PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las

herramientas que hacen posible las reacciones químicas del
metabolismo celular.
• Son las macromoléculas intracelulares más abundantes y se encuentran
en todos los compartimentos de las células.
• En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen
más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una
bacteria puede tener cerca de 3000 proteínas diferentes, en una célula
humana puede haber 20.000 clases de proteínas distintas.
CONCEPTO:

▪ Se deriva de la palabra griega proteios que significa primario.

▪ Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por C, H, O,
N, casi todas poseen S, Fe, Zn, Cu y P.
▪ Las proteínas pueden considerarse polímeros de los aminoácidos y
serían por tanto los monómeros unidad.
Clasificación

• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido;

si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor
de 10 se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla
de proteína.
IMPORTANCIA

Son elementos esenciales en las células

vivientes.

El 50% del peso seco de las células son

proteínas

Se encuentran en todas las células y en sus

partes.
Funciones biológicas de las proteínas

Función plástica: participan en la síntesis de nuevos tejidos

durante el crecimiento y desarrollo, ante heridas o quemaduras.

Función control genético: constitución del organismo.

Función inmunitaria: anticuerpos

Función biorreguladora: enzimas, hormonas

AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos (AA) son moléculas orgánicas pequeñas con un

grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad
de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20
aa diferentes.

• Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.

Todos los
• Todos los aminoácidos tiene la misma
aminoácidos formula general:
tiene la misma
formula general:
• Generalmente, el número de AA
que forman una proteína oscila
entre 100 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura
primaria de una proteína son
covalentes: son los enlaces
peptídicos.
AMINOÁCIDOS:
Estructura de los
20 aminoácidos
frecuentes en las
proteínas.
Clasificación de aminoácidos según polaridad

1. Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:

- A, V, L, I, F, W, M, P

2. Aminoácidos polares sin carga eléctrica:

- G, Y, S, T, C, N, Q

3. Aminoácidos polares con carga eléctrica:

- Aniónicos (-): D, E
- Catiónicos (+): K, R, H
Las proteínas son cadenas de L-
aminoácidos

• El carbono α (Cα) de los aminoácidos

está unido a tres sustituyentes comunes: un
grupo carboxilo (-COOH), con pKa cercano a
2; un grupo amino, básico (-NH2 ), con pKa
cercano a 9.5; y un átomo de hidrógeno. El
cuarto sustituyente del Cα, llamado cadena
lateral (R ), determina la identidad del
aminoácido.
• Los aminoácidos son iones dipolares o
zwiteriones, ya que en una especie iónica
dada coexisten cargas negativas y positivas.
• Hay un valor particular de pH; llamado
punto isoeléctrico (pI) en el que la carga
neta del aminoácido es cero.
• El C-α de los aminoácidos es
quiral , sus cuatro sustituyentes son
diferentes y se acomodan en los
vértices del tetraedro, dando la
posibilidad de formar las series D y L
que son imágenes en el espejo no
superponibles llamadas
enantiómeros. Las formas de vida en
el planeta utilizan el isómero L para
formar sus proteínas.

Las proteínas son cadenas de L-

aminoácidos
 • Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría
de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser
Aminoácidos incorporados con la dieta, denominándose aminoácidos
esenciales. : fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina,
esenciales lisina, metionina, treonina, triptófano y valina. Y los 11
restantes son condicionales (no esenciales)
 Los aminoácidos son los componentes
básicos de las proteínas, pero para cada
proteína, la secuencia, es decir el orden en
que van los aminoácidos, es diferente. El
número de secuencias posibles es tan
Funciones de grande que se explica la gran cantidad de
los proteínas diferentes.

aminoácidos
La Fenilalanina forma parte esencial de los
neurotransmisores, tanto en el cerebro
como fuera de él. La metionina y el
triptófano son componentes esenciales del
hígado. La tirosina y la glutamina son
segregadas por la glándula tiroides.
Glicina

• La glicina es el aminoácido más

simple; su cadena lateral es un
átomo de hidrógeno
• Como el Cα tiene dos sustituyentes
iguales, este aminoácido no es
quiral.
• Debido al volumen reducido de su
cadena lateral (H), la estructura
polipeptídica de los residuos
glicina tiene más libertad
conformacional que los otros
aminoácidos, de mayor volumen.
Alanina (Ala).
Ácido 2-aminopropanoico.
• Es el segundo aminoácido más
pequeño. Es uno de los 20
aminoácidos que participan en la
síntesis de proteínas y participa
en el metabolismo de la glucosa
para la producción de energía. Es
un aminoácido no esencia
Fenilalanina

• Función: Interviene en la
producción del Colágeno,
fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la
formación de diversas
neurohormonas.
• Los dobles enlaces conjugados
absorben radiación en el
ultravioleta, la remisión de esta
radiación conocida como
fluorescencia varía con el
ambiente químico del aminoácido.
Tirosina

• Función: Es un neurotransmisor
directo y puede ser muy eficaz en
el tratamiento de la depresión, en
combinación con otros
aminoácidos necesarios.
• El OH de la tirosina es donador
potencial de puentes de
hidrógeno, igual que en caso
anterior tiene fluorescencia por
conjugación de los dobles enlaces.
Triptófano

Función: Está implicado en el

crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la
función de las glándulas de
secreción adrenal. También
interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona
involucrada en la relajación y el
sueño.
Es el aminoácido menos frecuente en
las proteínas, su cadena lateral es la
más grande y fluorescente, y el
anillo pirrólico es donador
potencical de puentes de hidrógeno.
Serina

Función: Junto con algunos

aminoácidos mencionados,
interviene en la desintoxicación
del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de
grasas y ácidos grasos.
• De cadena pequeña con un
alcohol, que permanece
protonado a pH fisiológico,
participa como donador de
puentes de hidrógeno
Treonina

• Función: Junto con la con la L-

Metionina y el ácido L- Aspártico
ayuda al hígado en sus funciones
generales de desintoxicación.
• De cadena pequeña con un
alcohol, que permanece
protonado a pH fisiológico,
participa como donador de
puentes de hidrógeno
Cisteina
• Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está
implicada en la desintoxicación, principalmente
como antagonista de los radicales libres.
También contribuye a mantener la salud de los
cabellos por su elevado contenido de azufre.
• El grupo tiol es el más reactivo de todas las
cadenas laterales y se ioniza con un pK entre 9-
9,5, dando lugar al anión tiolato que es la
especie reactiva. La unión con puente disulfuro )
da origen al dímero cistina.
Metionina

• Función: Es el principal aporte de azufre,

el cual previene desordenes en el pelo, la
piel y las uñas; ayuda a reducir los niveles
de colesterol incrementando la
producción en el hígado de lecitina un
fosfolípido (fosfatidilcolina); reduce el
contenido de grasa en el hígado y protege
a los riñones; es un agente quelante
natural de metales pesados; regula la
formación de amonio y ayuda a la
generación de orina libre de amonio, lo
cual reduce la irritación de la vejiga.
Promueve el crecimiento del pelo
fortaleciendo los folículos pilosos..
Prolina

• Función: Está involucrada también

en la producción de colágeno y
tiene gran importancia en la
reparación y mantenimiento del
músculo y huesos.
Aminoácidos dicarboxílicos y sus
amidas

• Todos ellos son importantísimos intermediarios en el metabolismo

nitrogenado, sobre todo ácido glutámico y glutamina
• Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las
serinenzimas (tríada SHD)
• Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar
cationes (p.e., Ca++)
Ácido Aspártico

• Función: Es muy importante para la desintoxicación del

hígado y su correcto funcionamiento.
• Se combina con otros aminoácidos formando
moléculas capaces de absorber toxinas del torrente
sanguíneo.
• Las cadenas laterales de los ácidos glutámico y
aspártico tienen pK cercano a 4, por lo que en el
intervalo fisiológico de pH, el carboxilo (COOH) se
encuentra como carboxilato (COO – ), dando lugar a las
bases conjugadas glutamato y aspartato, que participan
como aceptores potenciales de puentes de hidrógeno
Acido Glutámico

• Función: Tiene gran importancia

en el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y actúa como
estimulante del sistema
inmunologico
Asparagina

• Función: Interviene
específicamente en los procesos
metabólicos del Sistema Nervioso
Central (SNC).
• Los grupos amida son lábiles a pH
alcalino; la asparagina produce
isoaspartato; proceso relacionado
con el envejecimiento de las
proteínas.
Glutamina

• Función: Nutriente cerebral e

interviene específicamente en la
utilización de la glucosa por el
cerebro.
• Los grupos amida son lábiles a pH
alcalino; la glutamina se desamida
para dar lugar al glutamato;
ambos procesos se han
relacionado con el envejecimiento
de las proteínas.
Lisina

• Función: Es uno de los más

importantes aminoácidos porque,
en asociación con varios
aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos,
anticuerpos del sistema
inmunológico y síntesis de
hormonas.
Arginina

• Función: Está implicada en la

conservación del equilibrio de
nitrógeno y de dióxido de
carbono. También tiene una gran
importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y
músculos y en el mantenimiento y
reparación del sistema
inmunologico.
Histidina

• Función: En combinación con la

hormona de crecimiento (HGH) y
algunos aminoácidos asociados,
contribuyen al crecimiento y
reparación de los tejidos con un
papel específicamente
relacionado con el sistema cardio-
vascular.
Leucina

• Junto con la isoleucina provee de

unidades para la fabricación de
componentes bioquímicos
esenciales, algunos de los cuales
se utilizan para la producción de
energía, estimulantes del cerebro
superior y ayuda al organismo a
estar alerta.
ISOLEUCINA

• Isoleucina: al igual que la

leucina, está directamente
relacionada con la reparación
de los músculos, huesos y
tejido dérmico. Además,
participa en la formación de
hemoglobina. También se
relaciona con el control de la
glucemia.
• Contiene un centro quiral extra.
 Valina
Promueve el vigor mental, la
coordinación muscular y
ayuda a calmar las
emociones nerviosas.
Otros aminoácidos

• Algunos aminoácidos son modificados

en reacciones posteriores a la síntesis
de las proteínas, como la fosforilación
(fosfotreonina y fosfoserina) o la
hidroxilación (4- hidroxiprolina y 5-
hidroxilisina). Existen otros
aminoácidos que no son componentes
de las proteínas y que se utilizan en
otras funciones biológicas, como la
citrulina y la ornitina (intermediarios
del metabolismo), hormonas como la
tiroxina, y neurotransmisores como el
ácido γ-aminobutírico (GABA), la
dopamina
Estructura y propiedades
del enlace peptídico
• Los L-aminoácidos se encuentran unidos en las
proteínas mediante el enlace covalente del
grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo
amino de otro.
• El enlace peptídico es un enlace amida que se
forma entre el grupo carboxilo de una AA con el
grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua. Independientemente de la
longitud de la cadena polipeptídica, siempre
hay un extremo amino terminal y un extremo
carboxilo terminal que permanecen intactos
 ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un

enlace doble.
 Las proteínas tienen dos sistemas de nomenclatura:
1. El sistema de tres letras separadas con un guion,
disponiendo a la izquierda el aminoácido N-
Nomenclatura de terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal.
las proteínas
Por ejemplo: Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
 La cadena polipeptídica se
CADENA
divide para su estudio en dos
POLIPEPTÍDICA
regiones:
CADENA POLIPEPTÍDICA

1. El esqueleto polipeptídico, formado por unidades repetitivas que

constan de tres átomos: el nitrógeno de la amida –que antes de la
condensación peptídica formaba parte del grupo amino–, el
carbono alfa (Cα) y el carbono del carbonilo (C’), proveniente del
carboxilo en el aminoácido original.
2. Las cadenas laterales, llamadas residuos, determinan la identidad
y propiedades de la proteína al ser incorporadas a la cadena
polipeptídica
Nomenclatura de las
proteínas
2. El actual sistema de una sola letra sin espacios ni signos
intermedios entre las letras, disponiendo a la izquierda el
aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal.

Por ejemplo: LSIMAG ... AYSSITH

Estructura de las proteínas

Definida por cuatro niveles

estructurales denominados:

• Primarias,
• Secundarias,
• Terciarias,
• Cuaternarias
Estructura de las proteínas en
niveles
• La estructura primaria o covalente de la molécula es
determinada por la secuencia de aminoácidos de la
cadena polipeptídica y la posición de los puentes
disulfuro.
• La estructura secundaria especifica la conformación local
de segmentos de la proteína, en los que la cadena adopta
conformaciones regulares repetitivas, como las hélices α y
las hebras β; o no repetitivas, como vueltas y giros de
conformación definida.
• La estructura terciaria determina el arreglo espacial de la
estructura secundaria en dominios compactos. En las
proteínas monoméricas, la estructura terciaria contiene la
posición relativa de todos los átomos de la molécula.
• En las proteínas formadas por varias cadenas
polipeptídicas, la descripción de toda la molécula requiere
de la estructura cuaternaria, que especifica la
estequiometría y la orientación espacial relativa de las
diferentes cadenas
ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es una secuencia de
aminoácidos.
• Nos indica qué
aminoácidos
componen la cadena
polipeptídica y el
orden
Estructura
primaria de
la Insulina:
consta de
dos cadenas
de AAs
enlazadas
ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio.

• Existen dos tipos de estructura

secundaria:

1.- La alfa-hélice
2.- La conformación beta
Alfa hélice
• Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí
misma

• Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre
el -C=O de un aminoácido y
el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.
 • No forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag
Conformación
• denominada disposición en lámina
beta plegada.
 • Informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al
ESTRUCTURA plegarse sobre sí misma originando una
conformación globular.
TERCIARIA • Se mantiene estable gracias a la existencia
de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos
 1.- El puente disulfuro entre los
Aparecen varios tipos de radicales de 2 aminoácidos
enlaces: que tiene azufre.

2.- Los puentes de hidrógeno

3.- Los puentes eléctricos

4.- Las interacciones

Puentes hidrófobas.
hidrogeno
Existen dos tipos de estructuras terciarias básicas:

1.- Proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa

queratina o el colágeno.

2.- Proteínas globulares, solubles en agua.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina

cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
• informa de la unión, mediante enlaces débiles
de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria.

• Para formar un complejo proteico.

• Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe

el nombre de protómero.
PROPIEDADES DE PROTEÍNAS

Lo realiza porque posee Un cambio en la

una determinada estructura de la
ESPECIFICIDAD: se
estructura primaria y proteína puede
refiere a su función
una conformación significar una pérdida
espacial propia. de la función.
DESNATURALIZACION
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman la estructura.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación muy
abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en
agua
• Se puede producir por cambios de temperatura (50-60°C), pH, alta
salinidad (4-8 M) etc.
• En algunos casos si las condiciones se restablecen, puede volver a su
anterior conformación, renaturalización.
 • La carga neta de las proteínas depende del pH del medio,
ya que algunas cadenas laterales, así como los grupos
amino y carboxilo terminales, presentan grupos
ionizables. La gama de valores de pK en los aminoácidos
hace posible la existencia simultánea de cargas positivas y
negativas en la molécula.
• El pH al que la suma de las cargas positivas es igual a la
suma de las cargas negativas se conoce como punto
isoeléctrico (pI). En esta condición, la molécula no
presenta carga neta.

Fuerzas
electrostáticas:
 Holoproteínas: Formadas
solamente por Aminoácidos

Clasificación
de Proteínas
Heteroproteínas: Formadas
por una fracción proteínica
y por un grupo no
proteínico, que se
denomina grupo prostético
 Glicoproteínas: Azúcar

Lipoproteínas: Lípido

GRUPOS
PROSTÉTICOS Nucleoproteínas: Acido Nucléico
MAS
COMUNES
Fosfoproteínas: Fósforo

Metaloproteínas: Metal
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS
Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
Globulares Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Fibrosas Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 HETEROPROTEINAS

Ribonucleasa
Mucoproteínas
Glucoproteínas Anticuerpos
Hormona luteinizante

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan

Lipoproteínas lípidos en la sangre.

Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas Ribosomas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que

Cromoproteínas transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
Estructural El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
Enzimático Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas

Hormonal Insulina
Hormona del crecimiento

Defensiva Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
Transporte Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche
Purificación de
proteínas

• Las células contienen miles de

proteínas y moléculas diferentes. El
número de proteínas sintetizadas
depende de la especie.
• Una bacteria como Escherichia coli
produce unas 3 000 proteínas
diferentes, mientras que algunas
células del ser humano sintetizan cerca
de 20 000.
• La abundancia de cada proteína varía
entre células o tejidos. En algunos
casos, una proteína particular puede
ser el componente mayoritario, como
el colágeno en los tendones o la
hemoglobina en los glóbulos rojos.
 • Para estudiar las propiedades de una
proteína es necesario purificarla, es decir,
separarla de las otras proteínas y demás
componentes celulares.
• Las proteínas se purifican por
Purificación fraccionamiento, debido a diferencias en su
tamaño, forma, carga y solubilidad, así
de como por su capacidad para unirse a
ligandos.
proteínas • La purificación de proteínas permite aislar
una molécula presente en menos del 0.1%
del peso seco del material original, hasta
obtener una solución en la que 99% de las
proteínas presentes sean idénticas.
Precipitación selectiva

• La solubilidad de las proteínas depende de la concentración de sales,

pH, temperatura y polaridad del solvente. A concentraciones bajas de
sal, la solubilidad de las proteínas aumenta; sin embargo, a
concentraciones mayores la solubilidad disminuye, causando la
precipitación de las proteínas.
• La precipitación causada por algunas sales, como el sulfato de amonio,
es reversible; al eliminar la sal por diálisis u otros métodos, la proteína
se solubiliza de nuevo y recupera sus propiedades originales.
• La precipitación selectiva se utiliza como método de purificación,
debido a que la concentración de sal necesaria para precipitar varía
con la proteína.
Precipitación
selectiva
• Al agregar sal hasta una concentración apenas
menor a la necesaria para precipitar la proteína de
interés, muchas otras proteínas se precipitan y
pueden eliminarse por centrifugación.
• Después, la concentración de sal del sobrenadante
se incrementa hasta que una fracción alta de la
proteína de interés se precipite.
• La solución se centrifuga una vez más, pero ahora
el sobrenadante se descarta y el precipitado, con
la proteína de interés, se suspende de nuevo. Este
método es importante además para preservar las
propiedades de las proteínas una vez purificadas,
ya que las proteínas precipitadas por sulfato de
amonio pueden permanecer en este estado por
meses y resuspenderse de inmediato antes de su
uso.
Cromatografía

• La cromatografía es el
proceso en el que una
solución, conocida como
fase móvil, se percola a
través de una matriz
porosa o resina, llamada
fase estacionaria, que
retrasa el avance de los
componentes de la fase
móvil, dependiendo de las
características particulares
de cada soluto.
Diálisis
• La diálisis es un tipo de filtración en donde las moléculas se separan gracias a
su paso a través de una membrana semipermeable (p. ej., celofán), que
permite la difusión de compuestos de bajo peso molecular como sales y
metabolitos, pero impide el paso de las macromoléculas.
• La muestra se introduce en una bolsa formada por la membrana, y el
paquete se coloca en una solución que contiene el amortiguador en el cual
se desea colocar la proteína.
• Después de un tiempo, la concentración de los componentes permeables se
equilibra, es decir, es similar en el interior y el exterior de la bolsa de diálisis;
sin embargo, las macromoléculas permanecen en el interior de la bolsa y,
por consiguiente, es posible eliminar sales y otros metabolitos sin perder la
proteína de interés.
Diálisis.
• La muestra que contiene a la
proteína (esferas moradas) y al
soluto que se desea eliminar
(puntos azules) se introduce en
una bolsa de diálisis. La bolsa se
sumerge en un amortiguador
que contiene otros solutos
(cruces amarillas). El contenido
del recipiente se agita y, después
de un tiempo, el soluto
indeseable permea por la
membrana y se diluye en la
solución, mientras que los
solutos contenidos en el
amortiguador entran a la bolsa.
 • La electroforesis es el proceso mediante el cual las
proteínas migran según su carga en un campo
eléctrico. Esta técnica es de interés particular
Electroforesis como método analítico, debido a que permite
determinar el número de proteínas diferentes en
una preparación, así como estimar el peso
molecular o el punto isoeléctrico.
BIBLIOGRAFÍA

• Bioquímica de Laguna y Piña /Federico Martínez Montes, Juan Pablo

Vázquez, Héctor Riveros Rosas. -- México, D.F. : Manual Moderno,
2018.
• Nelson, David L. Lehninger principios de bioquímica /David L. Nelson,
Michael M. Cox ; traducción Claudi M. Cuchillo. -- Barcelona :
Omega, 2013.
• https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/NP_990849.1?report=fasta