Estructuras Alfa Hélice y Beta Plegada

34.
Estructura alfa hélice y

beta plegada.
Seminario de Inmunología.
ÁNGELA GONZÁLEZ ROZAS

angelatreto@gmail.com
ÍNDICE
1. INTRODUCCIÓN................................................................................................................... 2
2. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ................................................................................. 2
2.1 ESTRUCTURA PRIMARIA ................................................................................................... 2
2.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA .............................................................................................. 2
2.3 ESTRUCTURA TERCIARIA ................................................................................................. 2
2.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA ............................................................................................ 3
3. BETA PLEGADA .................................................................................................................. 3
3.1 ESTRUCTURA DE LOS ANTICUERPOS ........................................................................................ 3
4. ALFA HÉLICE: ...................................................................................................................... 3
4.1 RECEPTOR CON 7 SEGMENTOS TRANSMEMBRANA EN HÉLICE ALFA............................................ 3
5. ALFA HÉLICE Y BETA PLEGADA EN HLA-I Y HLA-II ...................................................... 4
ESTRUCTURA DE LAS HLA-I .......................................................................................................... 4
ESTRUCTURA DE LAS HLA-II ......................................................................................................... 4
6. CONCLUSIÓN ...................................................................................................................... 4
BIBLIOGRAFÍA. ............................................................................................................................ 4
PREGUNTAS TIPO TEST. ............................................................................................................ 5
1
1. Introducción
Las proteínas son las biomoléculas más importantes las cuales están formadas por C,
H, O Y N principalmente. Todo ser vivo posee un gran cantidad de proteínas, pudiendo
llegar a set más del 50% del peso.
La proteínas tienen un gran variedad de funciones, por lo cual existen diferentes tipos
de proteínas con diferentes estructuras. Están formadas por largas cadenas de
aminoácidos, de los cuales hay 20 tipos que se combinan de formas diferentes. Estos
se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
2. Estructura de las proteínas

Según la estructura que alcance cada proteínas, posee unas funciones muy diferentes
entre sí.
2.1 Estructura primaria
La estructura primaria es la más sencilla de las proteínas, en la cual se forman los
enlaces peptídicos del grupo carboxilo terminal del primer aminoácido con el grupo
amino del siguiente aminoácido, y liberándose una molécula de agua.
En cada cadena de aminoácidos queda libre un extremo amino en la izquierda y un
extremo carboxilo a la derecha.
2.2 Estructura secundaria
La estructura secundaria es la más importante dentro de la
inmunología. En la estructura secundaria se forman puentes de
hidrógeno entre los residuos de los aminoácidos, exactamente entre el
O del grupo carbonilo de un aminoácido, con el H del grupo amino de
otro aminoácido. Es decir, son uniones dentro del polipéptido.
Hélice alfa: Esta estructura secundaria tiene una forma helicoidal. Se
forman puentes de hidrogeno entre el O del grupo carboxilo con el H
del grupo amino cuatro posiciones más adelante, proporcionando esa forma de rizo.
En cada vuelta de este rizo hay 3,6 aminoácidos.
Beta plegada: Esta estructura secundaria tiene forma de zig-zag. Dos o más
segmentos de aminoácidos se alinean formando puentes de hidrógeno entre el O del
grupo carboxilo con el H del grupo amino tres posiciones más adelante. Los grupos R
quedan libres por abajo y por arriba del plano de la hoja. Tiene una forma de lámina de
tres cadenas.
La lámina beta plegada, puede tener a su vez dos formas:
• Paralela: Los grupos amino se encuentran hacia un lado de la

lámina, y hacia el otro lado los grupos carboxilo.
• Antiparalela: En la hoja plegada antiparalela, del grupo amino
está enfrentado con el del grupo carboxilo. En uno de los lados
estarán enfrentados de forma C-N-C y en el contrario de forma
N-C-N.
2.3 Estructura terciaria

Esta estructura se forma por uniones entre las cadenas R libres de los
aminoácidos. Hay varios tipos de enlaces: Puentes de hidrógeno, enlaces
iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London.
También son importantes las fuerzas hidrofóbicas, que se forman entre
grupos R no polares hidrofóbicos que se agrupan en el interior de la
proteína.
2
2.4 Estructura cuaternaria
Por último, en la estructura cuaternaria se forman enlaces entre más de una cadena
de aminoácido, denominadas subunidades. Los enlaces que se forman son los
mismos que en la estructura terciaria.
Estas estructuras podemos encontrarlas en ciertos componentes del sistemas
inmunológico.
3. Beta plegada
3.1 Estructura de los anticuerpos
Unas de las proteínas más importantes son los anticuerpos. Al ser proteínas, también
poseen 4 estructuras.
En la estructura primaria, los anticuerpos están formados por dos cadenas ligeras y
dos pesadas unidas por un puente de disulfuro. Tienen una porción variable y otra
constante.
En la estructura secundaria, las inmunoglobulinas, están formadas por dominios,
estructuras de unos 110 aminoácidos de estructura proteica secundaria de
tipo beta plegada antiparalela. Está formada por 3 o 4 cadenas.
Las cadenas ligeras tienen un dominio en la región constante y otro en la
variable, que están unidas entre sí mediante puentes de hidrógeno, entre
grupos -NH- y -CO-. En las cadenas pesadas también hay un dominio en la
región variable, pero 3 o 4 en la constante.
La estructura terciaria está formada por dominios globulares compactos. El
dominio variable de la cadena ligera se encuentra en el extremo amino
terminal, el cual está formado por dos hojas beta antiparalelas,
conectadas por un puente disulfuro. Una de las hojas tiene 5 láminas y la
otra 4 láminas, unidas por enlaces hidrofóbicos.
En la parte superior del extremo amino, hay una cadena de ciertos
aminoácidos que son diferentes en los las inmunoglobulinas, que se
denominan región determinante de complementariedad (RDC), y hay 3. Es
el lugar de unión del antígeno.
En la parte superior del extremo carboxilo, está formado por cadenas de
aminoácidos estables y constantes, denominada framework.
4. Alfa hélice:
4.1 Receptor con 7 segmentos transmembrana en hélice alfa
La estructura de alfa hélice se puede encontrar en los
receptores con siete segmentos transmembrana
acoplados a proteína G (GPCR) . Son una familia
importante de receptores de membrana que desempeñan
un papel crucial en la señalización celular mediante
neurotransmisores, hormonas y muchas otras moléculas.
La estructura de los GPCR está formada por siete hélices
alfa transmembrana que atraviesan la membrana.
Este receptor le encontramos en anafilotoxinas,
citoquinas…
3
5. Alfa hélice y beta plegada en HLA-I y HLA-II
Las HLA son antígenos propios de nuestro organismo que se encuentran en nuestras
células. Poseen dos regiones variable (se distinguen entre sí) y constante. Las
estructuras alfa hélice y beta plegada las encontramos en los dominios de estas
moléculas.
Estructura de las HLA-I
Está formada por una cadena polipeptídica
alfa con 3 regiones, y por otra cadena
polipeptídica beta (1 región).
En el dominio distal (extracelular) es donde
encontramos las cadenas 1 y 2 alfa, su
estructura es de 8 cadenas lámina beta
plegadas unidas a 2 cadenas alfa hélices
antiparalelas. Se forma una gruta, en la cual
el suelo lo forman las 8 laminas beta
plegadas y las paredes las dos alfa hélice.
Estructura de las HLA-II

En las HLA-II, la estructura es igual que la de las HLA-I pero
encontramos en el dominio polimórfico extracelular una cadena
beta (beta 1 y 2) y otra cadena alfa (alfa 1 y 2). Pero
igualmente se forma una gruta en la cual el suelo lo forman las
8 laminas beta plegadas y las paredes las dos alfa hélice.
6. Conclusión
Como conclusión, la estructura alfa hélice contribuyen a la flexibilidad y adaptabilidad
de la región variable, permitiendo que el anticuerpo reconozca una variedad de
antígenos. Y la estructura beta plegada proporcionan estabilidad a la región constante
y contribuyen a determinar la función biológica del anticuerpo.
Bibliografía.
1. Peña J. 03. Inmunoglobulinas. Inmunosalud.
https://inmunosalud.net/index.php/defensas/70-03-inmunoglobulinas
2. Iáñez Pareja, E. Curso de inmunología general. 14. Citoquinas.
https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_14.htm
3. Iáñez Pareja, E. Curso de inmunología general. 5.Inmunoglobulinas y otras moléculas
de células B. https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_14.htm
4. Delves, P.J. (Septiembre de 2021). Sistema del antígenoo leucocitario humano (HLA).
Msdmanuals.
5. Gomez-Casado,E. Martinez Laso,J. Arnáiz-Villena,A. El sistema principal de
histocompatibilidad humano (HLA) y el transplante hepático. Researchgate.net.
6. Raven, P. H., Johnson, G. B., Mason, K. A., Losos, J. B. y Singer, S. R. (2014). Proteins:
Molecules with diverse structures and functions (Proteínas: Moléculas con diversas
estructuras y funciones). En Biology (Biología) (10° edición, AP ed., págs. 44-53. Nueva
York, NY: McGraw-Hill.
4
Preguntas tipo test.
1. ¿Dónde se encuentra la región determinante de complementariedad (RDC) en

la estructura de los anticuerpos?
a) En el extremo amino terminal de las cadenas ligeras
b) En el extremo carboxilo de las cadenas pesadas
c) En la estructura secundaria de las proteínas
d) En la estructura primaria de las proteínas
2. ¿En qué tipo de moléculas se encuentra la estructura de alfa hélice?

a) En las proteínas de estructura primaria.
b) En los antígenos.
c) En los receptores con siete segmentos transmembrana acoplados a
proteína G (GPCR).
d) En las moléculas de ARN.
3. ¿Qué compone la estructura terciaria de las inmunoglobulinas?
a) Cadenas de aminoácidos estables y constantes.

b) Puentes disulfuro que conectan las hojas beta.
c) Regiones determinantes de complementariedad (RDC).
d) Enlaces hidrofóbicos entre hojas beta.
4. ¿Cuál es el papel principal de las estructuras de alfa hélice en los receptores

con siete segmentos transmembrana acoplados a proteína G (GPCR)?
a) Contribuyen a la formación de láminas beta plegadas.
b) Facilitar la interacción con los anticuerpos.
c) Desempeñan un papel crucial en la señalización celular mediante
neurotransmisores, hormonas y otras moléculas.
d) Proporcionan estabilidad a las proteínas HLA-I y HLA-II.
5. ¿Cuál es la característica principal de la estructura de las HLA-I y HLA-II?

a) Están formadas por 2 hélices alfa exclusivamente.
b) Tienen una estructura completamente diferente entre HLA-I y HLA-II.
c) Poseen una estructura compuesta por láminas beta plegadas y hélices
alfa antiparalelas.
d) Poseen una estructura compuesta por 2 láminas beta plegadas y 8
hélices alfa antiparalelas.

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34.

Estructura alfa hélice y

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2. Estructura de las proteínas

• Paralela: Los grupos amino se encuentran hacia un lado de la

2.3 Estructura terciaria

Estructura de las HLA-II

1. ¿Dónde se encuentra la región determinante de complementariedad (RDC) en

2. ¿En qué tipo de moléculas se encuentra la estructura de alfa hélice?

3. ¿Qué compone la estructura terciaria de las inmunoglobulinas?

a) Cadenas de aminoácidos estables y constantes.

4. ¿Cuál es el papel principal de las estructuras de alfa hélice en los receptores

5. ¿Cuál es la característica principal de la estructura de las HLA-I y HLA-II?

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