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    Enzimas

    Las funciones vitales de una célula implican la existencia de un gran número


    de procesos y vías metabólicas que consisten en secuencias de reacciones
    químicas que se llevan a cabo en presencia de catalizadores biológicos
    denominados enzimas. Si estas reacciones ocurrieran en ausencia de estos
    catalizadores serían tan lentas que no podrían responder a las necesidades
    fisiológicas de las células. Una función tan compleja y específica como la de
    las enzimas sólo puede ser cumplida por moléculas estructuralmente
    complejas y que son susceptibles a la acción de factores que modifican su
    actividad. La mayoría de las enzimas son proteínas con propiedades
    catalíticas, cuya función, además de poder ser regulada presenta, como
    veremos más adelante, un alto grado de especificidad. Como todo
    catalizador, las enzimas aumentan notablemente la velocidad (¿cómo se
    define?) de las reacciones químicas y cumplen con las siguientes condiciones:

    ● Son efectivas en cantidades pequeñas.

    ● No sufren modificaciones ni cualitativas ni cuantitativas al final de la


    reacción. Es decir, deben quedar químicamente inalteradas.

    ● No afectan la posición del equilibrio de la reacción que catalizan. Es decir,


    en presencia del catalizador se llega mucho más rápidamente al equilibrio,
    pero el mismo es igual al que se llegaría en ausencia del catalizador. Además
    de cumplir estas condiciones propias de todos los catalizadores, las enzimas
    presentan una serie de características, derivadas de su naturaleza proteica,
    que las diferencia netamente de los catalizadores inorgánicos:

    ● Son termolábiles.

    ● Presentan una mayor eficiencia, entendiendo por eficiencia al número de


    moles de sustrato transformado por mol de catalizador, en la unidad de
    tiempo.

    ● Son altamente específicas en relación a la naturaleza de la reacción que


    catalizan y al sustrato que utilizan.

    ● Están sujetas a una gran variedad de controles celulares.


    Centro activo de las enzimas

    El centro activo de la enzima es el responsable directo de su acción catalítica


    y de su especificidad, aunque el resto de la molécula (constituida por los
    aminoácidos estructurales) aporta al mantenimiento de todo el conjunto.
    Especifidad enzimática:
    Se entiende por especificidad enzimática a la limitación de acción de cada
    enzima hacia un sustrato determinado (o un grupo de sustratos
    estructuralmente relacionados) y en relación a una reacción química
    perfectamente definida.

    Como ejemplo podemos mencionar a la ureasa, enzima que desdobla


    específicamente a la urea en amoníaco y CO2.

    Otro ejemplo es la enzima succinato deshidrogenasa, que oxida


    exclusivamente al succinato para dar fumarato. Esta última es una
    flavoproteína que contiene FAD covalentemente unido que actúa
    específicamente en la reacción como aceptor de hidrógeno.

    En algunos casos de reacciones bimoleculares, la enzima es altamente


    específica para uno de los sustratos de la reacción y no para el otro. Por
    ejemplo, la enzima alcohol deshidrogenasa es específica para la coenzima
    NAD+ , pero no es tan específica con respecto al otro sustrato, que puede ser
    un gran número de alcoholes primarios, secundarios o polialcoholes como el
    etilenglicol.

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