REPÚBLICA DE PANAMÁ

MINISTERIO DE EDUCACION

INSTITUTO GUADALUPANO

INVESTIGACION

DE

BIOLOGIA

TEMA:

“ENZIMAS BIOLOGICAS”

POR:

ESTEBAN AMETH MACKAY SIMONE

4-844-2092

PROFESORA:

TANIA PITTI

09 DE JULIO DE 2024

INTRODUCCIÓN

1
Las enzimas biológicas son catalizadores biológicos fundamentales
para la vida en la Tierra, esenciales para acelerar reacciones químicas
específicas dentro de los organismos vivos. Estas moléculas, en su
mayoría proteínas, juegan un papel crucial en una variedad de
procesos metabólicos, desde la digestión de alimentos hasta la
síntesis de moléculas complejas. La capacidad de las enzimas para
aumentar la velocidad de las reacciones químicas sin consumirse en
el proceso las convierte en componentes clave de la homeostasis y la
regulación celular, garantizando la eficiencia y la precisión en
numerosos mecanismos biológicos.

Hay una gran cantidad de enzimas biológicas y clasificaciones dentro

de estas, para esta investigación escogí 10 de las más importantes
donde desarrollé lo mas importante de ellas.

INDICÉ

2
I Página de presentación
1

II introducción
2

III Índice
3

1. AMILASA 5

1.1. Composición y estructura.

6

1.2. Importancia de la enzima.

6

1.3. Cuál es la reacción que lleva a cabo

6

1.4. Reacción que cataliza

6

1.5. Características óptimas de la enzima

6

1.7. Métodos para verificar la actividad enzimática

7

1.8. Función de la enzima

7

1.9. Clasificación
7

1.10. Ejemplo en el Cuerpo Humano

8

2. LIPASA
9

2.1. Donde se encuentra

10

2.2. Ruta Metabólica 10

2.3. Ubicación 10

2.4. Proceso
10

3
2.5. Ejemplo en el Cuerpo Humano
10

3. PEPSINA 11

3.1. Ruta Metabólica 12

3.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

12

4. TRIPSINA 13

4.1. Ruta Metabólica 14

4.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

14

5. LACTASA 14

5.1. Ruta Metabólica 16

5.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

17

6. MALTASA 17

6.1. Ruta Metabólica 18

6.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

19

7. SACARASA:
20

7.1. Ruta Metabólica 21

7.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

21

8. CATALASA 22

8.1. Ruta Metabólica 23

8.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

23

9. HEXOCINASA 24

9.1. Ruta Metabólica 25

9.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

25

4
10. GLUTATIÓN PEROXIDASA
26

10.1. Ruta Metabólica

27

10.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano

27

IV CONCLUSIONES
28

V BIBLIOGRAFIA
29

INVESTIGACIÓN

ENZIMAS BIOLÓGICAS

1. AMILASA:
1.1. Composición y estructura.

La amilasa es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar

la reacción de hidrólisis lo de los enlaces 1-4 entre las unidades de
glucosa, al digerir el glucógeno y el almidón para formar dextrinas y
maltosas (fragmentos de glucosa) así como glucosa libre. Se produce
principalmente en el páncreas y en las glándulas parótidas.

Son enzimas con más de diez dominios estructurales.

El dominio central o dominio catalítico es muy conservado y se

conoce como el dominio A, que consiste en un pliegue simétrico de 8

5
láminas β-plegadas arregladas en forma de “barril” que están
rodeadas por 8 hélices alfa, por lo que también se puede encontrar en
la literatura como (β/α)8 o barril tipo “TIM”.

Figura 1: Proceso de la Amilasa

Figura 2. Amilasa salival humana. Un ion calcio es visible en

color amarillo y un ion cloruro en verde.

1.2. Importancia de la enzima (que proceso participa,

beneficio al organismo, ruta metabólica)

6
La función de la amilasa es catalizar la digestión de los hidratos de
carbono, es decir, es una reacción de hidrólisis para digerir el almidón
o el glucógeno, y formar azúcares simples más sencillos.

1.3. Cuál es la reacción que lleva a cabo

Realiza una catálisis (en los enlaces α-1,4-glucosídicos de almidones y

carbohidratos.)

1.4. Reacción que cataliza

Las beta-amilasas catalizan la hidrólisis ordenada de un enlace de

cada dos empezando por un extremo y separando, por tanto,
unidades de maltosa (compuestas de dos glucosas cada una).

1.5. Características óptimas de la enzima

La amilasa salival se encuentra a 37 grados centígrados ya que la

temperatura del cuerpo está a esa misma magnitud.

1.6. Condiciones óptimas enzima

La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura

óptima, que es de 37°C, o temperatura corporal. A temperaturas
superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la forma de la
mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida
de actividad enzimática.

1.7. Métodos para verificar la actividad enzimática

La determinación de la actividad de amilasa se basa en que el

sustrato, almidón tamponado, se incuba con la muestra
produciéndose la hidrólisis enzimática.

1.8. Función de la enzima

1. La función enzimática o la actividad hidrolítica, responsable de

la degradación de los almidones en oligosacáridos, la digestión
del glucógeno y otros polisacáridos (por la hidrólisis de los
enlaces glucosídicos α-1,4 de los oligosacáridos, que liberan
glucosa al medio ambiente oral).

2. Representan el 25% de las enzimas empleadas con fines

industriales y biotecnológicos del mercado actual (Que se
obtienen en su mayoría de hongos y bacterias).

3. Desempeña un papel importante en la unión de las bacterias

orales, ya que se une con alta afinidad a estreptococos orales,
los primeros colonizadores de la placa dentobacteriana.

7
 (contribuye a la depuración o limpieza de algunos
microorganismos)

1.9. Clasificación

1. Las α-amilasas son metaloenzimas de calcio, completamente

afuncionales en ausencia de calcio. Actúan a lo largo de
cualquier punto de la cadena de los carbohidratos,
descomponiéndolos en maltotriosa y maltosa desde la amilosa
o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina. Dado que
puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida
que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva
mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0.

En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la

pancreática son α-Amilasas.

2. Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por

bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no
reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo
enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la
vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa
rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la
fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la
responsable de la producción de malta. Muchos
microorganismos también producen amilasa para degradar el
almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-
amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos
saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12

RUTA METABÓLICA:

Figura 3: Ruta Metabólica

8
La amilasa forma parte de la ruta metabólica conocida como digestión
de carbohidratos. Aquí te explico cómo se integra la amilasa en esta
ruta:

 Digestión en la boca: La amilasa salival, también conocida

como ptialina, es secretada por las glándulas salivales en la
boca. Su función es iniciar la descomposición del almidón y el
glucógeno presentes en los alimentos en unidades más simples,
como maltosa y dextrinas.
 Degradación en el estómago: La actividad de la amilasa
salival continúa brevemente en el estómago, hasta que el pH
ácido detiene su acción enzimática.
 Acción en el intestino delgado: El jugo pancreático, que
contiene una forma más potente de amilasa (amilasa
pancreática), se secreta en el intestino delgado. Aquí, la amilasa
pancreática completa la digestión de los carbohidratos,
convirtiendo el almidón restante en maltosa, maltotriosa y
glucosa.
 Absorción intestinal: Las enzimas específicas del borde en
cepillo del intestino delgado, como la maltasa, la lactasa y la
sacarasa, descomponen más a fondo la maltosa, la maltotriosa
y otros disacáridos en glucosa, galactosa y fructosa, que son
absorbidos por las células intestinales y transportados a través
de la sangre hacia el hígado.

 Metabolismo en el hígado: Una vez en el hígado, la glucosa

se puede almacenar como glucógeno o utilizar directamente
como fuente de energía a través de procesos como la glucólisis
y la gluconeogénesis, dependiendo de las necesidades
energéticas del cuerpo en ese momento.

1.10. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

En la bica cuando comemos alimentos que contienen almidón, como

el pan o las papas, la amilasa salival (ptialina) presente en la saliva
comienza a descomponer el almidón en unidades más simples como
la maltosa y las dextrinas mientras masticamos.

2. LIPASA:

9
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar
las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber. Su
función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a
gliceroliscina eduforma y ácidos grasos libres. Las lipasas se
encuentran en gran variedad de seres vivos.

Figura 4: Función principal de la lipasa

2.1. Donde se encuentra:

Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y,

según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol
esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se
supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas
mamarias a través de la circulación sanguínea. La función
principal de la lipasa es descomponer los lípidos en
componentes más pequeños que puedan ser absorbidos y
utilizados por el cuerpo humano. Esto es crucial para la
digestión eficiente de las grasas en nuestra dieta y para
mantener un metabolismo energético adecuado.
Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está
controlada por dos mecanismos:

 Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc.).

 Hormonal, a través de la hormona gastrina
tristireligidoide.

En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para

la digestión de grasas, la reconstitución del organismo y el
metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las producen
para fabricar reservas de energía.
10
Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son
múltiples y van desde la fabricación de detergente, la industria
de la leche y los quesos, panaderías para mejoramiento de
sabores, industria de bebidas, producción de productos
químicos de interés por medio de enlaces éster, polimerización
e incluso se hacen investigaciones para la producción de
biodiésel.
2.2. Ruta Metabólica: Digestión y metabolismo de
lípidos.
2.3. Ubicación: Principalmente en el páncreas (lipasa
pancreática), pero también se encuentra en el
estómago (lipasa gástrica) y en la sangre
(lipoproteína lipasa).
2.4. Proceso:
 Lipasa Pancreática: Liberada en el intestino delgado,
donde actúa sobre los triglicéridos presentes en la dieta.
 Lipasa Gástrica: Secretada en el estómago, inicia la
digestión de las grasas.
 Lipoproteína Lipasa: Presente en el endotelio capilar,
actúa sobre los triglicéridos transportados por las
lipoproteínas en la sangre, facilitando su descomposición
y posterior uso o almacenamiento en tejidos.

2.5. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

Durante la digestión, la lipasa pancreática juega un papel

crucial. Después de la ingesta de una comida rica en grasas, la
lipasa se secreta en el intestino delgado, donde rompe los
triglicéridos en ácidos grasos y glicerol, facilitando su absorción
por las células intestinales. Esta absorción es vital para
proporcionar energía y componentes estructurales necesarios
para el organismo.

11
Figura 5: Una imagen generada por computadora de un tipo
de lipasa pancreática (PLRP2) del conejillo de Indias.

3. PEPSINA:

La pepsina es una enzima digestiva que se crea en el estómago y que

hidroliza las proteínas en el estómago. Es, por lo tanto, una peptidasa.
Es una de las tres peptidasas principales del aparato digestivo
humano, junto con la tripsina y la quimo tripsina. Fue la primera
enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.

La pepsina es producida por las células principales de las glándulas

gástricas como una proenzima, el pepsinógeno, quien por efecto del
pH ácido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa
principalmente sobre enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba,
preferentemente aromáticos.2 La pepsina es más activa con un pH de
entre 1,5 y 2,5. Se desactiva permanentemente con un pH superior a
5. Interactúa con las uniones Phe-Phe y Phe-Tyr.

Es la enzima que degrada los polipéptidos y obtiene oligopéptidos.

Las proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa
y aminopeptidasa) degradarán estos hasta aminoácidos.

La bebida de cola Pepsi debe su nombre al hecho de que en un

principio contenía esta substancia dado que en realidad se trataba de
un medicamento para curar la dispepsia, mas con el tiempo al ser
mezclada con agua carbonatada se comenzó a consumir como bebida
refrescante y se eliminó la enzima de esta fórmula.

12
La función principal de la pepsina es iniciar la descomposición de las
proteínas en el estómago humano, convirtiéndolas en péptidos más
pequeños que pueden ser posteriormente digeridos y absorbidos en
el intestino delgado para su utilización por el cuerpo.

3.1. Ruta Metabólica:

Cuando los alimentos entran en el estómago, las células parietales

del estómago secretan ácido clorhídrico (HCl) y pepsinógeno. El ácido
clorhídrico reduce el pH del estómago a un nivel muy ácido
(aproximadamente pH 1.5-2.0), que es necesario para la activación
del pepsinógeno a pepsina activa.

Esta activación ocurre mediante la auto catálisis, donde la pepsina

activa liberada convierte más pepsinógeno en pepsina activa,
amplificando así el proceso digestivo de las proteínas.

La pepsina activa actúa sobre las proteínas ingeridas en la dieta,

descomponiéndolas en péptidos más pequeños (fragmentos de
cadenas de aminoácidos). La pepsina corta específicamente los
enlaces peptídicos en ciertos lugares de las proteínas, liberando
péptidos de diferentes longitudes.

La actividad de la pepsina es óptima en el ambiente altamente ácido

del estómago, que no solo facilita su activación sino también su
función en la digestión de proteínas.

La producción y secreción de pepsina están reguladas por varios

factores, incluyendo la presencia de alimentos en el estómago y
señales nerviosas y hormonales que controlan la secreción de ácido
gástrico y enzimas digestivas.

Después de que la pepsina ha realizado su función en la digestión de

proteínas, los péptidos resultantes junto con otros componentes del
quimo (el alimento parcialmente digerido) pasan al intestino delgado
para continuar la digestión y la absorción de nutrientes.

3.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

Cuando la carne de res llega al estómago, las células parietales del

estómago comienzan a secretar ácido clorhídrico (HCl) y pepsinógeno.

El ácido clorhídrico reduce el pH del contenido estomacal a un nivel

muy ácido (alrededor de pH 1.5-2.0), lo cual es necesario para activar
el pepsinógeno y convertirlo en pepsina activa.

13
 Figura 6: Pepsina

4. TRIPSINA:

La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos

de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor
tamaño y aminoácidos. Se produce en el páncreas y se secreta en el
duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El
pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima
específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de
residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos
con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido
inicial.

La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno

(enzima inactiva), y luego se activa en el duodeno gracias a la
enteropeptidasa, que la convierte en tripsina (enzima activa)
mediante un corte proteolítico.

La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm

Kühne mientras estudiaba el mecanismo de la digestión.

La principal función de la enzima tripsina es la de favorecer la

digestión de las proteínas. Como hemos comentado esto es posible
gracias a la hidrólisis que permite romper las proteínas en
compuestos de menor tamaño asimilables por el organismo.

La tripsina se utiliza también para analizar el correcto funcionamiento

del páncreas. De hecho, para detectar si este órgano produce una
cantidad correcta de enzimas es suficiente analizar una muestra de
materia fecal. Una baja concentración de tripsina indica que el
páncreas no está secretando unos niveles adecuados de esta enzima.

14
 4.1. Ruta Metabólica:

La tripsina comienza como una proenzima inactiva (tripsinógeno)

sintetizada en el páncreas, se activa en el intestino delgado mediante
la acción de la enteropeptidasa, y luego realiza la digestión de
proteínas en productos más pequeños que pueden ser absorbidos por
el cuerpo. Esta ruta metabólica es crucial para la adecuada digestión
y absorción de proteínas en los seres humanos.

4.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

Cuando los alimentos, especialmente proteínas, llegan al duodeno (la

primera parte del intestino delgado), se liberan hormonas como la
colecistoquinina (CCK), que estimulan la liberación de
enteropeptidasa desde las células epiteliales del intestino delgado.

La enteropeptidasa actúa sobre el tripsinógeno, convirtiéndolo en

tripsina activa mediante la escisión de un péptido específico.

Figura 7: Tripsina

5. LACTASA:

La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida en el

intestino delgado y que se sintetiza durante la infancia lactante de
todos los mamíferos; la cual actúa sobre la lactosa presente en la
leche. Su acción es imprescindible para el proceso de conversión de la
lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus componentes glucosa y
15
galactosa. La lactasa se produce en el borde de cepillo de las células
que recubren las vellosidades intestinales. Pertenece a la familia de
las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los
disacáridos en los monosacáridos que los forman.

Algunos microorganismos, como las bacterias lácticas, producen

igualmente lactasa. Esto les permite hidrolizar la lactosa y
metabolizar sus componentes: la glucosa vía glucólisis y la galactosa
por la ruta de Leloir o la ruta de la tagatosa-6-fosfato.

En los mamíferos, con la edad se produce un descenso fisiológico de

la secreción de lactasa.

No obstante, en los seres humanos se han desarrollado mutaciones

genéticas que permiten la secreción de la lactasa durante la vida
adulta, como parte de una adaptación evolutiva en las poblaciones
que han domesticado ganado lechero y han seguido consumiendo
leche durante la edad adulta.

Cuando no se produce suficiente lactasa, la lactosa no se digiere

correctamente (mal digestión) y puede provocar una malabsorción de
lactosa. La intolerancia a la lactosa son los síntomas de esta
malabsorción. El consumo de productos lácteos por parte de personas
con intolerancia a la lactosa no produce daños en el tracto
gastrointestinal, sino que se limita a síntomas transitorios. Una gran
parte de las persona que creen tener intolerancia a la lactosa no
presentan en realidad malabsorción de lactosa, por lo que sus
síntomas gastrointestinales no tienen relación con el consumo de
lactosa sino que se deben a la presencia de enfermedades no
diagnosticadas, tales como la enfermedad celíaca, la enfermedad
inflamatoria intestinal o el sobre crecimiento bacteriano. Asimismo, la
intolerancia a la lactosa con frecuencia es confundida con una alergia
a la leche, especialmente difícil de diagnosticar cuando es no
mediada por IgE.

16
 Figura 8: Lactasa
5.1. Ruta Metabólica:

La lactasa se produce principalmente en las células epiteliales del

intestino delgado, específicamente en las microvellosidades de las
células del borde en cepillo (enterocitos).

Su síntesis es regulada genéticamente y depende de la necesidad de

digerir la lactosa presente en la dieta.

La lactasa es sintetizada inicialmente como una proenzima inactiva

llamada prelactasa o pro-lactasa.

Durante el proceso de maduración en el intestino delgado, la

prelactasa es modificada y se convierte en lactasa activa, lista para
desempeñar su función en la digestión de la lactosa.

La lactasa activa se encuentra en la superficie de las células

epiteliales del intestino delgado, específicamente en las
microvellosidades.

Su función principal es catalizar la hidrólisis de la lactosa en glucosa y

galactosa, que son monosacáridos más simples que pueden ser
fácilmente absorbidos por las células intestinales.

Después de ser descompuesta por la lactasa en glucosa y galactosa,

estos azúcares simples son absorbidos a través de las células del
intestino delgado y transportados hacia la circulación sanguínea.

La glucosa y la galactosa son utilizadas por el cuerpo como fuente de

energía o almacenadas como glucógeno en el hígado y los músculos.

17
La actividad de la lactasa está regulada por varios factores,
incluyendo la genética, la dieta y la edad. Muchas personas tienen
una disminución de la actividad de la lactasa después de la infancia,
lo que puede llevar a la intolerancia a la lactosa en la edad adulta.

5.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

Cuando una persona consume alimentos que contienen lactosa, como

la leche, el queso o el yogur, la lactosa llega al intestino delgado en
forma intacta.

En el intestino delgado, la lactasa (que está presente en las

microvellosidades de las células del borde en cepillo de los
enterocitos) actúa sobre la lactosa.

La lactasa cataliza la hidrólisis de la lactosa en sus componentes más

simples: glucosa y galactosa.

La glucosa y la galactosa resultantes de la digestión de la lactosa son

absorbidas por las células epiteliales del intestino delgado.

Estos monosacáridos son luego transportados a través de la

membrana celular hacia la circulación sanguínea.

La glucosa y la galactosa absorbidas son utilizadas por el cuerpo

humano como fuentes de energía.

6. MALTASA:

La maltasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de la maltosa

(disacárido) en las dos glucosas simples que la componen. En los
seres humanos se encuentra presente en el intestino delgado y juega
un papel fundamental en la digestión. Pertenece a la familia de las
disacaridasas, enzimas encargadas de hidrolizar los disacáridos en los
monosacáridos que los forman.

La digestión del almidón requiere seis enzimas intestinales, de las

cuales dos son α-amilasas. Las cuatro restantes se han identificado
como maltasas, exoglucosidasas unidas a la superficie luminal de los
enterocitos.

En la mayoría de los casos es equivalente decir alfa-gluosidasa a

maltasa, pese a que el término "maltasa" pone énfasis en la
naturaleza del disacárido del sustrato del cual se esconde la glucosa,

18
mientras que "alfa-glucosidasa" enfatiza en el enlace sin importar el
tamaño del glúcido.

La maltasa pertenece a la familia de las α-glucosidasas (esenciales

para descomponer el glucógeno en glucosa), y se encuentra en el
borde en cepillo de las microvellosidades intestinales del intestino
delgado. Puesto que la maltasa cataliza la digestión de oligosacáridos
de almidón lineales (sin ramificaciones α(1→6)) para obtener glucosa,
también se las conoce como α-glucosidasas; aunque también hay
ciertas maltasas como la sacarasa-isomaltasa que son capaces de
romper estos enlaces α(1→6) para hacer más lineales las moléculas y
permitir la degradación de las maltasas-glucoamilasas.

La función principal de la maltasa es catalizar la descomposición de la

maltosa y otros disacáridos en glucosa, facilitando así la absorción de
este monosacárido esencial para la obtención de energía por parte
del organismo humano.

La síntesis y la actividad de la maltasa están reguladas por

mecanismos hormonales y de retroalimentación que ajustan la
producción de enzimas digestivas según la cantidad y el tipo de
carbohidratos que se consumen.

Figura 9: Maltasa

6.1. Ruta Metabólica:

19
La maltasa es sintetizada y secretada por las células epiteliales de las
microvellosidades del intestino delgado.

Es parte de las enzimas digestivas que se producen en respuesta a la

ingesta de carbohidratos complejos como la maltosa.

La maltasa actúa sobre la maltosa y otros disacáridos relacionados,

catalizando la hidrólisis de la maltosa en dos moléculas de glucosa.

También puede descomponer otros disacáridos similares, como la

maltotriosa, en unidades de glucosa más simples.

Las moléculas de glucosa liberadas por la acción de la maltasa son

absorbidas a través de las células epiteliales del intestino delgado.

Desde allí, la glucosa es transportada hacia la circulación sanguínea

para ser utilizada como fuente de energía por las células del cuerpo.

La actividad de la maltasa está regulada por factores como la

disponibilidad de sustratos (maltosa y otros disacáridos) y señales
hormonales que modulan la producción de enzimas digestivas en
respuesta a la dieta.

La maltasa juega un papel crucial en la digestión de carbohidratos

complejos en la dieta, asegurando que la maltosa y otros disacáridos
sean descompuestos en glucosa, que es la forma de azúcar que el
cuerpo puede usar fácilmente.

6.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

La maltosa es un disacárido presente en alimentos como el almidón,

la cerveza, el pan y otros productos que contienen carbohidratos
complejos.

Cuando estos alimentos llegan al intestino delgado, la maltosa está

presente en su forma intacta.

La maltasa, que se encuentra en las células epiteliales del intestino

delgado (específicamente en las microvellosidades de los
enterocitos), actúa sobre la maltosa.

Cataliza la hidrólisis de la maltosa, rompiendo el enlace glucosídico

entre las dos moléculas de glucosa que componen la maltosa.

Como resultado de la acción de la maltasa, se liberan dos moléculas

de glucosa a partir de una molécula de maltosa.

20
Las moléculas de glucosa liberadas son absorbidas activamente a
través de las células epiteliales del intestino delgado.

Desde allí, la glucosa pasa a la circulación sanguínea a través de los

capilares de la mucosa intestinal.

7. SACARASA:

La sacarasa, conocida también como invertasa, es una enzima que

convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa. Está
presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo de las
vellosidades intestinales.

La enzima sucrasa invertasa, presente preferentemente en la

fisiología de las plantas, también hidroliza la sacarosa, pero mediante
un mecanismo diferente.1

La ausencia de sacarasa provoca una enfermedad denominada

intolerancia a la sacarosa, de difícil diagnóstico, muchas veces se
confunde con la intolerancia a la lactosa.

Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que

se encargan de romper los disacáridos en los monosacáridos que los
forman.

Figura 10: Sacarasa

La función principal de la sacarasa es catalizar la hidrólisis de la

sacarosa en sus componentes simples, glucosa y fructosa.

21
La sacarasa descompone la sacarosa en glucosa y fructosa al
catalizar la ruptura del enlace glucosídico que une estas dos
unidades.

Este proceso libera glucosa y fructosa como productos finales de la

reacción enzimática.

La sacarasa se encuentra principalmente en el intestino delgado,

específicamente en las células epiteliales de las microvellosidades de
los enterocitos.

Es secretada en respuesta a la presencia de sacarosa en el lumen

intestinal, donde actúa sobre este disacárido presente en los
alimentos digeridos.

7.1. Ruta Metabólica:

Cuando consumimos alimentos que contienen sacarosa, como azúcar

de mesa, dulces, o alimentos procesados, la sacarosa llega al
intestino delgado sin digerir.

En el intestino delgado, la sacarasa actúa sobre la sacarosa,

rompiendo el enlace glucosídico α-1,2 que une una molécula de
glucosa y una de fructosa.

Este proceso de hidrólisis produce glucosa y fructosa como productos

finales.

La glucosa y la fructosa resultantes de la acción de la sacarasa son

absorbidas por las células epiteliales del intestino delgado.

Desde allí, la glucosa y la fructosa entran en la circulación sanguínea

a través de los capilares de la mucosa intestinal.

La glucosa y la fructosa absorbidas son utilizadas por el cuerpo como

fuentes de energía.

La glucosa puede ser metabolizada directamente para obtener

energía o almacenada como glucógeno en el hígado y los músculos.

La fructosa es metabolizada principalmente en el hígado y puede ser

utilizada para la síntesis de glucosa o convertida en otros compuestos
metabólicos.

7.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

22
Cuando una persona consume alimentos que contienen sacarosa,
como dulces, refrescos, pasteles, o cualquier alimento endulzado con
azúcar de mesa, la sacarosa ingresa al tracto gastrointestinal y llega
al intestino delgado sin ser digerida previamente en el estómago.
Aquí es donde comienza el proceso de digestión de carbohidratos
complejos.

En el intestino delgado, la sacarasa secretada por las células

epiteliales de las microvellosidades de los enterocitos entra en acción.

La sacarasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa, descomponiéndola en

sus dos monosacáridos componentes: glucosa y fructosa.

El proceso enzimático de la sacarasa rompe el enlace glucosídico α-

1,2 que une la glucosa y la fructosa en la sacarosa, liberando así
glucosa y fructosa como productos finales de la digestión.

8. CATALASA:

La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las

oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de
hidrógeno (H2O2) en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza como
cofactor al grupo hemo y al manganeso.2

El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de

muchos organismos vivos y tiene, entre otras, una función protectora
contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios, pero
dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestos
menos peligrosos. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su
descomposición en agua y oxígeno. Además la catalasa se usa en la
industria textil para la eliminación del peróxido de hidrógeno, así
como en menor medida se emplea en la limpieza de lentes de
contacto que se han esterilizado en una solución de peróxido de
hidrógeno.

La ausencia congénita de catalasa es causante de una acatalasemia

(o acatalasia), la enfermedad de Takahara que se manifiesta por la
ausencia de actividad de la catalasa en los glóbulos rojos y con
severas infecciones gangrenosas de la boca, pudiendo producir la
pérdida de los dientes y graves destrucciones de los maxilares y
regiones blandas que los cubre. Enfermedad congénita del Japón (2
de 100.000 habitantes sufren de este trastorno).

23
La enzima se presenta en forma de homotetrámero y se localiza en
los peroxisomas.

Esta enzima puede actuar como una peroxidasa para muchas

sustancias orgánicas, especialmente para el etanol que actúa como
donante de hidrógeno. Las enzimas de muchos microorganismos,
como el Penicillium simplicissimum, que exhiben actividad de
catalasa y peroxidasa, son frecuentemente llamadas catalasas-
peroxidasas.

Catalasa

8.1. Ruta Metabólica:

La catalasa se encuentra principalmente en los peroxisomas de las

células eucariotas, aunque también puede estar presente en otros
compartimentos celulares donde se produzca peróxido de hidrógeno
como subproducto del metabolismo.

La ruta metabólica de la catalasa implica su función en la

descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno,
proporcionando una protección crucial contra el estrés oxidativo y
contribuyendo al mantenimiento de la homeostasis redox en el
cuerpo humano.

8.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

24
La catalasa proporciona una defensa esencial contra el estrés
oxidativo al catalizar la descomposición del peróxido de hidrógeno en
agua y oxígeno en los peroxisomas celulares. Este proceso protege
activamente las células del daño oxidativo y contribuye
significativamente a la salud y la longevidad celular en el cuerpo
humano.

9. HEXOCINASA:

Las hexocinasas son un grupo de enzimas del tipo transferasa, que

pueden transferir un grupo fosfato desde una molécula de "alta
energía" a otra, que actuará como aceptora de este fosfato,
denominada sustrato. Esta transferencia se denomina fosforilación.

Por otra parte, el prefijo indica que esta enzima puede fosforilar a
cualquier hexosa (un monosacárido -azúcar- como la glucosa o
fructosa), por tanto, es una enzima de baja especificidad.

Su rol en la célula es variado, sin embargo se encuentra asociada

mayormente al metabolismo celular, y específicamente, el rol de
mayor importancia se encuentra en la glucólisis, dónde esta enzima
fosforila a una molécula de glucosa, a partir de ATP, con lo cual se
inicia la vía principal de metabolismo de azúcares, esto es, el camino
principal por dónde los seres vivos obtienen energía a partir de estos
compuestos.

Como se encuentra asociada a la glucólisis, esta enzima está

presente en prácticamente la totalidad de seres vivos del planeta, y
es por esto que posee formas y tamaños muy diversos, un remanente
de la larga historia evolutiva de esta enzima.

La función principal de la hexoquinasa es catalizar la primera etapa

de la glucólisis, que es la vía metabólica encargada de degradar la
glucosa para obtener energía.

La hexoquinasa fosforila la glucosa mediante la transferencia de un

grupo fosfato desde el ATP (adenosín trifosfato), formando glucosa-6-
fosfato.

25
Esta reacción es irreversible y es el paso inicial crítico para que la
glucosa pueda ser metabolizada en la célula.

Hexocinasa

9.1. Ruta Metabólica:

La hexoquinasa es una enzima crucial en la ruta metabólica de la

glucosa, específicamente en la glucólisis, que es el proceso principal
mediante el cual la glucosa se degrada para producir energía en
forma de ATP y NADH.

La hexoquinasa se encuentra principalmente en el citoplasma de las

células. Su función principal es catalizar la fosforilación de la glucosa
inmediatamente después de su captación por la célula desde el
torrente sanguíneo o el fluido extracelular.

La glucosa, una vez dentro de la célula, es el sustrato inicial para la

acción de la hexoquinasa.

La glucosa-6-fosfato formada por la hexoquinasa puede seguir varios

destinos metabólicos dependiendo de las necesidades celulares y del
estado metabólico:

Puede entrar directamente en la vía de la glucólisis, donde se

descompone en piruvato a través de una serie de reacciones
enzimáticas.

La glucosa-6-fosfato también puede ser utilizada para la síntesis de

glucógeno (glucogénesis) en el hígado y músculos, almacenando
glucosa para su liberación posterior.

Parte de la glucosa-6-fosfato puede entrar en la vía de las pentosas

fosfato, que es importante para la síntesis de nucleótidos y la
reducción del estrés oxidativo.

26
 9.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

Durante el ejercicio, los músculos esqueléticos requieren una cantidad

considerable de energía para contracciones musculares continuas y
sostenidas.

Para satisfacer esta demanda de energía, los músculos esqueléticos

incrementan la captación de glucosa desde la sangre hacia el interior
de las células musculares.

Una vez que la glucosa ingresa a las células musculares, la

hexoquinasa cataliza la fosforilación de la glucosa utilizando ATP
como fuente de energía. Esta reacción forma glucosa-6-fosfato, que
es el primer paso en la glucólisis.

La glucosa-6-fosfato producida por la hexoquinasa es entonces

utilizada en la glucólisis para la producción de piruvato. Durante la
glucólisis, se generan moléculas de ATP y NADH que proporcionan
energía para las contracciones musculares.

10. GLUTATIÓN PEROXIDASA:

La enzima Glutatión peroxidasa (GPX) o glutationa peroxidasa cataliza

la reacción de oxidación de glutatión a glutatión disulfuro utilizando
para ello peróxido de hidrógeno. Esta enzima usa como cofactor el
selenio.

La glutatión peroxidasa tiene como principal función proteger al

organismo del efecto degradante de los hidroperóxidos de forma
endógena. En los vertebrados se conocen al menos cuatro formas de
GPX: una forma citosólica (GPX1), una forma gastrointestinal (GPX-
GI), una forma secretada en el plasma (GPX-P) y una forma
epididimial secretada (GPX-EP). Adicionalmente a estas formas
caracterizadas, la secuencia de una proteína de función desconocida
está evolutivamente relacionada con estas GPX.

En los parásitos nemátodos filariales, como la Brugia pahangi, la

principal proteína soluble cuticular, conocida como gp29, es una GPX
secretada que podría proporcionar un mecanismo de resistencia a la
reacción inmune del mamífero huésped neutralizando los productos
oxidativos de la rotura de los leucocitos.

La proteína btuE de la Escherichia coli, una proteína periplásmica que

participa en el transporte de la vitamina B12, también está

27
relacionada evolutivamente con las GPX aunque la relación aún no
está clara.

El sitio catalítico de las GPX contiene un residuo conservado que es

una cisteína o selenocisteína en muchas GPX eucarióticas.

La función principal de la glutatión peroxidasa es neutralizar los

peróxidos que se acumulan dentro de las células como resultado del
metabolismo celular normal y otras actividades oxidativas.

La glutatión peroxidasa desempeña un papel crucial como enzima

antioxidante en el cuerpo humano, protegiendo las células contra el
estrés oxidativo al catalizar la reducción de peróxidos utilizando
glutatión reducido (GSH). Esta función es esencial para mantener la
salud celular y prevenir el daño oxidativo asociado con diversas
condiciones patológicas.

Glutatión peroxidasa

10.1. Ruta Metabólica:

La glutatión peroxidasa se encuentra principalmente dentro de las

células, donde actúa para proteger diferentes orgánulos celulares,
como el citoplasma, el núcleo y las mitocondrias, contra el daño
oxidativo.

La función principal de la glutatión peroxidasa es reducir el peróxido

de hidrógeno (H2O2) y otros peróxidos orgánicos utilizando glutatión
reducido (GSH) como sustrato.

28
La glutatión peroxidasa forma parte de la vía del glutatión, que es
crucial para el mantenimiento del equilibrio redox dentro de las
células.

Después de catalizar la reducción de peróxidos, el glutatión oxidado

(GSSG) se puede reciclar a glutatión reducido (GSH) mediante la
acción de la glutatión reductasa, que utiliza NADPH como cofactor.

10.2. Ejemplo en el Cuerpo Humano:

Un ejemplo claro de la función de la glutatión peroxidasa en el cuerpo

humano se puede observar en el hígado, un órgano clave para el
metabolismo y la detoxificación. El hígado tiene una función vital en
la eliminación de toxinas y metabolitos nocivos del cuerpo humano.
Durante este proceso, se generan especies reactivas de oxígeno y
otros radicales libres como subproductos.

CONCLUSIONES

 Las enzimas biológicas, como la amilasa, lipasa, lactasa,

catalasa, pepsina, tripsina, entre otras exhiben una alta
eficiencia en sus respectivas funciones en el cuerpo
humano. Cada una está diseñada para catalizar una
reacción química particular, lo que asegura que los procesos
metabólicos ocurran de manera ordenada y controlada. Por
ejemplo, la lactasa específicamente descompone la lactosa
en glucosa y galactosa, mientras que la sacarasa, conocida
también como invertasa, convierte la sacarosa (azúcar
común) en glucosa y fructosa.

 Las enzimas son reguladas de manera precisa para

responder a las necesidades celulares y cambios en el
ambiente. Por ejemplo, la actividad de la pepsina y la
tripsina, ambas proteasas digestivas, es estrictamente
controlada para evitar la degradación inapropiada de
proteínas celulares.

 La disfunción o deficiencia enzimática puede llevar a

diversas enfermedades y condiciones de salud. Por ejemplo,
la deficiencia de lactasa resulta en intolerancia a la lactosa.

29
 Además, enzimas como la catalasa protegen a las células de
daños oxidativos, y su mal funcionamiento puede contribuir
al envejecimiento y a enfermedades crónicas.

BIBLIOGRAFIA

1. Anthea Maton, Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan

Johnson. «Human Biology and Health». 1994.
2. Página Web de química:
https://www.quimica.es/enciclopedia/Amilasa.html
3. Maarel, M.J.E.C. et al. (2002). Properties and applications of
starch-converting enzymes of the α-amylase family. Journal of
Biotechnology, 94: 137–155.
4. Pagina web herbolario:
https://www.herbolariosaludnatural.com/blog/501-descubre-la-
funcion-de-la-tripsina-y-donde-se-encuentra
5. Página web Wikipedia: https://es.wikipedia.org/wiki/Lactasa
6. Bárzana, E. y A. López-Munguía. 1995. La tecnología enzimática.
En Biotecnología Alimentaria, pp. 103-123. Limusa, México D.F.

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