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FACULTAD DE FARMACIA

UNIVERSIDAD COMPLUTENSE

TRABAJO FIN DE GRADO

Suplementos de colágeno:

¿Moda o salud?

Autor: Pablo Martínez Valiente

Tutor: Rocío Sánchez Landete
Convocatoria: Febrero
 Índice
Este trabajo tiene una finalidad docente. La Facultad de Farmacia no se hace responsable de la información contenida en el mismo.

1. Resumen:..........................................................................3
2. Introducción y antecedentes:............................................4
2.1. Biosíntesis del colágeno.............................................4
 Intracelular: Fibroblasto................................................4
 Extracelular:..................................................................4
2.2. Estructura química......................................................5
2.3. Estabilidad..................................................................5
2.4. Tipos de colágeno.......................................................6
3. Objetivo:...........................................................................7
4. Metodología:....................................................................8
5. Resultados y discusión:....................................................9
5.1. Deficiencias y deterioro..............................................9
5.2. Digestibilidad del colágeno:.....................................12
6. Conclusiones:.................................................................18
 7. Bibliografía:...................................................................19
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1. Resumen:
El colágeno es una proteína presente en huesos, cartílagos, articulaciones
y órganos de todas las especies del reino animal. Es una molécula que posee
funciones fundamentalmente estructurales, dando forma y resistencia al
organismo.

Debido a que con el paso del tiempo, el colágeno se hace más quebradizo,
los huesos se hacen menos resistentes, es frecuente presentar dolor en las
articulaciones, la piel pierde su elasticidad produciendo la aparición de arrugas,
etc.

Es por ello que existen en el mercado numerosos productos que aseguran

la preservación y mantenimiento de dicho colágeno. No obstante, existe bastante
discrepancia en cuanto a la efectividad de dichos productos.

En este trabajo, se ha realizado una revisión bibliográfica para estudiar si

realmente existen beneficios en la suplementación con colágeno,
fundamentándolo en los diferentes estudios que existen en este momento,
concluyendo que el consumo de suplementos de colágeno hidrolizado promueve
la salud osteoarticular mejorando la movilidad y reduciendo el dolor.
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2. Introducción y antecedentes:
El colágeno es una proteína estructural que refuerza, sostiene y da forma y
resistencia a todos los tejidos y órganos. Es sintetizada por las células del tejido
conectivo y expulsada al espacio extracelular. Se encuentra especialmente en
huesos, tendones, dientes, piel, vasos sanguíneos y córnea. Es la proteína más
abundante en vertebrados, constituyendo más del 25% de las proteínas totales.
Existen 20 familias de moléculas de colágeno, siendo el más abundante en
humanos el colágeno tipo I.

2.1. Biosíntesis del colágeno

La biosíntesis del colágeno se da en dos fases:

a) Intracelular: Fibroblasto

Se produce la transcripción del ADN en ARN mensajero, el cual viaja

hasta el retículo endoplásmico rugoso, donde es traducido por los ribosomas
obteniéndose la molécula de preprocolágeno (una molécula que posee alrededor
de 100 aminoácidos extras, denominados péptidos de señal). Tras esto se produce
la escisión de los péptidos de señal para así formar el procolágeno (1,2).

Las lisil-hidroxilasas y prolil-hidroxilasas hidroxilan algunas de las

moléculas de lisina y prolina, convirtiéndolos en hidroxilisina e hidroxiprolina. A
continuación, se añaden sacáridos por medio de las glicosil-transferasas a las
moléculas de lisina y prolina (glicosilación), tras lo que se forma una triple hélice
 de colágeno con enlaces sulfuro y puentes de hidrógeno. Las triples hélices de
procolágeno viajan al complejo de Golgi, donde son empaquetadas y excretadas
(1,2).

b) Extracelular:
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Las procolágeno-peptidasas rompen los extremos del procolágeno dando

lugar al tropocolágeno (es la fibra más pequeña que conforma el colágeno). El
tropocolágeno se dispone en filas paralelas, con un cuarto de longitud de
diferencia entre el inicio de cada una de ellas formando una “escalera”, de tal
modo que se forman enlaces covalentes entre las diferentes lisinas de las cadenas
(1,2).

2.2. Estructura química

La unidad básica de una fibra de colágeno es la molécula de
tropocolágeno, una hélice triple de tres cadenas polipeptídicas iguales
denominadas cadenas α (de sentido levógiro) formando la hélice triple de
colágeno.

Las fibrillas de colágeno son entramados supramoleculares constituidos

por moléculas de tropocolágeno asociadas en una variedad de formas que
proporcionan diferentes grados de fuerza de tensión.

En el colágeno, el enrollamiento superhelicoidal es dextrógiro, en sentido

opuesto a la hélice levógira de las cadenas α (2).

2.3. Estabilidad
La estabilidad se mantiene por los enlaces de hidrógeno entre el grupo
amino de los enlaces peptídicos en los que participa la glicina y el carbonilo de
cualquier enlace peptídico. Los enlaces se establecen tanto en cada hebra como
entre hebras, por lo tanto, son enlaces intermoleculares e intercatenarios.

También contribuyen a la estabilidad las fuerzas de Van der Waals, siendo

estas interacciones de tipo físico.
 Algunos residuos de lisina se transforman post-traduccionalmente en un
derivado que lleva un grupo aldehído originando la al-lisina (aldehído de la
lisina). Se pueden formar enlaces covalentes entre un resto de lisina de una
cadena y otro de allisina de otra cadena de la misma o de distintas unidades de
tropocolágeno (1,2).

Durante la vida del individuo, va aumentando el número de enlaces

cruzados lisina-al-lisina del colágeno. De esta forma, el colágeno del recién
nacido presenta pocos de estos enlaces, dando un colágeno blando, pero muy
flexible. Conforme crece el individuo, va aumentando el número de estos enlaces,
haciéndose más duro y resistente, pero menos flexible (1,2).

Llega un momento en el que el colágeno se hace muy duro, pero muy

poco flexible, por lo que se vuelve frágil, por eso los huesos y los tendones de los
ancianos se rompen con tanta facilidad.

Esto también afecta al cristalino del ojo, formado por un tipo especial de
colágeno transparente, que conforme aumenta el número de estos enlaces con la
edad va perdiendo transparencia, llegando a perderla totalmente, apareciendo las
cataratas.

2.4. Tipos de colágeno

a) Colágeno tipo I: abundante en la dermis, hueso, tendón y córnea. Su
función principal es la de resistencia al estiramiento.
b) Colágeno tipo II: localizado sobre todo en el cartílago formando fibrillas
finas. Es sintetizado por los condrocitos que se encargan de mantener la
matriz cartilaginosa. Su función principal es la resistencia a la presión
intermitente. Este tipo es el más utilizado en los suplementos y estudios
revisados para curar o mantener la salud en las articulaciones.
c) Colágeno tipo III: abunda en el tejido conjuntivo laxo, paredes de vasos
sanguíneos, dermis y el estroma de glándulas. Sintetizado por las células
del músculo liso, fibroblasto y glía. Tiene función de sostén de los
órganos expandibles.
 d) Colágeno tipo IV: Forma la lámina basal que subyace a los epitelios.
Sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Tiene una función
principal de sostén y filtración.
Más del 90% del colágeno del cuerpo humano es colágeno tipo I y
III. La composición de las proteínas consiste en diecinueve aminoácidos
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con porcentajes altos de glicina, prolina, hidroxiprolina. El colágeno de

tipo II es una proteína que consta de dieciocho aminoácidos (1).

Tipo Distribución tisular Características Función principal Sintetizado por

Forma predominante
en los organismos
Huesos, tendones, vertebrados maduros;
piel, dentina, se compone de dos fibroblastos,
Resistencia al
I ligamentos, tipos de cadenas, condroblastos y
aponeurosis, estiramiento
contiene poca osteoblastos
arterias y útero hidroxilisina e
hidroxilisina
glucosilada

Contenido
relativamente alto de Resistencia a la
II Cartílagos hialinos hidroxilisina e presión condroblasto
hidroxilisina intermitente
glucosilada
 Contenido alto de
hidroxiprolina;
Piel, arterias y células epiteliales y
III contiene enlaces Sostén y filtración
útero endoteliales
disulfuro entre las
cadenas
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Contenido alto de
hidroxilisina e
hidroxilisina
glucosilada, contiene
Membranas células epiteliales y
IV enlaces disulfuro Sostén y filtración
basilares endoteliales
entre las cadenas y
puede presentar
importantes zonas
globulares
Tabla 1: Tipos de colágeno (1)

3. Objetivo:
El objetivo de esta revisión es conocer los estudios publicados sobre la
eficacia de los suplementos de colágeno con el fin de poder realizar una mejor
atención farmacéutica a los pacientes que acuden a las farmacias comunitarias
demandando estos productos para diferentes patologías relacionadas con del
déficit de colágeno.