Proteinas 1
Proteinas 1
Proteinas 1
PROTEINAS
UNIDAD DIDACTICA:
DOCENTE:
ESPECIALIDAD:
INTEGRANTES:
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Proteínas y enzimas
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Proteínas y enzimas
INDICE
Introducción -------------------------------------------------------------------------------------------------4
Proteínas ------------------------------------------------------------------------------------------------5_11
1. Historia
2. Definición
3. Estructura:
primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaira
Clasificación-------------------------------------------------------------------------------------------------
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Según su composición
Según su conformación
Según su función
Funciones --------------------------------------------------------------------------------------------------17
Importancia en el organismo---------------------------------------------------------------------------20
Derivados---------------------------------------------------------------------------------------------------24
Propiedades------------------------------------------------------------------------------------------------29
Ensayos de reconocimiento-----------------------------------------------------------------------------31
Conclusiones-----------------------------------------------------------------------------------------------57
Bibliografía----------------------------------------------------------------------------------------------- --59
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INTRODUCCIÓN
Por noción sabemos que las biomoleculas son: carbohidratos, lípidos, proteínas.
Aparte están las enzimas, grandes proteínas, moléculas de suma importancia que
aceleran las reacciones químicas. Catalizadores muy potentes y eficaces,
químicamente son proteínas.Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su consecución.
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas
polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una
enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
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PROTEÍNAS
1. HISTORIA
En 1827 William Prout, clasificó las sustancias que formaban los alimentos en tres
categorías: las sacarinas (los azúcares actuales), las oleaginosas (los actuales
lípidos) y las albuminosas (las que hoy llamamos proteínas)
Luego las proteínas fueron descritas por primera vez por el químico sueco Jöns
Jakob Berzelius en 1838. Posteriormente en 1902 Hermann Emil Fischer y
Hermann Emil Fischer proponen la existencia del enlace peptídico. Sin embargo,
el papel central de las proteínas en los organismos vivos no se aprecia
plenamente hasta 1926, cuando James B. Sumner mostró que la enzima ureasa
es una proteína. La primera secuencia de proteínas que se descubrió fue la de
insulina, por Frederick Sanger, quien ganó el Premio Nobel por este logro en 1958.
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2. DEFINICIÓN
Proteína deriva del griego proteuo que significa “En primer lugar o yo
primero” o del Dios Proteo, por la cantidad de formas que puede adoptar. Sugiere
que todas las funciones básicas de las células dependen de proteínas específicas;
entonces se puede decir que no xiste vida sin proteínas. Están presentes en cada
célula y en cada organoide celular pudiendo ser estructurales o enzimáticas.
…….!”
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3. ESTRUCTURA
A. ESTRUCTURA PRIMARIA
Presentan enlace dusidulfuro por aminoácidos que tienen azufre, como la cisteína.
Estructura primaria de
la insulina
B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
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espacio. Los aminoácidos (aa), a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Estructura secundaria
(Alfa hélice)
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Estructura secundaria
(Hoja plegada)
C. ESTRUCTURA TERCIARIA
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D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están unidas por fuerzas de tipo físico, químico, enlaces de hidrógeno y puente
disulfuro. Presentan esta estructura virus mosaico, la hemoglobina.
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CLASIFICACIÓN
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1. Según su composición:
Tenemos:
Globulares
(leche)
Fibrosas
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orgánicos o inorgánicos.
CONJUGADAS
Lipoproteínas Lípidos
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Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
2. Según su conformación
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giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de proteínas que
"proteínas globulares".
fibras que se trenzan sobre sí mismas en grupos de varios haces formando una
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
soluciones salinas diliudas y en general más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.
3. Según su función:
Enzimas:
veces.
Proteínas de transporte:
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estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los
huesos.
Anticuerpos:
susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros
organismos.
Proteoreceptores:
FUNCIONES
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células mantener su
integridad, defenderse de
agentes externos,
y regular funciones,
específicos, etc...
desempeñan:
Función estructural
celulares:
de los genes.
La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
Función enzimatica
Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Función hormonal
Función reguladora
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Función homeostatica
Función defensiva
las mucosas.
Función de transporte
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Función contractil
miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
Función de reserva
La ovoalbúmina
La lactoalbúmina de la leche.
IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
al día.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina
(el maíz).
Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi deficitarios
en triptofano.
cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis B o por la
defensa
DERIVADOS
Proteínas citosólicas.
distinguen:
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neuronas.
Proteínas citosólicas
degradación.
transducción.
Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica
en el citosol.
que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas
complejos de proteínas).
un material de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul
han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas
en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son modificadas por procesos
secreción).
para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas
las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía
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regulada
PROPIEDADES
Especificidad
son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se
disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.
biológica.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares
Desnaturalización
ENSAYOS DE RECONOCIMIENTOS
Mencionemos aquí unas pocas reacciones de este tipo usadas más generalmente
y sus fundamentos.
A. Reacción de la nihidrina
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cuando son calentados con un exceso de la misma. Todos los aminoácidos que
poseen un grupo amino libre y uno carboxilo libre reaccionaran y forman dióxido
no posee el grupo amino libre, sino un grupo imino, la coloración final es amarilla.
NH3
+ AGUA
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B.Reacción de Biuret
El uso de la reacción de
estimación de proteínas en el
y colaboradores modificaron
el procedimiento al agregar
tartrato de sodiopotasio en
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una muestra.
Se basa en la reacción que tiene lugar entre los iones de cobre del reactivo
de los grupos imino de la unión peptídica. Son necesarias por lo menos dos
hace que un resultado positivo con este reactivo deba ser cuidadosamente
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hidrólisis ácida, los H+ del medio interferirán con la reacción del biuret, ya
que ésta necesita de un medio alcalino para la formación del complejo con
como resultado).
C.Reacción de Xantoproteica
Está basada en el empleo del acido nítrico que desarrolla color amarillo, el cual
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laboratorio.
Para esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico presente en los
D.Reacción de millón
proteínas, de manera que sólo las proteínas que tienen este aminoácido
mercurio del reactivo del Millón es precipitado y se vuelve negativo, razón por
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del calor se torna rojo; pero, las peptonas, dan solamente una solución de color
rojo.
E .Reacción de sakaguchi
color rojo a las proteínas que contienen el aminoácido arginina (proteínas básicas:
F. Reacción de diazonio
Al tratar los cortes con una solución alcalina de una sal de diazonio , las proteínas
En medio amoniacal las proteínas que poseen grupos sulfhidrilos o disulfuros (-SH
Los grupos antes mencionados producen una coloración azul cuando se tratan de
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langerhans del páncreas y las células del lóbulos anterior de la hipófisis poseen
I .Metodo histoespectrometrofotometrico
zona limitada del espectro .es un método completo, y por o tanto poco práctico.
J .Metodo inmunohistoquimico
copulados con ferritina con otra proteína con capacidad enzimática , por ejemplo
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CONCLUSIONES
del cuerpo.
crecimiento de sus tejidos. Por eso, los niños y los adolescentes necesitan
Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales
Bibliografía
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Proteínas y enzimas
Mª José Aparicio
Patricia Gutierrez
1968.
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