PRINCIPALESi NTERACCIONESDEBILES

Descargar como pdf o txt
Descargar como pdf o txt
Está en la página 1de 7

UNIVERSIDAD DE SONORA

DIRECCIÓN DE CIENCIAS BIOLÓGICAS Y DE LA SALUD


DEPARTAMENTO DE CIENCIAS DE LA SALUD
CAMPUS CAJEME
PROGRAMA LIC. EN MEDICINA
FISIOLOGIA CELULAR

Tema
Principales Interacciones Débiles

Alumna

Emily Elizabeth Macias Lagarda

Docente

Quintero Vargas Jael Teresa De Jesús

Fecha

Ciudad Obregón, Sonora a 05 de septiembre 2023


Efecto hidrofóbico

El efecto se produce cuando al


plegarse un polipéptido los radicales
hidrófobos se acercan debido a que
son excluidos por el agua. Luego, las
moléculas de agua muy ordenadas en
cubierta de solvatación se liberan del
interior aumentando el desorden
(entropía) de las moléculas del agua.

La variación de entropía favorable es una fuerza impulsora fundamental en el plegamiento


proteico. Son aquellas que ocurren entre moléculas apolares, es decir que le dan rechazo al
agua. Para explicarlo de una forma sencilla, podemos decir que las superficies hidrofóbicas
repelen el agua. Con ello, se forman enlaces de hidrógeno con la misma agua, y las moléculas
no polares terminan agrupándose entre ellas. Las moléculas del aceite o grasa no se sienten
atraídas por las moléculas polares del agua. Por este motivo, cuando añadimos aceite en una
taza de agua, las sustancias no se mezclan entre sí. El petróleo tiene menor densidad que el
agua y flota creando una capa superficial.

El efecto hidrofóbico no sólo puede verse en la repulsión entre aceite y agua, sino que va
mucho más allá trasladándose a la organización biológica. El proceso de ensamblaje se
produce en mayor medida bajo control termodinámico. Es decir, que representa una búsqueda
por cada molécula estructural de su estado de potencial químico más bajo. Además, este
efecto es el responsable de que se produzca un ensamblaje entre las membranas de las células
y los compartimentos intracelulares. El hecho de que no existan suficientes fuerzas de
atracción genera membranas fluidas y capaces de deformarse.

Sin embargo, el plegamiento espontáneo de las proteínas tiene que ver con enlaces polares
dirigidos, lo que lleva a estructuras de mayor rigidez. La organización intercelular
probablemente involucra enlaces polares entre las proteínas de la superficie celular.
Puentes disulfuro

Unión covalente entre dos átomos de


azufre. Este tipo de enlaces se forman por
la oxidación de dos grupos sulfhidrilo
(SH), cada uno perteneciente a una
molécula de cisteína. Son frecuentes entre
cadenas polipeptídicas diferentes de una
misma proteína.

En química y en biología, un disulfuro es un grupo funcional con la estructura general R-S-


S-R'.1 El enlace también es llamado enlace SS o puente disulfuro y generalmente se deriva
del enlazamiento de dos grupos tiol.2 En términos formales, el enlace es un persulfuro, en
analogía a su similar, peróxido (R-O-O-R'), pero esta terminología es raramente utilizada,
excepto cuando se hace referencia a hidrosulfuros (compuestos R-S-S-H o H-S-S-H).

En química inorgánica, disulfuro generalmente se refiere al anión correspondiente S2−2 (−S–


S−), por ejemplo, en el dicloruro de disulfuro.

En las proteínas, la formación de puentes disulfuros entre cisteínas es muy importante para
el plegamiento e integridad de la estructura terciaria y para la regulación de diversos procesos
metabólicos.

La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes
disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre
las alfa-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos
rizados los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como
cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta.

Estos puentes unen un aminoácido con el siguiente en la cadena. son enlaces muy resistentes,
y sólo es posible romperlos cuando se tratan con ácidos o con bases fuertes, romper estos
enlaces provoca daños irreversibles en el cabello.
Puentes salinos

El puente salino es un tubo en forma de U


que contiene una solución salina saturada
mezclada en caliente con otra solución de
agar al 5%. Al enfriarse la mezcla se
coagula y adquiere la consistencia de
gelatina, de manera que la solución no se
escurre al invertir el tubo.

Cuando los electrones salen de una semicelda de la pila galvánica y fluyen a la otra, se
establece una diferencia de potencial entre ellas. Si no se utilizara un puente salino, esta
diferencia de potencial evitaría el flujo de más electrones. Un puente salino permite el flujo
de los iones para mantener un equilibrio en la carga entre los recipientes de la oxidación y la
reducción mientras mantiene separado el contenido de cada uno. Con la diferencia de carga
equilibrada, los electrones pueden fluir una vez más, y las reacciones de reducción y
oxidación pueden continuar. En general, es preferible mantener las dos celdas separadas
desde el punto de vista de la eliminación de las variables en un experimento. Cuando no se
permite el contacto directo entre los electrolitos, no es necesario tener en cuenta las posibles
interacciones entre las especies iónicas.

La técnica permite, más concretamente, la libertad de elección de los iones en solución. Por
ejemplo, una mezcla de dos cationes diferentes en la solución podría resultar en la reducción
preferencial del no deseado para los fines del experimento. Con un puente salino, el catión
deseado (átomos positivo) está aislado en un recipiente, mientras que el catión en el otro
recipiente puede ser elegido para hacer el experimento más fácil, por ejemplo, utilizando una
sal de la especie aniónica (negativa) más soluble, o más estable.

Algunas de sus funciones son permite el contacto eléctrico entre las dos soluciones de las
semiceldas, mantiene la neutralidad eléctrica en cada semicelda, evita que se mezclen las dos
soluciones.
Puentes de hidrogeno

El enlace o “puente” de hidrógeno es un


tipo de enlace muy particular, que aunque
en algunos aspectos resulta similar a las
interacciones de tipo dipolo-dipolo, tiene
características especiales. Es un tipo
específico de interacción polar que se
establece entre dos átomos
significativamente electronegativos,
generalmente O o N, y un átomo de H,
unido covalentemente a uno de los dos
átomos electronegativos.

En un enlace de hidrógeno tenemos que distinguir entre el átomo DADOR del hidrógeno
(aquel al que está unido covalentemente el hidrógeno) y el ACEPTOR, que es al átomo de O
o N al cual se va a enlazar el hidrógeno.

El enlace de hidrógeno presenta un cierto carácter covalente. O, lo que es lo mismo, podemos


considerar que el enlace resuena entre estas dos posibles estructuras. En condiciones óptimas
esto supone un 10% de carácter covalente. Una consecuencia importante de esta resonancia
es que se pueden intercambiar los hidrógenos de una molécula con los hidrógenos del agua
disolvente. Este fenómeno se aprecia fácilmente si la molécula se disuelve en agua pesada
D2O; si los hidrógenos son accesibles al disolvente, se intercambian por deuterio.

La energía del enlace de hidrógeno depende del ángulo de enlace; es máxima cuando los tres
átomos (dador-hidrógeno-aceptor) están alineados y disminuye cuando se disponen en
ángulo. Es un enlace muy direccional, aunque pequeñas variaciones de hasta 20º no tienen
demasiada importancia. Por último, la energía de un enlace de hidrógeno depende de los
aceptores y dadores. De mayor a menor energía de enlace tenemos las siguientes
posibilidades.
En condiciones óptimas la energía de un enlace de hidrógeno puede alcanzar unos 23 kJ/mol
(unas 15 veces más que la energía de las fuerzas de dispersión de London). La fuerza
relativamente alta de estos enlaces y su direccionalidad hacen que sean muy importantes en
la estructura de las macromoléculas. Un ejemplo bien conocido es el emparejamiento de
bases en el ADN.
Bibliografía

Agua. (s/f). Ull.es. Recuperado el 5 de septiembre de 2023, a partir de


https://bioquibi.webs.ull.es/temascompletos/InteraccionesNC/hidrogeno/hidrogeno1.htm

Aula Virtual de Biologia. (s/f). Www.um.es. Recuperado el 5 de septiembre de 2023, a partir


de https://www.um.es/molecula/sbqpr08.htm

Enlace_disulfuro. (s/f). Quimica.es. Recuperado el 4 de septiembre de 2023, a partir de


https://www.quimica.es/enciclopedia/Enlace_disulfuro.html

Espinosa, R. (s/f). Propiedades Termodinámicas del Efecto Hidrofóbico en la Estabilidad


Proteica Thermodynamic Properties of Hydrophobic Effect in Protein Folding. Edu.co.
Recuperado el 4 de septiembre de 2023, a partir de
https://jci.uniautonoma.edu.co/2015/2015-1.pdf

Puente Salino. (s/f). Quimica | Quimica Inorganica. Recuperado el 5 de septiembre de 2023,


a partir de https://www.fullquimica.com/2013/05/puente-salino.html

Puentes disulfuro. (s/f). https://www.cun.es. Recuperado el 4 de septiembre de 2023, a partir


de https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/puentes-disulfuro

(S/f-a). Okdiario.com. Recuperado el 4 de septiembre de 2023, a partir de


https://okdiario.com/curiosidades/lo-que-debes-saber-sobre-efecto-hidrofobico-4406155

(S/f-b). Unam.mx. Recuperado el 4 de septiembre de 2023, a partir de


https://sitios.quimica.unam.mx/departamento/proteinas/estructura/EPpran2.html#:~:text=El
%20enlace%20i%C3%B3nico.&text=Decimos%20entonces%20que%20se%20ha,puentes
%20salinos%20o%20interacciones%20electrost%C3%A1ticas.

También podría gustarte