Proteinas Estructuras y Metabolismo

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Módulo 1:

BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y
METABÓLICA DE LAS PROTEINAS
Índice

1.1 Definición

1.2 Estructura y clasificación

1.3 Síntesis Proteica

1.4 Digestión, absorción y metabolismo proteico

1.5 Funciones de las proteínas

1.6 Calidad Proteica

1.7 Disponibilidad de aminoácidos


1.1 DEFINICIÓN

Son macromoléculas que están formadas por carbono,


oxígeno, nitrógeno, hidrogeno, en menor cantidad fosforo,
azufre y otros elementos como magnesio, cobre y hierro.

Son cadenas de aminoácidos unidos por medio de enlaces


peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino.
1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen un


grupo funcional amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH).

Los aminoácidos que componen las proteínas son 20, Y se


clasifican en dos de acuerdo a la capacidad del organismo
para sintetizarlos.
1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

No esenciales:
No esenciales:
Son aminoácidos que NO pueden ser
Aminoácidos que son sintetizados
sintetizados por organismo a la
por el organismo. velocidad o cantidad suficiente para
disponer de ellosy deben ser aportados
por los alimentos.

Aminoácidos esenciales (Aa) según situación fisiológica

Adultos (8 Aa) Val, Leu, Ile, Lys, Phe, Trp, Thr, Met

Niños 10-12 años (10 Aa) Val, Leu, Ile, Lys, Phe, Trp, Thr, Met, His, Arg

Bebés prematuros (11 Aa) Val, Leu, Ile, Lys, Phe, Trp, Thr, Met, His, Arg, Cys

Casos especiales. Por ejemplo, los fenilcetonuricos (1 Aa) Tyr

Arginina (Arg), cisteína (Cys), histidina (His), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina (Met), fenilalanina
(Phe), treonina (Thr), triptófano (Trp), valina (Val).
1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.

ENLACE PEPTÍDICO: Unión del COOH de un aminoácido y el


NH2 del siguiente amoniácido liberándose,

de esta unión, una molécula de agua.


1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

Existen 4 niveles de estructuras en las proteínas:

1.Primaria

2.Secundaria

3.Terciaria

4.Cuaternaria
1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

Las proteínas se pueden clasificar según:

✓ Composición

✓ Estructura

✓ Sensibilidad

✓ Solubilidad

✓ Entre otros
1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

De acuerdo a su composición las proteínas se dividen en:

✓ Holoproteínas o proteínas simples

Formadas únicamente por aminoácidos.

✓ Heteroproteínas o proteínas conjugadas


Formadas por una fracción proteínica y por un grupo

no proteínico, que se denomina grupo prostético.

Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos.


1.2 ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN

Clasificación de las proteínas

Proteínas fibrosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

Proteínas Glicoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
1.3 SÍNTESIS PROTEICA

La síntesis de proteínas se lleva a cabo en 2 etapas:

1.- Transcripción

- Iniciación

- Elongación

- Terminación

2.- Traducción
1.3 SÍNTESIS PROTEICA

TRANSCRIPCIÓN
Esta ocurre en el núcleo de las células eucariotas, la secuencia
se transcribe en una molécula de ácido ribonucleico (ARN), el
cual se denomina como ARN mensajero (ARNm). Tiene tres
etapas importantes.

• Iniciación
1.3 SÍNTESIS PROTEICA

•Elongación

•Terminación
1.3 SÍNTESIS PROTEICA

TRADUCCIÓN

Es el proceso por el cual la información contenida en el ARNm

maduro se convierte en proteínas y tiene lugar en los

ribosomas, estos se encuentran el citoplasma de la célula.


1.3 SÍNTESIS PROTEICA

La degradación y síntesis de las proteínas ocasiona

una pérdida diaria neta de nitrógeno (en forma de urea)

Equivalente a 35-55 g de proteína

Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que

el organismo está en equilibrio nitrogenado.


1.3 SÍNTESIS PROTEICA

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo:

✓Balance positivo:
Cuando la ingesta nitrogenada es mayor a las pérdidas
Ej: de lo ocurrido en el crecimiento, el embarazo…

✓Balance negativo:
La ingesta de nitrógeno es inferior a las pérdidas,
Ej: de lo ocurrido en la desnutrición, la anorexia prolongada, en quemaduras.
1.3 SÍNTESIS PROTEICA

Recambio diario de proteínas

Cantidad Uso

70 g Recambio de enzimas digestivas y células intestinales.

20 g Síntesis de proteínas plasmáticas

8g Síntesis de hemoglobina

20 g Recambio de leucocitos

75-100 g Recambio de células musculares

80-100 g Diversas vías sintéticas

*Bajo ciertas condiciones (estrés metabólico, infecciones o


embarazo.etc.) la síntesis de algunas proteínas puede verse aumentada.

RECAMBIO PROTEICO: Casi todas las proteínas del organismo se están


sintetizando de manera continua a partir de los aminoácidos, degradándose
para dar de nuevo aminoácidos y formar así nuevas proteínas en base a
las necesidades
1.4 DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO PROTEICO

https://www.educa2.madrid.org/web/argos/inicio/-/visor/digestion-proteica
1.4 DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO PROTEICO

METABOLISMO
Existen 3 mecanismos esenciales en el metabolismo de los
aminoácidos:

✓ Transaminación

✓ Desaminación

✓ Descarboxilación
1.4 DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO PROTEICO

METABOLISMO

Metabolismo hepático y muscular de las proteínas


1.5 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:

✓ Estructural
✓ Enzimática
✓ Hormonal
✓ Defensa
✓ Transporte Las proteínas cumplen una
✓ Reserva función energética
ya que aportan 4 Kcal/g
✓ Energética
✓ Contracción muscular
1.6 CALIDAD PROTEICA DE LAS PROTEÍNAS

La calidad proteica, conocida como "valor biológico de la proteína“:

Capacidad de una fuente dietética para cubrir los


requerimientos de nitrógeno y aminoácidos en el organismo;
si es deficiente en uno o más Aa esenciales su calidad será
menor.

Criterios de calidad para valorar las proteínas:


✓ Criterios químicos: Referente a la cantidad Aa esenciales
✓ Criterios biológicos; Referentes a:
o La capacidad de una proteína para mantener un balance
nitrogenado positivo
o Llevar a cabo los procesos de crecimiento y formación de
las estructuras
1.6 CALIDAD PROTEICA DE LAS PROTEÍNAS

CRITERIOS BIOLÓGICOS:

✓ Digestibilidad (D): Proporción de nitrógeno absorbida.

✓ Valor biológico (VB): Proporción de nitrógeno absorbido y


retenido por el organismo para usarlo como elemento de
crecimiento o de mantenimiento.

✓ Utilización Neta de Protéica (UNP): Producto del valor


biológico por la digestibilidad.

✓ Coeficiente de Eficacia Protéica: Usa para conocer el


crecimiento producido con la ingesta de proteínas.
1.6 CALIDAD PROTEICA DE LAS PROTEÍNAS

Aminoácido limitante:
Aminoácidos esenciales que se encuentran en menor cantidad o nula en
una proteína.

El conjunto de todos los aminoácidos esenciales no sólo está presente en


las proteínas de origen animal, sino también en:

✓ Soja y derivados
✓ Legumbres como los garbanzos, los azukis
✓ Quinoa y el amaranto
✓ Semillas de cáñamo
✓ Pistachos

Que contienen los 8 aminoácidos esenciales, en las


cantidades adecuadas para el organismo.
1.6 CALIDAD PROTEICA DE LAS PROTEÍNAS

Digestibilidad de las proteínas limitada debido a:

✓ Efectos de la conformación estructural de las proteínas.


✓ Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos nucleicos,
celulosa.
✓ Tamaño y superficie de la partícula de la proteína
✓ Tratamiento térmico
✓ Diferencias biológicas entre individuos
1.7 DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS

Porcentaje de digestión y absorción

Proteína animal: 90 %

Proteína vegetal: 60 – 70 %
1.7 DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS

En el caso de que se tengan dos alimentos que contienen proteínas


con aminoácidos limitantes diferentes, el aminoácido de una proteína
puede compensar el aminoácido deficiente de la otra fuente proteica.

Alimentos AA esencial en bajo AA esencial en alto


nivel valor nivel
Legumbres Metionina Lisina y tronina
Cerales Lisina e isoleuciona Metionina,treonina y
triptofano

Frutos Secos isoluecina Metionina y triptofano


Vegetales Metionina e isoluecina Lisina y triptofano
1.7 DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS

Complementación proteica

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