Resumen Proteinas, Enzimas

PROTEINAS
 Son biomoleculas fundamentales compuestas por Carbono, hidrogeno, oxigeno,

nitrógeno, azufre, fosforo, hierro, magnesio y cobre.
 Se conforman como polímeros.
 Su estructura básica es: AMINOACIDOS
 Las proteínas son compuestos de aminoácidos que combinan elementos químicos tales
como el carbono, el oxígeno, el hidrógeno y el nitrógeno. Las proteínas aportan así al
cuerpo todos aquellos elementos y nutrientes complejos que el organismo del ser
humano no puede generar por sí mismo, por lo cual si no consume proteínas la salud
comenzará a deteriorase rápidamente.
 La mayor parte de las proteínas se encuentran en los alimentos de origen animal, como
pueden ser la carne o los derivados de ellos, como los huevos
IMPORTANCIA y FUNCIONES
 Se encuentra en membranas celulares

 Acarreadores de vitaminas, oxigeno, y dióxido de carbono
 Considerables consecuencias por mutaciones de los genes que las codifican
 Componen músculos, órganos, glándulas, la célula viva, y los fluidos corporales.
 Necesarios para el crecimiento y el desarrollo y sustancias centrales en casi todos los
procesos biológicos.
 Transportadoras de vitaminas liposolubles, oxigeno, CO2
 La proteína más abundante es la albumina.
AMINOACIDOS
 Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.
Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Son las
unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición
química general que presentan, un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH).
 Los aminoácidos son péptidos, uniones de 50 aminoácidos máximo.
 Los aminoácidos tienen una estructura básica, un grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrogeno, cadena lateral, carbono alfa.
 GRUPO CARBOXILO: CARACTERISTICAS SON ACIDOS
 GRUPO AMINO: CARACTERISTICA BASICA O ALCALINA
TIPOS DE AMINOACIDOS SEGÚN GRUPO EN CADENAS LATERALES
 AMINOACIDOS ACIDOS: Son aquellos que en su cadena lateral tiene un grupo carboxilo,
además del que forma el enlace peptídico. El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen
un grupo carboxilo en la cadena lateral, estos son considerados aminoácidos ácidos.
ASPARTATO GLUTAMATO
 AMINOACIDOS BASICOS: son aquellos que contienen algún grupo amino en la cadena
lateral. Dentro de este grupo se encuentran HISTIDINA, ARGININA, LISINA.
HISTIDINA ARGININA LISINA
 AMINOACIDOS NEUTROS: Son los que tienen igual número de grupos carboxilo o amino, o
no presenta ninguno de los dos grupos.
METIONINA FENILALANINA CISTEINA
NOTA: Entre más grupos carboxilos tenga el aminoácido es más ácido y entre mas grupo
aminos tenga es más básico.
 AMINOACIDOS AROMATICOS: son aquellos que en su cadena lateral se encuentran anillos

bencénicos.
Fenilalanina tirosina triptófano
 El triptófano le da el olor a las heces.
 AMINOACIDOS ALIFATICOS: Son los que en su cadena lateral, su estructura es lineal, Los
aminoácidos alifáticos tienen carácter hidrófóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la
longitud de la cadena.
Glicina Alanina Valina leucina isoleucina

 AMINOACIDOS ESENCIALES: No se sintetizan a partir de otros aminoácidos deben
consumirse en la alimentación, o en otras palabras Son aquellos que no produce el cuerpo y
por lo tanto han de adquirirse a través de alimentos, entre estos están:
 Arginina
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina.
 AMINOACIDOS NO ESENCIALES: Son sintetizados por el cuerpo a partir de otras proteínas,
Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo. Entre estos están:

 Alanina.
 Aspargina.
 Ácido Aspártico.
 Cisteína.
 Acido Glutámico.
 Glutamina.
 Glicina.
 Tirosina.
 Prolina.
 Serina.
ENLACES PEPTIDICO: Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos estos son enlaces
covalentes y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo
amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de
una molécula de agua.
CARACTERISTICAS
 Es plano.
 Posee un carácter de doble enlace.
 más corto que un enlace sencillo.
 rígido
 DEPENDE AL NÚMERO DE AMINOACIDOS QUE SE UNAN HAY UNA CLASIFICACION:

 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4,ETC
 CONFIGURACION ESPACIAL: en esto aparecen los CIS y los TRANS.

Los hidrógenos en el lado opuesto al
enlace: TRANS
Los hidrógenos en el mismo lado: CIS
 ENLACES DISULFURO: Se forma entre los residuos de cisteina presentes en el mismo

polipéptido o en polipéptidos diferentes.
 Confieren estabilidad adicional
EJ: –CH2– S–S –CH2–
 El enlace disulfuro es un enlace covalente que se produce cuando dos grupos sulfhidrilo
(SH) reaccionan para formar un puente disulfuro o puente SS (enlace entre átomos de
azufre.
Cisteína + Cisteína = Cistina
 PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

GLUTATION: El glutatión es un tripéptido que se encuentra en las células y cuya
función es protegerlas de la oxidación. A medida que envejecemos, nuestro
cuerpo lo produce cada vez menos. Constituido por tres aminoácidos: glutamato,
cisteína y glicina.
 CLASIFICACION: se clasifican en HOLOPROTEINA Y HETEROPROTEINAS

 HOLOPROTEINA: Solo constan de aminoácidos, simples aminoácidos. Dentro de
estas se encuentran las GLOBULARES y las FIBROSAS
 HETEROPROTEINAS: Tienen un fracción proteica y un grupo no proteico, EJ:
(glicoproteína, lipoproteínas, nucleoproteínas, cromoproteínas).
HETEROPROTEÍNAS
(Conjugadas) Fracción proteica y
Grupo no proteico.
 CLASIFICACION SEGÚN LA FUNCION DE LAS PROTEINAS:

 ESTRUCTURAS PROTEICAS: Dentro de estas se encuentran estructuras primarias,
secundarias, terciarias y cuaternarias.
 ESTRUCTURAS PRIMARIAS: Es una sucesión lineal de aminoácidos por enlaces
peptídicos.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA: Se encuentra en forma de alfa hélice, u hoja plegada

beta, cambia su forma por la formación de puentes de hidrogeno y enlaces
peptídicos.
HOJA PLEGADA BETA

 ESTRUCTURA TERCIARIA: La forma es irregular, tiene (enlaces peptídicos, puentes
de hidrogeno, puentes o enlaces disulfuro).
 ESTRUCTURA CUATERNARIA: No tiene modificación, tiene varias cadenas de poli
péptidos, es más compleja, es igual a la terciaria pero tiene más de una cadena.
 DESNATURALIZACION DE PROTEINAS: Es la alteración de la proteína al exponerse

a cambios físicos o químicos.
CAMBIOS FISICOS: calor, radiaciones, altas presiones, agitación mecánica.
CAMBIOS QUIMICOS: PH, ácidos, bases, detergentes, fuerzas iónicas, metales.
La desnaturalización de proteínas puede ser REVERSIBLE e IRREVERSIBLE.
 REVERSIBLE: Son las proteínas que al ser alteradas pueden volver a su estado
natural.
 IRREVERSIBLE: Son las proteínas que son alteradas pero que no pueden volver a
su estado nativo o a su estructura original.
 METABOLISMO DE PROTEINAS: El alimento se degluta en el estómago, el ácido
clorhídrico (jugos gástricos), encontrado en el estómago, activa enzimas (pepsina),
que hace que fragmentos grandes de alimentos se transformen en más pequeños,
de ahí pasa al intestino delgado, transforman los fragmentos de aminoácidos
gracias EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS que son enzimas que desdoblan los
enlaces peptídicos situados en el centro de una molécula proteica, dividiendo por
lo tanto la proteína o poli péptido en 2 fragmentos de aproximadamente el mismo
tamaño, ellas cortan los enlaces peptídicos, y de ahí pasan los aminoácidos a los
tejidos.
 NOTA: las enzimas pepsina se activa por el hidrogeno que contiene el ácido
clorhídrico encontrado en el estómago.
 Enzimas inactivas: simogeno.

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PROTEINAS

 Son biomoleculas fundamentales compuestas por Carbono, hidrogeno, oxigeno,

 Se encuentra en membranas celulares

HISTIDINA ARGININA LISINA

 AMINOACIDOS AROMATICOS: son aquellos que en su cadena lateral se encuentran anillos

Fenilalanina tirosina triptófano

 El triptófano le da el olor a las heces.

Glicina Alanina Valina leucina isoleucina

 AMINOACIDOS NO ESENCIALES: Son sintetizados por el cuerpo a partir de otras proteínas,

Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo. Entre estos están:

 DEPENDE AL NÚMERO DE AMINOACIDOS QUE SE UNAN HAY UNA CLASIFICACION:

 CONFIGURACION ESPACIAL: en esto aparecen los CIS y los TRANS.

 ENLACES DISULFURO: Se forma entre los residuos de cisteina presentes en el mismo

 PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

 CLASIFICACION: se clasifican en HOLOPROTEINA Y HETEROPROTEINAS

 CLASIFICACION SEGÚN LA FUNCION DE LAS PROTEINAS:

 ESTRUCTURA SECUNDARIA: Se encuentra en forma de alfa hélice, u hoja plegada

HOJA PLEGADA BETA

 DESNATURALIZACION DE PROTEINAS: Es la alteración de la proteína al exponerse

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