Proteina 19

PROTEINAS
Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

ANAP
Los nutrientes de gran importancia biológica que son las proteínas, son
macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los
músculos del cuerpo. Además de la formación de tejidos, las proteínas también
regulan varias funciones del organismo.
Una de la funciones de las proteínas consiste en transportar las sustancias

grasas a través de la sangre, elevando así las defensas de nuestro organismo.
Por lo tanto la ingesta diaria de estos nutrientes que son las proteínas es
implescindible para una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta de
alimentos ricos en proteínas

ANAP
Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas de
masa molecular elevada, formadas por aminoácidos unidos mediante
enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas
contienen
además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
Las proteínas son moléculas formadas

por aminoácidos unidos por enlace
peptídico. El número de aminoácidos
suele ser mayor que cien y el peso
molecular excede de los 5.000
Daltons.

ANAP
Constituyen una de las principales macromoléculas (compuestos orgánicos)
que representan, por lo manos, el 50% del peso en seco en la mayoría de los
seres vivos.
Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas. Además
de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, las proteínas son
responsables de la contracción muscular (proteínas denominadas actina y
miosina).
Las enzimas (que regulan la velocidad de muchas reacciones químicas) son

proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los
anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta
oxígeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres
hereditarios en forma de genes, están compuestos
por ácidos nucleicos y proteínas.

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La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:
oligopéptido: número de aminoácidos <10
polipéptido: número de aminoácidos > 10
proteína: número de aminoácidos > 100
Son las más abundantes de las biomoléculas, pues constituyen más del
50 por ciento del peso seco de las células.
Son sustancias muy versátiles.

Se forman en el ribosoma a partir de la información suministrada por
los genes.

ANAP
ANAP
Su naturaleza quimica (organica) nos indica la presencia de los
elementos C;H;O;N;S;P y Fe entre otros, no dializan a traves de
una membrana semi permeable y `presentan un comportamiento
“AMFOTERO” es solucion.
Elementos % en peso Elementos % en peso

seco seco
Carbono 50 – 55 Hidrogeno 6–7

Oxigeno 20 - 23 Fosforo 0 – 6.6
Hidrogeno 12 - 20 Azufre 0.2 - 3

ANAP
LAS PROTEINAS SON LA CONCRETIZACION DE LA
INFORMACION CONTENIDA EN LOS ACIDOS
DESOXIRIBONUCLEICOS (ADN) A TRAVES DE ELLAS ESTA
INFORMACION ES TRANSFORMADA EN TRABAJO
FISIOLOGICO. PROTEINA
Las proteínas son los constituyentes principales de la

maquinaria celular y forman parte integral de los sistemas
reguladores que determinan como funciona la maquinaria
celular.
La distribución ubicua de las varias clases de proteína refleja las

funciones que desempeña el cuerpo de los animales, plantas, y
humanos.
Ing. Walter Paredes Orellana

FZ- ANAP
Una de las tareas más importantes de la célula es la síntesis de proteínas, moléculas
que intervienen en la mayoría de las funciones celulares.
El material hereditario conocido como ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encu-

entra en el núcleo de la célula, contiene la información necesaria para dirigir la fabri-
cación de proteínas.

ANAP
Síntesis de Proteínas: Traducción
• El ARN mensajero es el que lleva la
información para la síntesis de proteínas,
es decir, determina el orden en que se
unirán los aminoácidos.

ANAP
Esta información está codificada en forma
de tripletes, cada tres bases constituyen un
codón que determina un aminoácido. Las
reglas de correspondencia entre codones y
aminoácidos constituyen el código genético.

ANAP
Desde el aspecto nutricional podemos encontrar por deficiencia de
proteina y energetica dos casos
KWASHIORKOR Y MARASMO

ANAP
ANAP
Las proteínas cuando se degradan metabólicamente la
fracción carbonada de los anfibolitos, pueden generar
energía, por cada mol genera 4.o Kcl/gr o 17 Kj/gr.
Ing. Walter Paredes Orellana -FZ- ANAP

DESTINO DE LOS ESQUELETOS DE CARBONO DE LOS ALFA
AMINO ÀCIDOS COMUNES
GLUCOGENO LIPIDOS GLUCOGENO Y

“GLUCOGENICOS” “CETOGENICOS” LIPIDOS
“GLUCOGENICOS Y
CETOGENICOS”
Ala Pro Leu Ile
Arg Met Lis
Asp Ser Fen
Cis Tre Trp
Gli Val Tir
Glu
His
Funciones
• Transporte de: Dióxido de Carbono y Oxígeno (Hemoglobina y la Mioglobina);

Hierro (Ferritina y Transferrina); Cobre (Celuloplasmina).
• Protección inmunológica a través de: IgA, IgD, IgC, IgM.
• Intervienen en la coagulación sanguínea: Fibrinógeno y Trombina.
• Intervienen en los procesos de relajación y contracción muscular: Miosina, Tropomiosina
Actina.
• Transmisión de conocimientos a través de los neuropéptidos y neurotransmisores:
Acetilcolina, Gaba.
• Para la determinación cualitativa de proteínas por la reacción del Biuret.
• Reacción de biuret:cuando se calienta la urea a 180 celsius, se descompone
transformándose en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+
en solución alcalina forma un complejo color violáceo ya que reconoce los enlaces
peptídicos de las proteínas, no es específico para identificación

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Funciones de las proteínas
Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran

tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un
hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma
intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además,
forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los
ribosomas.
Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que

producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina
genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.
Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar

sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.
Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato,

sirven para acumular y producir energía, si se necesita.
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Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio
interno, tales como pH o cantidad de agua.
Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por

linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.
Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de

señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.
Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que

controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación
de estas reacciones

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•Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
•Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
•La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
•La queratina de la epidermis.
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores

Enzimatica de las reacciones químicas ACELERANDO LAS REACCIONES.
PEPSINA, GLUTATIÓN PEROXIDASA, TRIPSINA, HEXOQUINASA
•Las hormonas son sustancias segregadas por

células especializadas, localizadas en glándulas
endocrinas (carentes de conductos), o también por
Hormonal
células epiteliales e intersticiales cuyo fin es el de
influir en la función de otras células. INSULINA ,
GLUCAGON
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•Inmunoglobulina
Defensiva •Trombina y fibrinógeno
•Hemoglobina
Transporte •Hemocianina
•Citocromos
•Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Reserva •Gliadina, del grano de trigo
•Lactoalbúmina, de la leche

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Clasificación
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios color olor y aspecto

Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura secundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la
queratina y colágeno
Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una

forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares.

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ANAP
ANAP
ANAP
ANAP
Según su composición química
Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos.

Ejemplos
de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y

otras sustancias
no proteicas (sólo globulares).

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HOLOPROTEÍNAS
•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

•Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
•Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
Globulares lactoalbúmina (leche)
•Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
•Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

•Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
Fibrosas
cuernos.
•Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
•Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

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HETEROPROTEÍNAS
•Ribonucleasa
Glucoproteínas •Mucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormona luteinizante
Lipoproteínas •De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la
sangre.
Nucleoproteínas •Nucleosomas de la cromatina

•Ribosomas
Cromoproteínas •Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

•Citocromos, que transportan electrones

ANAP
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Holoproteínas Heteroproteínas
Esferoproteínas Escleroproteínas
•Protaminas •Colágenos
•Histonas •Elastinas •Cromoproteínas
•Prolaminas •Queratinas •Glucoproteínas
•Gluteninas •Fibroínas •Lipoproteínas
•Albúminas •Fosfoproteínas
•Globulinas •Nucleoproteínas
Tiene una porción no proteica llamado grupo prostetico
La parte proteica llamado apoproteina

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El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se
distinguen:
albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones
salinas diluídas. PROTEINA ANIMALALBUNINAS, OVOALBUMINA,
SERO ALBUMINA.
globulinas: Son proteinas globulares que se encuentran en la proteina

animal y vegetal, son poco solubles en agua, solubles en soluciones de
Sales neutras, requieren concentraciones salinas más elevadas para
permanecer en disolución. Se coagulan al calor. Lactoalbumina,
Inmunoglobulinas, lizosimas, miosina, leguninas, vicilinas, globulinas
prolaminas: solubles en alcohol , al 70%, propias de los vegetales,

Ricas en prolina, ac. Glutanico. Gliadina (trigo), zeina (maiz), avenina
(avena), secalina (centeno)
glutelinas: proteinas exclusiva de los vegetales, sólo se disuelven en

disoluciones ácidas o básicas diluidas, e insoluble en alcohol. Glutelinas
(trigo), hordeina (cebada
ANAP
ANAP
ANAP
ANAP
HISTONAS. Son proteinas glogulares bàsicas con gran porcentaje de
AA basicos, Arg, Lis., solubles en agua y no se coagulan al calor se combina
Con el ADN.
PROTAMINAS. Contienen abundante AA basicos sobre todo Arg,, solubles

en agua y no se coagulan al calor, se combinan con los acidos nucleicos
. Clupeina (arenque) salmina (salmon), Iridina (trucha).
escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

Colagena, elastinas, queratinas.

ANAP
ANAP
CLASIFICACION DE PROTEINAS, POR SUS CARACTERISTICA Y
LUGAR DE OCURRENCIA BROWN PIQUE
1. GLOBULARES
ALBUMINAS.- Solubles en agua, soluciones salinas, acidas y bases,
Lacto albúmina, albúmina serica.
GLOBULINAS. Solubles en soluciones salinas insolubles en agua. Globulinas
sèricas, miosina.
HISTONAS.- Proteinas basicas, muy solubles en solventes comunes. Moleculas
Pequeñas. Nucleoproteinas.
2. FIBROSAS
COLAGENOS.- Resistentes a enzimas digestivas, insolubles, con el hervido se
Hace digestible y se convierte en gelatina, abundante en contenido de hidroxi-
Prolina, no poseen aa azufrados. Piel, tendones y huesos.
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ELASTINAS.- Parcialmente resistente a las enzimas digestivas, tiene hidroxi-
Prolina. Arterias, tendones, tejido elástico.
QUERATINAS.- Altamente insolubles y resistentes a enzimas digestivas. Alto
Contenido de cistina. Piel, pelo, uñas, cuernos, pezuñas.
3. CONJUGADAS
NUCLEO PROTEINAS. Sales de proteínas básicas o de polipeptidos y Ac.
nucleicos. Cromosomas, nucleolos.
MUCOPROTEINAS.- Proteinas o pequeños polipeptidos conteniendo muco-
Polisacaridos. Su contenido de hexosaminas es mayor al 4 %. Glicoides o
α globulinas sericas. Mucoide sub maxilares y gastricos.
GLICOPROTEINAS.- Similares al anterior, pero menores al 4%.α-β-φ blobulinas
Sericas.

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LIPOPROTEINAS.- Complejo de proteinas y lipidos. Membranas celulares y
Organelas. HDL,
CROMOPROTEINAS.- Combinaciòn de proteinas y pigmentos no proteicos
Flaviproteinas, hemoglobina cotrocomos.
METALOPROTEINAS.- Metales unidos a proteinas. Ferritina, hemosiderina,
transferrina, anhidrasa carbonica.
FOSFOPROTEINAS. Caseina
PROTEOLIPIDOS. mielina

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POR SU ACTIVIDAD BIOLOGICA
Se clasifican en ACTIVIDAD ESPECIFICA Y NO ESPECIFICA
• Por su actividad especifica:
• Actividad Enzimatica.- Muchas proteinas tienen trabajo enzimatico, ejm

hidrolasas, ligasas, pepsina, tripsina, maltasa. Etc.
• Acytividad de transporte.- Michas proteinas transporta moleculas

(nutrientes) oxihemogobina, carboxihemoglobina, lipoproteinas,
translocasas, etc.
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Actividad defensiva.- Priteinas que cumplen la funciòn de anticuerpos,
mecanismos de defensa. Alfa globulinas, gama globulinas, etc.
• Actividad hormonal.- Insulina, glucagón, tiroxina, etc.
• Actividad contractil.- Proteinas con la capacidad de alargarse y acortarse.

Actina, miosina, troponina ( en el musculo). Dienina (cilios) tubulinas
(microtubilos).
• Actividad nutricional.- La falta de ingestión de proteínas provoca

desnutrición, se tiene que ingerir porteina de buena calidad para expresar
el genoma.
• Actividad de reserva.- Algunas proteínas sirven como fuente de

almacenamiento de AA.
ovoalbúmina, caseína, ferritina. (huevo, leche hígado)

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• Actividad protectora.- Intervienen en la coagulacion de sangre. Ejm.
Trombina, ferritina y fibrinogeno y vitamina k.
• Actividad extructural.- El colageno en tejido conectivo, estructura de las

celulas.
• Actividad trasmisora.- Impulsos nerviosos a nivlel de las neuronas-

receptores y neurotrasmisores que generan mensajes, ejm
calmodulina.
• Actividad toxica.- gosipol (algodón), racina ( higuerilla), toxina crotalica

(víbora de cascabel), tetanica( clostridium tetani) toxina botulismo
( clostridium botulinim), inhibidores de tripsina (soya), alcaloides (coca)
etc.

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• POR SU ACTIIVIDAD NO ESPECIFICA.
• Actividad amortiguadora.- para el mantenimiento del pH, como

buffer.
• Actividad oncòtica. - Proteinas que contribuyen al equilibrio de la

presión osmótica en los fluidos biológicos.
• Actividad hereditaria.- Las histonas unidos a los Ac. Nucleídos

intervienen en si acción genetica..
• Actividad energetica.- un gramo de proteina metabolizable genera 4

kcal o 17 kj.

ANAP
ESTRUCTURAS Y
CONFIGURACION
ESPACIAL DE LAS PROTEINAS
Ing: WALTER ALBERTO PAREDES

ORELLANA
LAS CADENAS POLIPEPTIDICAS ASUMEN UN NUMERO RESTRINGIDO DE
CONFORMACIONES.
La actividad biológica de las proteínas dependen de su conformación y configuración

general o de su forma después de su plegamiento.
Una CONFORMACION es un acomodamiento espacial que depende la rotación de

uno o de varios enlaces
Una CONFIGURACION de una molécula es la conformación de una proteína puede

cambiar sin ruptura de los enlaces, considerando las rotaciones posibles de cada
enlace.

Las proteínas están unidad por dos tipos de enlaces:
Fuertes y débiles
Los enlaces FUERTES son los enlaces covalentes ( enlace pepitico)
Los enlaces DEBILES son

el puente bisulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas

LAS PROTEINAS POR EL GRADO DE ORGANIZACIÓN Y NIVEL DE
ESTRUCTURAS PUEDEN SER
GRADO DE ESTRUCTURA FORMAS ENLACES

ORGANIZACION
SECUENCIA ESTRUCTURA Casi Enlaces

PRIMARIA ilimitada Covalentes
CONFORMACION SECUNDARIA Alfa heleice Hidrogeno

SECUNDARIA Hoja plegada
Alzar
Disulfuro
ESTRUCTURA Globular Ionicos
TERCIARIA Fibrosas Dipo dipolo
hidrogeno
ASOCIACION ESTRUCTURA Monomeros =

CUATERNARIA Monimeros dif.
Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es
debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del
enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan unas propiedades en
las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una
clasificación de estas complejas moléculas. También, la estructura es la responsable
de generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el espacio.

PROTEINAS PRIMARIAS
La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos

que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer
aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de
aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo,
por lo que se denomina aminoácido c-terminal.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos

indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta

adopte.

Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen
la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.
La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el

espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice la conformación beta.
La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que

adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos
que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los
enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales
de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la
molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la
estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.

Es una estructura helicoidal
dextrógira, es decir, que las
vueltas de la hélice giran hacia
la derecha. Adquieren esta
conformación proteínas que
poseen elevado número de
aminoácidos con radicales
grandes o hidrófilos, ya que
las cargas interactúan con las
moléculas de agua que la
rodean. La estructura se
estabiliza, gracias a la gran
cantidad de puentes de
Hidrógeno que se establecen
entre los aminoácidos de la
espiral

Esta estructura se
forma al enrollarse
helicoidalmente
sobre sí misma la
estructura primaria.
Se debe a la
formación de enlaces
de hidrógeno entre el
-C=O de un
aminoácido y el -NH-
del cuarto
aminoácido que le
sigue.

RANDON
COLI o Desorden estadístico

En esta disposición
los aas. no forman
una hélice sino una
cadena en forma de
zigzag, denominada
disposición en
lámina plegada.

b-laminar
También se denomina
hoja plegada o lámina
plegada. Es una
estructura en forma de
zig-zag, forzada por la
rigidez del enlace
peptídico y la
apolaridad de los
radicales de los
aminoácidos que
componen la molécula.
Se estabiliza creando
puentes de Hidrógeno
entre distintas zonas de
la misma molécula,
doblando su estructura.
De este modo adquiere
esa forma plegada.

Hélice de colágeno
Es una estructura helicoidal,
formada por hélices más
abiertas y rígidas que en la
estructura de a-hélice. Esto
es debido a la existencia de
gran número de
aminoácidos Prolina e
Hidroxiprolina. Estos
aminoácidos tienen una
estructura ciclada, en forma
de anillo, formando una
estructura, también rígida,
en el carbono asimétrico, lo
que le imposibilita girar.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación globular.
OCUPANDO UN ESPACIO TRIDIMENCIONAL
En definitiva, es la estructura primaria la que

determina cuál será la secundaria y por tanto
la terciaria..
Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas , hormonales
La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.

Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser
una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular.
También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación
espacial de la proteína condiciona su función biológica.
Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la existencia
de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales
de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas
Las proteínas con forma

globular reciben el
nombre de
esferoproteínas. Las
proteínas con forma
filamentosa reciben el
nombre de
escleroproteínas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces

débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
Cuando varias proteínas se unen entre sí,

forman una organización superior, denominada
estructura cuaternaria. Cada proteína
componente de la asociación, conserva su
estructura terciaria. La unión se realiza mediante
gran número de enlaces débiles, como puentes
de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.

LA SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS DEPENDE DE 2
FACTORES:
1. FACTORES INTRINSECOS
2.FACTORES EXTRINSECOS
• FACTORES INTRINSECOS
• El grado de hidratación de la proteínas

• La densidad y distribución de cargas
• Presencia de compuestos no proteicos ( fosfolipidos, lípidos,
glúcidos) que puede tener efecto estabilizante.
• Longitud de la cadena y estructura primaria.
• Relación de amino ácidos hidrófobos e hidrófilos.

• FACTORES EXTRINSECOS:
• El pH
• Fuerzas iónicas
• Temperatura
• Constante dieléctrica del solvente

1. El pH.
La carga neta de una proteína a cierto pH depende de su composición en
amino ácidos.
Si una proteína tiene mayor % de AA ácidos, será una proteína acida y llevara
carga negativa a pH altos (alcalino).
Si la proteína tiene mayor % de AA básicos, será una proteína básica y llevara
carga positiva a pH bajo (acido).
La solubilidad de la proteína es alterada por la acción del pH. En algunos

casos baja o aumenta.
Dependiendo del pH, las proteínas actúan como cationes (+) o aniones (-) de
tal manera que al tener la misma carga eléctrica desarrolla fuerzas de
repulsión entre ellas que repercute en un aumento de su solubilidad y
estabilidad

VALORES DE P.I. DE ALGUNAS PROTEINAS
PROTEINAS P.I.
Pepsina 1.0
Gelatina 4.8
Albumina de huevo 4.6
Seroalbumina 4.7
Ureasa 5.0
Hemoglobina 6.8
Mioglobina 7.0
Quimotripsina 9.5
Ribonucleasa 9.6
Citrocomo C 10.7
Lisozima 11.0
Protaminas 12.0

2. LA FUERZAS IONICAS.
Las proteínas son solubles en condiciones de fuerzas iónicas bien
definidas, para lo cual intervienen las sales neutras, tanto por su carga y
su concentración.
La expresión de las fuerzas iónicas es:
M=½ Ʃ(C x Z2)
M= fuerzas ionicas
Ʃ = sumatoria
C = concentración molar del ion
Z = Valencia o carga del ion.

Las fueras iónicas es inversamente proporcional a la solubilidad y
depende del pH del medio.
• Concentraciones diluidas de sales monovalentes ( MgCl2, NaCl, NH4Cl,

KCl) tiene fuerzas iónicas bajas por consiguiente en este medio la
solubilidad de la proteína aumenta ( por estbililizacion de los grupos
cargados superficiales) denominado a este fenómeno “solubilizaciòn
por salado” (salting in) o disoluciòn salina proteica.
La solubilidad de la proteína disminuye por efecto des hidratante,

denominándose a este fenómeno “ insolubilidad por salado” salting ount
o precipitación salina de la proteína. (SALES DIVALENTES)
Las proteínas precipitadas por salado retienen su conformación nativa y

pueden disolverse de nuevo sin experimentar desnaturalización

CONCENTRACIONES DILUIDDAS DE SALES MONOVALENTES
NaCl, MgCl2, NH4CL, KCL, tienen fuerzas iónicas bajas por consiguiente la
solubilidad aumenta d e la proteína ( por estabilización de los grupos
cargados superficiales)
El fenómeno denominado “ SOLUBILIDAAD POR SALADO)

SALTING ON)
DISOLUCIÒN SALINA PROTEICA
CONCENTRACIONES ALTAS DE SALES DIVALENTES

( MgSO4, K2SO4)
TIENEN FUERZAS IONICAS ALTAS POR LO TANTO DISMINUYE LA SOLUBILIDAD.
(EFECTO DESHIDRATANTE)
DENOMINADO ESTE FENOMENMO “INSOLIBILIDAD POR SALADO
“SALTINIG UP.”
PRECIPITACIÒN SALINA DE LA PROTEINA

LA TEMPERATURA.
La temperatura puede alterar la solubilidad de la proteína.
De 0 hasta 40 ºC la solubilidad de la proteína aumenta por efecto temperatura.

Excepto la beta caseína que su solubilidad es de 0 a 25 º C. por encima baja su
solubilidad.
Las proteínas por encima de 40 º C las proteínas se hacen cada vez más
inestables y comienza a desnaturalizarse con perdida de la solubilidad.

LA CONSTANTE DIELECTRICA DEL SOLVENTE.
Es la capacidad que tiene un solvente de aumentar o disminuir las

cargas eléctricas de un soluto en solución, por lo tanto es la
capacidad para mantener disociados a grupos carbonilo y amino
de las proteínas
La constante dielectrica (K) es directamente proporcional a la

solubilidad.
ALGUNOS SOLVENTE Y SUS VALORES DE K
SOLVENTE K SOLVENTE K
HEXANO 1.9 ETANOL (+) 24.0
BENCENO 2.3 METANOL 33.0
ACETONA 21.0 AGUA 80.0

Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes

que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen
la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el
disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura,

( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta
y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de

temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una

proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización Ing. Walter Paredes Orellana -FZ- ANAP
LA DESNATURALIZACION SE PUEDE DAR POR LO SIGUIENTE:
• Exposicion de las proteinas a valores extremos de pH y Temeratura.

• Acidos, como tricloroacetico, bases fuertes o metales pesados (Pb, Hg,
Ag,)
• Detergentes (dodecilsulfato); radiaciones ultravioleta.
• Solventes organicos, congelamiento y presiòn.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las

proteínas de de
El conjunto origen animal. En laesenciales
los aminoácidos mayoría de losestá
sólo vegetales siempre
presente en lashay
alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor
proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay
o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de
alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor
aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos.
o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de
aportar
La todos
calidad los aminoácidos
biológica necesarios
de una proteína para los
será mayor seres
cuanto humanos.
más similar sea su
composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche
materna esbiológica
La calidad el patrón deconuna
el que se compara
proteína el valor
será mayor biológico
cuanto de las demás
más similar sea su
proteínas de laa dieta.
composición la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche
materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta.
PER
BN
VB
NPU
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan.
La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la

relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene.
Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener

menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico
neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.


GRACIAS

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PROTEINAS

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Una de la funciones de las proteínas consiste en transportar las sustancias

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Las proteínas son moléculas formadas

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Las enzimas (que regulan la velocidad de muchas reacciones químicas) son

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Son sustancias muy versátiles.

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Elementos % en peso Elementos % en peso

Carbono 50 – 55 Hidrogeno 6–7

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Las proteínas son los constituyentes principales de la

La distribución ubicua de las varias clases de proteína refleja las

Ing. Walter Paredes Orellana

El material hereditario conocido como ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encu-

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ- ANAP

GLUCOGENO LIPIDOS GLUCOGENO Y

• Transporte de: Dióxido de Carbono y Oxígeno (Hemoglobina y la Mioglobina);

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran

Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que

Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar

Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato,

Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por

Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de

Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que

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Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores

•Las hormonas son sustancias segregadas por

•Ovoalbúmina, de la clara de huevo

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Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios color olor y aspecto

Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una

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Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos.

Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y

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•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

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Nucleoproteínas •Nucleosomas de la cromatina

Cromoproteínas •Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

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Tiene una porción no proteica llamado grupo prostetico

La parte proteica llamado apoproteina

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globulinas: Son proteinas globulares que se encuentran en la proteina

prolaminas: solubles en alcohol , al 70%, propias de los vegetales,

glutelinas: proteinas exclusiva de los vegetales, sólo se disuelven en

PROTAMINAS. Contienen abundante AA basicos sobre todo Arg,, solubles

escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes

Ing. Walter Paredes Orellana -FZ-

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