“AÑO DE LA UNIDAD, LA PAZ Y EL

DESARROLLO”

ASIGNATURA:

Fisiología – II ciclo

ESCUELA:

Enfermería

INTEGRANTES:

● Joselyn Marjory alvarado Garcia

● Danilo Sanjinez Ruiz

DOCENTE:

Mg. Ortiz Flores Rossy Anais

“2023”
 Programa de Estudios/Programa Enfermería Sesión N°12
Experiencia Curricular: Fisiología Semestre 2023-1
Contenido temático: Sistema digestivo
Docente:
Tipo de Material Informativo Guía de Aprendizaje de la práctica - Experimento

Experimento del sistema digestivo

I.-Visión general del experimento

El sistema digestivo, también llamado sistema gastrointestinal, consta del tubo digestivo (también llamado
tubo gastrointestinal GI) y las glándulas accesorias que secretan enzimas y fluidos necesarios para la digestión. El
tubo digestivo incluye la boca,
faringe, esófago, estómago, intestino delgado, colon, recto y ano. Las principales funciones del sistema digestivo
son ingerir los alimentos, romperlos en sus componentes más simples, extraer los nutrientes de estos
componentes para su absorción
en el organismo y eliminar los desechos. La mayoría de los alimentos que consumimos no pueden ser absorbidos
hacia la sangre, sin que antes se hayan dividido
en partículas más pequeñas. La digestión es el proceso por el cual, en el tubo digestivo, las moléculas de
alimento se rompen en moléculas más pequeñas con la ayuda de enzimas. Las enzimas son proteínas grandes
producidas por células del organismo. Son catalizadores que aceleran la velocidad de una reacción química sin
llegar a formar parte del producto. Las enzimas digestivas son enzimas hidrolíticas o hidrolasas, que
descomponen las moléculas orgánicas del alimento, sustratos, mediante la adición de agua a los enlaces
moleculares, y por tanto rompen los enlaces entre subunidades o monómeros.
Las enzimas hidrolíticas son muy específicas. Cada enzima hidroliza una molécula sustrato o, a lo sumo, un
pequeño grupo de moléculas sustrato. Para que una enzima funcione de manera óptima, debe actuar en un
ambiente con unas condiciones específicas. Por ejemplo, en ambientes extremos, tales como altas temperaturas,
una enzima puede desnaturalizarse por el efecto de la temperatura sobre la estructura tridimensional de la
proteína.
Dado que las enzimas digestivas en realidad funcionan fuera de las células del organismo, en la luz del tubo
digestivo, su actividad hidrolítica puede ser estudiada in vitro, en un tubo de ensayo. Los estudios in vitro
proporcionan un adecuado entorno para investigar el efecto de diversos factores sobre la actividad enzimática.
Para obtener una visión general de los lugares donde se realiza la digestión química en el organismo, observa la
Figura 8.1.

II.1.A C T I V I D A D 1
Evaluación de la digestión del almidón por la amilasa salival

A.1.-O B J E T I V O S
1. Explicar cómo puede ser evaluada la actividad enzimática mediante análisis de enzimas: el
ensayo IKI (yodo-yoduro potásico) y el test de Benedict.
Pues para medir la actividad de la amilasa es a través de la cantidad de sustrato transformado por una unidad de
tiempo en condiciones estrictamente controladas .
2. Definir, enzima, catalizador, hidrolasa, sustrato y control.
Enzima: Son proteínas complejas las cuales producen un cambio químico específico.
Estas enzimas pueden ayudar a descomponer los alimentos que nosotros consumimos
para que nuestro cuerpo pueda usarlos.
así mismo existen 6 tipos de enzimas las cuales son:
● Oxidoreductasas.
● Transferasas.
● Hidrolasas.
● Liasas.
● Isomerasas.
● Ligasas.

Catalizador : Un catalizador es una sustancia que puede ser simple o compuesta la cual ayuda
a aumentar o reducir la velocidad de una reacción química a lo cual este proceso se le puede
llamar catálisis.

Hidrolasa: Las hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis. Estas enzimas permiten romper
moléculas de alto peso molecular, haciéndolas reaccionar con moléculas de agua. Con este
método pueden romper enlaces peptídicos, ésteres o glicosídicos. La mayoría de las enzimas
gástricas son de este tipo.

Sustrato:Es la molécula que enzima de la enzima ejerce su acción catalítica.Dado ello las
enzimas catalizan reacciones químicas que involucran el sustrato.

Control: Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien
disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen
como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman
inhibidores.

3. Entender la especificidad de acción de la amilasa.

Pues la amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Este mismo se puede
producir en el páncreas y en las glándulas salivales. Cuando el páncreas se encuentra en mal
estado este puede liberar grandes cantidades de amilasa y puede afectar en la sangre.

4. Nombrar los productos finales de la digestión de carbohidratos.

Los productos finales de los carbohidratos de carbono en el tubo digestivo son la
glucosa, la fructosa y la galactosa.

5. Discutir el posible efecto de la temperatura y el pH sobre la actividad de la amilasa.

Los parámetros fisicoquímicos de pH, concentración y temperatura son

cruciales para determinar la eficiencia de la reacción enzimática de las
α-amilasas en sus distintas aplicaciones. Un estudio reciente ha demostrado
que el pH es el factor determinante para alcanzar la máxima eficiencia
enzimática. Asimismo, se han establecido los valores ideales de pH,
temperatura y concentración para una reacción enzimática de α-amilasa-Mg,
modificada de acuerdo a la patente 002-2017, con una concentración de 5,6
U/mL de la enzima, siendo recomendables un pH de 5 y una temperatura de
50°C.
B.1.-Marco teórico
En esta actividad vas a investigar la hidrolisis de almidón a maltosa por la amilasa salival, enzima producida por
las glándulas salivales y secretada en la boca. Para detectar si se ha producido la acción enzimática, tienes que
identificar la presencia del sustrato y del producto y determinar en qué medida se ha producido la hidrolisis. Por
lo tanto, has de emplear controles que proporcionen un resultado estándar conocido con el que puedas hacer
comparaciones. En los controles positivos se incluyen todas las sustancias necesarias para que se produzca la
reacción, y por lo tanto se espera un resultado positivo. A veces también se emplean controles negativos. En ese
caso se espera obtener un resultado negativo. Resultados negativos usando controles negativos, validan el
experimento. Los controles negativos se utilizan para determinar si hay sustancias contaminantes en los reactivos.
Por lo tanto, cuando se espera un resultado negativo y se produce un resultado positivo, puede ser debido a la
presencia de una o más sustancias contaminantes.
En un proceso digestivo, la actividad de la amilasa provoca la disminución de almidón y el aumento de maltosa,
de acuerdo con la siguiente reacción:
amilasa
Almidón + agua → maltosa

Debido a que los cambios químicos que ocurren en la digestión de almidón a maltosa no se pueden ver a simple
vista, es necesario llevar a cabo un ensayo enzimático, un método químico para detectar la presencia de
sustancias digeridas.
Realizaras dos ensayos enzimáticos para cada muestra. El ensayo IKI detecta la presencia de almidón y el test de
Benedict detecta la presencia de azucares reductores, como glucosa o maltosa, que son los productos de la
digestión del almidón. En el ensayo IKI, una solución de color caramelo vira normalmente a color azul oscuro en
presencia de almidón. El reactivo de Benedict es una solución de color azul brillante que vira de
verde-anaranjado a marrón-rojizo en presencia de cantidades crecientes de maltosa. Es importante entender que
los análisis enzimáticos solo indican la presencia o ausencia de sustancias.

c.1.-Experimento
https://www.youtube.com/watch?v=aaPF4vGrYZ4&t=24s
Preguntas de la actividad

1. Indica el sustrato de la amilasa y la subunidad resultante de su actividad.

El sustrato de la amilasa es el almidón y los productos de las subunidades de la

amilasa
son glucosa y maltosa.

2. Describe el efecto de la ebullición sobre la actividad de la amilasa..¿Por qué la

ebullición tiene este efecto? .En que se diferencian los efectos de la congelación y de la
ebullición?
La ebullición desnaturaliza las proteínas, pies en el video se observó neutraliza las
enzimas la cual pierde su actividad .Cambio en la congelación es la que ayuda a
conservar las propiedades enzimáticas.
3.Cuál es el propósito de incluir el tubo 3 y qué puedes concluir del resultado obtenido?

En el tubo 3 mostró un color rojo lo cual quiere decir que presencia de azúcares simples.
También teníamos la enzima a igualmente que el sustrato pH 7 el cual se tuvo que incubar a 37
°c lo cual se puede deducir que se está incubando a temperatura normal y no hay una
condición externa y que no afecte la actividad enzimática. y el propósito de tubo tre es
el tubo control lo cual se ve la actividad normal de la enzima y lo cual actúa sobre el
almidón y lo degradó en azúcares simples lo cual están reaccionando por benedict lo
cual test de iki negativo y test benedict positivo.

TABLA
4 .A que pH fue más activa la amilasa? Describe la importancia de este resultado.
Para esto necesitaríamos un set de tubos en el cual tendría que estar la amilasa también el
almidón el cual es el sustrato y tendría que ver faberes con distintos grados de pH y en el tubo
que nos de una prueba negativa para yoduro de potasio y positiva para benedict y nos de el
color rojo mas intendencia y ay se puede decir que la enzima a actuado y a degradado por
completo al almidón y formar azúcares simples.

5. A juzgar por lo que has aprendido en esta actividad, sugiere una razón de por qué la
amilasa salival sería mucho menos activa en el estómago.

Por la acción digestiva de la amilasa saliva ya que se detiene cuando el bolo penetra
en el estómago porque la enzima se inactiva con el PH bajo del jugo gástrico.

6. Describe brevemente la necesidad de usar controles y proporciona un ejemplo de los

utilizados en esta actividad.
se necesitaran los controles que proporcionen un resultado estándar conocido con el que se
pueda hacer
comparaciones.
-En los controles positivos se incluyen todas las sustancias necesarias para que se produzca la
reacción, y
por lo tanto se espera un resultado positivo.
-A veces también se emplean controles negativos. En ese caso se espera obtener un resultado
negativo.
Resultados negativos usando controles negativos, validan el experimento.
-Los controles negativos se utilizan para determinar si hay sustancias contaminantes en los
reactivos. Por lo
tanto, cuando se espera un resultado negativo y se produce un resultado positivo, puede ser
debido a la
presencia de una o más sustancias contaminantes.

Ya que el simulador se utilizaron controles positivos ya que se incluyeron todas las sustancias
necesarias para que se produzca la reacción, por tanto, se espera un resultado positivo, en este
caso con IKI
se detecta la presencia de almidón y con Benedict la presencia de azúcares reductores, como la
glucosa y la
maltosa.

7. 5. Describe la importancia de utilizar una temperatura de incubación de 37°C para medir

la actividad de la amilasa salival.

La importancia de utilizar una temperatura de incubación de 37°C para medir la actividad de la

amilasa
salival es de que esta temperatura se encuentra en la enzima y tiene un rango de temperatura
óptima.

El aumento de la temperatura al medio donde se encuentra la enzima en un grado moderado

produce una
aceleración de la velocidad de reacción ya que se activa las moléculas de sustrato.
-Si la temperatura sube de forma violenta y esta sobrepasa los 50°C se produce que la enzima
sea inactiva.
-Si la temperatura desciende del rango óptimo, también va a ocurrir una inactivación de la
enzima.
■■■

II.2.-A C T I V I D A D 2
Evaluación de la digestión de proteínas por la pepsina

OBJETIVOS
1. Explicar cómo se puede evaluar la actividad enzimática de la pepsina con la prueba BAPNA.

La pepsina es una enzima digestiva producida por las paredes del estómago y secretada por el jugo gástrico, su
función es descomponer las proteínas en péptidos más simples. Solo reacciona en un ambiente ácido, por lo que
el estómago también produce ácido clorhídrico (HCl).

2. Identificar la especificidad de la pepsina por el sustrato

Esta se separa en proteínas de grupos carboxílicos de aminoácidos aromáticos como la fenilalanina , el triptófano
y la tirosina.

3. Discutir los efectos de la temperatura y del pH sobre la actividad de la pepsina.

Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo condiciones
que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un sustrato
4. Comprender el efecto del pH sobre la actividad enzimática y su importancia en el funcionamiento del
organismo humano.

Introducción
En esta actividad investigarán la digestión de proteínas (péptidos). Los péptidos son dos o más aminoácidos
unidos por un enlace peptídico. Una cadena peptídica que contiene de 10 a 100 aminoácidos se suele denominar
polipéptido. Las proteínas pueden estar constituidas por una cadena peptídica de gran tamaño (más de 100
aminoácidos), o incluso, por varias cadenas peptídicas.
Durante la digestión, las células principales de las glándulas del estómago segregan una enzima llamada
pepsina, que digiere proteínas. La pepsina hidroliza los enlaces peptídicos.
Esta actividad enzimática rompe las proteínas y polipéptidos ingeridos en péptidos pequeños y aminoácidos
libres. En esta actividad, utilizarás BAPNA como sustrato para evaluar la actividad de la pepsina. BAPNA es
un “péptido” sintético que cuando se hidroliza libera un producto de color amarillo. Las soluciones de BAPNA
se vuelven amarillas en presencia de una peptidasa activa, como la pepsina, pero si no es así, se mantienen
incoloras.
Para cuantificar la actividad de la pepsina en cada solución de prueba, utilizarás un espectrofotómetro, que
mide la intensidad del color producido. Un espectrofotómetro emite
luz que pasa a través de la muestra y mide la cantidad de luz absorbida. La fracción de luz absorbida se expresa
como densidad óptica de la muestra. Las soluciones de color amarillo,
donde el BAPNA se ha hidrolizado, tienen una densidad óptica mayor de cero. Cuanto mayor sea la hidrólisis,
mayor será la densidad óptica. Las soluciones incoloras, por el contrario, no
absorben luz y tendrán una densidad óptica próxima a cero.
En esta actividad se incluyen algunos controles negativos que deben dar un resultado negativo. Resultados
negativos con controles negativos validan el experimento. Los controles
Los negativos se utilizan para saber si ha habido sustancias contaminantes en la reacción. Por lo tanto, cuando se
obtiene un resultado positivo, pero se debería obtener un resultado negativo, existe contaminación.
Experimento-

https://www.youtube.com/watch?v=EDOi0GBXYMg&t=117s

Preguntas de la actividad:
1. Describe la importancia que tiene un pH óptimo en la actividad de la pepsina, según se ha
observado en la simulación, y en la secreción de pepsina por las células principales de las
glándulas gástricas.

La pepsina es secretada por glándulas gástricas, y la acidez que se genera en el estómago es

cual permite que el pepsinógeno se convierte en pepsina y esta misma pueda actuar sobre las
promedio. Así mismo haciendo la prueba con los tres pH que son distintos como son los pH2,
pH 7, pH9 . se puede observar que la densidad del color se puede medir y la actividad de la
enzima.

2. Describe el efecto de la ebullición sobre la pepsina y cómo podrías demostrar ese

efecto.
La ebullición destruye la estructura tridimensional de la pepsina, lo que impide que
funcione como una enzima.

Esto se puede demostrar ya sea mediante un ensayo de plasminógeno y ácido clorhídrico,

que es el sustrato de la pepsina, si la pepsina está inactiva, no habrá una reacción química.

3. ¿Qué crees que pasaría en el tubo 5 si se redujese el tiempo de incubación a

30 minutos?

Pues si la incubación fuera más corta, se desarrolla una digestión de la pepsina, y la enzima no
se activaría.

4. La pepsina seria activa en la boca? Razona tu respuesta

Si podría haber actividad de la pepsina pero se encontrara muy disminuida su

actividad ya que el pH que se encuentra en la boca es muy alcalino.

5. ¿Cuáles son los productos de la digestión de un péptido?

Los productos de la digestión de la proteína son aminoácidos que están libres y oligopéptidos ,
estos son degradados por las enzimas que se encuentran en el borde del intestino delgado.