Anyela Practica 7 Bioquimica

Facultad de Ciencias de la Salud.
UNJBG Bioquímica Clínica I

Escuela Profesional de Farmacia y Bioquímica Mgr. Karla Nohely Ramos
Cáceres
UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHMANN

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUIMICA
Práctica N° 07
CINÉTICA ENZIMÁTICA DE LA α-AMILASA
Estudiante: Anyela Margot Machaca Mamani

Código: 2021-125050
Asignatura: Bioquímica Clínica
Grupo de Práctica: “B”
Docente: Mgr. Karla Nohely Ramos Cáceres
TACNA - PERÚ
2023
1
Facultad de Ciencias de la Salud. UNJBG Bioquímica Clínica I
Cáceres
PRACTICA N° 07
CINÉTICA ENZIMÁTICA DE LA α-AMILASA
I. OBJETIVOS
1) Evaluar la actividad de la α-amilasa en presencia de diferentes factores.

2) Determinar el efecto del pH sobre la velocidad de reacción.
3) Identificar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reacción.
4) Determinar el efecto de la concentración de sustrato y enzima sobre la
velocidad de reacción.
5) Determinar el efecto del tiempo sobre la velocidad de reacción
II. MARCO TEORICO
Las enzimas son proteínas con capacidad de catalizar reacciones biológicas. Al

igual que los catalizadores inorgánicos, las enzimas aumentan la velocidad con que
se alcanza el equilibrio de la reacción. El mecanismo que permite que las enzimas
incrementen la velocidad de la reacción es la reducción de la energía libre de
activación requerida para transformar un sustrato al producto correspondiente, sin
afectar la constante de equilibrio.
A y B = Sustratos
C y D = Productos
v1 = Velocidad de la reacción para formar los productos
v2 = Velocidad de la reacción para formar los sustratos
Keq = Constante de equilibrio
[ ] = Concentración molar.
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A continuación, se presenta un resumen de las características que distinguen a una
enzima:
1. Es una proteína.
2. Resulta muy específica para el sustrato.
3. Incrementa la velocidad de la reacción.
4. No modifica la constante de equilibrio (Keq).
5. Se modifica de manera temporal, pero esta modificación no persiste al
final de la reacción, ni forma parte de los productos.
6. Requiere condiciones óptimas para la catálisis.
La actividad de una enzima se evalúa de acuerdo con la velocidad de la reacción. La
cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción enzimática, los factores que
la modifican y el mecanismo de la reacción. Los factores fisicoquímicos que
modifican la actividad de la enzima son los siguientes:
1. Concentración del sustrato.
2. Concentración de la enzima.
3. pH.
4. Temperatura.
5. Fuerza iónica.
6. Inhibidores.
La a-amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y

cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El
almidón está formado por dos tipos de moléculas: la amilosa y la amilopectina,
ambos polisacáridos de glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineales de
glucosas unidas por enlaces a- C1-C4, mientras que la amilopectina tiene, además
de estos últimos enlaces, uniones C1 con C6, formando cadenas ramificadas. La a-
amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina,
dejando dextrinas lineales y ramificadas (oligosacáridos) como productos, estos
productos serán la glucosa y maltosa 1.
La enzima α-amilasa, es una enzima de naturaleza gluproteica que existe en seis

formas moleculares (isoenzimas), diferente por su composición en aminoácidos o
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contenido en glúcidos. Tiene un pH óptimo de 6 a 8, siendo en Cl- su principal
activador. Por la acción de esta enzima, en la boca la longitud de la cadena del
almidón se reduce de varios miles a unas ocho unidades de glucosa 9.
Efecto de la temperatura y pH sobre la actividad enzimática

El efecto de la temperatura en la actividad enzimánca fue estudiado a un intervalo
de 40 a 90 °C; a un pH de 7. La mayor actividad bajo esas condiciones se registró a
una temperatura estimada de 58 °C. El efecto del pH en la actividad enzimática de
la amilasa fue estudiada a un intervalo de pH de 5,0 a 9,0; a 60 'C. La mayor
actividad enzimática bajo esas condiciones se registró aun pH estimado de 6,7 8.
La temperatura de un proceso enzimático es un compromiso entre la actividad y la
estabilidad enzimática, porque las altas temperaturas maximizan la actividad;
mientras, la estabilidad se puede ver desfavorecida por la inactivación térmica 7.
Efecto del pH sobre la actividad amilasa
La mayor actividad se registró a pH 6.0. Entre pH 4.0 y 5.0 la enzima mostró el
72% de la actividad, mientras que a pH 7.0 y 8.0, mantuvo el 68 y 38% de la
actividad respectivamente 5.
III. MATERIALES, REACTIVOS Y EQUIPOS
− Tubos de ensayo
− Gradilla
− Espátulas
− Cronómetro
− 20 chapitas de metal o taparoscas
− Pipetas graduadas de 1, 5 y 10 ml
− Matraz Erlenmeyer de 125 ml
− Probeta de 50 ml
− Vasos de precipitado de 100 y 250 ml
− Pipeta pasteur
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− Tiras reactivas para pH
− Recipiente con hielo
− Solución de enzima
− Solución de almidón al 0.5%
− Solución de lugol
− Soluciones tampón de pH 1, 5, 7 y 9
− Termómetro
− Baño maría
IV. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL
PREPARACIÓN DE REACTIVOS
a. Solución de enzima:
Se prepara colocando 1ml de saliva (previo enjuague de la boca con agua
destilada) y diluyéndolo hasta 20ml con agua destilada
b. Solución de lugol
Se prepara disolviendo 1g de yodo, 2g de KI en 200ml de agua destilada.
c. Soluciones tampón
−pH 1: HCl 0.4%
−pH 5: ácido láctico 0.1%
−pH 7: agua destilada
−pH 9: Na2CO3 5%
EXPERIMENTO N°1: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE [E]
1. Colocar en 6 tubos de ensayo 3 ml de solución de almidón al 0.5%.
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Imagen 1. Tubos de ensayo con solución de almidón.
Imagen 2. Solución de almidón al 0.5%.
2. Añada a cada tubo 0; 1; 1,5; 2; 2,5 y 3 ml de la solución de enzima

respectivamente y complete hasta un volumen de 6ml. Añada primero el agua y
luego la disolución de la enzima, pues de lo contrario la reacción comenzará y
usted no tendrá en cuenta el tiempo transcurrido. Inmediatamente después de
adicionar la solución de enzima al último tubo ponga en marcha el cronómetro
y comience a medir el tiempo del experimento.
6
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Imagen 3. Tubos de ensayo con solución de enzima.
3. En cada intervalo de 5 minutos ensaye en una tapa rosca la reacción de la

solución experimental con el lugol: para ello sólo tiene que extraer con la pipeta
pasteur pequeñas cantidades de cada tubo de ensayo en reacción a una tapa
rosca y luego adicionar una gota del reactivo de lugol. Observe y anote el color
para cada tiempo y cada tubo ensayados.
Imagen 4. Ensayo a intervalos de 5 minutos.
4. Determine por el procedimiento anterior el tiempo que tarda cada uno de los
tubos en no dar reacción alguna con el lugol, la mezcla de las 2 gotas debe
quedarse del color original del lugol. Si desea puede adicionar en una taparosca
unas gotas de agua y lugol para tenerlo como solución de control.
7
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Imagen 5. Ensayo a negativo a Lugol.
5. Con los datos obtenidos construya un cuadro que contenga; Volumen de enzima
(ml); tiempo total de reacción (min); velocidad de la reacción (1/t), esto para
cada uno de los tubos (Tabla 7.1)
Cuadro 7.1. Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en

función de la influencia de la [E]
Tubos Volumen de Tiempo total de Velocidad de

enzima (ml) reacción (min) reacción (1/t)
1 0 6 0.166666667
2 1 5 0.2
3 1.5 4 0.25
4 2 3 0.333333333
5 2.5 2 0.5
6 3 1 1
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6. Con estos datos construya un gráfico de [E] en el eje ordenado contra velocidad
de reacción (1/t) en el eje de las abscisas. (Gráfico 7.1)
Grafica 1. Velocidad de reacción (1/t).
EXPERIMENTO N°2: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE [S]
1. Tome 4 tubos de ensayo y añada a cada uno 0,5; 1; 1,5 y 2 ml de solución de

almidón. Complete el volumen de cada tubo hasta 3 ml con agua destilada.
Imagen 6. Tubos de ensayo con solución de almidón.
2. Adicione a cada tubo 0,5 ml de solución de α-amilasa e incúbelos a 37°.
9
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Imagen 7. Solución de α-amilasa.
Imagen 8. Tubos con 0.5 ml de α-amilasa.

3. A intervalos de 1 minuto ensaye la presencia de almidón mediante la reacción
con lugol de forma similar a como se describe en el experimento N°1.
Imagen 9. Resultados de ensayo de presencia de almidón.
4. Con los datos obtenidos construya un cuadro que contenga; Volumen de enzima
(ml); tiempo total de reacción (min); velocidad de la reacción (1/t), esto para
cada uno de los tubos (Tabla 7.2)
10
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Cuadro 7.2. Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en función de

la influencia de la [S]
Tubos Volumen de Tiempo total de Velocidad de

sustrato (ml) reacción (min) reacción (1/t)
1 0.5 2 0.5
2 1 3.15 0.31746032
3 1,5 4.1 0.24390244
4 2 4.81666667 0.20761246
5. Con estos datos construya un gráfico de [E] en el eje ordenado contra velocidad
de reacción (1/t) en el eje de las abscisas. (Gráfico 7.2)
11
Cáceres
Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en función de la influencia

de la [S]
0.6
0.5
0.5
f(x) = − 0.103597499036863 x + 0.681561674920998
0.4 R² = 0.943353728257658
0.3174603174603
17
VELOCIDAD
0.3 0.2439024390243
9 0.2076124567474
05
0.2
0.1
0
1.5 2 2.5 3 3.5 4 4.5 5
TIEMPO
Gráfica 2. Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en función de la influencia de

la [S].
Ordenar los tiempos 1,2,3 y 4 minutos y calcular la velocidad de reacción.
EXPERIMENTO N°3: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE pH
1. Tome 4 tubos de ensayo y vierta respectivamente 1ml de las soluciones tampón

de pH 1, 5, 7 y 9.
Imagen 10. Agregar 1ml HCl 0.4% con pH 1, 1ml Ácido láctico 0.1% con pH 5,
1ml Agua con pH 7, 1ml Na2CO3 con pH 9
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Imagen 11. Tubo de ensayo Nro. 01: 1ml HCl 0.4% con pH 1.
Imagen 12. Tubo de ensayo Nro. 02: 1ml Ácido láctico 0.1% con pH 5.
Imagen 13. Tubo de ensayo Nro. 03: 1ml Agua con pH 7.
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⮚ Imagen 14. Tubo de ensayo Nro. 04: 1ml Na2CO3 con pH 9.
2. Añada a cada tubo 1 ml de la solución de almidón al 0.5% y 1 ml de la solución

de la enzima. Incube a 37° y ensaye la reacción con el lugol según se indica en el
experimento N°1.
Imagen 15. Solución de 0.5%.

3. Con los datos obtenidos extraiga las conclusiones sobre el rango de pH en el cual
la enzima muestra su actividad óptima.
14
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Imagen 16. Solución de enzima.

4. Incube a 37° y ensaye la reacción con el lugol según se indica en el experimento
N°1. Y con los datos obtenidos extraiga las conclusiones sobre el rango de pH en
el cual la enzima muestra su actividad óptima
Imagen 17. Incubación a 37°C.
Imagen 18. Ensayo de la prueba de Lugol.
Cuadro 6.3. Resultados de la actividad óptima en función de la influencia del

pH
15
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Tubos Enzima Almidón Soluciones tampón pH Actividad óptima
(ml) (ml) Si/No
1 1 1 1ml HCl 0.4% 1 NO
2 1 1 1ml Ácido láctico 5 NO

0.1%
3 1 1 1ml Agua 7 NO
4 1 1 1ml Na2CO3 9 NO
EXPERIMENTO N°4: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE LA

TEMPERATURA
1. En 5 tubos de ensayo añada 1ml de solución de almidón al 0.5% y 1ml de

solución de enzima.
Imagen 19. Tubos de ensayo con solución de almidón y enzima.
2. Hierba uno de los tubos durante 5 minutos y reponga el volumen de agua

perdida por evaporación. Incúbelo a 40°C y ensaye de la forma estudiada la
presencia de almidón en él a diferentes intervalos de tiempo.
16
Cáceres
Imagen 20. Incubación a 1°C durante 5 minutos.
3. Luego agregar unas gotas de Lugol.
Imagen 21. Resultado de prueba de Lugol.
4. Incube un segundo tubo a 70°C y un tercero a 40°C, y ensaye en ellos la

reacción con lugol a intervalos de 1 minuto. Anote el tiempo que se demora en
desaparecer el color azul.
Imagen 22. Tubo de ensayo a 70°C
17
Cáceres
Imagen 23. Tubo de ensayo a 40°C

5. Un cuarto tubo incúbelo en un baño de hielo y ensaye la reacción con lugol.
Imagen 24. Ensayo de Lugol.

6. El último tubo déjelo a temperatura ambiente del laboratorio y ensaye con el
lugol hasta la desaparición de la reacción positiva en intervalos de 1minuto.
Imagen 25. Ensayo de Lugol hasta dar negativo.
18
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Tubos Enzima Almidón Temperatura Actividad Prueba de
(ml) (ml) (°C) óptima Si/No Lugol
1 1 1 100, hervir por 5 min No Si
2 1 1 70 No Si
3 1 1 40 Si No
4 1 1 T ambiente Si No
5 1 1 Baño de hielo Si No
V. DISCUSIÓN DE RESULTADOS
EXPERIMENTO N°1: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE [E]
Una solución de agua con almidón, al ser añadida con Lugol esta se tona de una
tonalidad de color azul oscuro, esta reacción sucede debido a que, al disolver el
Lugol en la solución, el yodo molecular, ión yoduro y amilosa en agua, obtenemos
un producto de intenso color azul oscuro. Parece que el yodo molecular y el ión
yoduro disueltos forman iones I3− que se quedan introducidos en el eje de la hélice
de amilosa; esta estructura es de color azul oscuro 2.
Observando la tabla 7.1 se puede decir que las reacciones a mayor concentración de
enzima, menor tiempo de total de reacción. En nuestro se evalúa priorizando el
tiempo y hasta que dieria negativa la reacción. En Gonzalez et al 1 se obtuvieron los
mismos resultados a mayor concentración de enzima, más veloz la reacción, aunque
el tiempo fue mayor debido a que la concentración de enzima fue inferior a la usada
en nuestro experimento, siendo 0.1, 0.2, 0.3 y 0.4 mL. Según los resultados de
3
ECESI también respalda los datos obtenidos la velocidad de reacción es
directamente proporcional a la cantidad de amilasa, este trabajo tuvo la misma
1
concentración de amilasa presenta por Gonzalez los resultados son muy
semejantes.
En las grafica 1 y en las gráficas por Gonzales, ECESI y se observa como la línea va
a de manera descendente conforme el tiempo es mayor. La grafica también se
interpreta como una disminución de la concentración de almidón en la solución.
19
Cáceres
EXPERIMENTO N°2: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE [S]
La velocidad de una reacción también puede depender de la concentración del

sustrato, los resultados indican que el tiempo total de reacción es mayor a mayor
concentración de sustrato.
Una enzima de llega a alcanzar una velocidad máxima de acción si posee la
cantidad de sustrato adecuado, es decir la cantidad de producto que se llegue a
producir será máxima si es que la cantidad del sustrato es máxima. Lo que ocurre
acá es que la reacción entre la alfa amilasa reacciona con el almidón, dando como
producto la glucosa, esto ocasiona la destrucción de las cadenas de hélice amilosa,
haciendo que el I3− no pueda posicionarse y pierda su coloración, la temperatura de
37°C semejante a la temperatura del cuerpo humano, da a la enzima un ambiente
para que funcione como enzima y degrade la amilosa 4.
1
Los resultados de obtenidos no concuerdan los obtenidos por Gonzales donde no
importa la concentración del almidón, el tiempo de reacción neta es igual para todas
las concentraciones, lo cual no concuerda con ICESI 3 quién tuvo diferentes tiempos
4
para cada concentración, esto es apoyado por Navarro que obtuvo un tiempo
diferente de reacción para concentración, con estos datos se comprueba que el
tiempo de velocidad de reacción se relaciona con la concentración de sustrato.
EXPERIMENTO N°3: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE pH
En un trabajo realizado por Montor 5, donde se trabajó con la actividad de la amilasa

según el pH y se encontró que:
“La mayor actividad se registró a pH 6.0. Entre pH 4.0 y 5.0 la enzima mostró el
actividad respectivamente.”
En nuestro trabajo la enzima no tuvo actividad en ningún pH, 1, 5, 7 y 9, por lo que
se piensa que hubo una mala práctica del trabajo de por los estudiantes, la enzima se
pudo encontrar fuera de su temperatura lo que produjo su alteración.
Revisando otros trabajos Navarro 4, el pH don de mejor trabaja la enzima es un pH
de 7, esto es respaldado ICESI 3 indica que al estar la enzima en un pH cercano a 7
20
Cáceres
y una temperatura aproximada a 37°C tienen una actividad eficiente, González 1
también tuvo los mismos resultados que un ph de 7 si hay actividad enzimática
además algo que agregar sería que el comportamiento de la enzima a diferentes pH,
teniendo al igual que todas las enzimas un estado óptimo a pH neutro, en acido la
enzima no actuará hidrolizando alguna clase de almidón, en pH alcalino la enzima si
hidroliza, pero no al 100% 6.
Esto sería semejante a lo encontrado por Montor que el pH más cercano a 7 tiene
mayor actividad.
EXPERIMENTO N°4: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE LA
TEMPERATURA
La temperatura brinda a la enzima actividad y la estabilidad enzimática, una alta

temperatura maximiza la actividad; mientras que la estabilidad es desfavorecida 7.
Lo encontrado en un trabajo realizado por Ferrer et al 8, la temperatura óptima
estimada fue de 58°C, la cual está dentro del rango de la temperatura óptima para
las amilasas, que va desde 30 a 85 °C.
Los resultados obtenidos es que la encima tuvo actividad a 40°C y a temperatura
ambiente y baño con hielo, la temperatura de 40°C se encuentra dentro del rango de
actividad, aunque se esperaba que debido a la baja temperatura no tuviese actividad
optima, en este experimento si la tuvo, las bajas temperaturas permiten que la
enzima sigua teniendo actividad, aunque disminuye su actividad el experimento
realizado por Gonzalez 1, menciona que a una temperatura de 4°C aún conserva
actividad aunque en bajas proporciones, mientras que a una temperatura ambiente y
4
a 50°C solo presento actividad durante 4, 6 minutos respectivamente, para Navarro
las temperatura de 4°C y 50°C no debieron de tener actividad optima debido a que
están muy alejadas de la temperatura corporal, esto es respaldado por ICESI 3 donde
tampoco se tuvo actividad da las temperatura de 4°C y 50°C.
La actividad de las temperaturas extremas se pudo deber a la contaminación de
pipetas o de los instrumentos usados, esto explicaría la actividad la actividad al baño
con hielo, en la temperatura ambiente si se puede dar actividad dependiendo si se
acerca a la temperatura corporal.
VI. CONCLUSIONES
21
Cáceres
El pH óptimo para que la enzima tenga activida es aproximándose a la temperatura
corporal.
La temperatura muy frías y muy calientes, hacen que la enzima pierda actividad.
La concentración del sustrato aumenta el tiempo de duración de la reacción, además
una concentración adecuada permite que la enzima alcance su velocidad máxima.
El tiempo de reacción en relación a la concentración de la enzima y el sustrato.
VII. CUESTIONARIO
1. ¿Qué es la actividad enzimática?
La actividad enzimática es una medida de cantidad de enzima activa presente y

de nivel de actividad de la misma, esta medida depende de las condiciones
como, cantidad de sustrato transformado por unidad de tiempo 10.
2. ¿Cuál es la función del almidón?
El almidón cumple la función de sustrato es donde la enzima va a actuar y

produciendo maltosa, un disacárido de glucosa- glucosa.
3. ¿Cuál es la función del Lugol?
El Lugol identifica la presencia de almidón en la solución, debido a que se

introduce en la cadena y le ese color azul oscuro 2.
4. ¿Cuál es el pH óptimo de la amilasa? ¿Qué sucede cuando no es el pH

óptimo?
Según Montor 5:
“La mayor actividad se registró a pH 6.0. Entre pH 4.0 y 5.0 la enzima mostró el
actividad respectivamente.”
Cuando el pH está muy alejado del pH optimo comienza perder actividad hasta
llegar a perder total la actividad.
5. ¿Cuál es la temperatura óptima de la enzima?
Esta enzima es completamente estable a 60°C y presenta actividad significativa

entre 30 y 80°C 12.
22
Cáceres
6. ¿Qué sucede cuando la temperatura es superior a la óptima?
La actividad disminuye rápidamente porque la enzima se va desnaturalizando 11.
VIII. BIBLIOGRAFÍA
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ENZIMA ALFA – AMILASA. Colombia. [Citado 18 de junio de 2023].
2. GARCÍA, Sergio. Yodo y almidón. [En línea]. S.F. España. [Citado 18 de junio
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− Montgomery R. Bioquímica: casos y texto. 6a. ed. Editorial Harcourt-Brace;
1998: cap.4.
24

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UNJBG Bioquímica Clínica I

UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHMANN

Estudiante: Anyela Margot Machaca Mamani

CINÉTICA ENZIMÁTICA DE LA α-AMILASA

1) Evaluar la actividad de la α-amilasa en presencia de diferentes factores.

II. MARCO TEORICO

Las enzimas son proteínas con capacidad de catalizar reacciones biológicas. Al

La a-amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y

La enzima α-amilasa, es una enzima de naturaleza gluproteica que existe en seis

Efecto de la temperatura y pH sobre la actividad enzimática

− 20 chapitas de metal o taparoscas

− Matraz Erlenmeyer de 125 ml

− Vasos de precipitado de 100 y 250 ml

− Tiras reactivas para pH

− Recipiente con hielo

− Solución de almidón al 0.5%

−pH 5: ácido láctico 0.1%

−pH 7: agua destilada

EXPERIMENTO N°1: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE [E]

1. Colocar en 6 tubos de ensayo 3 ml de solución de almidón al 0.5%.

Imagen 1. Tubos de ensayo con solución de almidón.

Imagen 2. Solución de almidón al 0.5%.

2. Añada a cada tubo 0; 1; 1,5; 2; 2,5 y 3 ml de la solución de enzima

Imagen 3. Tubos de ensayo con solución de enzima.

3. En cada intervalo de 5 minutos ensaye en una tapa rosca la reacción de la

Imagen 4. Ensayo a intervalos de 5 minutos.

Imagen 5. Ensayo a negativo a Lugol.

Cuadro 7.1. Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en

Tubos Volumen de Tiempo total de Velocidad de

Grafica 1. Velocidad de reacción (1/t).

EXPERIMENTO N°2: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE [S]

1. Tome 4 tubos de ensayo y añada a cada uno 0,5; 1; 1,5 y 2 ml de solución de

Imagen 6. Tubos de ensayo con solución de almidón.

2. Adicione a cada tubo 0,5 ml de solución de α-amilasa e incúbelos a 37°.

Imagen 7. Solución de α-amilasa.

Imagen 8. Tubos con 0.5 ml de α-amilasa.

Imagen 9. Resultados de ensayo de presencia de almidón.

Cuadro 7.2. Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en función de

Tubos Volumen de Tiempo total de Velocidad de

3 1,5 4.1 0.24390244

Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en función de la influencia

Gráfica 2. Resultados obtenidos para la velocidad de reacción en función de la influencia de

Ordenar los tiempos 1,2,3 y 4 minutos y calcular la velocidad de reacción.

EXPERIMENTO N°3: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE pH

1. Tome 4 tubos de ensayo y vierta respectivamente 1ml de las soluciones tampón

Imagen 13. Tubo de ensayo Nro. 03: 1ml Agua con pH 7.

⮚ Imagen 14. Tubo de ensayo Nro. 04: 1ml Na2CO3 con pH 9.

2. Añada a cada tubo 1 ml de la solución de almidón al 0.5% y 1 ml de la solución

Imagen 15. Solución de 0.5%.

Imagen 16. Solución de enzima.

Imagen 17. Incubación a 37°C.

Imagen 18. Ensayo de la prueba de Lugol.

Cuadro 6.3. Resultados de la actividad óptima en función de la influencia del

1 1 1 1ml HCl 0.4% 1 NO

2 1 1 1ml Ácido láctico 5 NO

EXPERIMENTO N°4: ESTUDIO DE LA INFLUENCIA DE LA

1. En 5 tubos de ensayo añada 1ml de solución de almidón al 0.5% y 1ml de

Imagen 19. Tubos de ensayo con solución de almidón y enzima.