Université Mohammed Premier

Faculté de Médecine et de Pharmacie

Oujda

Biochimie Métabolique
Protéines
Cours de Première Année de médecine
Année Universitaire : 2020 - 2021
Pr. A. HAKKOU
Enseignant - chercheur à la Faculté de Médecine et de Pharmacie
Oujda
 CHAPITRE II
METABOLISME
DES PROTEINES
 SOMMAIRE

I. INTRODUCTION
II. DEVENIR DES PROTEINES ALIMENTAIRES
III. DEGRADATION DES ACIDES AMINES
IV. UREOGENESE OU CYCLE DE L’UREE (CYCLE DE
L’ORNITHINE)
V. BIOSYNTHESE DES ACIDES AMINES
VI. DEFAUTS INNES DU METABOLISME DES ACIDES
AMINES
 INTRODUCTION

• Les acides aminés constituent les monomères des

protéines. En plus du carbone, de l’hydrogène et de
l’oxygène, ils contiennent de l’azote.
• Les acides aminés sont utilisables dans des voies
métaboliques pour produire de l’énergie, et dans des
biosynthèses importantes.
• Les acides aminés servent aussi de précurseurs pour la
biosynthèse du glucose, de corps cétoniques et d’acides
gras.
• Certains acides aminés sont des messagers biologiques
importants.
• Chez les animaux leur source est essentiellement
alimentaire./
 INTRODUCTION

• Contrairement aux glucides et lipides, les acides aminés

en excès ne peuvent pas être stockés, ils sont alors
rapidement dégradés par transamination ou oxydation
pour donner un ion ammonium et un squelette carboné.
– L’ion ammonium est éliminé par excrétion ou par
l’uréogenèse ou recyclé pour la synthèse d’un autre
acide aminé.
– Le squelette carboné peut aussi être réutilisé pour
reformer l’acide aminé correspondant ou servir de
précurseurs soit à la synthèse des glucides (cas des
squelettes des acides aminés dits glucoformateurs),
soit à la synthèse des acides gras (cas des squelettes
des acides aminés dits cétogènes)./
 INTRODUCTION

• Le métabolisme des acides aminés répond à deux objectifs :

– Maintenir le pool des acides aminés
– Assurer le renouvellement (turn-over) des protéines.
• Le pool des acides aminés est formé par l’hydrolyse des
protéines alimentaires et cellulaires. Il représente environ 100
g pour un individu de 70 kg et est suffisant pour assurer le
renouvellement des protéines de l’organisme.
• Seulement 75 % sont récupérés et recyclés pour le
renouvellement des protéines et 25 % servent de précurseurs
à la synthèse des autres composés aminés.
 INTRODUCTION

• L’apport quotidien en acides aminés issus de la digestion est

de l’ordre de 75 g d’origine exogène et 225 g d’acides aminés
issus de la dégradation des protéines endogènes.
• Ceci explique la nécessité de l’apport de protéines
alimentaires pour compenser ce déficit. Le métabolisme des
acides aminés fait donc partie du métabolisme azoté d’un
organisme.
• Le renouvellement des protéines musculaires représente
environ 20% du renouvellement protéique total et celui des
protéines du foie environ 10%.
• Le coût énergétique de la synthèse protéique est de l’ordre
de 0,85 Kcal/g de protéine synthétisée.
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
1- Digestion des protéines alimentaires

• L’azote est fourni à l’organisme sous forme de composés et

essentiellement sous forme de protéines. Elles sont trop
grosses pour traverser la paroi intestinale.
• La digestion des protéines qui consiste à couper la chaîne
d’acides aminés en acides aminés monomères libres,
commence dans l’estomac avec la pepsine et se termine
dans l’intestin grêle avec la trypsine, chymotrypsine et
d’autres enzymes protéolytiques./
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
2- Digestion dans l’estomac

• L’estomac secrète un suc gastrique qui contient de l’acide

chlorhydrique et une pepsinogène (proenzyme).
• L’acide chlorhydrique, trop dilué pour assurer une action
hydrolytique, fonctionne comme un bactéricide et dénature
les protéines pour permettre une attaque efficace des
protéases.
• Le pepsinogène est activé par clivage d’une séquence
d’acides aminés d’inactivation sous l’action de l’acide
chlorhydrique ou par autocatalyse sous l’action de la pepsine.
• La pepsine, une endopeptidase stable en milieu acide, libère
des peptides et quelques acides aminés./
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
3- Digestion par les enzymes pancréatiques

• Les polypeptides formés à l’issue de l’action de la pepsine

vont subir en entrant dans l’intestin grêle l’action des
enzymes pancréatiques qui vont les réduire en oligopeptides
et quelques acides aminés.
• La libération et l’activation des proenzymes sont sous le
contrôle de deux hormones, la cholécystokinine et la
sécrétine, rencontrées dans le tractus digestif.
• Une entéropeptidase, synthétisée par les cellules du
muqueuse intestinale et présente à leur surface, active la
trypsine en clivant le trypsinogène pour lui retirer un
hexapeptide à partir de l’extrémité N-terminale./
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
Digestion par les enzymes pancréatiques

• La trypsine devient un activateur de toutes les autres

enzymes pancréatiques libérées aussi sous forme de
proenzymes.
• Comme on peut le constater, l’entéropeptidase déclenche
donc une cascade d’activités protéolytiques. Chacune des
enzymes pancréatiques est spécifique de la liaison peptidique
hydrolysée.
• Par exemple, seule la liaison peptique dans laquelle est
engagée la fonction carboxyle de l’arginine ou de la lysine est
hydrolysée par la trypsine. Quant à la chymotrypsine, elle
hydrolyse la liaison peptidique dans laquelle intervient la
fonction carboxyle de tryptophane, phénylalanine tyrosine./
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
5- Digestion par les enzymes de l’intestin grêle

• La muqueuse intestinale produit des aminopeptidases qui

hydrolysent les oligopeptides et libèrent séquentiellement, à
partir de l’extrémité N-terminale, des acides aminés libres./
II - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
II - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
6- Absorption des acides aminés libres et des dipeptides.

• A la fin de la digestion par les différentes enzymes de la

digestion, les dipeptides et les acides aminés sont
transportés dans les cellules intestinales à l’aide de
transporteurs et passent dans la circulation sanguine par
diffusion.
• Les dipeptides sont hydrolysés en acides aminés dans le
cytosol des cellules intestinales.
• Les acides aminés sont excrétés dans la veine porte et
acheminés vers le foie. Ils y sont métabolisés ou libérés dans
la circulation générale./
 I - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
5- Absorption des acides aminés libres et des dipeptides.

• Les acides aminés entrant dans les cellules par transport actif
peuvent suivre plusieurs destinées métaboliques :
– ils servent de précurseurs à la biosynthèse des protéines :
Les muscles constituant la réserve de protéines, sollicités
en cas de pénurie d’acides aminés. Le foie participe à
cette synthèse mais il assure surtout la dégradation des
acides aminés sanguins en excès.
– certains sont les précurseurs de la biosynthèse de
composés spécifiques : nucléotides, hormones, autres
composés azotés.
– les acides aminés non concernés par les destinées
précédentes, sont désaminés et transformés./
II - DEVENIR DES PROTEINES
ALIMENTAIRES
 II - HYDROLYSE DES PROTEINES
ENDOGENES
• Le système lysosomal fonctionne selon un mécanisme
d’autophagie et il est particulièrement actif au niveau du foie
et du rein. Ce système est global et non sélectif et régulé par
l’insuline, le glucagon et les acides aminés particulièrement la
leucine.
• Le système ubiquitine-protéasome est un processus
protéolytique impliqué dans des activités ciblées. Il se trouve
dans le noyau, le cytosol et associé au réticulum
endoplasmique. Sa fonction principale est de dégrader les
protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière
ciblée. Toutefois, dans des situations de catabolisme
protéique important (jeûne, pathologie), il peut prendre une
part importante dans la dégradation globale des protéines
des tissu périphériques en particulier dans le muscle.
 III - HYDROLYSE DES PROTEINES
ENDOGENES

E1 : Enzyme activation
E2 : Enzyme conjugaison
E3 : Enzyme liaison ligase
III - HYDROLYSE DES PROTEINES
ENDOGENES
 III – ROLES METABOLIQUES DES ACIDES
AMINES

1) La synthèse des acides aminés

• L’organisme est capable de synthétisé un certain nombre

d’acides aminés « non indispensables » mais incapable d’en
synthétiser les autres « les acides aminés indispensables »
qui devront être obligatoirement rapportés par l’alimentation.
 III – ROLES METABOLIQUES DES ACIDES
AMINES

Acides aminés indispensables Acides aminés non indispensables

Isoleucine Alanine
Leucine Glycine
Valine Asparagine
Lysine Glutamine
Histidine Acide aspartique
Arginine* Acide glutamique
Méthionine Cystéine
Thréonine Sérine
Tryptophane Proline
Phénylalanine Tyrosine

*Chez le nourrisson : incapable de le synthétiser à des quantités suffisantes.

 III – ROLES METABOLIQUES DES ACIDES
AMINES

2) La synthèse des protéines

• Les protéines de l’organisme sont renouvelées grâce à

l’apport des acides aminés par l’alimentation et à la
machinerie cellulaire de la synthèse protéique. On estime la
prise alimentaire nécessaire à assurer ce renouvellement de
75 g de protéines et 225 g est recyclé à partir des tissus
dégradés.
• Un adulte de 70 kg hydrolyse environ 250 à 300 g de
protéines par jour et renouvèle, au total, 1000 à 1500 g de
tissu (dont environ 600 g de muscle et 200 g d’os).
 III – ROLES METABOLIQUES DES ACIDES
AMINES
3) La synthèse des molécules essentielles
• Les neurotransmetteurs :
– Glutamate
– g-aminobutyrique obtenu à partir de l’acide glutamique.
– Sérotonine (5-hydroxytryptamine (5-HT)) qui vient du tryptophane.
– DOPA et dopamine qui viennent de la tyrosine.
• Les hormones :
– Thyroxine qui vient de la tyrosine.
– Catécholamine qui vient aussi de la tyrosine.
• Des molécules impliquées dans les processus énergétiques :
– Créatine obtenue à partir de l’arginine, de la glycine et de méthionine.
– Créatinine obtenue à partir de la lysine et de la méthionine.
• Des molécules impliquées dans le développement cellulaire : les
polyamines qui sont obtenus à partir de l’arginine et de la méthionine.
• Aminobiogènes : histamine, taurine, cadavérine, putrescine….etc.
• Et autres…
 III – ROLES METABOLIQUES DES ACIDES
AMINES

4) Rôle énergétique

• L’acide a-cétonique obtenu par transamination peut entrer

dans le processus d’oxydation qui le transforme en énergie
soit directement via le cycle du Krebs, soit indirectement
après conversion des carbones en d’autres molécules
énergétiques telles que le glucose, les corps cétoniques ou
les acides gras.
III – ROLES METABOLIQUES DES ACIDES
AMINES
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

• Contrairement aux monomères des glucides et des lipides,

les acides aminés en excès ne peuvent pas être stockés.
• Ils subissent une première dégradation qui enlève le
groupement a-aminé soit par transamination, soit par
oxydation.
• L’ion ammonium est récupéré et recyclé pour former un autre
acide aminé ou éliminé.
• Le squelette carboné obtenu après le départ du groupement
aminé peut aussi être récupéré pour synthétiser l’acide aminé
correspondant ou servir de précurseur à la synthèse des
glucides (cas des acides aminés glucoformateurs) ou
convertis en acétyl-CoA pour la synthèse des acides gras
(cas des acides gras cétogènes)
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

1- Transamination

• La transamination ou l’aminotransfert est la réaction générale

du métabolisme des acides aminés car elle intervient aussi
bien dans leur catabolisme que dans leur synthèse.
• C'est le processus qui conduit à un échange du groupement
a-aminé entre un acide aminé et un a-cétoacide.
• Les enzymes qui catalysent de telles réactions sont appelées
aminotransférases ou transaminases.
• Les aminotransférases majeures existent dans tous les tissus
et la réaction catalysée est réversible./
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

1- Transamination

• Le cofacteur impliqué est le pyridoxal phosphate (de toutes

les aminotransférases). Il dérive de la vitamine B6.
• Dans les réactions de transamination orientées vers la
dégradation des acides aminés, l’accepteur du groupement
a-aminé est toujours l’a-cétoglutarate. Il en résulte la
formation d’un glutamate.
• Deux aminotransférases : Aspartate aminotransférase et
Alanine aminotransférase méritent une mention spéciale. En
effet elles sont considérées comme des marqueurs
importants lorsqu'on les retrouve dans le sang. Elles
indiquent des dommages subis par le cœur en cas de crise
cardiaque ou par le foie en cas d'hépatite virale./
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

1- Transamination

• La réaction générale catalysée par les aminotransférases./

 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

2- Désamination oxydative

• Contrairement à la transamination qui est une réaction de

transfert, la désamination oxydative libère le groupement a-
aminé sous forme d’ammoniac libre avec formation du
squelette a-cétoacide correspondant.
• Elle est très active dans le foie et dans les reins. Deux types
d’enzymes interviennent : la glutamate déshydrogénase et
l’acide aminé oxydase./
IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

3- Glutamate déshydrogénase

• Dans le cas de la désamination oxydative qui est précédé par

la transamination dans le catabolisme des acides aminés, la
glutamate déshydrogénase intervient et fonctionne en sens
inverse de la réaction dans laquelle elle intervient pour
l’assimilation de l’ammoniac.
• Cette enzyme utilise préférentiellement le NADP+ dans
l’assimilation de l’ammoniac (voie de synthèse) et le NAD+
dans la désamination oxydative (voie de dégradation)./

Glutamate + H2O + NAD(P)+ ¬¾® a-cétoglutarate + NAD(P)H,H+ + NH3

 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

• La glutamate déshydrogénase fait l’objet d’une régulation

allostérique, inhibée par ATP et GTP mais activée par ADP et
GDP.
• Le sens dépend des concentrations relatives du glutamate,
de l’a-cétoglutarate, de l’ammoniac (NH3) et du rapport des
formes réduites et oxydées des coenzymes
(NADPH,H+/NADP+ et NADH,H+/NAD+).
• Après un repas riche en protéines se traduisant par une
augmentation du glutamate, la réaction s’oriente vers la
désamination et la formation de l’ammoniac./
IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

4- Oxydases des acides aminés

• Il existe deux flavoprotéines : l’une à FMN et l’autre à FAD qui

interviennent dans l’oxydation directe des acides aminés.
• Cette voie est secondaire par rapport à celle de la
transamination./
 IV - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

• L-acide aminé oxydase (L-aminoacide oxydase) :

– Est une enzyme hépatique à FMN comme groupement.
– Elle oxyde les acides aminés en transférant directement
les électrons récupérés par le coenzyme à l’oxygène.
– Il en résulte la libération de l’a-cétoacide correspondant,
de NH3 et formation de H2O2 décomposé par catalases.
– La réaction globale s’écrit :./
COO- COO-
ï ï
+
H3 N-C- H + O2 + ¬¾® C=O + NH4+ + H2O2
H2O
ï ï
R R
L- Acide aminé a-cétoacide
 III - DEGRADATION DES ACIDES AMINES

• D-acide aminé oxydase (D-aminoacide oxydase) :

– Elle est rencontrée dans le foie et dans les reins.
– Elle oxyde les D-acides aminés (isomères des L-acides
aminés, non rencontrés chez les animaux) qui proviennent
de l’hydrolyse des protéines des végétaux et des
membranes cellulaires des microorganismes.
– Ces D-acides aminés, qui ne sont pas utilisés par
l’organisme animal, sont donc oxydés suivant le même
principe que précédemment mais par la D-acide aminé
oxydase à FAD avec la libération de l’a-cétoacide
correspondant, de NH3 et la formation de H2O2.
– La réaction globale est la même que précédemment./
 V - UREOGENESE

L’uréogenèse est une voie métabolique exclusivement

hépatique, qui permet la transformation de l’ammoniac, sous-
produit du catabolisme protéique et toxique pour le système
nerveux central, en urée produit non toxique éliminé dans
l’urine :
• Les acides aminés sont la principale source de formation de
l’ammoniac dans l’organisme.
• L’excès d’ammoniac ou d’ion ammonium doit être éliminé.
• Chez les vertébrés terrestres l’ion ammonium est éliminé
sous forme d’urée.
• La séquence des réactions intervenant se déroule que dans
le foie et comporte une phase mitochondriale et une phase
cytosolique./
 1. Phase mitochondriale

• Synthèse du carbamoylphosphate :

– Dans les mitochondries la carbam(o)ylphosphate

synthétase utilise le CO2, le NH3 et 2 ATP comme
substrats pour former le carbam(o)ylphosphate.
– Deux liaisons phosphates riches en énergie sont
consommées./

Carbamylphosphate
synthétase O
║
CO2 + NH3 + 2 ATP ¾® H2N-C-O-è + 2 ADP + Pi

Carbamylphosphate
 1. Phase mitochondriale

• Synthèse de la citrulline :

– Une fois le carbam(o)ylphosphate formé, il est rejoint par

l’ornithine transportée du cytosol.
– Sous l'action de l'ornithine carbam(o)yltransférase
(transcarbamylase), le radical carbamoyle est transféré sur
l'ornithine pour former la citrulline./
1. Phase mitochondriale
 2. Phase cytosolique

• Formation de l'argininosuccinate.

– La citrulline obtenue est transportée dans le cytosol.

– Sous l’action de l'argininosuccinate synthétase, la citrulline
se condense avec l'aspartate pour donner
l'argininosuccinate avec consommation de deux liaisons
phosphates riches en énergie d'une molécule d’ATP./
2. Phase cytosolique
 2. Phase cytosolique

• Formation de l’arginine

– Elle est catalysée par une argininosuccinate lyase qui

assure le clivage en L-arginine et en fumarate. Cette
réaction intervient aussi dans la synthèse de l'arginine.
– Le fumarate est transporté dans les mitochondries et repris
par le cycle de Krebs qui l’oxyde en oxaloacétate. Ce
dernier sera transaminé en aspartate par l'aspartate
aminotransférase. Ainsi est créé un lien entre les deux
cycles de Krebs et de l’Urée./
2. Phase cytosolique
 2. Phase cytosolique

• Hydrolyse de l'arginine

• L’hydrolyse de l’arginine termine le cycle. Il se forme de l’urée

et de l’ornithine. La réaction est catalysée par l’arginase.
• Alors que l’urée est excrétée pour être éliminée par
l’urine, l’ornithine est transportée dans les mitochondries
pour réinitier le cycle./
2. Phase cytosolique
 3. Bilan énergétique

NH3 + CO2 + Aspartate + 3 ATP ¾® Urée + Fumarate + 2 ADP + AMP + 2 Pi + PPi

• Au cours de la formation d'une molécule de l'urée, 4 liaisons

riches en énergie ont été utilisées (2 ATP en 2 ADP+ 2 Pi,
ATP en AMP + PPi).
• Lorsque le fumarate est transformé en oxaloacétate (cycle de
Krebs) pour régénérer l’aspartate après transamination, il en
résulte la formation d'une molécule de NADH,H+ qui
correspond à 3 ATP.
• En conclusion l’élimination d’un ion ammonium libre et de
l’amine de l’aspartate sous forme d'une molécule d'urée ne
consomme qu'une liaison phosphate riche en énergie./
 VI. BIOSYNTHESE DES ACIDES AMINES

• Les précurseurs des acides aminés constituent les a-

cétoacides directement utilisables pour la transamination ou
permettent de les synthétiser.

• Ils sont générés dans les processus de dégradations dont les

principaux sont la glycolyse et le cycle tricarboxylique.

• Les glucides sont les principaux fournisseurs du carbone,

rencontrés dans les acides aminés./
 VI. BIOSYNTHESE DES ACIDES AMINES

• Un squelette carboné peut être à l’origine de la synthèse de

plusieurs acides aminés :
o a-cétoglutarate conduit à la famille de glutamate : glutamate,
glutamine, proline, arginine et la lysine.
o oxaloacétate donne la famille de l’aspartate : aspartate, asparagine,
méthionine, thréonine et l’isoleucine.
o glycérate-3-phosphate mène à la famille de la sérine : sérine,
glycocolle (glycine), la cystéine.
o pyruvate fournit la famille de l’alanine : alanine, valine et leucine.
o Phosphoénolpyruvate et erythrose-4-phosphate sont le point de
départ de la phénylalanine, tyrosine et tryptophane.
o Ribose-5-phosphate est le précurseur de l’histidine../
 1- Famille du glutamate

a) Glutamate et glutamine

Glutamate déshydrogénase
a-Cétoglutarate + NH4+ + NADPH,H+ ¾® glutamate + NADP+

Aminotransférase (transaminase)
Acide aminé + a-cétoglutarate ¬¾® a-cétoacide + glutamate
 1- Famille du glutamate

b) Proline
 2- Famille de la sérine

a) Sérine

3-phosphoglycérate déshydrogénase
è-O-CH2-CHOH-COO- + NAD+ ¬¾®è-O-CH2-CO-COO- + NADH,H+

phosphosérine transaminase

phosphatase
 2- Famille de la sérine

b) Glycocolle

sérine hydroxyméthyltransférase
 2- Famille de la sérine

c) Cystéine
3- Famille de l’alanine

glutamate pyruvate aminotransférase

4- Famille des acides aminés aromatiques
 VII. DEFAUTS INNES DU METABOLISME
DES ACIDES AMINES

1- Hyperphénylalaninemie

Une accumulation anormale de la phéylalanine dans le plasma

sanguin provoque la phéhylalaninémie. Elle est provoquée :
• soit par une déficience de la phélylalanine hydroxylase qui
catalyse l’oxydation de de la phénylalanine en tyrosine.
• soit par un défaut au niveau de la dihydrobioptérine (BH2),
lorsque la BH2 réductase ou la BH2 synthétase manque.
Les conséquences à ce niveau peuvent être très graves la
BH4 résultant de la réduction de BH2 intervient aussi dans
l’hydroxylation de la tyrosine et du tryptophane, étapes
conduisant à la synthèse de neurotransmetteurs du type
sérotonine et catécholamines./
 VII. DEFAUTS INNES DU METABOLISME
DES ACIDES AMINES

2- Phénylcétonurie

•L’accumulation dans le sang de phénylpyruvate, phényllactate

et phénylacétate caractérise la phénylcétonurie. Elle résulte
d’une hyperphénylalaninémie.
•La phénylalanine est alors désaminée en phénylpyruvate qui
peut être réduit en phényllactate ou oxydé en phénylacétate.
•Cette déficience est héritée et la prévalence est de 1 :20000 à
la naissance.
•En cas de non traitement l’espérance de vie ne dépasse pas 20
ans à cause des retards mental et de développement qui en
découlent./
 VII. DEFAUTS INNES DU METABOLISME
DES ACIDES AMINES

3- Alcaptonurie

•Elle résulte de l’absence homogentisate oxydase qui intervient

dans la voie de dégradation de la phénylalanine.
•L’homogentisate qui s’accumule est éliminé dans les urines où
il se polymérise en s’oxydant. Cette maladie héritée est bénigne
et la prévalence est de 1 : 250 000.
•L’accumulation d'acide homogentisique responsable des trois
manifestations caractéristiques de la maladie :
• Coloration foncée des urines laissées à la t° ambiante.
• Pigmentation inhabituelle de la peau : Ochronose
• Arthrite de la colonne vertébrale et des grosses articulations.
• Calcifications de la valve mitrale, des calculs rénaux et prostatiques./
 VII. DEFAUTS INNES DU METABOLISME
DES ACIDES AMINES

3- Albinisme

•L’albinisme est l’hypopigmentation de la peau et des yeux

résultant d’une insuffisante de la formation de la mélanine. Elle
est due à une déficience en tyrosinase qui initie la séquence
des réactions qui conduisent à la formation de la mélanine.
•La tyrosinase est compétitivement inhibée par les fortes
concentrations de la phénylalanime, qui surviennent en cas de
phénylcétonurie./