Hidratos de carbono

Son aldehídos o cetonas poli hidroxilados: carbohidratos

Su fórmula general es: (CH2O) n
Se clasifican en monosacáridos u osas y osidos o glucanos
Los monosacáridos se clasifican en:

• Triosas
• Tetrosas
• Pentosas
• Hexosas
• Heptosas
Estas pueden ser aldosas o cetosas
Los osidos se clasifican en:
Holosidos

• Oligosidos (disacáridos, trisacáridos, tetrasacáridos, oligosacáridos)

• Poliosidos (homopolisacáridos y heteropolisacáridos)
Heterósidos
Constituidos exclusivamente por monosacáridos: holosidos
Están constituidos por 2 a 10 osas: oligosidos
Tienen más de diez monosacáridos u osas: poliosidos
Son carbohidratos formados por la asociación entre monosacáridos y otra molécula no
glucídica: heterósidos
Cuando los polisacáridos están formados por la condensación de varias moléculas de un mismo
monosacárido: Homopolisacáridos
Cuando los polisacáridos están formados por la condensación de más de un tipo de
monosacárido: Heteropolisacáridos
Funciones de los carbohidratos:

• Energética
• Reserva energética
• Estructural
• Forman compuestos esenciales
Es aquel que tiene sus cuatro valencias unidas a cuatro grupos diferentes: carbono asimétrico
 lípidos
Son un grupo de compuestos heterogéneo, que incluye grasas, aceites, esteroides, ceras y
compuestos relacionados más por sus propiedades físicas que por sus propiedades químicas.
Propiedades comunes de los lípidos:

• Relativamente insolubles en agua

• solubles en solventes no polares, como éter, benceno y cloroformo.
Son importantes en la dieta debido a su alto valor energético y también debido a las vitaminas
liposolubles y los ácidos grasos esenciales contenidos en la grasa de alimentos naturales.
Funciones de los lípidos:

• Energética: aportan 9.3 kcal/gr

• Aislante térmico y eléctrico
• Sabor y aroma: las grasas dan sabor y aroma
• Vitaminas: esteroides
• Transporte: coenzimas Q
• Hormonas esteroideas: estradiol
• Estructural: colesterol y fosfolípidos
• Reserva energética.
 CLASIFICACIÓN
1. Lípidos simples: alcoholes + esteres de ácidos grasos
• Grasas: esteres de ácidos grasos con glicerol. Los aceites son grasas en el estado líquido.
• Ceras: esteres

2. Lípidos complejos: alcoholes + esteres de ácidos grasos + otra molécula. La otra molécula
puede ser un:
• Fosfolípidos
• Glucolípidos
• Otros lípidos complejos
EN CUANTO A SU ESTADO DE AGREGACIÓN

• Líquido: aceites.
• Semilíquidos: Grasas con ácidos grasos largos e insaturados que almacenan los animales.
• Sólido: ceras. Poseen ácidos grasos largos y saturados.
•
CLASIFICACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS
❖ EN CUANTO AL # DE CARBONO
• Cadena corta: Ac. Graso: - de 6 C.
• Cadena media: AG: 6- 12 C
• Cadena larga: AG: + de 12 C.

❖ SEGÚN EL ENLACE
• Saturados: no tienen = enlace. Solo tienen enlaces simples
• Insaturados: tienen = enlace.
• Monoinsaturados o monoenoicos: 1 solo = enlace.
• Polinstaurados o polienoicos: + de 1 =enlace. Son: dienoico, trienoico,
tetraenoico, pentaenoico, hexaenoico.
 ÁCIDOS GRASOS DE CADENA MEDIA

• Ac. Capróico 6c
• Ac. Enántico 7c
• Ac. Caprílico 8c
• Ac. Pelargónico 9c
• Ac. Cáprico 10c
• Ác. Undecanoico 11c
• Ac. Laurico 12c

ÁCIDOS GRASOS DE CADENA LARGA (AGCL / saturados o insaturados)

• Ácido Mirístico (14: 0) ac. Graso de la leche.

• Ácido Palmítico (16: 0) prototipo de los AG (animal y vegetales). Lo
sintetizamos de acetil CoA que proviene de la glucosa.
• Ácido Esteárico (18: 0) + abundante en piel de animales (manteca). Es dañino.
• Ácido Araquídico (20: 0) cacahuate y otros vegetales.
• Ácido Lignosérico (C24) aceite de pescado, fosfolípidos de cerebro
(cerebrósidos) y lignina vegetal.

AGCL INSATURADOS
❖ MUFA (MONOINSATURADOS O MONOENOICO)
• Contienen 1 = enlace
• Prototipo: Oleico 18 :1; 9 - CIS
• No se almacenan ni engordan
• Deben representar más del 10% del VET de la dieta
• Abundan en Aceite de oliva, son buenos y ↓ colesterol.

❖ PUFA (POLI-INSATURADOS)
• 2 o + = enlaces (Linoleico, Linolenico, Araquidónico)
• Ácido Palmitoléico (16Δ9). + abundante en animales que vegetales.
• Ácido Oleico (18Δ9 ). + abundante en aceites (40 a 45%)
• Elaidico (18:1; 9 – Trans). Derivado sintético trans.
• Ácido Nervónico (24Δ15). Es raro, presente en los cerebrósidos del tejido cerebral.
• Linoléico (18Δ9, 12). + común en plantas y animales. No hay aceite que no lo tenga
y no se puede sintetizar. Es precursor de omega 6.
• Ácido Linolénico (18Δ9, 12,15). Precursor de omega 3 y cardioprotector.
• Ácido Araquidónico (20Δ5, 8, 11,14). presente en membrana de animales. precursor
de eicosanoides. Los humanos pueden sintetizarlo a partir del ácido linoleico.

ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

• Ácidos grasos esenciales: No podemos sintetizarlos. Se deben adquirir en la dieta.

Poseen = enlace y son insaturados. Todo ac. Graso esencial tiene = enlace en C8 Y C9
• Ácidos grasos no esenciales: Sí podemos sintetizarlos. Son ac grasos saturados (enlace
simple)
 EICOSANOIDES

1) Ácido graso 18: 1;9 – TRANS: ELAÍDICO

2) Cuál de los siguientes heteropolisacáridos no es un mucopolisacárido: PEPTINA

3) Lípido complejo que contiene glicerol, dos ácidos grasos, ácido fosfórico e hidrógeno:
FOSFATIDATO

4) Eicosanoides con efecto antiinflamatorio: LIPOXINAS

5) Fosfolípido cuya deficiencia produce difunción mitocondrial: CARDIOLIPINA

6) Las cromoproteínas tienen grupo prostético: PIGMENTO

7) Nombre común del ACIDO GRASO 16: 1;9 – CIS: PALMITOLEICO

8) Parte proteica de una proteína conjugada: APOPROTEÍNA

9) Lípido complejo formado por esfingosina, un ácido graso y un monosacárido:

CEREBRÓSIDO

10) Se corresponde con la estructura terciaria de las proteínas: DISPOSICIÓN

TRIDIMENSIONAL

11) Es el alcohol de la lecitina: GLICEROL

12) Fosfolípido que, formado por esfingosina, ácido graso, fosfato y colina:
ESFINGOMIELINA

13) Terpeno formado dos unidades de isopreno: MONOTERPENO

14) Acido graso con 10 carbonos: CÁPRICO

15) Precursor de los ácidos grasos omega 6: LINOLEICO

16) Eicosanoides con efecto antiagregante plaquetario: PROSTACICLINA

17) El nombre común del ácido graso con 18: 3; 9, 12; 15 – TODOS CIS EN EL ÁCIDO:
LINOLEICO

18) Son los cistenil leucotrienos: E4, C4, D4.

19) Cuál de los siguientes es un sexquiterpeno: FARNESOL

20) Precursor del ácido araquidónico es el ácido: LINOLEICO.

21) Son los cistenil leucotrienos: LT D4, C4, E4.

22) Formado por esfingosina y un ácido graso: CERAMIDA

23) Lípido no saponificable formado por 4 unidades de isopreno: DITERPENO.

24) Forma prostaglandinas gastroprotectoras: COX 1.

25) Cadena lineal del almidón se llama: AMILOSA.

26) La perdida de la estructura terciaria de las proteínas producida por agentes físicos y
químicos (temperatura y cambio de pH) recibe el nombre de: DESNATURALIZACIÓN.

27) La posición espacial de una proteína se corresponde con la estructura: SECUNDARIA.

28) Tiene efecto vasoconstrictor: TROMBOXANO.

29) Son los prostanoides: TROMBOXANO y PROSTAGLANDINAS.

30) Acido graso con 6 carbonos: CAPROICO.

31) Produce agregación plaquetaria: TROMBOXANO.

32) Homopolisacárido tipo fructosano: INULINA.

Proteínas y aminoácidos
Son polímeros de aminoácidos: proteínas
La fracción no proteica de las proteínas se llama: grupo prostético
La parte proteica de una proteína: apoproteína
Las proteínas se clasifican en: simples y conjugadas
Las que solo tienen aminoácidos: proteínas simples
Las que además de aminoácidos tienen una fracción no proteica: proteínas conjugadas
Son las unidades básicas que forman las proteínas: aminoácidos
Según donde este ubicado el grupo amino los aminoácidos son: alfa, beta, gamma y delta
Es el resultado de la condensación del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de
otro, y que en esta reacción se libera agua: enlace peptídico.
La estructuración de las proteínas se puede distinguir por 4 niveles: estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria
Esta determinada por el número de aminoácidos presentes y el orden por el que están enlazados:
estructura primaria
Mantiene la rigidez de los enlaces peptídicos: estructura primaria
Es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico: estructura secundaria.
Es una de las estructuras secundarias más abundante en las proteínas globulares: hélice alfa
Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma
proteína: hoja beta.
Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180
grados a la cadena principal de un poli péptido: giros beta.
Es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo: colágeno
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres
aminoácidos: hélice de colágeno.
Es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que solamente la presenta el colágeno:
hélice de colágeno
Es la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína: estructura
terciaria.
Las estructuras terciarias se distinguen de dos tipos: fibrosos y globular
Son en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos: tipo fibroso
Son en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica: tipo globular
Es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física
particular: dominio
Se produce al unirse, por medio de enlaces débiles, varias cadenas polipeptídicas, las cuales
encajan unas con otras formando la proteína completa: estructura cuaternaria
Las proteínas se pueden asociar: con azúcares, lípidos y ácidos nucleicos
Es el constituyente básico de la pared celular en bacterias, responsable de la rigidez de la pared,
y proporciona resistencia frente a la lisis osmótica: peptidoglicano
Polímero de disacáridos unidos a aminoácidos, formado por n-acetilmurámico y n
acetilglucosamina, unidos por enlace b 1-4, y el primero de ellos, el n acetilmurámico está unido
a unos 4 aminoácidos.: peptidoglucano
Propiedades de las proteínas: especificidad, desnaturalización, renaturalización.
Las proteínas se clasifican según: su composición química, estructura, solubilidad y
sensibilidad
Clasificación de las proteínas

• Holoproteínas: proteínas formadas únicamente por aminoácidos (pueden ser fibrosas o

globulares)
• Globulares: Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta
• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica.

• Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético.
Dependiendo del grupo proteico existen varios tipos:

• Glucoproteínas: formadas por una fracción glucídica y una fracción proteica unidas
por enlaces covalentes.
• Lipoproteínas: formados por lípidos apolares.
• Metal proteínas: formado por un ion metálico.
• Fosfoproteínas: formado por un grupo fosfato
• Nucleoproteínas: estructuralmente asociadas con un ácido nucleico
• Cromoproteínas: poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, que recibe
también el nombre de pigmentos.

Funciones de las proteínas:

• Estructural
• Enzimática
• Hormonal
• Defensivas
• Transportadoras
• De reserva energética
• Reguladoras
• Contracción muscular
• Función homeostática

Proteína esférica formada por 2 pares de cadenas de polipéptidos, formados por hierro y
protoporfirina IX: hemoglobina
Proteína monomérica del musculo esquelético, almacena oxigeno como una reserva contra la
privación del mismo: mioglobina
Son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo
carboxilo: aminoácidos
Es aquel que está unido a 4 sustituyentes diferentes: carbono quiral
Los aminoácidos se pueden clasificar según su polaridad en: neutros o apolares
a) No polares alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, isoleucina, Prolina, Cisteína,
Glicina, Methyonina.
b) No polares aromáticos: fenilalanina y triptófano
c) Polares sin carga: treonina, Serina, Tirosina, Asparagina, Glutamina
d) Polares con carga negativa: Acido aspártico, acido glutámico
e) Polares con carga positiva: Lisina, Histidina, Arginina

Clasificación por su valor nutricional:

Esenciales: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano y valina.
No esenciales: alanina, asparagina, acido aspártico, cisteína, acido glutámico, glicina,
prolina, serina y tirosina.
Funciones:

• Neurotransmisores (glutamato y glicina)

• Formación de péptidos y proteínas.
 Formación de compuestos nitrogenados:

• Aminoazucares: forman parte de las glicoproteínas y proteoglicanos.

• Aminoalcoholes: forman parte de los lípidos complejos.
• Carnitina: para la entrada de los lípidos de cadena larga entren a las mitocondrias.
• Creatina: para almacenar energía.
• Porfirinas: constituyen el anillo hemo cuando se unen al hierro.
• Bases puricas y pirimidinicas.
• Conjugados de ácidos biliares: los ácidos biliares se conjugan con glicina y taurina.
• Poliaminas (putrescina, espermidina y espermina).
• Óxido nítrico: se forma de la arginina, es un agente vasodilatador y antiagregante
plaquetario.
• Hormonas tiroideas: se originan a partir de la tirosina.
• Melaninas: se originan a partir de la tirosina.

Propiedades
Los aminoácidos son anfóteros ya que actúan como ácidos y como bases a la vez
El punto isoeléctrico (pI) se define como el valor del pH en el cual el aminoácido presenta
carga neta igual a 0.
Propiedades ópticas
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un átomo de carbono asimétrico, Los
compuestos con átomos quirales tienen dos formas isométricas diferentes, se denominan
isómeros ópticos o enantiómeros.
Destino de los aminoácidos

• Glucogénicos: Alanina, glutamina, serina, glicina, prolina, hidroxiprolina,

glutamato, aspartato, histidina, isoleucina, etc.
• cetogénicos: Leucina, lisina
• gluconeogenicos y cetogenicos: isoleucina, Treonina, fenilalanina, Tirosina,
Triptófano

ABREVIATURA PARA AMINOACIDOS

AMINOACIDO TRES LETRAS AMINOACIDO TRES LETRAS

ALANINA Ala LEUCINA Leu

ARGININA Arg LYSINA Lys
ASPARAGINA Asn METHYONINA Met
ACIDO ASPARTICO Asp PHENILALANINA Phe
CYSTEINA Cys PROLINA Pro
GLUTAMINA Gln SERINA Ser
ACIDO GLUTAMICO Glu THREONINA Thr
GLYCINA Gly TRYPTOPHANO Trp
HISTIDINA His TYROSINA Tyr
ISOLEUCINA Ile VALINA Val

LAS VITAMINAS
Compuestos orgánicos esenciales necesarias en cantidades muy pequeñas y participan en
funciones esenciales para el organismo: las vitaminas
Se clasifican en: liposolubles e hidrosolubles.
Conforman a las liposolubles: A, E, D, K.
Conforman a las hidrosolubles: C y las del complejo B.
Precursores de la vitamina A: carotenos a y b
También es conocida como retinol: vitamina A
Es antioxidante, necesaria desde la embriogenia: vitamina A
Su deficiencia causa ceguera nocturna: vitamina A
Se debe a una ingesta excesiva durante meses o años de vitamina A: hipervitaminosis A
Se forman por irradiación de ergosterol y 7-deshidrocolesterol: vitamina D
Los dos compuestos más importantes son el colecalciferol y el ergocalciferol: vitamina D
Actúa como hormona: vitamina D
necesaria para la síntesis de los factores de la coagulación II, VII, IX y X: vitamina K
Los pacientes con deficit pueden desarrollar una enfermedad cerebelosa: vitamina E
participa en la vía de hexosa monofosfato, que genera nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
y pentosa: tiamina (vitamina b1)
necesita también para la síntesis de acetilcolina: tiamina
necesaria para la conversión de piridoxina en piridoxal fosfato: riboflavina (vitamina b2)
forma parte de la estructura de las coenzimas flavina adenina dinucleótido (FAD) y flavina
mononucleótido (FMN): riboflavina
Forma parte de lós cofatores, nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida adenina
dinucleótido fosfato, que son importantes en la transferencia de electrones: niacina
la deficiencia secundaria a la ausencia de niacina causa: pelagra
Sirven como coenzimas para muchas enzimas implicadas en el metabolismo de los
aminoácidos: piridoxina (vitamina b6)
La falta de vitamina b6 puede causar: oxaluria
se utiliza como cofactor para enzimas implicadas en las reacciones de carboxilación en la
gluconeogénesis: biotina
es la forma sintética que se utiliza en los alimentos y suplementos reforzados: ácido fólico
participan en diversas reacciones, incluidas las síntesis de ácidos desoxirribonucleicos y
purinas: coenzimas del folato
sirve como cofactor para una enzima que cataliza la isomerización de metilmalonil coenzima A
a succinil coenzima A: cobalamina (vitamina b12)
fundamental en el metabolismo del folato: vitamina b12
se produce por deficiencia de la vitamina b12: Anemia Perniciosa
Esencial para la hidroxilación de la lisina y la prolina en la formación del colágeno: vitamina C
es un importante antioxidante: vitamina C
produce el escorbuto: deficiencia de vitamina C

Enzimas

Son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida:
enzimas

son catalizadores muy específicos: enzimas

parte proteica de la enzima: apoenzima

Componente no proteínico unido fuertemente a la apoenzima: grupo prostético

Moléculas pequeñas orgánicas o inorgánicas que se unen de forma transitoria a la enzima:

Cofactores

“Casi todas las enzimas se designan describiendo la reacción catalizada, añadiendo el sufijo -
asa”

catalizan oxidaciones y reducciones: Oxidorreductasas

catalizan la transferencia de porciones, como grupos amino, metilo, carboxilo, carbinilo, acilo o
fosforilo: Transferasas

catalizan la división hidrolítica: Hidrolasas

catalizan la división mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces sin la

participación de agua ni oxidación: liasas

catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula: isomerasas.

catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrolisis de ATP o compuestos similares:

ligasas

están unidos íntimamente a la enzima: grupo prostético

son los grupos prostéticos mas comunes: los metales

Cerca de un tercio de todas las enzimas que contienen iones metálicos unidos de manera
estrecha se llaman: metaloenzimas

se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP: cofactor

sirven como transportadoras o agentes de transferencia de grupos reciclables: coenzimas

Para llevar a cabo su acción catalítica, muchas enzimas necesitan moléculas de naturaleza
orgánica y bajo peso molecular, denominadas: coenzimas

es un componente de la coenzima A acarreadora de grupo acilo: acido pantoténico

es la especificidad con la cual una enzima reconoce su sustrato para formar un complejo: sitio
activo

es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una
serie de restos de aminoácidos: centro activo

Las enzimas usan diversas combinaciones de cinco mecanismos generales para lograr notorio
aumento catalítico de los índices de reacciones químicas: Catálisis por proximidad, Catálisis
acido básica, Catálisis por estiramiento, Catálisis por tensión, Catálisis covalente.

Cualquier reacción enzimática se lleva a cabo a través de 5 etapas consecutivas:

• reconocimiento de la enzima por el sustrato

• formación del complejo enzima-sustrato
• transformación de este complejo en un complejo intermedio de transición.
• Formación del complejo enzima-producto
• Disociación de este complejo en enzima-producto.

son formas de enzima distintas que catalizan la misma reacción: isoenzimas

 ENZIMAS DE IMPORTANCIA CLINICA

NOMBRE GRUPO REACCION CATALITICA USO CLINICO

AMILASA HIDROLASA HIDROLIZA LOS ENLACES A (1—4) ALMIDON DX PANCREATITIS AGUDA

LIPASAS HIDROLASA HIDROLIZAN LOS LIPIDOS DX PANCREATITIS

CREATIN KINASA FOSFOTRANSFERA TRANSFIERE FOSFATO DESDE EL ATP A LA CREATINA DX IAM

SA

LACTATO DESHIDROGENASA OXIDORREDUCTAS REDUCE EL PIRUVATO A LACTATO HEPATITIS, CIRROSIS, ACV,

A NEOPLASIAS, PANCREATITIS, IAM

ACETILCOLINESTERASA HIDROLASA HIDROLIZA LA ACETIL COLINA A COLINA Y ACETATO ↓ EN INTOXICACION

ORGANOFOSFORADOS

ASPARTATO TRANSFERASA TRASFIERE NH3 DEL GLUTAMATO AL OXALOACETATO IAM

AMINOTRANSFERASA (AST) GENERANDO ASPARTATO

ALANINA TRANSFERASA TRASFIERE NH3 DEL GLUTAMATO AL PIRUVATO HEPATITIS

AMONOTRANSFERASA GENERANDO ALANINA

NOMBRE GRUPO REACCION CATALITICA USO CLINICO

FRUCTOCINASA TRANSFERASA FOSF0RILA LA FRUCTOSA EN FRUCTOsuria esencial

FRUCTOSA-1-FOSFATO

ALDOLASA B LIASA ROMPE LA FRUCTOSA-1-FOSFATO INTOLERANCIA HEREDITARIA A LA

FRUCTOSA

UDP-Glucuronidil- Transferasa TRANSFERASA CONJUGA LA BNC A BC PARA HIPERBILIRRUBINAMIA

HACERLA SOLUBLE

Hidroxilasa de fenilalanina OXIDORREDUCTASA CAMBIO DE FENILALANINA A FENILCETONURIA

TIROSINA

Oxidasa de Homogentisato OXIDORREDUCTASA CAMBIO DE HOMOGENTTISATO A ACAPTONURIA

ACIDO MALEILACETOACETATO

Desidrogenasa de A-Cetoacidos OXIDORREDUCTASA DESCARBOXILACION DE LA LEUCINA, ENFERMEDAD DE LA ORINA CON

ISOLEUCINA Y VALINA OLOR A JARABE DE ARCE

Tirosinasa ISOMERASA CONVIERTE LA TIROSINA EN ALBINISMO

MELANINA
 NOMBRE GRUPO REACCION CATALITICA USO CLINICO

GLUCOSA-6-FOSFATASA HIDROLASA HIDROLIZA LA GLUCOSA-6-FOSFATO A GLUCOSA GLUCOGENOSIS TIPO I

Y-GLUTAMIL TRANSFERASA CATALIZA LA TRANSFERENCIA DE PORCION DE GAMMA- ENFERMEDADES HEPATICAS, VIAS

TRANSFERASA(GGT) GLUTAMIL DE GLUTATION A UN AMINOACIDO, PEPTIDO O BILIARES Y PANCREAS
AGUA FORMANDO GLUTAMATO

FOSFATASA ALCALINA HIDROLASA ELIMINA GRUPOS FOSFATO DE NUCLEOTIDOS, PROTEINAS Y TRASTORNOS OSEOS,
ALCALOIDES ENFERMEDADES HEPATICAS
OBSTRUCTIVAS, LEUCEMIA

LACTASA HIDROLASA HIDRLIZA LA LACTOSA A GALACTOSA Y GLUCOSA INTOLERANCIA A LA LACTOSA

GALACTOCINASA TRANSFERASA FOSFORILA LA GALACTOSA EN C1 GALACTOSEMIA

GALACTOSA-1-FOSFATO TRANSFERASA CONVIERTE LA GALACTOSA-1-FOSFATO A UDP-GALACTOSA GALACTOSEMIA

URIDILTRANSFERASA

UDP-GALACTOSA-4- ISOMERASA EPIMERIZA LA UDP-GALACTOSA A UDP-GLUCOSA GALACTOSEMIA

EPIMERASA

Ácidos nucleicos
son heterociclos que contienen nitrógeno, además de carbono: purina y pirimidinas
es una base nitrogenada, un compuesto orgánico heterocíclico aromático: purina
Las bases púricas principales son: la adenina y la guanina
Es un compuesto orgánico, similar al benceno, y a la piridina, pero con dos átomos de nitrógeno
que sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3: pirimidina
Las bases pirimidínicas más importantes son: uracilo, timina y citosina.
son derivados de purinas y pirimidinas que tienen un azúcar enlazado a un nitrógeno de anillo
de una purina o pirimidina: nucleósidos
Son los precursores de los ácidos nucleicos: nucleótidos
Los nucleótidos presentan tres componentes: bases nitrogenadas, azúcar, ácido fosfórico.
son nucleósidos fosforilados: nucleótidos
Funciones de los nucleótidos:
• Unidades estructurales de los acidos nucleicos.
• Segundos mensajeros (ampc)
• Fuente de energia (atp, gtp)
• Transportadores de grupos (udp-glucosa, cdp-colina)
• Reacciones de fosforilacion, adenilacion.
 • Componentes de coenzimas (coa, nad)

Su función principal es servir como reservorio de la información genética: ADN

En el ADN, las bases nitrogenadas son A, G, T, C.
Su función principal es participar en la expresión de la información genética: ARN
El azúcar presente en ARN es: la ribosa
Las bases nitrogenadas presentes en ARN son: A, G, C, U.
Es quien lleva el mensaje desde el núcleo al ribosoma, donde serán sintetizadas las proteínas
correspondientes: ARNm (mensajero)
son moléculas de RNA relativamente pequeñas, de entre 70 y 95 ribo nucleótidos de longitud:
ARNt (de transferencia)
Tiene función estructural, forman parte de los ribosomas, que son los complejos
supramoleculares encargados de la síntesis de proteínas: ARNr (ribosomal)
Poseen actividad catalítica, que se encuentran en el núcleo y participan en los procesos de
maduración del hnRNA: ARNsn (small nuclear)
Se trata de pequeñas moléculas de RNA con función reguladora de la expresión génica: RNA
de interferencia (iRNA)

Nomenclatura de los Nucleótidos

BASE RIBONUCLEOSIDOS d- RIBONUCLEOSIDOS NUCLEOTIDO NUCLEOTIDO
NITROGENADA (Ribosa) (Desoxirribosa) DIFOSFATO TRIFOSFATO
Adenina (A) Adenosina d-Adenosina ADP ATP
Guanina (G) Guanosina d-Guanosina GDP GTP
Citosina (C) Citidina d-Citidina CDP CTP
Uracilo (U) Uridina - UDP UTP
Timina (T) - d-Timidina - -