“AÑO DE LA LUCHA CONTRA LA CORRUPCIÓN E IMPUNIDAD”

UNIVERSIDAD PERUANA LOS ANDES

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE NUTRICIÓN HUMANA

GLICOPROTEÍNAS

U.E.C. : TÉCNICAS DE EVALUACIÓN

DOCENTE :

INTEGRANTES :

 Yendaly Sanchez Poma

 Malu Lavado gomez
 Sthefany Cárdenas Pariona
 Lizeth Flores carbajal

Huancayo – Perú

2019
DEDICATORIA

El presente trabajo está dedicado a nuestra

familia, docentes, amigos y a todas las personas
quienes colaboran incondicionalmente en el
desarrollo de nuestra formación profesional.

2
 ÍNDICE

DEDICATORIA ........................................................................................................................ 2

INTRODUCCIÓN ..................................................................................................................... 4

GLICOPROTEÍNAS ................................................................................................................. 5

1.1. Estructura .................................................................................................................... 6

1.2. Funciones .................................................................................................................... 7

1.2.1. Estructurales ......................................................................................................... 7

1.2.2. Reconocimiento celular ....................................................................................... 8

1.2.3. Adhesión celular .................................................................................................. 8

1.3. Clases .......................................................................................................................... 9

1.4. Glicoproteínas con unión N-glicosídica ...................................................................... 9

1.5. Glicoproteínas con unión O-glicosídica .................................................................... 10

1.6. Fibronectina ............................................................................................................... 11

1.7. Laminina.................................................................................................................... 12

1.8. Glicoproteínas matricelulares .................................................................................... 12

1.9. Tenascina ................................................................................................................... 13

1.10. Osteopenia ............................................................................................................. 14

1.11. Fibulina .................................................................................................................. 14

1.12. Metaloproteinasas Remodelación de la matriz extracelular .................................. 14

1.13. Glicoproteínas de adhesión .................................................................................... 16

1.14. Estructuras de O-vinculación y N-vinculación en glicoproteínas ......................... 16

1.15. Glicoproteínas ligadas a N y ligadas a O ............................................................... 17

1.16. Mecanismo de N-Glicosilación ............................................................................. 17

CONCLUSIÓN ........................................................................................................................ 19

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS..................................................................................... 20

3
 INTRODUCCIÓN

Las glicoproteínas son moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos,
simples o compuestos. Destacan entre otras funciones la estructural y el reconocimiento celular
cuando están presentes en la superficie de las membranas plasmáticas. El término glicoproteína
se usa en general para referirse a una molécula de dimensiones específicas, integrada
normalmente por uno o más oligosacáridos unidos de modo covalente a cadenas laterales
específicas de polipéptidos. Suelen tener un mayor porcentaje de proteínas que de glúcidos.
Los términos proteoglicano y peptidoglicano designan agregados masivos formados por
glúcidos y proteínas o séptimos péptidos, para los cuales la palabra molécula no tiene
significado preciso. Las partículas de proteoglicanos tienen un mayor porcentaje de glúcidos
que de proteínas.

4
 GLICOPROTEÍNAS

Como su nombre indica, las glicoproteínas son proteínas (principalmente las proteínas
intrínsecas de membrana y de secrección) que son modificadas después de la traducción para
unir covalentemente una parte oligosacárida. Puesto que hay una gran cantidad de azúcares,
los cuales contienen una gran cantidad de grupos funcionales dispuestos en conformaciones
diversas que pueden servir como potenciales sitios de unión, la estructura de los oligosacáridos
unidos a las proteínas es enormemente variado y complejo y por tanto, muy rico en
información, sobre todo, si se compara con polímeros lineales o plegados tales como el ADN
o las proteínas. En contraste a la secuencia proteica1, que está determinada por la plantilla del
ADN, los azúcares se unen a las proteínas mediante la catálisis de enzimas altamente
específicas que reconocen el sitio adecuado para unir el azúcar.

Así pues, resulta evidente que los carbohidratos son moléculas muy ricas en información que
guían muchos procesos biológicos. La modificación de las proteínas mediante la inserción de
un carbohidrato está normalmente asociada con:

 Procesos de reconocimiento para la unión de otras moléculas. Existen proteínas,

llamadas lectinas, que tienen dos o más sitios específicos de reconocimiento de
azúcares, lo que explica su capacidad para aglutinar ( es decir, establecer
enlaces entrecruzados) a los eritrocitos con otras células. En este sentido,
también los hidratos de carbono también son claves en la interacción entre el
espermatozoide y el óvulo, en los procesos de retorno de los linfocitos
circulantes en la sangre a los centros linfáticos de los que derivaron
originalmente, en los procesos de formación de los circuitos cerebrales, etc.
 Protección frente a la proteólisis e incremento del tiempo de vida media de la
proteína. Por ejemplo, los residuos terminales de carbohidrato de una
glicoproteína pueden servir como señas para que las células hepáticas eliminen
esta proteína de la sangre. El receptor de superficie celular mejor conocido que
cumple esta función es el receptor de asialoglicoproteínas. Muchas proteínas
recién sintetizadas, como inmunoglobulinasy hormonas peptídicas, tienen
azúcares con residuos de ácido siálicos terminales. A lo largo de horas o de días,
dependiendo de la proteína concreta, los resíduos terminales de ácido siálico
son eliminados por las sialasas, las cuales sobresalen de la superficie de los

1 Proteica: Las proteínas o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

5
 vasos sanguíneos. Los residuos de galactosa que estas proteínas recortadas
dejan expuestos, son detectados por los receptores de asiaglicoloproteínas de la
membrana plasmática de las células hepáticas y forman un complejo con ellas.
El complejo formado se introduce en la célula hepática (endocitosis) y así se
elimina la proteína recortada del fluido sanguíneo. Así pues, estas unidades de
oligosacáridos señalan el paso del tiempo para indicar que las proteínas que las
transportan deben ser retiradas del torrente sanguíneo.
 Prevención de la agregación durante el proceso de plegamiento proteico

Los azúcares predominantes en las glicoproteínas son la glucosa, galactosa, manosa,

fucosa, N-acetilgalactosamina y N-acetilglucosamina. La unión del azúcara a la parte
proteica es, bien a través de un enlace N-glucosídico a través del grupo amida de una
asparragina, o bien a través de un enlace O-glucosídico a través de un grupo hidroxilo de
una serina, una treonina o una hidroxilisina.

1.1.Estructura

La estructura de las glicoproteínas se estudia en base a su secuencia aminoacídica, a los

sitios de glicosilación dentro de la secuencia y a las estructuras de las porciones glucanos
que se unen en dichos lugares.

Las cadenas de oligosacáridos que se unen por glicosilación a estas proteínas por lo general
son muy diversas, pero son cortas, ya que no superan los 15 residuos de azúcares. Algunas
proteínas poseen una sola cadena oligosacárida, pero otras pueden tener más de una y estas
pueden ser ramificadas.

La unión entre oligosacáridos y proteínas ocurre a través del carbono anomérico del
carbohidrato y el grupo hidroxilo2 (-OH) de un residuo de serina o treonina, en el caso de
la O-glicosilación, o a través del nitrógeno amida de un residuo de asparagina, en el caso
de la N-glicosilación.

2Hidroxilo: El grupo hidroxilo es un grupo funcional formado por un átomo de oxígeno y otro de hidrógeno, característico
de los alcoholes, fenoles y ácidos carboxílicos entre otros compuestos orgánicos.

6
 Los carbohidratos así unidos pueden representar hasta el 70% del peso molecular de una
glicoproteína y las características de la porción carbohidratada (tamaño y carga, por
ejemplo) pueden proteger algunas proteínas frente a la proteólisis enzimática.

Una misma proteína puede tener, en tejidos distintos, patrones de glicosilación diferentes
que la convierten en una glicoproteína diferente, puesto que la estructura completa incluye
no solo a los residuos aminoacídicos y a sus arreglos espaciales, sino también a los
oligosacáridos unidos a estos.

Entre los residuos de azúcares que se encuentran reiteradamente en las glucoproteínas se

encuentran: D-galactosa, D-manosa, D-glucosa, L-fucosa, D-xilosa, L-arabinofuranosa, N-
acetil-D-glucosamina, N-acetil-D-galactosamina, algunos ácidos siálicos y modificaciones
de todos estos.

1.2.Funciones
1.2.1. Estructurales

Desde el punto de vista estructural, las glicoproteínas proporcionan cadenas de

carbohidratos que participan en la protección y lubricación de las células, ya que
estas son capaces de hidratarse y formar una sustancia viscosa que resiste agresiones
mecánicas y químicas.

En bacterias y arqueas también se encuentran algunas glucoproteínas y estas son

importantes componentes de la capa S, que es la capa más externa de la cubierta
celular.

Además, también se encuentran como constituyentes de las proteínas flagelinas, que

forman parte de los filamentos flagelares que emplean como órganos locomotores.

Las plantas también poseen glicoproteínas estructurales que se caracterizan por

complejos patrones de glicosilación3 y que pueden hallarse como parte de la
estructura de la pared celular o en la matriz extracelular.

3Glicosilación: La glucosilaciónes un proceso bioquímico en el que se adiciona un glúcido a otra molécula. Esta molécula se
denomina aceptor. La molécula aceptora puede ser de muchos tipos, por ejemplo de naturaleza proteica o lipídica.

7
 1.2.2. Reconocimiento celular
Las glicoproteínas ejercen funciones trascendentales como sitios de reconocimiento
entre células, puesto que muchos receptores en la superficie celular son capaces de
reconocer secuencias específicas de oligosacáridos.

Ejemplo de los reconocimientos intercelulares que ocurren por medio de las cadenas
de oligosacáridos en la superficie celular es el caso del reconocimiento entre el
óvulo y el espermatozoide, necesarios para que se dé el fenómeno de la fecundación
en los organismos pluricelulares con reproducción sexual.

Los grupos sanguíneos en los humanos están determinados por la identidad de los
azúcares unidos a las glicoproteínas que los especifican. Los anticuerpos y muchas
hormonas también son glicoproteínas y sus funciones son primordiales para la
señalización y defensa del cuerpo.

1.2.3. Adhesión celular

Las células T del sistema inmune de los mamíferos poseen una glicoproteína con
dominios de adhesión conocida como CD2, que es un componente clave para la
estimulación inmunológica puesto que media la unión entre el linfocito4 y las
células presentadoras de antígeno a través de su receptor, la glicoproteína CD58.

Algunos virus que tienen funciones patogénicas importantes para muchos

mamíferos, y entre ellos los seres humanos, poseen glicoproteínas de superficie que
funcionan en los procesos de adhesión de la partícula viral a las células que
parasitan.

Tal es el caso de la proteína GP120 del Virus Humano de Inmunodeficiencia

Adquirida o VIH, que interactúa con una proteína superficial de las células humanas
conocida como GP41 y que colabora con la entrada del virus a la célula.

De la misma forma, muchas proteínas glicosiladas participan en importantes

procesos de adhesión celular que tienen lugar en la vida corriente de las células
presentes en muchos tejidos de los organismos pluricelulares.

4 Linfocito: Leucocito de pequeño tamaño y núcleo redondeado que normalmente está presente en la sangre y en los tejidos
linfáticos; la función está estrechamente relacionada con los mecanismos de defensa inmunitarios.

8
1.3. Clases

La clasificación de las glucoproteínas se basa principalmente en la naturaleza del enlace

glicosídico que une las porciones proteicas y carbohidratadas y en las características de
los glucanos unidos.

De acuerdo a los residuos azucarados, pueden tenerse glucoproteínas con monosacáridos,

disacáridos, oligosacáridos, polisacáridos y derivados de estos. Algunos autores
consideran una clasificación de glicoproteínas en:

 Los proteoglicanos, que son una subclase dentro del grupo de las glicoproteínas
que contiene, en la porción carbohidratada, polisacáridos compuestos
principalmente por aminoazúcares (glucosaminoglucanos).
 Los glicopéptidos, que son moléculas compuestas por carbohidratos unidos a
oligopéptidos formados por aminoácidos en sus conformaciones L y/o D.
 Los gluco aminoácidos, que son aminoácidos unidos a un sacárido a través de
cualquier tipo de enlace covalente.
 Los glicosil aminoácidos, que son aminoácidos unidos a una porción sacárida a
través de enlaces O-, N-, o S-glicosídicos.

En la nomenclatura de estas proteínas así unidas a carbohidratos se emplean los prefijos

O-, N- y S- para especificar a través de qué enlaces se unen los azúcares a la cadena
polipeptídica.

1.4. Glicoproteínas con unión N-glicosídica

La unión N-glicosídica se hace, bien a una GlcNAc o a una GalNAc, a través de una Asn
en una secuencia X-Asn-X-Thr. Aunque hay tres tipos de glicoproteínas N-unidas (tipo
alto contenido en manosa, tipo complejo y tipo híbrido) todas ellas contienen el mismo
núcleo de oligosacárido el Man-(a-1,6)[Man-(a-1,3)]Man-(b-1,4)-(GlcNAc)-(b-1,4)-
(GlcNAc) que se une en conformación b a la Asn. A partir de este núcleo uniforme de
oligosacáridos, se ramifican diferentes tipos de oligosacáridos con una gran variedad de
composición y de estructura.

9
 Figura. 1. Glicoproteínas con unión N-glicosídica

1.5. Glicoproteínas con unión O-glicosídica

Este tipo de glicoproteínas se encontró por primera vez en una sustancia llamada mucina,
por lo que también se les conoce con el nombre de glicanos tipo mucina. Ha sido mucho
menos investigados que las estructuras N-unidas, aunque su heterogeneidad estructural
parece ser incluso mayor. No tienen ningún núcleo común, contratiamente a las N-unidas,
y los carbohidratos están unidos través de un a la parte proteica a través de un Gal (b 1-
3) GalNAc a un grupo OH de Ser, Thr, OH-Lys, OH-Pro. Ejemplo de este tipo de
estructuras son los grupos antígenos de la sangre (clasificación ABO).

Unión O-glicosídica (arriba, derecha) y carácterísticas esenciales de los antígenos de los

grupos sanguíneos A, B, O.

10
 Las funciones de las O-glicoproteínas están aún en proceso de investigación, aunque
parece que están más relacionadas con los procesos de estabilización de las estructuras
de las proteínas que con procesos de comunicación celular.

1.6. Fibronectina

Las fibronectinas son glicoproteínas formadas por dos cadenas de polipéptidos unidos
por uniones disulfuro (Figura 1). Poseen dominios en su estructura que permiten unirse al
colágeno, a ciertos proteoglicanos, a glicosaminoglicanos, a la fibrina, a la heparina y a
proteínas de la membrana plasmática5 celular como las integrinas. Por tanto establecen
uniones entre moléculas de la matriz extracelular y entre moléculas de las células con la
matriz extracelular. Es una de las principales responsables de trabar la matriz
extracelular. Una vez liberadas a la matriz extracelular pueden interactuar entre sí para
formar largas fibras en torno a la célula. Las moléculas de fibronectina se encuentran en
prácticamente todos los tejidos y pueden aparecer formando fibras insolubles en los
tejidos conectivos o solubles en el plasma de los fluidos corporales, como la sangre.
Tienen un papel muy importante durante el desarrollo embrionario creando sendas por
las que pueden migrar las células de un lugar a otro del embrión, y también es abundante
en tejidos en procesos de remodelación.

Figura. 2.squema de una molécula de fibronectina. Está formada por dos cadenas de aminoácidos unidas por la
zona próxima al extrremo carboxilo por puentes disulfuro. Se indican los dominios de la proteína que
interaccionan con otras moléculas produciendo adhesión

5 Plasmática: La membrana plasmática, también llamada membrana celular, se encuentra en todas las
células y separa el interior de la célula del ambiente exterior

11
1.7. Laminina
Las lamininas son uno de los principales componentes de la lámina basal. Su estructura
proteica está formada por tres cadenas de aminoácidos altamente glicosidadas unidas por
puentes disulfuro (Figura 2). Estas cadenas son alfa, beta y gamma. Existen 5 tipos de
cadenas alfa, 3 betas y 3 gamma, las cuales se combinan entre sí para formar diferentes
tipos de lamininas, aunque no todas las combinaciones son posibles ya que se han aislado
sólo 16 formas de laminina en humanos. La laminina es sintetizada por células epiteliales,
musculares, neuronas y células de la médula ósea. Epitelio y células musculares depositan
la laminina principalmente en las láminas basales que las separan del tejido conectivo.
Aparte de su función estructural las lamininas afectan a la diferenciación y
comportamiento celular gracias a que son reconocidas por las integrinas. Por ello,
defectos en las lamininas suelen conllevar procesos patológicos. Son de las primeras
glicoproteínas de la matriz extracelular que aparecen en el embrión.

Figura. 3.Esquema de una molécula de laminina. Está formada por tres cadenas de aminoácidos unidas.
Se indican los dominios de la proteína que interaccionan con otras moléculas produciendo adhesión.
(Modificado de Mouw et al., 2014)

1.8. Glicoproteínas matricelulares

En torno a los años 90 del siglo pasado se comprobó que algunas proteínas de la matriz
extracelular producían pérdida de adhesión de las células más que aumentarla y además
cuando se bloqueaba el gen para estas proteínas los animales no parecían notarlo. Son
proteínas que, aunque tienen lugares de reconocimiento para el colágeno, fibronectina y
receptores celulares de superficie, su función no es eminentemente estructural. Estas
glicoproteínas se caracterizan por ser secretadas de forma temporal y espacialmente
específica por una gran diversidad de células, se asocian pero no forman parte
necesariamente de la parte estructural de la matriz extracelular, pueden disminuir la

12
 adhesión de las células en ciertas circunstancias, están siempre presentes cuando los
tejidos se están remodelando, y son abundantes durante el periodo embrionario. Es decir,
son proteínas temporales más que constitutivas en la matriz extracelular.

La función principal de las proteínas matricelulares es modificar la actividad celular y

favorecer la remodelación de la matrix extracelular. Esto ocurre durante el periodo
embrionario y en la remodelación de los tejidos por causas naturales o patológicas. Son
capaces de unirse a factores de crecimiento y modifican los efectos de estos factores en
las células. Algunas de estas moléculas incluso tienen efectos en las células durante su
fase intracelular, antes de ser liberadas a la matrix extracelular. Proteínas matricelulare
son, por ejemplo, la tenascina, fibulina, tromboespondinam, osteopontina y la proteína
SPARC.

1.9. Tenascina

Las tenascinas forman una familia de glicoproteínas de gran tamaño presentes en la

matrix extracelular con una estructura molecular haxamérica modular (Figura 3). Se
producen diferentes tipos de tenascina por maduración alternativa de su ARN mensajero.
Hay varios tipos. La tenascina-C fue el primer tipo descubierto y se libera a la matrix
extracelular de tendones, huesos y cartílago durante el desarrollo embrionario, pero
también en otros tejidos del embrión. La tenascina-C no se expresa mucho en tejidos
adultos pero sí cuando ocurren daños tisulares como en los infartos cardiaco. La
tenascina-R es abundante en el sistema nervioso, tanto durante el desarrollo como en el
adulto.

La tenascina-X es abundante en el tejido conectivo y se expresa mucho en músculos que

tienen que hacer esfuerzos, como en los deportistas. También se han descrito las
tenascinas Y y W. La tenascina-Y es el equivalente aviar de la tenascina-X. Como otras
glicoproteínas, la tenascina cambia la cohesión de la matriz extracelular puesto que puede
establecer enlaces con integrinas, fibronectinas, colágeno y proteoglicanos. En
condiciones normales, cada tipo de tenascina se expresa en lugares concretos del
organismos, que pueden cambiar según el estado de desarrollo, pero también pueden
inducirse cuando hay reparación de tejidos, durante procesos tumorales o patológicos.

13
1.10. Osteopenia

La osteopontina está presente en el hueso, relacionada con la mineralización y

remodelación ósea, y en el riñón. En menos concentración aparece en el cartílago donde
reconoce a proteoglicanos.

1.11. Fibulina

Las fibulina son un grupo de 7 glicoproteínas secretadas en muchos tejidos asociadas a

la lámina basal, fibras elásticas y otros componentes de la matriz extracelular. Cada una
de ellas se expresa de manera diferencial en diferentes del tejido y en diferentes etapas
durante el desarrollo. La fibulina 5 es importante para la formación de las fibras elástica
gracias a que puede unirse a la tropoelastina. Las fibulinas, además de su función en el
entramado de la matriz extracelular afectan a la fisiología de las células. Así, estas
proteínas se comportan como matricelulares y estructurales.

1.12. Metaloproteinasas Remodelación de la matriz extracelular

La matriz extracelular de los animales está en constante remodelación mediante la
degradación de componentes y la producción de otros nuevos por parte de las células. La
degradación de la matriz extracelular la llevan a cabo enzimas como
las metaloproteinasas. Son enzimas que se asocian a la cara externa de la membrana
plasmática (son secretadas) o forman parte integral de ella, siempre con su centro activo
localizado extracelularmente. Inicialmente se producen en forma inactiva o
prometaloproteinasas y para su activación es necesaria una proteolisis 6 en su estructura,
llevada a cabo por otras enzimas asociadas a la membrana plasmática. Existen unas 29
metaloproteinasas diferentes en mamíferos, cada una de las cuales tiene apetencia por
distintos componentes de la matriz extracelular. Así, aunque no son totalmente
específicas, se clasifican en colagenasas, gelatinasas, estromalisinas, matrilisinas,
metaloproteinasas transmembrana y unidas a proteínas de membrana (Fgiura 4), y un
grupo adicional heterogéneo. Cada grupo tiene un grupo de sustratos sobre el que tienen
más apetencia. Las metaloproteinasas son capaces de degradar también receptores de

6Proteólisis: La proteólisis es la degradación de proteínas ya sea mediante enzimas específicas, llamadas peptidasas, o por
medio de degradación intracelular

14
membrana, proteínas de adhesión, citocinas, etcétera. Curiosamente se han encontrado
metaloproteinasas en el núcleo.

Figura. 4.Rincipales grupos de metaloproteinasas, sus miembros (tipos), y los sustratos sobre los que
actúan. El grupo heterogéneo no se ha incluido. (Adaptado de Berg et al., 2019)

Las metaloproteinasas no sólo intervienen en el mantenimiento de la matriz extracelular,

sino que son cruciales en procesos como el desarrollo, remodelación de la matriz
extracelular inducida por estímulos, por ejemplo, hormonas, o en procesos patológicos
tales como la inflamación, reparación de tejidos o metástasis tumoral. Otro papel
importante de la metaloproteasas es liberar moléculas que se encuentran ancladas en la
matriz extracelular, las cuales actúan como señal sobre las celulas, y que se vuelven
solubles tras la degradación de la matriz extracelular. Estas enzimas no sólo son
producidas por los fibroblastos sino que también las sintetizan las células epiteliales,
condrocitos, osteoclastos y leucocitos, además de células malignas como las tumorales.

15
1.13. Glicoproteínas de adhesión

Las glicoproteínas de adhesión de la matriz extracelular se caracterizan por ser moléculas

que presentan diversos dominios que les permiten interactura simultáneamente tanto
concomponentes de la matriz extracelular comom con las células conjuntivas. En esta
parte nos referiremos como ejemplo sólo a dos de ellas: la fibronectina, que asocian entre
sí a células, fibras y proteoglicanos del tejido conjuntivo y la laminina que asocia a células
no conjuntivas con las macromoléculas de la lámina basal.

Figura. 5.Glicoproteínas de adhesión

1.14. Estructuras de O-vinculación y N-vinculación en glicoproteínas

La mayoría de las proteínas que son secretadas, o unido a la la membrana plasmática, son
modificados por el apego de hidratos de carbono. La parte que se modificado, en el
plasma unida a la membrana las proteínas, es la porción extracelular de la proteínas.
Proteínas intracelulares son menos frecuentes modificado por el apego de hidratos de
carbono. Sin embargo, la unión de los hidratos de carbono a proteínas intracelulares
confiere singular actividades funcionales de estas proteínas. Vinculación de los hidratos
de carbono de las proteínas citosólicas7 y / o nuclear se produce a través O-vinculación y
consiste en la unión de GlcNAc de residuos de serina o treonina. El vínculo es catalizada
por la enzima O-GlcNAc transferasa, OGT. varios factores de transcripción y la ARN
polimerasa II han demostrado ser modificado por O-GlcNAc vinculación.

El componente de las proteínas de todas las glicoproteínas es sintetizados a partir de

polirribosomas que se unen al retículo endoplásmico (ER). El procesamiento de los
grupos de azúcar se produce co-y post-traduccional en la luz de la sala de emergencia y

7Citosólicas: El citosol, hialoplasma o matriz citoplasmática es el líquido que se localiza dentro de las células. Constituye la
mayoría del fluido intracelular. Está separado por membranas en distintos compartimentos.

16
 continúa en el aparato de Golgi aparatos para la N-ligada glicoproteínas. La unión de
azúcares en la O-ligada glicoproteínas ocurre posteriormente a la traducción en el aparato
de Golgi. Azúcares utilizados para la síntesis de glicoproteínas (tanto N-ligada y O-
ligada) se activan mediante el acoplamiento a los nucleótidos. la glucosa y la GlcNAc se
acoplan a la UDP y manosa se une con el GDP.

1.15. Glicoproteínas ligadas a N y ligadas a O

Las glucoproteínas se clasifican según el sitio de unión del carbohidrato a un aminoácido en la
proteína:
Las glicoptorteínas ligadas a O son aquellas donde el carbohidrato se une al átomo de oxígeno
(O) del grupo hidroxilo (-OH) del grupo R del aminoácido treonina o serina. Los carbohidratos
enlazados a O también pueden unirse a hidroxisilina o hidroprolina.
Las glucoproteínas ligadas a N tienen un hidrato de carbono unido al nitrógeno (N) del grupo
amino (-NH2) del grupo R del aminoácido asparagina.
Las glicoproteínas N unidas obtienen su azúcar de la membrana del retículo endoplásmico y luego
son llevadas al complejo de Golgi donde son modificadas.

1.16. Mecanismo de N-Glicosilación

En contraste con la incorporación gradual de los grupos de azúcar a la clase O-ligada de

glicoproteínas, N-ligado síntesis glicoproteína requiere un lípido intermedios: dolicol
fosfato. Dolicoles se polyprenols (C80–C100), que contiene 17 a 21 unidades de
isopreno, en el que la unidad terminal está saturada. En la imagen de abajo el soporte
negro denota la unidad de isopreno que se puede repetir varias veces. La fracción de
fosfato de dolicol fosfato está unido al grupo –OH.

Figura. 6.Mecanismo de N-Glicosilación

Como se ha indicado, la formación del vínculo GlcNAc-β-Asn en proteínas se produce

en el retículo endoplasmático (RE; siglas en Inglés: ER) mediante la adición de un
carbohidrato cotranslational premontado estructura central que se entrega a través de los

17
 lípidos en carbohidratos dolicol intermedios. La estructura de los hidratos de carbono
central preensamblado se compone de tres terminal de los residuos de glucosa unido a un
grupo de nueve ramificada manosa los residuos que son a su vez conectado a dos residuos
de GlcNAc adjunta a dolicholpyrophosphate. La estructura se abrevia
Glc3Man9GlcNAc2–PP–dolicol. Esta estructura se conoce comúnmente como el lípidos
vinculados oligosacáridos (siglas en Inglés: LLO), mientras que la estructura de
oligosacáridos es en sí mismo denominado en bloque de oligosacáridos8. En células de
mamíferos en la importancia de la terminal residuos de glucosa es evidente por el hecho
de que la transferencia del Man9GlcNAc2–PP–dolicol a veces es de 25 menos eficiente
que la estructura completa. Además, estructuras que contienen tres residuos de glucosa
en la terminal, pero no la completa El Man9GlcNAc2 estructura, son eficientemente
transferidos a de proteínas por oligosaccharyltransferase. Síntesis del bloque en
bloque dolichol–PP–oligosacárido unidad comienza en la cara citoplasmática de la sala
de emergencias membrana y antes de la transferencia de la proteína, la estructura de
"invierte" a la lado luminal.

8 Oligosacáridos: Los oligosacáridos son moléculas constituidas por la unión de 2 a 10 monosacáridos cíclicos, de 3 en
adelante pueden ser lineales o ramificados mediante enlaces de tipo glucosídicos, un enlace covalente que se establece entre
grupos alcohol de dos monosacáridos, con desprendimiento de una molécula de agua.

18
 CONCLUSIÓN

Concluimos que las glicoproteínas son son proteínas (principalmente las proteínas intrínsecas
de membrana y de secreción) que son modificadas después de la traducción para unir
covalentemente una parte oligosacárida.

Puesto que hay una gran cantidad de azúcares, los cuales contienen una gran cantidad de grupos
funcionales dispuestos en conformaciones diversas que pueden servir como potenciales sitios
de unión, la estructura de los oligosacáridos unidos a las proteínas es enormemente variado y
complejo y por tanto, muy rico en información, sobre todo, si se compara con polímeros
lineales o plegados tales como el ADN o las proteínas. En contraste a la secuencia proteica,
que está determinada por la plantilla del ADN, los azúcares se unen a las proteínas mediante
la catálisis de enzimas altamente específicas que reconocen el sitio adecuado para unir el
azúcar.

19
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

1. Montreuil, J., Vliegenthart, J., & Schachter, H. Glycoproteins. (A. Neuberger & L.
Deenen, Eds.). Elsevier. (1995).

2. Nelson, D. L., & Cox, M. M. Lehninger Principios de Bioquímica. Ediciones Omega (5th
ed.). (2009).

3. Struwe, W., & Cosgrave, E. (2011). Functional and Structural Proteomics of

Glycoproteins. (R. Owens & J. Nettleship, Eds.). London: Springer.

4. Voet, D., & Voet, J. Bioquímica (3th ed.). Editorial Médica Panamericana (2006).

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