Proteínas

Formación del enlace peptídico

El enlace peptídico es una unión covalente que se forma entre el grupo carboxilo (COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (NH2) de otro aminoácido. Durante la formación del enlace, se libera
una molécula de agua en un proceso llamado deshidratación o condensación. La estructura
resultante es un dipéptido, compuesto por dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico.
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas:
Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. La secuencia de
aminoácidos está determinada por el ADN y es crucial para la función y estructura tridimensional
de la proteína.
Estructura secundaria: Se refiere a los patrones regulares de plegamiento local en una proteína.
Los principales elementos de estructura secundaria son las hélices alfa y las láminas beta plegadas.
Estas estructuras se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre los grupos amida y carbonilo
de los aminoácidos.
Estructura terciaria: Es la estructura tridimensional completa de una proteína, incluyendo la
disposición espacial de los diferentes elementos de estructura secundaria. La estructura terciaria
se estabiliza mediante interacciones entre los residuos de aminoácidos, como puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas y puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria: Algunas proteínas están compuestas por múltiples subunidades
individuales llamadas polipéptidos. La estructura cuaternaria se refiere a la disposición espacial y
las interacciones entre estas subunidades. Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son la
hemoglobina y el colágeno.
Funciones generales de las proteínas en el organismo animal:
1. Movimiento: Las proteínas contráctiles, como la actina y la miosina, son fundamentales
para el movimiento muscular.
2. Enzimática: Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en el organismo.
3. Inmunológica: Los anticuerpos son proteínas del sistema inmunológico que ayudan a
defender el organismo contra patógenos y sustancias extrañas.
4. Estructural: Las proteínas estructurales proporcionan soporte y resistencia a diferentes
tejidos y estructuras, como el colágeno en la piel y el queratina en el cabello y las uñas.
5. Transporte: Las proteínas de transporte, como la hemoglobina, se encargan de transportar
moléculas, como el oxígeno, a través del organismo.
6. Hormonal: Algunas proteínas, como las hormonas peptídicas, actúan como mensajeros
químicos para regular diversas funciones fisiológicas en el organismo.

Ácidos Nucleicos
Los ácidos nucleicos son macromoléculas biológicas que desempeñan un papel fundamental en el
almacenamiento, transmisión y expresión de la información genética en los organismos vivos. Hay
dos tipos principales de ácidos nucleicos: el ácido desoxirribonucleico (ADN o DNA) y el ácido
ribonucleico (ARN o RNA).
Ácido Desoxirribonucleico (ADN, DNA):
El DNA es la molécula responsable de la herencia genética en la mayoría de los organismos.
Está compuesto por unidades repetitivas llamadas nucleótidos, que consisten en una base
nitrogenada (adenina, timina, citosina o guanina), una molécula de azúcar (desoxirribosa) y un
grupo fosfato.
Los nucleótidos de DNA se unen entre sí mediante enlaces fosfodiéster, formando una estructura
en forma de doble hélice.
La formación de un enlace fosfodiéster ocurre entre el grupo fosfato de un nucleótido y el grupo
hidroxilo en el carbono 3' de la pentosa (azúcar) del nucleótido adyacente. Durante esta reacción
de condensación, se libera una molécula de agua.
La estructura básica de un enlace fosfodiéster es la siguiente:
5' -- P -- O -- 3'
Donde "P" representa el átomo de fósforo y "O" representa el átomo de oxígeno en el grupo
fosfato.
Los enlaces fosfodiéster forman una cadena lineal de nucleótidos en los ácidos nucleicos. En el
DNA, los enlaces fosfodiéster conectan el carbono 3' de un nucleótido con el carbono 5' del
siguiente nucleótido, formando una estructura en forma de doble hélice. En el RNA, los enlaces
fosfodiéster también conectan los nucleótidos, pero en este caso, forman una estructura de
cadena sencilla.
El enlace fosfodiéster es esencial para la estabilidad y la integridad de los ácidos nucleicos, ya que
mantiene unidos los nucleótidos en la secuencia correcta y permite la transmisión y expresión de
la información genética.
La secuencia de las bases en el ADN contiene la información genética codificada que determina las
características y funciones de un organismo.
Ácido Ribonucleico (ARN y RNA):
El RNA es una molécula relacionada con el DNA y desempeña varias funciones en la síntesis de
proteínas y la regulación génica.
Al igual que el ADN, está compuesto por nucleótidos, pero contiene ribosa en lugar de
desoxirribosa y la base uracilo en lugar de timina.
Existen diferentes tipos de RNA, como el RNA mensajero (mRNA), el RNA de transferencia (tRNA) y
el ARN ribosómico (rRNA), cada uno con funciones específicas en la síntesis de proteínas.
NOTA: aquí entra la plática de RNA.
Los ácidos nucleicos son esenciales para la vida y la transmisión de la información genética de una
generación a otra. La secuencia de bases en los ácidos nucleicos proporciona el código para la
síntesis de proteínas y la regulación de diversos procesos celulares y metabólicos.
Los nucleósidos y nucleótidos son componentes fundamentales de los ácidos nucleicos, como el
DNA y el RNA. Aquí está la estructura de los nucleósidos y nucleótidos de purina y pirimidina:
Nucleósidos:
Un nucleósido está compuesto por una base nitrogenada unida a una pentosa (azúcar de cinco
carbonos) mediante un enlace glucosídico.
En los nucleósidos de purina, la base nitrogenada es adenina o guanina.
En los nucleósidos de pirimidina, la base nitrogenada puede ser citosina, uracilo o timina.
Nucleótidos:
Un nucleótido se compone de un nucleósido al que se le agrega un grupo fosfato.
Los nucleótidos se forman mediante la adición de uno o más grupos fosfato al grupo hidroxilo en el
carbono 5' de la pentosa del nucleósido.
El grupo fosfato se une al nucleósido mediante un enlace éster fosfórico.
Los nucleótidos son los bloques de construcción básicos del DNA y el RNA, y están involucrados en
una variedad de funciones celulares.
Es importante destacar que los nucleótidos desempeñan un papel crucial en la síntesis y
almacenamiento de energía (como el ATP), la transferencia de información genética (como el DNA
y el DNA) y otras funciones celulares vitales.
Formación del enlace fosfodiéster y estructura de polinucleótidos:
La formación del enlace fosfodiéster ocurre durante la síntesis de los ácidos nucleicos, tanto del
DNA como del RNA. En este proceso, el grupo fosfato de un nucleótido reacciona con el grupo
hidroxilo en el carbono 3' de la pentosa (azúcar) de otro nucleótido adyacente.
Durante la reacción de condensación, se libera una molécula de agua (H2O) y se forma un enlace
covalente fuerte conocido como enlace fosfodiéster. Este enlace se establece entre el grupo fosfato
unido al carbono 5' del nucleótido anterior y el grupo hidroxilo en el carbono 3' del nucleótido
siguiente. Este proceso se repite sucesivamente, formando una cadena lineal de nucleótidos,
también llamada polinucleótido.
Características estructurales del DNA:
Doble hélice: El DNA adopta una estructura de doble hélice, en la cual dos cadenas de
polinucleótidos se enrollan una alrededor de la otra.
Antiparalelismo: Las dos cadenas de DNA son antiparalelas, lo que significa que corren en
direcciones opuestas. Una cadena se orienta en dirección 5' a 3', mientras que la otra cadena se
orienta en dirección 3' a 5'.
Enlaces de hidrógeno: Las bases nitrogenadas en el DNA forman puentes de hidrógeno específicos
entre sí. La adenina (A) se empareja con la timina (T) mediante dos enlaces de hidrógeno, y la
guanina (G) se empareja con la citosina (C) mediante tres enlaces de hidrógeno.
Azúcar-fosfato: Las cadenas de DNA están compuestas por una secuencia de nucleótidos, que
consisten en una base nitrogenada unida a una molécula de desoxirribosa y un grupo fosfato. Los
grupos fosfato y las pentosas (azúcares) forman el esqueleto de la cadena.
Complementariedad de bases: La secuencia de bases en una cadena de DNA determina la
secuencia complementaria en la otra cadena. Esto permite que el DNA se replique con precisión y
transmita la información genética.
Características estructurales del RNA:
Cadena sencilla: A diferencia del DNA, el RNA generalmente se presenta como una cadena sencilla
de polinucleótidos.
Base uracilo: En lugar de la timina presente en el DNA, el RNA contiene la base uracilo (U). La
uracilo se empareja con la adenina (A) mediante dos enlaces de hidrógeno.
Azúcar-ribose: En el RNA, la pentosa que forma el esqueleto de la cadena es la ribosa, que difiere
de la desoxirribosa presente en el DNA.
Estructuras secundarias: Debido a las interacciones entre las bases nitrogenadas en la cadena
sencilla, el RNA puede formar estructuras secundarias plegadas, como hélices y bucles.
Funciones diversas: El RNA tiene una variedad de funciones, incluyendo la transcripción de la
información genética, la síntesis de proteínas (RNA mensajero), el transporte de aminoácidos (RNA
de transferencia) y la formación del ribosoma (RNA ribosómico).

Enzimas
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que actúan como catalizadores biológicos en
las reacciones químicas que tienen lugar en los organismos vivos. A continuación, se describen las
principales propiedades de las enzimas:
Catalizadores: Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación
requerida para que ocurran. Actúan proporcionando un entorno favorable para que las moléculas
reactantes se unan y reaccionen más fácilmente.
Naturaleza química: Las enzimas son proteínas globulares, lo que significa que están compuestas
por cadenas polipeptídicas plegadas en una estructura tridimensional específica. Su actividad
catalítica se debe a su estructura y composición aminoacídica.
Especificidad: Las enzimas muestran una alta especificidad en cuanto a los sustratos con los que
pueden reaccionar. Cada enzima está diseñada para reconocer y unirse a un sustrato particular, lo
que permite que las reacciones químicas ocurran selectivamente.
Regulables: La actividad enzimática puede ser regulada en respuesta a las necesidades de la célula
u organismo. Esto puede ocurrir a través de la regulación alostérica, la modulación de la expresión
génica o la modificación covalente de la enzima.
No degradables en la reacción: Las enzimas no se consumen ni se modifican permanentemente
durante las reacciones que catalizan. Después de catalizar una reacción, las enzimas se liberan y
pueden participar en nuevas reacciones.
Dependientes de pH y temperatura: Las enzimas tienen rangos óptimos de pH y temperatura en
los que funcionan de manera más eficiente. Los cambios extremos en pH o temperatura pueden
alterar su estructura y afectar su actividad.
Saturables: La actividad enzimática muestra una cinética saturable. A medida que aumenta la
concentración de sustrato, la velocidad de la reacción también aumenta hasta alcanzar un punto
de saturación, donde la enzima está trabajando a su máxima capacidad y no puede acelerar la
reacción aún más.
Estas propiedades de las enzimas son fundamentales para su función biológica. Su capacidad de
actuar como catalizadores altamente específicos y regulables permite que las reacciones químicas
en los organismos vivos ocurran de manera eficiente y se adapten a las necesidades celulares.
Los elementos de una enzima funcional incluyen:
Sitio activo: Es una región específica de la enzima donde se une el sustrato y donde ocurre la
reacción catalítica. El sitio activo tiene una estructura tridimensional complementaria al sustrato,
lo que permite la formación de complejos enzima-sustrato.
Sitio alostérico: Algunas enzimas tienen sitios alostéricos adicionales aparte del sitio activo. Estos
sitios están ubicados en regiones distintas del sitio activo y pueden unirse a moléculas reguladoras
llamadas efectores alostéricos. La unión de un efector alostérico puede modificar la conformación
de la enzima, alterando su actividad catalítica.
Apoenzima: Es la parte proteica de una enzima completa. El término "apoenzima" se refiere a la
enzima en su forma inactiva o sin su cofactor correspondiente.
Holoenzima: Es la enzima completa y funcional, formada por la apoenzima unida a su cofactor
correspondiente (si es necesario). La holoenzima tiene la capacidad catalítica activa y puede llevar
a cabo las reacciones específicas.
Cofactor: Algunas enzimas requieren la presencia de cofactores para funcionar correctamente. Los
cofactores son moléculas no proteicas que pueden ser iones metálicos, grupos prostéticos o
coenzimas.
Grupo prostético: Es un componente no proteico unido permanentemente a la enzima y es
esencial para su actividad. Ejemplos de grupos prostéticos son el grupo hemo en la enzima catalasa
y el grupo flavínico en la enzima flavoproteína.
Coenzima: Es un cofactor orgánico que generalmente se deriva de vitaminas y se une
temporalmente a la enzima durante la reacción. Las coenzimas pueden transferir grupos químicos
entre enzimas y sustratos. Ejemplos de coenzimas son el NAD+ (nicotinamida adenina
dinucleótido) y el ATP (adenosín trifosfato).
Iones: Algunas enzimas requieren la presencia de iones metálicos, como hierro (Fe2+), magnesio
(Mg2+), cobalto (Co2+), zinc (Zn2+), entre otros, para su actividad catalítica.
Estos elementos son importantes para la estructura y función de las enzimas, y su presencia
adecuada permite que las enzimas cumplan su función catalítica en las reacciones bioquímicas.
Mecanismo de acción de las enzimas
El mecanismo de acción de las enzimas implica varios pasos clave:
Formación del complejo enzima-sustrato: El sustrato se une al sitio activo de la enzima, formando
un complejo enzima-sustrato. Esta unión es altamente específica y depende de la
complementariedad estructural entre el sitio activo y el sustrato.
Estabilización del estado de transición: La enzima estabiliza el estado de transición de la reacción
química, que es un estado energéticamente alto intermedio entre los sustratos y los productos. Al
reducir la energía de activación requerida para la reacción, la enzima acelera la velocidad de la
reacción.
Catálisis de la reacción: La enzima facilita la conversión del sustrato en producto al proporcionar un
entorno favorable en su sitio activo. Esto puede implicar la orientación adecuada de los sustratos,
la facilitación de reacciones químicas específicas o la participación directa de residuos
aminoacídicos en la catálisis.
Liberación del producto: Una vez que se ha completado la reacción, los productos son liberados del
sitio activo de la enzima, dejándola lista para unirse a nuevos sustratos y catalizar más reacciones.
Energía de activación y estado de transición
La energía de activación es la energía mínima requerida para que ocurra una reacción química. En
presencia de una enzima, la energía de activación se reduce, lo que permite que la reacción ocurra
más rápidamente. La enzima logra esto estabilizando el estado de transición, que es el estado
intermedio en el que los enlaces químicos se están formando o rompiendo durante la reacción. Al
reducir la energía de activación, la enzima acelera la velocidad de la reacción al facilitar la
formación del estado de transición y aumentar la probabilidad de que la reacción ocurra.
El ajuste inducido es un concepto importante en la interacción entre la enzima y el sustrato. Se
refiere a la idea de que la unión del sustrato a la enzima induce cambios conformacionales en
ambos, lo que resulta en una mejor complementariedad y ajuste entre ellos. La enzima y el
sustrato experimentan cambios estructurales que optimizan la interacción y permiten una catálisis
más eficiente.
Enzimas no alostéricas (Km y kcat)
Las enzimas no alostéricas se caracterizan por tener un único sitio activo y no tener sitios
alostéricos adicionales. Dos parámetros importantes que describen la cinética de estas enzimas
son el Km y el kcat.
Km (constante de Michaelis-Menten): Es una medida de la afinidad entre la enzima y su sustrato.
Representa la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima
de reacción. Un valor de Km más bajo indica una mayor afinidad entre la enzima y el sustrato.
kcat (constante de catálisis): Es la velocidad máxima de catálisis de la enzima cuando está saturada
de sustrato.
Inhibición competitiva
En la inhibición competitiva, un inhibidor se une reversiblemente al sitio activo de la enzima,
compitiendo con el sustrato por el mismo sitio de unión. El inhibidor tiene una estructura similar al
sustrato y puede bloquear o disminuir la capacidad de la enzima para unirse y convertir el sustrato
en producto. La inhibición competitiva se puede superar aumentando la concentración del
sustrato, ya que esto aumenta las posibilidades de que el sustrato se una al sitio activo en lugar del
inhibidor. Un ejemplo es la inhibición competitiva de la enzima lactato deshidrogenasa por el
inhibidor malonato.
Inhibición no competitiva
En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio diferente en la enzima en
comparación con el sitio activo. Esto significa que el inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre
como a la enzima unida al sustrato. La unión del inhibidor cambia la estructura de la enzima y
afecta su actividad catalítica. A diferencia de la inhibición competitiva, aumentar la concentración
del sustrato no puede superar la inhibición no competitiva. Un ejemplo es la inhibición de la
enzima lactato deshidrogenasa por el inhibidor oxalacetato.
Inhibición acompetitiva
En la inhibición acompetitiva, el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato y no puede
unirse a la enzima o al sustrato por separado. Esto significa que el inhibidor solo actúa cuando el
sustrato está presente en el sitio activo de la enzima. La inhibición acompetitiva reduce la eficacia
de la enzima al disminuir la cantidad de complejo enzima-sustrato que se convierte en producto.
No se puede superar mediante el aumento de la concentración del sustrato. Un ejemplo es la
inhibición acompetitiva de la enzima lactato deshidrogenasa por el inhibidor etanol.
Mecanismos de regulación de la actividad enzimática
Regulación alostérica: Algunas enzimas están sujetas a la regulación alostérica, donde las
moléculas reguladoras se unen a sitios alostéricos de la enzima y pueden aumentar o disminuir su
actividad catalítica. Un ejemplo es la regulación de la enzima fructosa-1,6-bisfosfatasa en la vía de
la glucólisis.
Modificación covalente: Algunas enzimas son reguladas por modificaciones químicas covalentes,
como la fosforilación o la desfosforilación. Estas modificaciones pueden alterar la actividad
catalítica o la localización celular de la enzima. Un ejemplo es la regulación de la enzima glucógeno
fosforilasa en la vía del glucógeno.
Activación proteolítica: Algunas enzimas inactivas se activan mediante la proteólisis, donde una
enzima proteasa cliva un fragmento de la enzima inactiva, lo que resulta en una forma activa
funcional. Un ejemplo es la activación de la tripsina a partir del tripsinógeno en el sistema
digestivo.
Clasificación de las enzimas
Las enzimas se pueden clasificar en varias categorías en función de los tipos de reacciones en las
que participan y los sustratos que catalizan. Algunas clasificaciones comunes son:
1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de transferencia de electrones. Ejemplo:
deshidrogenasas.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas. Ejemplo:
quinasas.
3. Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua. Ejemplo: lipasas.
4. Liasas: Catalizan la adición o eliminación de grupos para formar enlaces dobles. Ejemplo:
deshidratasas.
5. Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros. Ejemplo: isomerases.
6. Ligasas: Catalizan la formación de enlaces covalentes entre moléculas. Ejemplo: sintetasas.
Estos son solo algunos ejemplos de las muchas enzimas y reacciones en las que participan. Cada
clase de enzima tiene su propia función y sustratos específicos.

Metabolismo de Carbohidratos
El metabolismo es el conjunto de todas las reacciones químicas que ocurren en un organismo vivo
para mantener la vida. Estas reacciones incluyen la síntesis de moléculas complejas a partir de
moléculas más simples (anabolismo) y la degradación de moléculas complejas en moléculas más
simples con liberación de energía (catabolismo).
Anabolismo: Es la parte del metabolismo que se encarga de las reacciones de síntesis y
construcción de moléculas complejas a partir de moléculas más simples. Estas reacciones
requieren energía y se utilizan para construir y mantener los componentes celulares, como
proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos. El anabolismo es esencial para el crecimiento,
la reparación de tejidos y la síntesis de nuevas moléculas.
Catabolismo: Es la parte del metabolismo que se encarga de las reacciones de degradación y
descomposición de moléculas complejas en moléculas más simples. Estas reacciones liberan
energía que se utiliza para el funcionamiento celular y la realización de trabajo biológico. Durante
el catabolismo, las moléculas como los carbohidratos, lípidos y proteínas se descomponen en
subunidades más pequeñas, como glucosa, ácidos grasos y aminoácidos, respectivamente. La
energía liberada durante el catabolismo se captura en forma de adenosín trifosfato (ATP), que es la
principal fuente de energía utilizada por las células.
El metabolismo de la glucosa es un proceso clave en el metabolismo de los carbohidratos. La
glucosa es una molécula de azúcar que se obtiene a través de la alimentación o de la degradación
de otros carbohidratos en el cuerpo. A continuación, se describen las principales vías metabólicas
de la glucosa:
1. Glucólisis: La glucólisis es una vía metabólica anaeróbica que se produce en el citoplasma
de la célula. Consiste en una serie de 10 reacciones enzimáticas que convierten una
molécula de glucosa de 6 carbonos en dos moléculas de piruvato de 3 carbonos. Durante
este proceso, se produce un pequeño rendimiento neto de energía en forma de ATP y
NADH. La glucólisis también tiene importancia en la producción de precursores
metabólicos para otras vías, como la síntesis de lípidos y aminoácidos.
2. Vía de las pentosas fosfato: La vía de las pentosas fosfato tiene lugar en el citoplasma y el
retículo endoplásmico. Esta vía metabólica tiene dos objetivos principales: la generación
de ribosa-5-fosfato, que es un precursor necesario para la síntesis de ácidos nucleicos y
coenzimas, y la producción de NADPH, que es utilizado en reacciones biosintéticas y en la
protección contra el estrés oxidativo. La vía de las pentosas fosfato también juega un papel
importante en la regulación del equilibrio redox de la célula.
3. Gluconeogénesis: La gluconeogénesis es un proceso anabólico que ocurre principalmente
en el hígado, y en menor medida en el riñón. Consiste en la síntesis de glucosa a partir de
precursores no glucídicos, como lactato, piruvato, aminoácidos y glicerol. La
gluconeogénesis es especialmente importante durante períodos de ayuno prolongado o
durante situaciones en las que los niveles de glucosa en sangre son bajos, como en el
ejercicio intenso. Esta vía metabólica utiliza enzimas específicas y reacciones inversas a las
de la glucólisis para convertir los sustratos en glucosa.
4. Glucogenogénesis: La glucogenogénesis es el proceso de síntesis de glucógeno a partir de
la glucosa y ocurre principalmente en el hígado y los músculos. Después de una comida,
cuando los niveles de glucosa en sangre son altos, el exceso de glucosa se convierte en
glucógeno y se almacena para su uso futuro como fuente de energía. La glucogenogénesis
implica la activación de la enzima glucógeno sintasa, que agrega unidades de glucosa a la
cadena de glucógeno existente, y la inhibición de la enzima glucógeno fosforilasa, que es
responsable de la degradación del glucógeno.
5. Glucogenólisis: La glucogenólisis es la degradación del glucógeno almacenado en glucosa y
ocurre principalmente en el hígado y los músculos. Durante períodos de ayuno o necesidad
energética, como durante el ejercicio, el glucógeno se descompone en glucosa para ser
liberada en la sangre y utilizada como fuente de energía. La glucogenólisis implica la
activación de la enzima glucógeno fosforilasa, que rompe los enlaces de glucosa en el
glucógeno, y la inhibición de la enzima glucógeno sintasa, que detiene la síntesis de
glucógeno.
Estas vías metabólicas están finamente reguladas y se adaptan a las necesidades energéticas y
metabólicas del organismo. El metabolismo de la glucosa es esencial para mantener los niveles
adecuados de glucosa en sangre y suministrar energía a los tejidos que dependen de ella.