala, A)

Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G)
Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S)
Triptófano (Trp, W) Cisteína (Cys, C)
Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N)
Fenilalanina (Phe, H) Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y)
Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D)
Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)
Aminoácidos Modificados.

Cumplen funciones especiales o son intermediarios importantes.

- 4 – Hidroxiprolina e 5 – Hidroxilisina: forman parte del colágeno.

- 6 – N – metil lisina: constituyente de la miosina.

- α – carboxiglutamato: se encuentra en varias proteínas de la

cascada de coagulación.

- Ornitina y Citrulina: intermediarios de la biosíntesis de Arginina y el

Ciclo de la Urea.

Fosforilación de los aminoácidos que contienen – OH para formar O –

fosfoserina, O – fosfotreonina y O – fosfotirosina. Con esto se regula la
actividad de las proteínas.
Propiedades de los Aminoácidos.

Isomería:

- Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen isomerías.

- Existe una forma D y otra forma L. los isómeros D poseen en
proyección lineal, el grupo amino ( -NH2 ) hacia la derecha del
carbono asimétrico, mientras que la isomería L presenta el grupo
amino ( -NH2) a la izquierda del carbono asimétrico.
- Existen isómeros ópticos. Las moléculas que desvían la luz polarizada
a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el
signo (+). Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda
se denominan levógiras y se representan con el signo (-).
- En la naturaleza sólo aparecen L-aminoácidos salvo algunas
bacterias y ciertos antibióticos.

Propiedades Químicas.

Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o

ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que
se encuentren.

Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan

como una base.
Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido.
Por tener comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros.

Propiedades Ácido-Base de los aminoácidos.

Los aminoácidos presentan distintos estados de ionización dependiendo el

pH.

Cuando el pH es ácido, en el medio abundan los protones y todos los

grupos funcionales están “saturados” de H+: la carga del aminóacido (sin
tener en cuenta el radical) es (+).

Cuando la [H+] se hace mínima, el medio adquiere carácter

básico. En este punto, el grupo amino pierde un H y el
aminoácido adquiere carga (-).
A medida que el pH se va neutralizando, la [H+] va disminuyendo y los
grupos ácidos van perdiendo primero los protones, conservándolos el
grupo amino (básico). El aminoácido adquiere el estado del ion dipolar
con dos extremos con cargas opuestas. Llamado también zwitterion.

Zwitterion. El punto isoeléctrico (plI) de un aminoácido es el pH al cual el aa

tiene carga neta 0.

Un AA tiene carpa positiva a un pH debajo de su pI y tiene carga negativa

a un pH por encima de su pI.

Los Péptidos.

- Los péptidos y las proteínas se forman por la unidad de aminoácidos

mediante un enlace llamado enlace peptídico.
- Este es un enlace covalente, tipo amida, que se establece entre el
grupo carboxilo (-CCOH) del primer aminoácido y el grupo amino (-
NH2) del segundo aminoácido.
- En esta reacción también se lleva a cabo una condensación por lo
que hay pérdida de una molécula de agua.
Las características principales de este enlace radican en que no
permite el giro de los elementos unidos por él, por lo que es un
enlace rígido.
- El resultado de la unión de dos aminoácidos es un dipéptido. A cada
uno de losa aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o
el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le
podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido.
- Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido.
Clasificación.

Se clasifican dependiendo de la cantidad de aminoácidos que tienen

presentes:

- Dipéptido unión de 2 aminoácidos.

- Tripéptido unión de 3 aminoácidos.
- Oligopéptido de 4 a 10 aminoácidos.
- Polipéptido de 10 a 100 aminoácidos
Mas de 100 aminoácidos es una Proteína (tomar en cuenta el peso
arriba de 5000 daltons)

Ejemplos de Péptidos:

Hormonas

Antioxidantes

Neurotransmisores

Vaso activadores
Péptidos de Importancia Biológica.

Insulina: hormona que regula las concentraciones de glucosa en la sangre

y está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por
puentes disulfuro.

( Hormona es un compuesto que se forma en un órgano y va a actuar en

otro )

( El lugar en donde actúan se conoce como

Diana u Órganos Blaco )

Glucagón: hormona de 29 aminoácidos que se encarga de

elevar los nieles de glucosa en sangre. Se produce en el
páncreas, pero en una célula distinta, hace que cuando hay
baja ingesta de carbohidratos en el organismo y la glucosa baja,
el glucagón se dispara y actúa.

La terminación donde esta el amino se conoce como M -

Terminal de aminoácido.

Donde esta el carboxilo se conoce como C – Terminal.

Encefalina: péptido de 5 aminoácidos que

tiene por función deprimir el sistema nervioso
central eliminando de esta manera la
sensación de dolor. (Endorfina).
 Vasopresina: hormona antidiurética
provocando una reabsorción de agua en los
túbulos renales distales. Está formando por
nueve aminoácidos.

Angiotensina II: péptido de 8 aminoácidos que tienen

función hipertensora.

Bradiquinina: Péptido de 9 aminoácidos con

actividad vasodilatadora principal
hipotensor.

Glutatión: tripéptido que actúa como

antioxidante celular. Formado por el Glutamato,
Cisteína y Glicina.
Oxitocina: hormona de 9
aminoácidos provoca contracción
uterina y secreción de leche por la
glándula mamaria.
Las proteínas son de elevado peso molecular, constituidas básicamente
por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque
pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y en menor proporción
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y) y otros.

Son constituyentes químicos fundamentales e impriscindibles en la materia

vida porque:

a) Ejecutan las órdenes por los ácidos nucleicos.

b) Son materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras

celulares. Solo excepcionalmente sirven como fuente de energía.

c) Tienen “actividad biológica” (transporte, regulación, defensa, reserva,

etc.)

Funciones básicas de las Proteínas.

- Estructurales.
Colágeno, Elastina, Queratina, Fibroína.
- Catalizadoras.
Enzimas.
- Hormonales. (funciones de regulación)
Insulina, Glucagón, Oxitocina, Calcitonina
- De Defensa.
Globulinas (inmunoglubinas), Trombina y Fibrinógeno, Mucinas,
Venenos.
- Materiales Contráctiles.
Miosina y Actina (musculo), Flagelina.
- Transporte.
Hemoglobina, Hemocianina, Lipoproteínas, Citocromos
- Elemento de Coagulación.
Fibrina.
- Material de Reserva.
Albúmina (clara del huevo), Caseína, Ferritina.
- En la División Celular.
Histonas (permite que sobre ellas se puede enrollar el ácido nucleico
y da estructura secundaria a esas cadenas de ADN).
 - Neurotransmisores.
Encefalina y Endorfina (encargadas de la transferencia de
información a nivel nervioso).

Estructurales.

- Presentes en las membranas organelares y membranas plasmáticas

favoreciendo la adherencia celular.
- Conforman el citoesqueleto que mantiene la forma y sirve de
adherencia a los organelos.
- Constituyen el mayor porcentaje de
moléculas de la matriz extracelular, que
sirve de soporte a las células en los
tejidos.
- Participan en la organización del ADN
(para conformar la cromatina).

Funcionales.

- Catalizan reacciones químicas: enzimas.

- Trasladan mensajes entre células distantes o cercanas: Hormonas.
- Captan los mensajes de los ligamentos a nivel de membranas
plasmáticas e intracelulares: receptores.
- Proporcionan resistencia inmunológica: anticuerpos.
- Transportan moléculas pequeñas como el oxígeno, por ejemplo, la
hemoglobina (oxihemoglobina).
- Permiten la contractibilidad muscular y no muscular: actina y
miosina.
- Almacenan sustancias para el desarrollo del embrión: ovoalbúmina o
albúmina.
- Regulan la síntesis de ácidos nucleicos y de proteínas: activadores e
inhibidores de la transcripción.
Clasificación.

Se utilizan dos criterios para la clasificación de las proteínas.

1. Forma.
Proteínas fibrosas.
Proteínas globulares.
2. Composición.
Simples o No conjugadas.
Conjugadas.

1. Por su forma

Proteínas fibrosas: son insolubles en agua, son físicamente resistentes.

Proporcionan apoyo mecánico a las células del individuo y a los
organismos por entero. Se constituyen sobre una base sencilla repetitiva en
cables o cadenas.

Ejemplo:

a-queratina: principal componente del cabello y de las uñas.

Colágeno: componente principal de los tendones, la piel, los huesos y los

dientes.

Proteínas globulares: macromoléculas compactas esféricas con cadenas

polipeptídicas plegadas muy apretadas. Las solubles se localizan en el
citosol, en las regiones acuosas de los organelos o en líquidos
extracelulares. Generalmente tienen un interior hidrofóbico y una superficie
hidrofílica.

Incluyen a las enzimas y a sustancias que realizan fijación selectiva.

Todas las proteínas a excepción de las contráctiles y estructurales, son

globulares.
 2. Por su composición.

Simples o No conjugadas: estas no tienen adherido

ningún grupo prostético por lo que solo presentan
aminoácidos.

Se conocen con el nombre de Holoproteínas.

Conjugadas: estás tendrán adherido además de su

grupo amino tendrán en su estructura un grupo
protético, que es componente no peptídico orgánico o inorgánico el cual
ayuda a clasificar las subclases de proteínas en:

- Glicoproteínas: carbohidratos.
- Metaloproteinasa: ion metálico.
- Hemoproteínas: grupo hemo.
- Flavoproteínas: flavina.
- Fosfoproteínas: fosfato.
- Lipoproteínas: lípidos,
- Nucleoproteínas: ácido nucleico.

A estas proteínas conjugadas se les conoce como Heteroproteínas.

Estructura Química.

La estructura de las proteínas está definida por la secuencia de los

aminoácidos que la conforman y esta secuencia está determinada
genéticamente (codificada en el ADN).

Hay tres elementos estructurales importantes en los polipéptidos:

- Identidad de los aminoácidos presentes.

- Las cantidades de aminoácidos.
- La secuencia en la cual se conectan. De acuerdo a su frecuencia va
a establecer cuál es la proteína que se va a formar y cuál es la
función.
Siendo esta ultima el más importe (de esta depende la forma tridimensional
y por tanto su función).

Si no está bien la secuencia cambiara

completamente la función de la proteína.

Se afecta toda la función biológica.

Propiedades de las Proteínas.

1. Solubilidad: Globulares son solubles, las fibrosas son insolubles.

2. Especificidad:
De función: cada proteína lleva a cabo una determinada
función que depende de las estructura primaria y terciaria.
De especie: proteínas exclusivas de cada especie e individuo
en algunas ocasiones.
3. Desnaturalización: pérdida de la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria.
La desnaturalización es el proceso irreversible por el cual una
proteína pierde su estructura terciaria.
El perder su estructura nativa impide el correcto desarrollo de sus
funciones naturales. También pueden cambiar sus propiedades
físicas.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína.
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de las proteínas:
aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
Una drástica
disminución de su
solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicos del
interior aparecen en la
superficie.
Pérdida de las
propiedades biológicas.
Métodos de desnaturalización de las proteínas.

- Elevación baja de pH (rompe puentes de hidrogeno y crea repulsión

de cargas).
- Calentamiento de la solución (incrementa la energía de vibración y
rotación)
- Temperaturas elevadas o tratamientos con bases (desamidación y
destrucción de puentes de disulfuro).
- Agentes caotrópicos y detergentes
(desorganizan las estructuras primarias,
secundarias y terciaria).
- Los agentes caotrópicos como la urea
permite que ingresen las moléculas de agua en las proteínas,
desorganizando así las interacciones hidrofóbicas que estabilizan por
lo común.
- Los detergentes como el EDS desnaturaliza las proteínas a
concentraciones más bajas. Las colas hidrofóbicas de estos
compuestos ingresan al interior de la proteína desorganizando las
interacciones hidrofóbicas y desnaturalizando las proteínas.
- La desnaturalización completa de las proteínas que contienen
puentes de disulfuro requiere la ruptura de esos enlaces, además de
la desorganización de las interacciones hidrofóbicas y de los puentes
de hidrógeno.

Ejemplo:

Cuando se hierve o fríe un huevo, el calor hace que la ovoalbúmina

presenta en la clase de desnaturalice y se forma un coágulo característico,
insoluble y blanco. En este caso, el calor hace que se rompa la estructura
terciaria globular de la ovoalbúmina y pase a adoptar una forma fibrosa e
insoluble.
Estructura tridimensional.

Niveles de organización de las proteínas.

Las estructuras tridimensionales de una proteína es un factor determínate

en su actividad biológica.

Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de

complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras:

- Primaria.
- Secundaria.
- Terciaria.
- Cuaternaria.

Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

Estructura Primaria.

Está representada por la sucesión lineal

de aminoácidos que forman la cadena
peptídica y por lo tanto indica qué
aminoácidos componente la cadena y
el orden en que se encuentran.

El ordenamiento de los aminoácidos en

cada cadena peptídica, no es arbitrario, sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN. Como consecuencia del establecimiento de
enlaces peptídicos entre los distintos AA que forma la proteína se origina
una cadena principal o “esqueleto” a partir de cual emergen las cadenas
laterales de los aminoácidos.

Estructura Secundaria.

Representada por la disposición

espacial que adopta la cadena
peptídica (estructura primaria) a
medida que se sintetiza en los
ribosomas.
Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles
(puentes de hidrógeno).

Puede adoptar dos formas:

a) Hélice (colágeno).
b) Lámina plegada (queratina, fibroína de
seda).

Estructura Terciaria.

Se forman sobre la secundaria, al

plegarse sobre si mima originando
una conformación globular o
fibrosa. Es bastante estable y
mantiene su forma gracias a:

- Puentes de disulfuro.
- Interacciones no covalentes
como:
Fuerzas de atracción ion – ion.
Fuerzas de atracción ion – dipolo.
Puentes de hidrógeno del enlace peptídico.
Puentes de hidrógeno no peptídico.
Interacciones entre grupos prostéticos (orgánico o inorgánico
único a una cadena de proteínas).
Interacciones hidrofóbicas.
Mioglobina. Cada molécula de mioglobina tiene un
grupo HEM este tiene en el centro un átomo de Fe+, ese
se une a una molécula de O2, en ausencia de esta a
una molécula de H2O.

Estructura Cuaternaria.

Esta estructura se forma de la unión, mediante enlaces débiles, de varias

cadenas polipeptídicas con estructura terciara, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde 2 como en la

hexoquinasa, cuatro como hemoglobina, o muchos
como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta
de 60 unidades proteicas.

Hemoglobina (Hb).

Características.

Constituye el 4% de la molécula de hemoglobina.

Es una estructura de heterocíclica llamada protoporfirina IX.

Contiene un átomo de Fe unido por enlaces covalentes a sus átomos de N

centrales.

Metalo – porfirina o ferro – porfirina.

Cada molécula de Hb contiene 4 grupos Hemo unidos cada una a una

diferente cadena de polipeptídica de la globulina.
 Formación del grupo Hemo.

. Se forma por la unión del succinil CoA a un

aminoácido glicina formado un grupo pirrol.

. Cuatro grupos pirrol se unen formando la

protoporfirina IX.

. La protoporfirina IX se une a una molécula de

ferroso (Fe+2) y así se forman el grupo Hemo.

Las dietas hiperproteicas pueden ser tóxica.

1. Las proteínas digeridas suministran aminoácidos, pero cuando hay

exceso se transaminan y los restos cetoácidos se almacenan en
forma de grasas.
La vía metabólica es:

Ácido oxalacético - ácido pirúvico – ácido acético – ácidos grasos – grasas

2. Por otra parte, el exceso de grupos amino procedentes de las

transaminaciones y los nucleótidos procedentes de los ácidos
nucleicos no se eliminan en forma de urea, si no en forma de ácido
úrico, que puede cristalizar en las articulaciones, originando un
trastorno muy doloroso denominado “gota”.

Recciones de Transaminación y Desaminación.

En la transaminación el grupo a – amino es separado del esqueleto de

carbono. Este se transfiere a un a – cetoácido (que es un aminoácido con
grupo alfa – ceto en lugar de alfa amino) como el a – cetoglutarato y se
forma un aminoácido nuevo.

Excepto lisina, treonina, prolina e hidroxiprolina.

Catalizado por las enzimas transaminasas o aminotransferasas (ALT ó AST).

Desaminación: es quitar el grupo a – amino con la liberación de amoníaco

que se convierte en amonio y luego urea o ácido úrico a través del ciclo
de la urea en el hígado.
Hay de tres tipos:

Desaminación oxidativa (grupos imino).

Desaminación hidrolítica.

Desaminación eliminativa (produce piruvato).

Macromoléculas / biomoléculas lineales cuyos monómeros o unidades
estructurales son los nucleótidos.

Relacionadas con el almacenamiento y flujo de información genética en

las células.

En eucariotas y procariotas existen dos variedades: ADN y ARN. En virus solo

está presente uno de los dos ácidos nucleicos como material genético.

Formados por los elementos C, H, O, N, P y S.

Funciones de los ácidos nucleicos.

Entre las principales funciones de estos ácidos tenemos:

- Duplicación del ADN.

- Expresión del mensaje genético.
- Transcripción del ADN para formar ARNm y otros.
- Traducción, en los ribosomas, del mensaje contenido en el ARNm a
proteínas.
- Reserva energética.
- Formación de Coenzimas: NAD+ , NADP+, FAD+, FMN, coenzima A.

Componentes de los Ácidos Nucleicos.

Los ácidos nucleicos son polímeros lineales en los que la unidad repetitiva
es el nucleótido.

Cada nucleótido está formado por:

- Una pentosa (la ribosa o la desoxirribosa).

- Una base nitrogenada (purina Adenina y Guanina (dos ciclos en su
estructura de 5 y 6) , o pirimidina Uracilo-ARN, Citosina y Timina-ADN
un único anillo heterocíclico porque tiene nitrógeno en su estructura
principal).
- Ácido fosfórico.

La unión de la pentosa con base constituye un nucleósido y su enlace se

llama N-glucosídico. La unión mediante un enlace éster entre el nucleósido
y el ácido fosfórico de lugar al nucleótido. La unión de los nucleótidos da
lugar a los polinucleótidos.
Nucleótidos.

Son los monómeros de los ácidos nucleicos.

También pueden formar parte de otras moléculas que no son ácidos

nucleicos, como moléculas portadoras de energía o coenzimas.

Están formados por bases nitrogenadas y azúcares fosforilados.

Una base nitrogenada unida a un azúcar se denomina nucleósido.

Se polimerizan por medio de enlaces fosfodiéster.

Polinucleótidos.

Son cadenas lineales de nucleótidos en los que los grupos

fosfato están esterificados a los hidroxilos 5’ y 3’ de dos
nucleótidos consecutivos.

Como consecuencia, cada polinucleótido contiene

únicamente un OH libre en el grupo fosfato en posición 5’
(extremo 5’ fosfato) y un OH libre en posición 3’(extremo
3’). Por convención, la secuencia de los polinucleótidos se
representa en el sentido 5’ – 3’.

Los dos polinucleótidos presentes en los seres vivos son el

ácido ribonucleico (ARN) y el ácido desoxirribonucleico
(ADN).
Unión fosfodiéster en los ácidos nucleicos.

Unión que se da entre dos nucleótidos.

Se enlazan, mediante el grupo fosfato, el

carbono 3 de una pentosa con el carbono 5
de otra.

Estructura Primaria.

Polímero lineal formado por la unión de numerosos

nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster. El orden
de los nucleótidos define la secuencia del ácido
nucleico.

Estructura Secundaria.

Formada por la disposición relativa espacial de los

nucleótidos que se encuentran próximos en la
secuencia.

ADN – estructura definida por la unión de las dos

cadenas polinucleótidas a través de las bases
nitrogenadas.

ARN – presente en determinadas regiones de la

molécula.
Apareamiento entre las Bases.

Cada base interacciona con su opuesta a través de enlaces de hidrógeno

y de manera que:

- Adenina (A) sólo puede interaccionar con timina (T) y viceversa, a

través de dos puentes de hidrogeno.
- Guanina (G) solo puede interaccionar con citosina (C) y viceversa a
través de tres puentes de hidrógeno.

Estas interacciones son específicas entre purinas y pirimidinas.

Adaptados a la anchura de la hélice.

Facilita la replicación.

* Apareamiento erróneo causa mutaciones.

Estructura Terciaria.

Formada por la disposición relativa espacial de los nucleótidos que se

encuentran próximos en la secuencia.

ADN – la estructura terciara hace referencia al empaquetamiento que

sufre la molécula de ADN con proteínas histónicas para constituir la
cromatina de las células eucariotas.

Estructura Cuaternaria.

El enrollamiento que sufre el conjunto de

nucleosomas recibe el nombre de solenoide.

Los solenoides se enrollan formando la

cromatina.

Cuando las células entran en división, el ADN

se compacta más formando los cromosomas.
Transportadores de electrones: NAD+, NADOM FMN, FAD.

El dinucleótido de nicotianamina y adenina, más conocido como

nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+ en su forma oxidada
y NADH en su forma reducida), es una coenzima derivada de la Niacina
Vitamina B3. Formada por dos nucleótidos unidos a través de sus grupos
fosfatos, siendo uno de ellos una base de adenina y el otro de nicotínica.

Su función principal es el transporte e intercambio de electrones y iones H+

en la fosforilación oxidativa para la formación de ATP.

El flavin mononucleótido (FMN) o riboflavina-5-fosfato, es

un derivado de la riboflavina o vitamina B2 que actúa
como coenzima de diversas oxidorreductasas.

El flavin adenín dinucleótido o dinucleótido de

flavinaadenina (abreviado FAD en su forma
oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una
coenzima que interviene como dador o
aceptor de electrones y protones en las
reacciones metabólicas de oxido-reducción.

Derivada de la riboflavina o Vitamina B2.

Coenzima A (CoA)

Interviene en reacciones químicas como coenzima, deriva de la vitamina

B5. Forma el compuesto denominador común de la degradación de todas
las biomoléculas:

AcetilCoa

Funciones de Acetil CoA:

- Precursor del ciclo de Krebs.

- Interviene en la síntesis de ácidos grasos y esteroides.

Ácido Ribonucleico.
El ácido nucleico que participa en la producción de
proteínas.

El ARN transmite la información guardada en el

ADN, desde el núcleo hacia otras partes de la célula
donde se usa para producir proteínas.

El ARN se transcribe a partir de una de las dos cadenas del ADN.

Tipos de ARN.

ARN mensajero (ARNm)

Se forma en el núcleo a partir de la secuencia de ADN de los genes. Esta

secuencia será “leída” por los ribosomas para sintetizar proteínas
específicas.

ARN transferencia (ARNt)

Transporta los aminoácidos hasta los ribosomas para formar las proteínas.

Existen tipos específicos para cada aminoácido.

Contiene bases modificadas.

ARN ribosómico (ARNr)

Principal componente de los ribosomas (formados también por proteínas).

ARN heterogéneo (ARNhn)

Precursores del ARNm en células eucariotas.

ARN nuclear pequeño (ARNsn)

Participa en el procesamiento de otros ARN.

Síntesis de Proteínas.

La información codificada en el ADN consiste en una secuencia específica

de bases nitrogenadas.

La REPLICACIÓN se basa en el apareamiento específico entre las bases de

las cadenas de ADN complementarias.

La descodificación de la información genética para su utilización

comporta la síntesis de ARN.

La TRANSCRIPCIÓN se basa en el apareamiento específico entre bases de

cadenas de ADN y cadenas de ARN.

Con la intervención de varios tipos de ARN se sintetizan las proteínas, que

son responsables de la mayoría de las funciones celulares.

La TRADUCCIÓN de las secuencias de las bases en secuencias de

aminoácidos ocurre de acuerdo con el código genético.
Replicación del material genético.

Síntesis de nuevas copias de ADN a partir de un molde

preexistente.

Se da en dirección 5’ a 3’.

Cada hebra de una cadena doble de ADN sirve de

molde para la síntesis de una hebra complementaria.

*ADN en el interior del núcleo, se replica, sintetiza ARN a partir de esto el

ARN es el que sale del núcleo por los poros, llega al ribosoma como el
organelo principal para la síntesis de proteínas.

*Cada 3 nucleótidos formaran un codón.

*Según la secuencia de nucleótidos dirá que proteína se va formando.

*EL tARN (ARN de transferencia) se llevará la contra parte y formará los

anticodones.
 Cuadro comparativo entre el ADN y el ARN

Caracteres pentosa ADN Desoxirribosa ARN Ribosa

Adenina, Guanina, Adenina, Guanina,
Bases nitrogenadas
Citosina, Timina Citosina, Uracilo
Número de
2 1
polinucleótidos
Almacena la
Permite la expresión de
Función información biológica
la información biológica
de los seres vivos.
Núcleo, mitocondrias,
Ubicación cromatina, cloroplastos, Núcleo, ribosomas
cromosoma

Estructura Doble hélice Lineal, globular y trébol

Importancia Biológica de los Ácidos Nucleicos.

• Principalmente se encuentran en el núcleo celular, contienen los

genes responsables de los rasgos biológicos y son capaces de
trasmitirlos de una generación a otra.
• También se encuentran libres en las células.
• Constituyen la base de los cromosomas y el fundamento de la forma
de expresarse la información genética en la síntesis de las proteínas
de cada individuo.
• Pueden sufrir cambios o mutaciones, lo cual permite la evolución
continua de los seres vivos. Las especies que tienen estructuras y
funciones similares quizás tengan un origen o antecesor común.
• La utilización de técnicas para comparar ácidos nucleicos permite
determinar el parentesco familiar y la investigación.