Bioquímica

UNVERSIDAD NACIONAL JOSÉ FAUSTINO SANCHEZ

CARRIÓN
FACULTAD DE INFENERÍA AGRARIA, INDUSTRIAS ALIMENTARIAS Y
AMBIENTAL
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENRÍA INDUSTRIA ALIMNETARIAS

PRACTICA DE LABORATORIO: PROTEINAS

INTEGRANTES:
BERRU CORTEZ, Alix Nicole
ROJAS CHAVEZ, Miriam Johana
PRADO ESCARATE, Milagros Carmela
SANCHEZ PINTO, Saraí Milene
SALVADOR ROSALES, Anhely

CURSO: BIOQUÍMICA

DOCENTE: ING. OCROSPOMA DUEÑAS.Robert William

CICLO: III

HUACHO – PERÚ
2023

Universidad Nacional José Faustino Sánchez Carrión

Bioquímica

PROTEÍNAS

I. OBJETIVO
➢ Conocer las diversas propiedades que tienen las proteínas.
➢ Saber un poco más sobre las desventajas que ocasionarían no consumirlas.

II. FUNDAMENTO TEÓRICO

Las proteínas son biomoléculas de alto peso molecular compuestas por aminoácidos que
se ensamblan en diversas cadenas para crear su estructura. Debido a la variedad y
cantidad de aminoácidos disponibles, existen numerosas configuraciones, lo que da
lugar a una amplia diversidad de proteínas. Estas sustancias desempeñan funciones
biológicas fundamentales en el organismo humano, como la regeneración y formación
de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, así como su papel
constituyente en la sangre, entre otras funciones. Además, son componentes esenciales
de tejido conectivo y muscular en animales, así como en otros sistemas estructurales
(Budai D., S.1998).

La palabra “Proteína” tiene su origen en el griego “proteios”, que significa “primordial”

o “primer lugar”. Este término se refiere a una “sustancia compleja” cuya composición
incluye nitrógeno y que indudablemente es la más importante entre todas las sustancias
conocidas en el “reino orgánico”. Se considera esencial para la vida en nuestro
organismo, ya que, sin ella, parece que la existencia de la vida sería imposible (Mulder,
1838).

¿Para qué sirven las proteínas?

Actúan como sustancias ricas en nitrógeno esenciales para el crecimiento,
mantenimiento y reparación del cuerpo, así como para la sustitución de tejidos
desgatados o dañados. Desempeñan un papel crucial en la generación de enzimas
metabólicas y digestivas y son elementos esenciales en la composición de determinadas
hormonas, como la tiroxina e insulina. Además, son el componente estructural
primordial de las células y los tejidos, constituyendo la parte más significativa de la
sustancia en músculos órganos (Campbell, 2006).

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COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

En cuanto a su composición elemental, todas las proteínas presentan alrededor del 50-
55% de carbono, un 6-7% de hidrógeno, un 20-23% de oxígeno, un 12-19% de
nitrógeno y un 0.2-3,0% de azufre. Algunas variedades también contienen trazas de
fósforos, hierro, zinc y cobre. (Robinson, 1991)

FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas esenciales en los organismos vivos y cumplen una
variedad de funciones cruciales para el correcto funcionamiento, de los seres vivos. Un
ejemplo de esta función es desempeñado por las proteínas estructurales, como el
colágeno, las cuales son vitales para mantener la integridad y la resistencia de los tejidos
conectivos en el cuerpo humano (Berg JM, Tymoczko JL, Gatto GJ. Stryer L.
Biochemistry. WH Freeman; 2002.).

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

A) ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria de una proteína se refiere a la disposición secuencial de sus
monómeros, los aminoácidos, en la cadena peptídica. Esta secuencia abarca todos
los enlaces presentes, como los enlaces peptídicos y los puentes disulfuro. En los
enlaces peptídicos, el grupo carboxilo de un aminoácido con la liberación de una
molécula de agua en cada formación de enlace. La secuencia lineal de aminoácidos
que constituye la estructura primaria de la proteína esta determinada por el orden de
los nucleótidos en el ADN O ARN, y esta información es crucial para la posterior
información de la estructura tridimensional, que es esencial para la función de la
proteína (Bustamante, 2007).

La estructura primaria también se define mediante la secuencia particular de

aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. Las cadenas polipeptídicas exhiben
polaridad. Al escribir la secuencia de aminoácidos, se inicia desde el extremo
amino terminal, ya que se considera el punto de inicio de la cadena polipeptídica
(Berg et al., 2004).

B) ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Pauling y Corey fueron los pioneros en proponer modelos estructurales iniciales

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para explicar la estructura secundaría de las proteínas. Introdujeron dos

disposiciones periódicas fundamentales conocidas como la hélice α y la hoja
plegada β. Aunque estas estructuras periódicas fueron las primeras en ser
identificadas, posteriormente se reconocieron otras configuraciones, como el giro
giro β y el bucle Ω. No son periódicos, representan estructuras habituales de giros o
bucles bien definidos que, junto con las hélices α y las hojas β, contribuyen de
manera significativa a la información de la estructura tridimensional final de la
proteína (Berg, Tymoczko & Stryer, 2004).

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a las disposiciones reguladores

en el espacio de residuos contiguos a lo largo de la cadena polipeptídica. Es crucial
destacar que ciertas secuencias de aminoácidos tienen una propensión a adoptar
configuraciones específicas, como hélices α o cadenas β así como giros que
conectan estas estructuras regulares. La disposición de la estructura secundaria
puede dar lugar a la formación de agregados reguladores consecutivos, lo que
establece un nivel de organización superior conoció como estructura
supersecundaria o motivos. Estos motivos, al combinarse, pueden generar
estructuras globulares llamadas dominios. Los dominios, que consisten en
secuencias de aminoácidos homólogas en diferentes proteínas (Arboledas, 2011).

C) ESTRUCTURA TERCIARIA:

La configuración global de la molécula proteica da lugar a la estructura terciaria,

que abarca la organización tridimensional completa de la proteína. La disposición
espacial se mantiene mediante las conexiones e interacciones entre las cadenas
laterales de los residuos de aminoácidos en los polipétidido, tales como uniones
salinas, enlaces de hidrogeno, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals e
interacciones hidrofóbicas (Teijón, 2006).

La estabilidad de la estructura terciaria se sustenta en las interacciones presentes en

la molécula, las cuales varían en su intensidad y frecuencia. Algunos ejemplos de
estas interacciones incluyen los puentes disulfuro, el fenómeno hidrofóbico,
interraciones coulombianas, enlaces de hidrogeno e interraciones de Van der Waals
(Karshikoff A. 2006).

D) ESTRUCTURA CUATERNARIA:

El nivel cuaternario implica la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas

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unidas exclusivamente por fuerzas de atracción no covalentes entre los grupos R de

sus superficies. No hay formación de enlaces covalentes, como los puentes -S-S-;
entre las distintas cadenas. Las proteínas pertenecientes a esta categoría son
conocidas como oligómeros (dímeros, trímeros, tetrámeros, etc), y las cadenas
individuales se denominan subunidades. En el caso de que as cadenas subnitarias
sean idénticas (Bohinski, 1991).

III. MATERIALES Y REACTIVOS

MATERIALES
- Vaso Precipitado
- Erlenmeyer
- Balanza Analítica
- Mechero de Bunsen
- Tubo de Ensay

REACTIVOS
- Proteína (Clara De Huevo)
- Ácido Acético
- H2SO4
- Formol
- Etanol
- CuSO4
- HCl
- NaOH

IV. PARTE EXPERIMENTAL

COAGULACIÓN DE LA ALBUMINA (clara de huevo)
- En un vaso de precipitado preparamos una solución de clara de huevo y diluimos con
agua hasta 500 ml, agitándolo con una varilla hasta que se forme una mezcla homogénea.
- Teniendo lista la solución, procederemos a echar 2 ml de esta solución en 6 tubos de
ensayos.
EN TUBO N° 1:

Agregamos 10 ml de solución de clara de huevo y aplicamos calor.

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Clara de huevo Calor

EN TUBO Nº 2:

A la solución de clara de huevo le agregaremos 2ml de etanol.

Etanol

EN TUBO Nº 3:

A la solución de clara de huevo, añadimos Ácido Clorhídrico (HCl).

Acido Clorhídrico

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EN TUBO Nº 4:

A esta misma solución de clara de huevo agregaremos HNO3

EN TUBO Nº 5:

Agregamos NaOH a la solución de clara de huevo

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EN TUBO Nº 6:
Agregamos NaOH con la solución de clara de huevo

1.- Procederemos a preparar la solución de CuSO4

2.- Pesaremos 5 g de CuSO4

EN TUBO Nº 1:
A 5 ml de solución de clara de huevo agregar 4 gotas de HCl, luego adicionar 2ml de la
solución de CuSO4.

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EN TUBO Nº 2:
A 5 ml de agua añadimos 2ml de solución de CuSO4.

EN TUBO Nº 3:
A 5 ml de solución de clara de huevo añadimos 2ml de solución de CuSO4

EN TUBO Nº 4:
A 5 ml de agua, añadimos 4ml de HCl y luego 2ml de solución de CuSO4

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EN TUBO Nº 5:
A 5 ml de agua, añadimos 4ml de NaOH y luego 2ml de solución de CuSO4

EN TUBO Nº 6:
A 5 ml de solución de clara, añadimos 4ml de NaOH y luego 2ml de solución de CuSO4

V. CUESTIONARIO
1. Resuma cada uno de los ensayos que ha realizado hoy con las proteínas.
- Primero echamos la clara del huevo en el vaso precipitado, lo mezclamos.
- En un tubo de ensayo echamos la clara del huevo, luego echamos la acetona, el NaOH, el
alcohol y los otros reactivos pedidos por el Ing.
- Agarramos la solución de la clara del huevo, lo calentamos con el mechero ,y así sucesiva-
mente hacemos con las demás soluciones.

2. Se sabe que la caseína contiene fosforo además de los elementos que se encuentran
comúnmente en las proteínas. ¿indica este he4cho que la caseína es una proteína
conjugada?

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- La presencia de fosforo en la caseína no implica necesariamente que sea una proteína

conjugada. Las proteínas conjugadas son proteínas que, además de aminoácidos,
contienen grupos no proteicos que se llaman grupos prostéticos. Estos grupos pueden
incluir cofactores como vitaminas, metales o moléculas orgánicas especializadas.
- En conclusión, la presencia de fosforo en la caseína no significa que sea una proteína
conjugada en el sentido de tener grupos no proteicos especializados como parte integral
de su estructura.
3. ¿Por qué se utiliza frecuentemente la clara de huevo como antídoto contra varios venenos?

- La ovoalbúmina es una de las principales proteínas de la clara del huevo. En los casos
especiales de intoxicación por metales pesados se puede administrar una dosis de
ovoalbúmina. La ovoalbúmina está relacionada con los metales pesados y su misión es
la de atrapar los iones de los metales pesados debido a la presencia de las uniones
sulfhídricas de la proteína.
Sin embargo, la utilización de la clara de huevo como antídoto no es recomendada en la
actualidad, ya que existen riesgos significativos asociados con esta práctica. La
ingestión de clara de huevo cruda puede llevar a la contaminación por salmonela, una
bacteria que puede causar enfermedades gastrointestinales.

4. ¿Porque es menos soluble una proteína en su punto isoeléctrico?

- La idea de utilizar la clara de huevo como antídoto contra venenos es un mito y no tiene
respaldo científico sólido. A lo largo del tiempo, ha habido creencias populares acerca
de que la clara de huevo podría ayudar a neutralizar ciertos venenos. Sin embargo, es
importante destacar que no hay evidencia científica consistente que respalde su eficacia.

5. ¿Por qué produce el ácido nítrico una coloración amarilla cuando se pone en contacto con
la piel?
- El ácido nítrico es una sustancia corrosiva y altamente reactiva que puede causar
quemaduras graves en la piel y otros tejidos. La coloración amarilla en la piel se debe a
la presencia de impurezas en el ácido nítrico o a reacciones químicas secundarias que
podrían ocurrir en condiciones específicas
-

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COMPARACIONES DE LAS SOLUCIONES

Clara con agua destilada sometida al

calor: LA REACCION SE SECA

Clara de huevo con alcohol(etanol):

LA REACCIÓN SE PONE DE
COLOR BLANCO Y SALE
BURBUJAS EN LA PARTE
SUPERIOR

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Clara de huevo con ácido: LA

REACCIÓN EN LA PARTE
SUPERIOR SE PONE DE COLO
BLACO, LA PARTE DE INFERIOR
COLOR VERDE LIMÓN

VI. BIBLIOGRAFÍA:
• Badui D., S. “Química de los Alimentos”, 4ta edición, Editorial Pearson, México, pp. 187 –
237.
• Berg, J., Tymoczko, J. y Stryer, L., 2004, “Bioquímica”, 5ta edición, Editorial Reverté
S.A., Barcelona, España, pp. 51 – 72
• Campbell, P., Smith, A. y Peters, T., 2006, “Bioquímica Ilustrada: Bioquímica y biología
molecular en la era posgenómica”, 5ta edición, Editorial Masson, S.A., Barcelona
España, pp. 13 – 14.
• Robinson s., David (1991). Bioquímica. Valor nutritivo de los alimentos. Ed. Acribia.
España
• Whitford D. Proteins: structure and function. Chichester, West Sussex, England. John
Wiley & Sons Ltd. 2005
• Karshikoff A. Non-covalent interactions in proteins. London, England. Imperial College
Press. 2006

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