Proteínas

Los aminoácidos son las unidades manoméricas de las proteínas

Dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma
un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido
Según el número de aminoácidos se clasifica en:

Clasificación Número de aminoácidos

Péptidos 1 – 10

Polipéptidos 11 – 50

Proteínas 51 – más
 Se forman por la unión de aa
Las uniones son conocidas como
peptídicas

Los aa son ácidos orgánicos en

donde:

ALFA

Al carbono alfa se le agregan:

1- Un grupo amino
2- Un grupo carboxilo
3- Un H+ Establece la diferencia
4- Una cadena lateral o grupo R entre aas
 La alanina tiene como cadena lateral un
solo carbono, la leucina 4 y la glicina un H
convirtiéndose en el aa más simple
Los aminoácidos se clasifican según:
A- LAS PROPIEDADES DE SU CADENA LATERAL EN:
- ACIDOS
- BASICOS
- NEUTROS NO POLARES
- NEUTROS POLARES

B- SU OBTENCIÓN
- ESENCIALES
- NO ESENCIALES
 La cadena lateral
Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N),
tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína (Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu, L),
isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly,
G).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los
grupos neutros polares y neutros no polares).
Comúnmente a los aminoácidos se los nombra utilizando sus primeras
3 letras
Mnemotecnia: Aminoácidos polares
SERGIO TIRA ASPERAMENTE POR EL GLUTEO DE TRIPA CIGUIENDO TODO EL DIA

sergio= serina
tira= tirosina 
asperamente= asparragina
gluteo= glutamina
tripa= triptófano
ciguiendo= cisteina
Todo= treonina
Seri tira tres circos aspera tripa gluglu
 De acuerdo a su obtención por el organismo se clasifican en:
Esenciales y No Esenciales

◦ Algunos aminoácidos no pueden ser sintetizados en el individuo y es por eso que necesitan ser ingeridos mediante
la alimentación

◦ Los obtenidos de manera endógena (síntesados dentro del cuerpo) son conocidos como no esenciales

◦ Los obtenidos de manera exógena (fuera del organismo) son conocidos como esenciales ya que sólo mediante la
dieta es capaz de ser incorporado al sistema del individuo ya que sus carencias podrían traer consecuencias
indeseadas. DESNUTRICIÓN
 Aas esenciales y no esenciales

ARGEL

Feni Iso LeLi Metio Tres Tripo Valina Histo Argel

Datos
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente
péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50
aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.
Las moléculas de aminoácidos contienen los elementos claves como el CARBONO, HIDRÓGENO,
OXÍGENO Y NITRÓGENO.
La arginina es el único aa esencial que empieza con la letra A
La histidina es precursor de la HISTAMINA, sustancia que involucrada en las respuestas inflamatorias
locales, produce vasodilatación y permeabilidad capilar.  También regula funciones normales en
el estómago y actúa como neurotransmisor en el sistema nervioso central.
 Se debe hacer especial atención a dos aas
que poseen azufre:
Al unirse dos
cisteínas son
- La cisteína capaces de
La más
formar puentes
importante
disulfuro (S-S). Es
del tipo covalente

- La metionina: no puede porque el S no se halla en el extremo

La oxidación de dos moléculas de
cisteína forma cistina

+ H2
 Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar
muchos polipéptidos y proteínas.
 Enlace peptídico
La unión peptídica se realiza gracias a los grupos ácidos y básicos de los aa con la correspondiente
perdida de H2O
La molécula mantiene su propiedad ANFÓTERA ya que existe un grupo amino en un extremo y
un grupo carboxilo en otro, además de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales.

Terminal Terminal
Dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido. Cuando se combinan unos pocos se forma un
oligopeptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido que a veces puede
llegar hasta los 1000 aa
La distancia entre dos unidades peptídicas es de aprox. 0,35 nm. Una proteína con
peso molecular (Da) 30.000 esta formada por 300 residuos de aminoácidos y,
extendida mide:
LONGITUD: 100 nm
ANCHO: 1 nm
ESPESOR : 0,46 nm
 Funciones
El termino proteína deriva de la palabra griega proteuo que significa YO OCUPO EL PRIMER LUGAR → que
cool. Sugiere que todas las funciones básicas de las células dependen de las proteínas específicas
No existe vida sin las proteínas.
Están presentes en cada célula, en cada organoide es omnipresente (onda Dios), y pueden ser enzimáticas
(funcionales) o estructurales
Las PROTEÍNAS ESTRUCTURALES son aquellas que componen la cubierta que protege a
los vertebrados, siendo un componente esencial del pelo, uñas, piel -en el ser humano-. En
animales, las proteínas estructurales conforman el cuero, garras. pezuñas, cuernos, picos
y plumas. Representan la clase de proteína más prolífica del organismo, con respecto al resto de
las proteínas existentes, como son las funcionales.
Se denominan PROTEÍNAS FUNCIONALES a aquellas proteínas que intervienen en procesos
químicos, metabólicos y de transporte en el organismo, como es el caso de
las hormonas y enzimas.
Propiedades
- Las propiedades se las confiere su organización, la manera en la que se pliegan sobre si mismas
o se asocian a otras cadenas una vez formen la cadena lineal.
- Solubles: Globulares, como la albúmina y otras proteínas sanguíneas: globulina, fibringógeno
Insolubles: fibrosas como la queratina (principal proteína de pelo, piel y uñas) y el colágeno
(proteínas mas abundante del cuerpo presente en la matriz extra celular y membranas basales) .
LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURALES SON PROTEÍNAS FIBROSAS
c COLÁGENO
QUERATINA
 Proteínas conjugadas
Son aquellas proteínas que se asocian a porciones no proteicas
conocidas como grupo prostetico
También conocidas como heteroproteínas a diferencia de las
simples que son conocidas como holoproteínas
Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.
Fosfoproteína
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa)

Glucoproteínas
Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de
coagulación, etc. Destacan las inmunoglobulinas.

Lipoproteínas
Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.

Nucleoproteínas
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas)
o ADN (cromosomas).

Cromoproteínas
Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales (grupo
hem, hierro + O2). Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina),
proteínas que intervienen
en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas),
pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
 Niveles de organización estructural
SON 4:
- PRIMARIO: lineal
- SECUNDARIO: unión de aa cercanos
- TERCIARIO: unión de aminoácidos
lejanos
- CUATERNARIO: unión de dos
cadenas, dos estructuras terciarias
Primario
- Comprende la secuencia de aminoácidos que conforman la cadena proteica
- El ordenamiento de los aa es determinado por las instrucciones encontradas en los genes. Estos códigos están
mantenidos en secuencias de 3 nucleótidos conocidos como codones, que son transportados por el ARNm al
citosol y descodificado en los ribosomas
- Determina los siguientes niveles. La unión que presenta es solo covalente (peptídica)
La importancia de la estructura primaria, de la secuencia de aa se ejemplifica en la enfermedad hereditaria
conocida como ANEMIA FALCIFORME, donde se produce la sustitución de un solo aa de la molécula de
hemoglobina: posee 574 aa en donde el ácido glutámico es reemplazado por valina en la posición 6. HbS
 Secundario
Es una configuración espacial derivada de la proximidad de la cadena peptídica.
Puede ser de dos tipos:
- Hélice alfa o con forma de cilindro, la cadena gira el rededor de un tubo imaginario y es estabilizado por
puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de otros aminoácidos situados a cuatro
residuos mas adelante en la misma cadena
- Hoja plegada beta, Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de
la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los
grupos C=O de la opuesta
Terciaria
Esta determinada por la aparición de plegamientos entre las regiones hélice alfa y hoja beta, lo que le
confiere una conformación tridimensional. Los aminoácidos lejanos establecen uniones químicas
(puente de disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas, fuerzas de van der Walls)
Cuaternaria
Resulta de la combinación de dos o más proteínas, para formar moléculas de gran complejidad.
Ejemplo: HEMOGLOBINA formada por la unión de cuatro cadenas polipeptídicas, 2 pares con 141
alfa y 2 pares con 146 beta, en total 574 
Factores que determinan la estructura
proteica
La disposición espacial se halla predeterminada por la secuencia de sus aminoácidos (estructura
primaria). Ello queda demostrado por medio de experimentos de desnaturalización
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. 
Agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
Ribonucleasa → desnaturalización-
renaturalización
El caso de la ribonucleasa que se denaturaliza con beta-mercaptoetanol y urea.
El primero es un agente reductor que rompe enlaces S-S y los reduce a estado SH, y la urea
rompe enlaces débiles no covalentes
La estructura terciaria se logra mediante la formación de 4 puentes de disulfuro que se establece
entre los pares de cisteína.
Ocurre una pérdida de actividad biológica
Si se retiran el beta-mercaptoetanol y la urea se recupera tanto su configuración como su
actividad enzimática
Existe 105 combinaciones posibles entre las 8 cisteínas para formar los cuatro puentes de S-S,
pero solo se obtiene la configuración natural biológicamente activa.
Esto demuestra que toda la información para establecer plegamientos en la molécula proteica
esta contenida en la secuencia primaria
 Uniones
Las cuatro estructuras proteicas dependen de distintas uniones químicas entre los átomos
Uniones covalentes (fuertes): uniones peptídicas y puentes S-S
Uniones débiles:
1- Puentes de hidrógeno
2- Uniones iónicas o electrostáticamente
3- Interacciones hidrófobos
4- Interacciones de van del Walls
La diferencia entre uniones covalentes y no covalentes radica en la cantidad de energía
necesaria para romper el enlace
Puente de hidrógeno: 4,5 Kcal/mol-1 → fuerzas fisicoquímicas. La unión hace la fuerza
Covalente O-H del agua: 110 Kcal/mol-1 → enzimas
Las proteínas tienen cargas + y – pero en
el punto isoeléctrico la carga es 0
La carga de una proteína esta dada por la suma de todas sus cargas (aa)
Los grupos ácidos y básicos se disocian a distintas concentraciones de hidrógeno en el medio, el
pH influye en la carga final de la proteína
En medio ácido los grupos amonio captan H y se comportan como bases
En medios básicos los carboxilos ceden H y se comportan como ácidos
El pH definido para cada proteínas en el cual la suma de sus cargas + y – es igual a 0 se denomina punto
isoeléctrico. Las proteínas no migran a ninguno de los polos.
A un pH mas bajo van a al cátodo y a un pH mas alto migran al ánodo