Bases Nitrogenadas

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BASES NITROGENADAS

Las bases nitrogenadas (también llamadas nucleobases) son compuestos orgánicos cíclicos,
que incluyen dos o más átomos de nitrógeno.

Estas se encargan de darle la especificidad y el carácter básico a los ácidos nucleicos. Existen
seis bases nitrogenadas relevantes que se clasifican en tres grupos:
● Bases isoaloxazínicas (derivadas de la estructura de la isoaloxazina).
● Bases púricas o purinas derivadas de la estructura de la purina son aminas heterocíclicas,
que se caracterizan por que en su estructura hay un doble anillo, estas son:
❖ La adenina: tiene la propiedad de que, cuando se encuentra en la doble hélice, siempre está
formando pareja con la timina de la hebra opuesta. La adenina también está presente en otras
partes de la célula, no sólo en el ADN o el ARN. También forma parte de la molécula
'adenosina trifosfato', la fuente energética de la célula por excelencia. Por lo tanto, la adenina
juega un doble papel en la célula: sirve para construir ADN y ARN, y también se utiliza para
almacenar energía en la célula o forma parte de la molécula energética ATP y de los
portadores de electrones FAD y NAD, que se utilizan en la respiración celular.

❖ La guanina: es una de las unidades de construcción del ADN. Le corresponde la letra G,La
guanina se aparea con la citosina en la doble hélice, por lo que verán pares GC; una en una
hebra y la otra en la otra hebra. Los pares CG crean uniones más fuertes que los pares AT, por
lo que tramos largos de CG dan lugar a hebras más firmes que hélices con regiones AT.

● Bases pirimidínicas, también llamadas bases pirimídicas o pirimidinas son derivadas de la


estructura de la pirimidina son aminas heterocíclicas que, a diferencia de las purinas, cuentan
únicamente con un anillo en su estructura:
❖ Timina: es uno de los componentes básicos del ADN. Es uno de los cuatro nucleótidos que
se unen para hacer la larga secuencia que se encuentran en el ADN, En la doble hélice, la
timina se aparea con la adenina; el nucleótido A.

❖ El uracilo es un nucleótido que son los componentes básicos del ADN, excepto que el
uracilo reemplaza a la timina en el ARN. Así uracilo es un nucleótido que se encuentra casi
exclusivamente en el ARN.

❖ La Citosina es uno de los cuatro componentes básicos del ADN y el ARN, y es uno de los
cuatro nucleótidos que son parte del código genético. La Citosina tiene la propiedad única de
unirse en la doble hélice frente a la guanina, uno de los otros nucleótidos. La Citosina tiene otra
propiedad interesante que no posee ninguno de los otros nucleótidos, y es que muy a menudo
en la célula, la citosina puede tener un producto químico adicional ligado a ella; un grupo
metilo. Esta metilación del ADN en citosinas se cree que ayuda a regular los genes, a activarse
y desactivarse.
La complementariedad de las bases es la clave de la estructura del ADN y tiene importantes
implicaciones, pues permite procesos como la replicación del ADN, la transcripción (generación
de ARN a partir de ADN) y la traducción del ARN en proteínas.

La presencia de distintas bases nitrogenadas en las moléculas que intervienen material


genético tiene importancia ya que es la forma de conservar información en esta. es así como el
ADN Y ARN estarán compuestas de una secuencia de nucleótidos con distintas bases
nitrogenadas y de esta forma será posible determinar una secuencia de bases nitrogenadas
ponderadas en el ADN.

PROTEÍNAS

Las proteínas son biopolímeros formadas por cadenas lineales de aminoácidos que
están unidos mediante un enlace peptídico.

Los polímeros son macromoléculas formadas por la unión mediante enlaces covalentes
de una o más unidades simples llamadas monómeros, en las proteínas los monómeros
que la forman son los aminoácidos.

El sufijo bio corresponde a que son formadas o sintetizadas por el cue rpo, sin embargo
para los biomateriales, una proteína será considerada biomaterial únicamente cuando
sea creada artificialmente. Una molécula orgánica es aquella que presenta enlaces
covalentes entre carbono e hidrogeno principalmente a través de enlaces C -C y C-H

Las propiedades de los compuestos de carbono dependen del arreglo de sus cadenas
y tipos de átomos a los que están unidos, esto es, a su estructura.

Un grupo funcional es un átomo o un arreglo de átomos que siempre reaccionan de una


forma determinada; además, es la parte de la molécula responsable de su
comportamiento químico ya que le confiere propiedades características. En este caso y
como introducción a las proteínas se muestran los dos grupos funcionales que van a
estar presentes en los aminoácidos y, el grupo presente en el enlace peptídico del cual
se hablará más adelante.
Estructura
Es la manera como se organiza una
proteína para adquirir cierta forma,
presentan una disposición característica
en condiciones fisiológicas, pero si se
cambian estas condiciones como
temperatura o pH pierde la conformación
y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de
la conformación y ésta viene determinada
por la secuencia de aminoácidos,
termodinámicamente solo una
conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es
frecuente considerar una división en
cuatro niveles de organización, aunque el
cuarto no siempre está presente.
Conformaciones o niveles
estructurales de la disposición
tridimensional:

 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las
estructuras.

Aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas; juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos
son la base de las proteínas.
Existen 62 tipos diferentes de aminoácidos, donde solo 22 forman a las proteínas, estas se
pueden dividir en esenciales y no esenciales.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo
humano de manera autónoma. Por este motivo, dicho tipo de aminoácidos debe ser ingerido a
través de los alimentos.

La unión de entre 2 a 10 aminoácidos se le llama péptido, entre 10 a 100 polipéptido y más de


100 aminoácidos es una proteína.
E
Enlace Peptídico
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2)
de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro
aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por
la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y
la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad,
un enlace amida sustituido. La formación de este enlace
requiere aportar energía, mientras que su rotura (hidrólisis) la
libera.

Síntesis de Proteínas
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a
partir de los veinte aminoácidos esenciales. Básicamente, un gen se usa para construir una
proteína en un proceso de dos pasos:
 Paso 1: transcripción. Aquí la secuencia de ADN de un gen se "vuelve a escribir" en forma
de ARN. El ARN se procesa (y con frecuencia se le recortan pedazos) para hacer un producto
final llamado ARN mensajero o ARN.
 Paso 2: traducción. En esta etapa el ARN se "decodifica" para construir una proteína (o un
pedazo/subunidad de una proteína) que contiene una serie de aminoácidos en específico.
Funciones

 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la


contracción
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes
patógenos
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una
respuesta determinada.
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada una
de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Proteínas como biomateriales

En ingeniería de tejidos y medicina regenerativa es muy importante contar con materiales


porosos, que imiten la matriz extracelular y, a su vez, guíen el crecimiento celular hacia el
desarrollo de un tejido tridimensional.
Los materiales usados en estas disciplinas deben ser, por ende, biocompatibles y proporcionar
un ambiente mecánico donde el nuevo tejido pueda ser sometido al estrés normal de la célula,
ser porosos y permeables para permitir el ingreso de nutrientes a las células y disponer de una
estructura superficial adecuada para que las células se adhieran
Colágeno.- Es usado como biomaterial para el desarrollo de la ingeniería de tejidos y sistemas
apósitos, piel artificial, injertos de hueso, córneas, implantes de tendones, regeneración de
nervios, piel y órganos. Todo lo anterior debido a su baja toxicidad y alta adhesión celular.
Queratina.- Es una proteína insoluble en agua, asociada a fibras intermedias de los cito
plásmidos epiteliales y apéndices epidérmicos (pelo, lana, garras, uñas, etc.), en la actualidad
se puede aislar para obtener películas, fibras, esponjas, hidrogeles y soportes celulares. Induce
la proliferación, la migración y la diferenciación celular y, además, promueve la regeneración de
tejido nervioso.

Fibroína.- Es una proteína fibrosa de la seda, es biocompatible, biodegradable, permeable,


presenta mínima reacción inflamatoria in vivo y alta resistencia mecánica. Actualmente, la
fibroína se ha empleado para la fabricación de matrices y cultivos de células para la formación
de una gran variedad de tejidos, en los que se incluye el cartílago, ya que facilita la adhesión y
la proliferación celular.

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