Proteínas
Proteínas
Proteínas
1) Identifica, en el material bibliográfico, las características generales de las proteínas (cita ejemplos).
2) ¿Cómo están formadas las proteínas, qué son los aminoácidos y cómo se simbolizan?
3) ¿Cómo se clasifican los aminoácidos? (en este punto detenerse en los nombres, observar su estructura
e identificar el comportaiento que tendrían en solución debido a ella).
4) Explica por qué los aminoácidos son anfóteros.
10) Realiza un cuadro sinóptico o esquema donde apuntes las propiedades generales de las proteínas:
ácido-base, electroforesis, masa olecular, solubilidad.
11) En un esquema o cuadro casifica las proteínas según su forma molecular y su complejidad, e
incorpora en él sus principales características biológicas.
12) Para nuestra profesión, conocer las propiedades bioquímicas de la hemoglobina es fundamental.
a- Esquematiza su estructura. Identifica el grupo “hemo” o “hem”, los grupos pirrol, el catión hierro
asociado, y las globinas.
1- Las proteínas:
son polímeros de elevado peso molecular.
Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos
Química Orgánica y Biológica
Prof. Lic. Reano Sabrina
Albúmina: transporta diferentes sustancias y evita que el líquido del torrente sanguíneo se filtre en
otros tejidos.
GLISINA: posee solo un hidrogeno además de grupos carboxilo y amina, estos grupos polares predominan
en su molécula.
ALANINA: con un metilo como cadena lateral, es más soluble en agua, en los cuales la cadena hidrofóbica
es de mayor tamaño.
ASPARRAGINA Y GLUTAMINA: son derivados de los aminoácidos acido aspártico y glutámico, posee
función amida en el carbono distal al Cα. A diferencia de sus análogos acídicos, asparragina y glutamina,
no tiene carga en su cadena-lateral, pero son polares.
Ácidos básicos:
Son aminoácidos de carga positiva al pH reinante en las células. Son fuertemente polares
LISINA: función amina.
ARGININA: con un grupo guanindino, pueden aceptar protones.
HISTIDINA: núcleo heterocíclico imidazol, uno de los nitrógenos puede adquirir carga positiva.
Prolina: el carbono α y el nitrógeno a él unido están incluidos en un ciclo pirrolidina. El compuesto tiene
carácter alifático. (En algunas proteínas se encuentra un derivado hidroxilado de la prolina, la hidoxipolina.
Otros aminoácidos:
Los aminoácidos presentados participan en la constitución de proteínas, algunos de ellos suelen sufrir
modificaciones, por adición covalente de diferentes grupos,
Existen otros aminoácidos biológicamente importantes como: β-alanina, D-alanina, sarcosina, ϒ-
aminobutírico, citrulina, homosisteína, a los cuales se los encuentra libres o integrando moléculas no
proteínicas.
4- El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
5- La característica más llamativa de los aminoácidos, es la existencia en una misma molécula
de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en
medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos.
6- la carga eléctrica de un aminoácido depende del pH del medio en cual esta disuelto, si la
concentración de iones hidrógeno aumenta en el medio, los iones –COO- (CARBOXILO) captan
protones, disminuyen progresivamente las formas iónicas dipolares y se forman cationes; en
cambio cuando disminuye la concentración de H+, aumenta la de OH-, los grupos –NH3+ ceden
H+, pierden su carga y se forman aniones.
7- el valor de pH característico para cada aminoácido, en la cual la disociación de cargas
positivas y negativas se iguala y, por lo tanto, la carga total del aminoácido es nula., a este valor
de pH se lo denomina punto isoeléctrico (phi o pl.).
8- Dipeptidos: es la unión que pueden establecer los enlaces covalentes entre el grupo carboxilo
de uno y el nitrógeno del grupo α-amina de otro; esta unión denominada peptídica, es de tipo
amida y se produce con pérdida de agua.
Importancia biológica: existen muchos péptidos que cumple importantes funciones (vegetales, animales),
forman un conjunto en composición y funciones.
GLUTATIÓN: se encuentra en bacterias, vegetales y animales; participa en sistemas enzimáticos de
óxido-reducción. Es importante para mantener reducidos grupos –SH de proteínas, en glóbulos rojos y
otras células contribuye a prevenir daños oxidativos.
Cumple funciones de hormonas o factores liberadores de hormonas: Glucagón (hipoglucemiante),
oxitócica (estimula contracción uterina), vasopresina (regulación balance hídrico), secretina (estimula
secreción jugo pancreático), calcitonina (disminuye nivel de Ca. en sangre), etc.
Encefalina, presente en el sistema nervioso central, produce analgesia al unirse a receptores específicos
en células del cerebro.
Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos
Química Orgánica y Biológica
Prof. Lic. Reano Sabrina
Muchos antibióticos, sustancias producidas por los microorganismos con efectos tóxicos sobre otros
microorganismos. Algunos de estos antibióticos tienen estructura cíclica y a menudo contienen D-
aminoácidos.
Ciertas especies de hongos, producen péptidos altamente tóxicos para el ser humano (amanitina)
9- La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos
y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de
agua.
10- acido- base, propiedades generales.
Propiedades generales.
Ácido-base En la cadena poli peptídica, los restos de grupos carboxilo y α-amina
interesados en uniones peptídicas no son ionizables, solo pueden
disociarse aquellos que se encuentren libres, como el grupo α-amina del
extremo N-terminal y el carboxilo del extremo C-terminal.
La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos
existentes en las cadenas laterales
La presencia abundante de lisina, arganina (poseen grupos amina
adicionales, aceptan protones y adquiere carga +9, o histidina (posee el
núcleo imidazol, cuyo nitrógeno puede fijar un protón), si, por el cambio,
hay predominio de restos de aspartato y glutamato en una proteína,
tendrán propiedades ácidas, debidas al carboxilo adicional de esos
aminoácidos, capas de liberar ion hidrogeno y adquirir carga
electronegativa.
La presencia de esos grupos confiere a la capacidad amortiguadora o
buffer, ya que captan o liberan protones, según la mayor o menor
concentración de iones H+ en el medio.
En solución ácida: grupo amina libres captan iones Grupos ácidos: están
no disociados. (La proteína tiene carga neta positiva).
En solución fuertemente alcalina: grupo amina libre cede protones, queda
no ionizado. Grupo carboxilo: se disocian.
En medio alcalino: la proteína exhibe una carga total o neta -.
Si una solución de proteína de pH netamente acido se le agrega álcali, (el
pH subirá progresivamente) se producen cambio en la magnitud y signo de
la carga neta, los grupos ionizados de la proteína irán liberando iones H.
La carga + de la proteína se reducirá, los grupos más ácidicos cederán
protones y se hacen electronegativos.
Dos proteínas con diferentes cantidad de grupos ácidos y básicos libres
tendrán distinta carga neta a un determinado pH; la magnitud de la carga
eléctrica de una proteínas proporcional, a la diferencia entre el pH del
medio y su pH inicial, será tanto más electropositiva, cuanto más ácido sea
el medio con respecto al punto isoeléctrico, por otro lado, la carga
electronegativa, será mayor cuanto más alcalino sea el pH del medio con
relación al pH inicial de la proteína.
Masa molecular Varia de 6.000 Da, las proteínas pueden ser separadas de otras moléculas
pequeñas existentes en la solución mediante diálisis; para ello utilizan,
ultracentifugación, que emplea un aparato capaz de desarrollar altísimas
velocidades y fuerzas centrífugas de 500.000 o más veces la fuerza de
gravedad. Esta técnica permite el estudio de la velocidad de sedimentación
de una proteína en solución. Otros métodos: cromatografía de filtración en
geles, electroforesis en geles, centrifugación en gradientes de densidad,
etc.
solubilidad Gran parte de las proteínas son solubles en agua o soluciones acuosas.
Las diferencias de solubilidad entre distintas proteínas se debe a su grado
de hidratación determinado por el número de grupos polares. ( tener en
cuenta los no polares que repelen el agua, núcleos aromáticos, cadenas
alifáticas),
Otro factor de estabilidad es la carga eléctrica o total de la molécula de
igual signo para todas las partículas de una misma proteína y por lo tanto
origina fuerzas de rechazo mutuo e impide su agrupamiento y precipitación.
Varía con el pH, la temperatura y la presencia de sales inorgánicas o
solventes no polares en el medio.
Efecto PH: depende de la carga eléctrica neta de una molécula,
En el pH la carga neta es cero, las fuerzas de repulsión intermoleculares
desaparecen y la precipitación puede producirse directamente o luego de la
adición de agentes que actúen sobre la capa de solvatación.
Efecto de sales: a baja concentración favorecen la solubilidad de muchas
proteínas, pues los iones inorgánicos interaccionan con los grupos
ionizados de las moléculas proteínicas.
La adición de sales neutras reduce la atracción entre esas moléculas y
favorece la estabilidad de la solución; a medida que aumenta la
concentración de sal, sus iones ejercen atracción sobre las moléculas de
agua de la capa de solvatación y tiende a despojar a la proteína de su capa
de hidrante. Su solubilidad, decrece; cuando la concentración de sal
alcanza ciertos valores, tiene efectos intensos como para provocar la
precipitación de la proteína.
Sulfato de amonio, sodio o magnesio y el hiposulfito de sodio, son las sales
más utilizadas, para obtener precipitaciones selectivas. Cuando se agrega
una de estas sales a una solución de mezcla de proteínas, se obtiene
precipitaciones, de las diferentes fracciones a medida que va alcanzando
distintas concentraciones de sal en el medio, este método se llama
fraccionamiento salino.
Efecto de solventes poco polares: el agregado de solventes poco polares
(etano, acetona, etc.) a soluciones de proteínas disminuye su solubilidad y
produce precipitación cuando la concentración del solvente alcanza ciertos
valores variables según la proteína considerada.
Para lograr precipitación fraccionada, es necesario realizar cuidadosos
ajustes de temperatura y pH a fin de evitar la desnaturalización y acentuar
el efecto de disminución de la carga total de las moléculas de proteína.
Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos
Química Orgánica y Biológica
Prof. Lic. Reano Sabrina
terciaria de tipo
fibroso en las que
una de las
dimensiones es
mucho mayor que
las otras dos. Son
ejemplos el
colágeno, la
queratina del
cabello o la fibrina
de la seda, En
este caso, los
elementos de
estructura
secundaria
(hélices a u hojas
b) pueden
mantener 15
Estructura y
Propiedades de
las Proteínas su
ordenamiento sin
recurrir a grandes
modificaciones,
tan sólo
introduciendo
ligeras torsiones
longitudinales,
como en las
hebras de una
cuerda. •
Proteínas con
estructura
terciaria de tipo
globular, más
frecuentes, en las
que no existe una
dimensión que
predomine sobre
las demás, y su
forma es
aproximadamente
esférica. En este
tipo de
estructuras se
suceden regiones
con estructuras al
azar, hélice a hoja
b, acodamientos y
estructuras
supersecundaria.
Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos
Química Orgánica y Biológica
Prof. Lic. Reano Sabrina
12- HEMOGLOBINA.
Es una proteína conjugada cuyo grupo posstetico es el hem o hemo, pertenece a las hemopoteinas,
cromoproteínas de gran importancia funcional: es responsable del transporte del oxígeno en la sangre.
Tanto mioglobina como la hemoglobina están formadas por una proteína de carácter básico, como la
mioglobina posee una cadena polo peptídica unida a un grupo hemo, mientras la hemoglobina es una
molécula tetramica integrada por cadenas de globina, cada una asociada a un grupo hemo.
El grupo hemo: es un grupo protético que forma parte de diversas proteínas, entra las que destaca la
hemoglobina, consiste en un ion Fe2+ contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado
porfirina, hecho de cuatro grupos pirrolicos unidos entre sí por medio de puentes metileno.
Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos
Química Orgánica y Biológica
Prof. Lic. Reano Sabrina
Una de las propiedades de las porfirinas es su capacidad de formar complejos con metales. El
hemo está formado por protoporfirina III con un átomo de hierro en el centro del anillo
tetrapirrólico. El hierro del hemo de hemoglobina es ferroso Fe2+ (este forma seis enlaces
coordinados, aceptando pares de electrones no compartidos de otros). Cuando la hemoglobina
fija oxígeno, dichos orbitales tienen una configuración octaédrica. Cuatro de los enlaces
coordinas unen al Fe2+ a los átomos de N de los pirroles, el quinto liga el hemo a un N del núcleo
imidazol. Solo cuando el hierro del hemo está al estado ferroso (ferrohemo), la hemoglobina
cumple su función de transporte de oxígeno.
La globina es una proteína globular en su estructura terciaria, que forma parte de la hemoglobina
siendo la globina la parte proteica.
Los tipos de hemoglobina, en el hombre adulto normal se encuentran dos tipo 1) Hemoglobina A1
(HbA1) representan el 95% del total de hemoglobina en los glóbulos rojos. 2) Hemoglobina A2
(HbA2) está presente en una porción que no alcanza el 3% del total y la sangre del recién nacido
contienen otro tipo de hemoglobina llamada fetal o F (HbF), está hemoglobina F es la
predominante en el feto durante los últimos seis meses de vida intrauterina. Durante las épocas
más tempranas de la vida intrauterina (entre el primer y tercer mes) se encuentran otros tipos de
hemoglobina, llamadas embrionarias: Hb Gower1, Gower2 y portland. La Hb Gower1 luego es
reemplazada por la Gower2 y la Hb Portland es un tetrámero. Estos tipos de hemoglobinas
pueden diferenciarse mediante electroforesis.
13-Las proteínas plasmáticas, son proteínas presentes en el plasma sanguíneo. Cumplen
muchas funciones diferentes, incluido el transporte de lípidos, hormonas, vitaminas y
minerales en la actividad y el funcionamiento del sistema inmunológico. Hay tres clases
principales de proteínas: albúminas, globulinas y fibrinógeno. En el cuerpo humano las
albúminas representan el 55% y contribuyen por ello de forma importante a la presión
coloidosmótica del plasma. Aparte del papel osmótico su principal función es la de
transportar, combinándose con ellas, sustancias insolubles en agua, como bilirrubina, sales
biliares y ácidos grasos. Las globulinas representan el 38% y se encuentran en tres
posibles formas: alfa (α), beta (β) y gamma (γ). Cumplen funciones de (1) transporte; α-
globulinas y β-globulinas específicas transportan sustancias tales como la hormona
tiroidea, el colesterol o el hierro (esta última se llama transferrina y es la más abundante);
(2) coagulación (α-globulinas y β-globulinas); (3) reguladoras: son α-globulinas ciertas
proteínas que se encuentran inactivas y que son precursoras de, por ejemplo, hormonas;
son activadas por señales específicas en función de su necesidad; (4) inmunitarias: las
inmunoglobulinas (anticuerpos) son γ-globulinas .
14- Las células musculares poseen dos tipos de proteínas contráctiles: actina y miosina.
Proteína miosina: es una proteína que se encuentra en las fibras musculares con la
finalidad de unirse a la proteína actina, generar la contracción de los músculos, y por ende
los movimientos que realizamos tanto con nuestras extremidades como la contracción que
genera nuestro corazón.
Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos
Química Orgánica y Biológica
Prof. Lic. Reano Sabrina